Tema 25: Código Genético

Generalidades del código genético y síntesis proteica:

La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aa y continúa por
el agregado de nuevos aa –de a uno por vez- en un extremo de la cadena. Como se sabe la
clave de la traducción reside en el código genético, compuesto por combinaciones de tres
nucleótidos consecutivos –o tripletes- en el ARNm. Los distintos tripletes se relacionan
específicamente con tipos de aa usados en la síntesis de las proteínas.

La síntesis proteica o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular.
Los aa son transportados por el ARN de Transferencia (ARNt), específico para cada uno de
ellos. Son llevados hasta el ARNm. Donde se aparean el codón de éste y el anticodón del
ARNt, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les
corresponde.

Codón:

Es cada triplete de nucleótidos contenidos en el ARNm que van a sintetizar un

aminoácido especifico. El número de codones posibles es 64, de los cuales 61 codifican
aminoácidos (siendo además uno de ellos el codón de inicio, AUG) y los tres restantes son
sitios de parada (UAA, llamado ocre; UAG, llamado ámbar; UGA, llamado ópalo). La
secuencia de codones determina la secuencia de aminoácidos en una proteína en concreto,
que tendrá una estructura y una función específicas.

Dado que existe más codones (61) que tipos de aa (20), casi todos pueden ser
reconocidos por más de un codón, por lo que algunos tripletes a como “sinónimos”.
Solamente el triptófano y la metionina son codificados, cada uno, por un solo codón.

El Codón o triplete AUG tiene dos funciones: una es que él es el único codón de
iniciación, o sea, siempre que aparezca él se comenzará la lectura del código, y también va
a llamar o representa al aa metionina, o sea, la metionina siempre será el primer aa en todas
las proteínas, al menos que le ocurran cambios postraduccionales a esa proteína. Los
Codones o tripletes UAA, UGA y UAG, tiene la función única de ser los encargados de
decir cuando ellos aparezcan la terminación de la lectura.

Nomenclatura:

Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre del aa que transporta, ej: Metionil-
ARNt, para el aminoacil-ARNt de la metionina. Leucinil-ARNt, para el aminoacil-ARNt
de la leucina. Fenilalanil-ARNt, para la fenilalanina, entre otros. Por su lado, el ARNt
unido al aa compatible con él se designa aminoacil-ARNtAA, en el que “AA” corresponde
a la sigla del aa. Por ejemplo, Leucinil-ARNtLeu, Lisinil-ARNtLys, Fenilalanil-
ARNtPhe, Metionil-ARNtMet, etcétera.
 Si bien teóricamente pueden existir 61 tipos de ARNt diferentes, sólo hay 31.
Porque existen más de 1 ARNt para 1 aa pero cada ARNt es específico para su aa.

Código Genético:

Es la serie de codones en un segmento de ARN. Cada codón se compone de tres

nucleótidos, que codifican un solo aa. El código genético es la regla de correspondencia
entre la serie de nucleótidos en que se basan los ácidos nucleicos y las series de aa
(polipéptidos) en que se basan las proteínas.

Características del Código Genético:

1. Universalidad: El código genético es el mismo para todos los organismos

existentes. Todo ser vivo lo posee.

2. Degeneración: (Hay más de 1 codón para 1 aa) El código genético tiene

redundancia pero no ambigüedad. Por ejemplo, aunque los codones GAA y GAG
especifican ambos el ácido glutámico (redundancia), ninguno especifica otro
aminoácido (no ambigüedad).

3. Especificidad y continuidad: (No tiene punto de partida y es de solo un aa) Ningún

codón codifica más de un aminoácido; de no ser así, conllevaría problemas
considerables para la síntesis de proteínas específicas para cada gen. Tampoco
presenta solapamiento: los tripletes se hallan dispuesto de manera lineal y continua,
de manera que entre ellos no existan comas ni espacios y sin compartir ninguna base
nitrogenada. Su lectura se hace en un solo sentido (5' - 3'), desde el codón de
iniciación hasta el codón de culminación. Sin embargo, en un mismo ARNm pueden
existir varios codones de inicio, lo que conduce a la síntesis de varios polipéptidos
diferentes a partir del mismo transcrito.

Síntesis de Proteínas:

Es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas. El proceso consta

de dos etapas, la traducción del ARN mensajero, mediante el cual los aminoácidos del
polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la información contenida en la
secuencia de nucleótidos del ADN, y las modificaciones pos traducción que sufren los
polipéptidos así formados hasta alcanzar su estado funcional.

Los ribosomas desempeñan un papel fundamental en el proceso de unión para

formar la cadena polipeptídica. Los ribosomas están formados por 2 subunidades de tamaño
diferente, la subunidad Mayor o L y la subunidad Menor o S. Dentro de las subunidades
existen dos puntos que sirven de lugares para realizar la lectura de los codones, llamadas
punto A y punto P.
 Para la traducción del ARN o del código genético se necesita: ARNm, ribosoma y
factores para la traducción, donde se destacan factores energéticos que es el GTP y los
factores proteicos.

El proceso se puede dividir en 3 etapas:

1. Iniciación: Este proceso está catalizado por los llamados factores de iniciación (FI)
y el GTP. Estos factores ensamblan al ARNm por el extremo 5´a la subunidad
menor del ribosoma, el GTP le proporciona energía al FI que cambia al ARNm en el
ribosoma a la subunidad mayor al punto P y allí comenzará a leer ese ARNm pero la
síntesis comienza cuando se lea el triplete AUG. Allí en el punto P se une el codón
AUG con el anticodón de él que sería UAC que es
el ARNt que trae a la metionina. El punto A hasta
ese momento estaba libre, pero allí se coloca el
próximo codón de ARNm que él se le une allí
mismo en el punto A su anticodón de ARNt que
trae a otro aa. La metionina del punto P se une a
través de un enlace peptídico con el aa del punto A
formando así un dipéptido. Luego continua la
lectura avanzando el AUG liberando su anticodón (UAC) de ARNt y dejando a su
aa (metionina) unida al otro aa, mientras que ese dipéptido aun unido al anticodón
del otro aa avanza al punto P dejando libre el punto A, allí comenzando ya la
elongación.

2. Elongación: El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro

peptidil o centro P, donde se sitúa el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de
nuevos aminoacil-ARNt o centro A. estos dos aa se unen
mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la
enzima peptidil transferasa. El centro P queda pues
ocupado por un ARNt sin aminoácido. El ARNt sin
aminoácido sale del ribosoma. Se produce la translocación
ribosomal. El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P.
Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE)
y precisa GTP. Según la terminación del tercer codón,
aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A.
Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el
ribosoma realiza su segunda translocación. Estos pasos se pueden repetir múltiples
veces, hasta cientos de veces, según el número de aminoácidos que contenga el
polipéptido. La traslocación del ribosoma implica el desplazamiento del ribosoma a
lo largo de ARNm en sentido 5' ---> 3'.
 3. Terminación: Los codones UAA, UAG y UGA son señales de paro que no
especifican ningún aminoácido y se conocen como codones de terminación;
determinan el final de la síntesis proteica. No existe ningún ARNt cuyo anticodón
sea complementario de dichos codones y, por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido
se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado. Este proceso
viene regulado por los factores de liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan
en el sitio A y hacen que la peptidil transferasa separe, por hidrólisis, la cadena
polipeptídica del ARNt. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o
traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrás de otro. Al microscopio
electrónico, se observa como un rosario de ribosomas, que se denomina
polirribosoma o polisoma.

Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y
puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una
proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero,
está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente.

Modificaciones Postraduccionales:

Las modificaciones postraduccionales de las proteínas son cambios químicos

ocurridos en estas luego de su síntesis de proteína.

Modificaciones que añaden grupos funcionales:

 Acilación. Adición de un grupo acilo.

 Fosforilación. Adición de un grupo fosfato.
 Metilación. Adición de un grupo metilo.
 Hidroxilación. Adición de un grupo hidroxilo.
 Glicosilación. Adición de un glucido.
 Glicación. Modificación no enzimática de los grupos amino de las proteínas por la
acción de azúcares reductores.
 Prenilación. Adición de moléculas hidrofóbicas.
 Nitrosilación. Adición de un grupo nitroxilo.
 Nitración. Adición de un grupo nitro.

Inhibidores de la Síntesis Proteica:

 Puromicina: inhibe la traducción.

 Cloranfenicol.
 Eritromicina.
 Estreptomicina.
 Cicloheximida.
 Toxina diftérica: inactiva los factores de elongación.