UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

CIENCIAS QUÍMICAS
BIOQUÍMICA II
Barreno, G.; Caiza, C.; Espín, J.; Navarrete, E.; Quezada, K.; Quimbiulco, N.
DIGESTION Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
1. OBJETIVOS

Objetivo general
 Conocer todo lo referente de lo que sucede en la Digestión y Absorción de las
proteínas en el organismo.
Objetivos específicos
 Identificar las etapas que se dan durante la degradación de las proteínas.
 Comprender que sucede en la digestión proteica tanto en el estómago, páncreas como
en el intestino.

2. INTRODUCCIÓN
¿Qué son las proteínas? Las proteínas son moléculas de gran tamaño, que pertenecen
a la categoría de las macromoléculas, es decir, que están constituidas por un gran número
de unidades estructurales, estas unidades son los aminoácidos, unidos por enlaces
peptídicos. Donde, cientos o miles de estos aminoácidos, pueden participar en la
formación de la gran molécula polimérica de una proteína. En otros términos, las
proteínas se trata de polímeros (poli: muchos; meros: partes).

En el adulto normal se degradan alrededor de 400 g de proteínas por día. Donde, las
proteínas de la dieta deben proveer los aminoácidos necesarios para mantener el balance
nitrogenado (equilibrio del balance entre anabolismo y catabolismo). La ingesta de
proteínas son: Adulto, 0,8 g de proteína/kg/día; Embarazadas deben adicionarse 30 g
deproteína/día; Lactantes hasta 1 año, deben recibir 2g/kg/día; Niños de 1 a 10 años, 1.2
g/kg/ día; y adolescentes 1 g/kd/ día.

Tabla N°1. Clasificación de las proteínas

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Tabla N°2. Características de diferentes tipos de proteínas globulares y fibrosas

Durante la digestión, las proteínas de la dieta son hidrolizadas a polipéptidos,

tripéptidos, dipéptidos y a aminoácidos constituyentes; estos son a su vez absorbidos en
el intestino y transportados por la sangre hacia los tejidos. Todo esto sucede ya que, las
proteínas que se ingieren deben ser transformadas por acción enzimática en aminoácidos,
para poder ser absorbidas por el organismo. (Blanco, 2006)

3. CONTENIDO
Las proteínas a diferencia de los lípidos y carbohidratos no constituyen una reserva
energética, porque forman parte integral de los tejidos como: proteínas estructurales,
como transportadores o como enzimas. La mayoría de las proteínas ingeridas en la dieta,
son susceptibles de ser digeridas y posteriormente absorbidas. (Universidad de Zaragoza
España, 2018)

A nivel de la boca, las proteínas no sufren transformación alguna. Sin embargo en

nuestro cuerpo existen 3 etapas en las que si se degrada la proteína:

I. Digestión proteica en el estómago

En el estómago debido al medio
ácido (pH=2) dado por el HCl las
proteínas se desnaturalizan, se libera
pepsinógeno (enzima inactiva), al
ser este de origen proteico es
sometido a la desnaturalización por
el HCl, el cual activa el pepsinógeno en forma de pepsina (enzima activa) que
ataca de manera directa a las proteínas.
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Entonces, las proteínas ingeridas son
divididas dejándolos en residuos de
menor tamaño, que se los denomina
péptidos. Cabe recalcar que la pepsina
rompe principalmente dentro de la
proteína donde va a ver aminoácidos
aromáticos (Fenilalanina, tirosina y
triptófano).

Este tipo de enzima proteolítica cataliza por

medio de hidrólisis a las uniones peptídicas
alejadas de los extremos en la cadena
proteíca. Se les denomina endopeptidasas a
las enzimas que cortan al péptido entre los
medios del péptido, formando dos péptidos
más pequeños (oligopéptidos).

En cambio, las enzimas que cortan al

péptido desde cualquiera de los extremos de
la cadena del péptido, se les denominan
enzimas exopeptidasas, formando así dos
aminoácidos y un péptido más pequeño
(oligopéptidos). (Blanco, 2006)

II. Digestión proteica por enzimas pancreáticas

Los péptidos formados anteriormente pasan al duodeno, donde se va a producir

dos estímulos importantes, como la producción de colecistoquinina y la
producción de secretina. Donde, la secretina estimula al páncreas para que el
páncreas libere HCO3-, mientras que la colecistoquinina va a estimular al
páncreas para que produzca zimógenos (enzimas inactivas). El duodeno además
produce la enzima Enteroquinasa o enteropeptidasa, que esta a su vez va a activar
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a uno de los zimógenos que produjo el páncreas como es el tripsinógeno que va
a pasar a Tripsina (enzima activa). La tripsina activa ya como tal va a activar al
resto de los zimógenos producidos por el páncreas, como son: proelastasa,
quimotripsinógeno y procarboxipeptidasas A y B en elastasa, quimotripsina y
carboxipeptidasa A y B, respectivamente. Tanto la tripsina, quimotripsina y
elastasa son enzimas endopeptidasas, mientras que la carboxipeptidasa A y B son
enzimas Exopeptidasas. (Araya, 2017)

La enzima tripsina actúa sobre los enlaces de los péptidos donde tenga arginina
o lisina, generando péptidos mucho más cortos y algunos aminoácidos libres.

La enzima quimotripsina actúa sobre diversas uniones peptídicas, pero tiene

preferencia a grupos carboxilo de aminoácidos aromáticos, como la Fenilalanina,
tirosina y triptófano, generando oligopéptidos y algunos aminoácidos libres.

Cabe mencionar
que la
carboxipeptidasa
A, hidroliza un
enlace peptídico
teniendo
preferencia a aminoácidos hidrofóbicos (alanina, valina, leusina, isoleucina,
prolina y metionina. En cambio la carboxipeptidasa B, tiene preferencia a
aminoácidos básicos (arginina y lisina). Generando en sí, aminoácidos libres y
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pequeños péptidos de dos o tres aminoácidos (dipéptidos o tripéptidos). (Blanco,
2006)

III. Digestión intestinal

La mucosa intestinal presenta numerosos pliegues y vellosidades, formado por

enterocitos y células mucosas. La membrana luminal de enterocitos presenta
microvellosidades que se les denomina borde en cepillo. En el borde en cepillo
se encuentran enzimas endopeptidasas y exopeptidasas, que irán a su vez
catalizando la ruptura de la unión peptídica de los oligopéptidos, liberando en si
aminoácidos de la cadena.

En general los D- Aminoácidos son absorbidos por difusión pasiva, mientras que
la forma L- Aminoácidos lo hace de forma activa. La mayoría de los aminoácidos
libres son transportados por proteínas de cotransporte Na+ dependientes, mientras
que los di y tripéptidos son transportados a la célula usando un cotransportador
protón dependiente.

Una vez dentro de las células intestinales la

mayoría de estos aminoácidos libres son
transportados por la membrana basolateral a
la circulación sanguínea a través de
cotransportadores de Na+ o protones.

Los dipéptidos y tripéptidos ingresan por

transporte activo secundario, mediante una
gradiente de H+, donde son digeridos por
peptidasas citoplasmáticas siendo hidrolizados
hasta llegar a ser aminoácidos libres. (Blanco,
2006)
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Aquellos que no son degradados a aminoácidos son transportados intactos a
través de la membrana basolateral por exocitósis. Ofreciendo de este modo
diferentes alternativas metabólicas:
a) Utilización, sin modificación alguna, en síntesis de proteínas especificas
b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica
c) Degradación para su aprovechamiento con fines energéticos.

4. RESUMEN

5. ARTÍCULOS CIENTÍFICO

6. BIBLIOGRAFÍA

Araya, Y. (31 de Octubre de 2017). Digestión y absorción de proteínas. Recuperado el

12 de Enero de 2020, de https://www.youtube.com/watch?v=AddFv5OtSMw
Blanco, A. (2006). Química Biológica (Octava ed.). El Ateneo. Recuperado el 11 de
Enero de 2020, de
https://onedrive.live.com/?authkey=%21APL3cOkb%2Dhs2Ffo&cid=5283866
B1789D9D5&id=5283866B1789D9D5%21164&parId=root&o=OneUp
Universidad de Zaragoza España. (6 de Marzo de 2018). Absorción de las proteínas HD.
Zaragoza, España. Recuperado el 11 de Enero de 2020, de
https://www.youtube.com/watch?v=zq0mKt0RjXw
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