Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

AMINOACIDOS

1. Generalidades

Los aminoácidos son ácidos orgánicos (con grupo carboxílico, -COOH) que tienen un
grupo amino (–NH2) enlazado a la cadena carbonada. Aunque el grupo amino puede estar
en cualquier carbono de la cadena, los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza,
todos tienen el grupo amino sobre el carbono alfa, . El carbono  es el carbono
adyacente al carbono del grupo acido. Este -aminoácido se representa por la siguiente
fórmula general:
Carbono 

O
Grupo carboxílico
H2N CH C OH

R
Cadena radical

Debido a la presencia del grupo carboxílico y del grupo amino, los aa tienen carácter ácido
y básico por lo que son Anfóteros. Este carácter determina las propiedades electrolíticas de
las proteinas en solución y de éstas dependen sus propiedades biológicas. En estado sólido
existen como iones dipolares, debido a la protonación del grupo amino y a la disociación
del grupo carboxílico. El pH en el cual predomina la concentración del ión dipolar se
denomina punto isoelectrico. La forma dipolar se conoce con el nombre de Zwitterión.

Grupo carboxílico
Grupo amino disociado
Grupo amino
protonado protonado
O - O
OH O
Grupo carboxílico -OH
H3N CH C O disociado
H3N CH C OH + + H2N CH C O
H H
R R R

En soluciones muy ácidas Neutra En soluciones básicas

(forma catiónica) (Ión dipolar) (forma aniónica)
Zwitterión
pH1 pH2 pH3
Punto isoeléctrico

Ejemplo de punto isoeléctrico para la lisina: En un valor bajo de pH (alta acidez), los dos
grupos amino de la lisina se encuentran protonados y se tiene una forma catiónica, si
vamos agregando base para disminuir la acidez y aumentar el pH hasta 9,8, encontramos la
forma neutra del aminoácido, forma Zwitterión. Este valor de pH corresponde al punto
isoeléctrico para la lisina. Al continuar añadiendo base alcanzamos la forma aniónica a un
pH de 10,5.
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COOH COO COO COO

H3N C H H3N C H H2N C H H2N C H

- - -
OH OH OH
H C H H C H H C H H C H
C H H C C
H H H C H H H H H H

H3N C H2 H3N C H2 H3N C H2 H2N C H2

Cargas: (+) (+) (+) (-)

(+) (+) (-)
(-) forma neutra
Forma catiónica forma catiónica Zwitterión forma aniónica
pH: 2,2 9,0 9,8 10,5

El carbono  de los aminoácidos es un carbono quiral, excepto en la glicina, por lo que

los aminoácidos son óptimamente activos (rotan el plano de luz polarizada en diferente
dirección, dependiendo de el estereoisómero que se analice) es decir pueden ser
levógiros y dextrógiros, pero los aminoácidos que forman las proteínas son en general
levógiros y se designan por la letra L. Ejemplos:

O
O
H2N CH C OH
H2N CH C OH
CH2
CH CH3
CH CH3
CH3
CH3

L-leucina (L) L-valina (V)

2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Se consideran dos grandes grupos de aminoácidos, los aminoácidos proteicos y

aminoácidos no proteicos. (Ver cuadro anexo)
 Neutros o alifáticos
Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo
Gly, Ala, Val, Leu, Ile

Aromáticos Phe, Trp, Tyr

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Codificables o Naturaleza y Hidroxiaminos Ser, Thr
Universales: propiedades de
la cadena lateral Tioaminoacidos cisteina, metionina
Permanecen R.
PROTEICOS como tal en las
Proteínas. Iminoaminoacidos Pro,
A
Dicarboxilicos Asp, Asn, Glu, Gln
M

I Dibasicos Lys, Arg, His

N Ala (A); Val (V); Leu (L); Ile (I); Phe (F); Trp (W);
Met (M); Pro (P)
Apolares
O
Anionicos Asp (D); Glu (E)
Polaridad de la
A
cadena lateral
Cationicos Lys (K); Arg (R); His (H)
C
Polares sin carga Gly (G); Tyr (Y); Ser (S); Thr (T); Cys (C); Asn (N);
 Hidroxilacion Gln (Q)
I
 Carboxilacion
Modificados o
Particulares  Adicion de yodo
D  Condensacion

O
L-ornitina, L-citrulina, Creatina, Homoserina
S
NO
PROTEICOS D-alanina, D-glutamina, D-fenilalanina

-alanina, Acido--aminobutirico.
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2.1. LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS se dividen en aminoácidos codificables o

universales que permanecen como tales en las proteínas y aminoácidos modificados o particulares
que son el resultado de diversas modificaciones químicas que ocurren con posterioridad a
la síntesis de proteínas.
2.1.1. Aminoácidos codificables se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral y según la
polaridad de esa cadena. De acuerdo con la naturaleza de la cadena lateral los
aminoácidos se clasifican en:
 Neutros o Alifáticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son
muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral
es un átomo de hidrógeno). Estos aa hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central
de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el
disolvente, contribuyendo a la estructura global de la proteina (forman las micelas
proteicas). La glycina (G) tiene un importante papel estructural: es invariante en las
series filogenéticas.
CH3 O
O O
H3C H3 C OH
H2N OH
OH NH2
NH2

Glicina (Gly) (G) Alanina (Ala) (A) Valina (Val) (V)

O CH3 O
H3C H3C
OH OH
CH3 NH2 NH2
Leucina (Leu) (L) Isoleucina (Ile) (I)

 Aromáticos: La cadena lateral es un grupo aromático, benceno en el caso de la F,

fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos aa, además de formar parte
de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: Hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La absorción de luz UV por parte de las
proteinas, se debe a la presencia de los sistemas aromáticos que absorben luz UV
alrededor de los 280 nm. Los aminoácidos fenilalanina y triptofano son
hidrofóbicos.

O O
O
OH OH
OH
NH2 NH2
NH2 NH HO

Fenialanina (Phe) (F) Triptofano (Trp) (W) Tirosina (Tyr) (Y)

 Hidroxiáminoacidos: Poseen un grupo hidroxi en su cadena lateral. Son la

treonina (T) y la serina (S). El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro
activo de las enzimas denominadas proteinazas. Forma enlaces glicosidicos con
oligosacaridos en ciertas proteínas. El grupo –OH es susceptible de fosforilación y
 Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

es una importante modificación post-traduccional que regula la actividad de muchas

proteínas.

CH3 O O

HO OH HO OH
NH2 NH2

Treonina (Thr) (T) Serina (Ser) (S)

 Tioaminoácidos: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran

importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH
de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-) permitiendo el plegamiento de la
proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el aa cistina,
que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro. Tienen un
importante papel estructural, especialmente la Cisteina por la posibilidad de formar
los enlaces disulfuro. Participan en el centro activo de muchas enzimas. La
metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (Codon AUG)
O O
S
HS OH H3C OH
NH2 NH2

Cisteina (Cys) (C) Metionina (Met) (M)

 Iminoácidos: Tienen el grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral

formando un anillo pirrolidínico, es el caso de la prolina que tiene un importante
papel estructural, es muy abundante en el colágeno.

O
H
N
OH

Prolina (Pro) (P)

 Dicarboxílicos Y Sus Amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E)
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) Son
importantes intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y
Gln. Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin-enzimas.
Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes como el
Ca+2.

O O O O
HO H2N
OH OH HO OH
O NH2 O NH2 NH2

Acido Aspartico (Asp) (D) Asparagina (Asn) (N) Acido Glutamico (Glu) (E)

NH2 O

O OH
NH2

Glutamina (Gln) (Q)

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 Dibásicos: La cadena lateral de éstos aa contiene grupos básicos. El grupo básico

puede ser un grupo amino como en la lisina (K), un grupo guanidino como en la
arginina (R) o un grupo imidazol como en la histidina (H) La lisina forma
intermediaros covalentes del tipo iminas, en las reacciones catalizadas por enzimas.
Este aa (lisina) une determinadas coenzimas a la estructura de la proteína. En el
caso de la Arg es un importante intermediario en el ciclo de la urea. La His forma
parte del sitio activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleofilico del
Imidasol. Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos para tener un
pKa cercano al pH intracelular.

O
O NH2 O
N OH
H2N
OH HN NH OH
N NH2
NH2 NH2 H

Lisina (Lys) (K) Arginina (Arg) (R) Histidina (His) (H)

De los 20 aa proteicos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no y
por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los aa esenciales. Son esenciales: Val,
Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Son estructuras necesarias para el
funcionamiento del organismo, pero como no tenemos mecanismos para su síntesis,
debemos adquirirlos de fuentes externas, por lo que se conocen con el nombre de
esenciales. En los recién nacidos el aa His es esencial porque su organismo todavía no ha
madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.

Los aminoácidos codificables de acuerdo con la polaridad de la cadena lateral se

agrupan en: apolares, polares sin carga, catiónicos y aniónicos. Ver tabla 1.
 Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

Tabla 1. Clasificación de los aminoácidos en función de la polaridad de la cadena lateral

Clase Característica Nombre Simbolos Estructura

Alanina Ala (A) O
H3C
OH
NH2

Valina Val (V) CH3 O

A H3 C OH
NH2

P Leucina Leu (L) O

H3 C
OH
CH3 NH2
O
Isoleucina Ileu (I) O
H3 C
L Son
OH
CH3 NH2

A hidrofóbicos Fenilalanina Phe (F) O

OH
R NH2

Triptofano Trp (W) O

E OH
NH2
NH

S Metionina Met (M) O

S
H3C OH
NH2
Prolina Pro (P) H
O
N
OH

Glicina Gly (G) O

H2N
OH
Tyrosina Tyr (Y) O

OH
P HO
NH2

Serina Ser (S) O

O
HO OH
NH2
L Sin Treonina Thr (T) CH3 O
A
carga HO
NH2
OH

R
Cisteina Cys (C) O

E HS OH
NH2

S Asparagina Asn (N) O

H2N
OH
O NH2
Glutamina (Glu) (Q) NH2 O

O OH
NH2
 Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

A O
H2N
OH
T Son Lisina (Lys) (K) NH2

I
aa
O NH2 O

N
básicos Arginina Arg (R) HN NH
NH2
OH

I
O
C N
Histidina His (H) OH
NH2
O N
H

S
ANIONICOS Acido aspártico Asp (D) O
HO
OH
Son O NH2
Acido Glu (E) O O
aa
glutámico
HO OH
Acidos NH2

2.1.2. Aminoácidos Modificados o Particulares (Modificaciones postraduccionales). Los aminoácidos

codificables presentes en las proteínas pueden experimentar transformaciones que dan
lugar a los aminoácidos modificados. Las modificaciones más frecuentes son la
hidroxilación, la yodación, la carboxilación y la condensación.

 La hidroxilación: ocurre generalmente en lisina (K) y prolina (P), que se incorporan a

la proteína y después son hidroxilados transformándose en hidroxilisina e
hidroxiprolina respectivamente:

O
H
OH O N
OH
H2N
OH
NH2 HO

Hidroxilisina Hidroxiprolina
 Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

 La iodación: ocurre por adición de yodo, un ejemplo en la tiroglobulina (una

proteina de la tiroides) la tirosina (Y) experimenta iodación del anillo aromático. El
yodo entra en las posiciones orto respecto al hidroxilo del anillo aromático:

O O
I
OH OH
NH2 NH2
HO HO

I I

Monoiodotirosina diiodotirosina

 La carboxilación: en el acido glutámico, la carboxilación después de la síntesis del

ácido glutámico (E), lo convierte en ácido -carboxiglutámico

O O O O

HO OH HO   OH
NH2 NH2
HO O

Acido glutámico (E) Acido--carboxiglutámico

 La condensación: ocurre en la cisteina cuando dos moles se condensan por medio de

un puente disulfuro y forman la cistina

O
NH2 HO NH2
HO SH HS OH
NH2 O S S O
O
H2N OH

Dos moles de cisteina Cistina

2.2. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS.

Se encuentran en plantas superiores y son numerosos. Pertenecen a tres grandes

grupos. En la tabla 2 se presenta la clasificación completa.
 Elaborado por: Berta Inés Delgado Fajardo

Tabla 2. Aminoácidos no proteicos

Clase Aminoacido Característica Estructura

D-alanina O
OH

NH2
H3C
D-aminoacidos Forman parte del peptido
Acido D- glicano1 de la pared celular de O
OH

glutamico las bacterias NH

Se encuentran en general en 2

algunos péptidos y en
O
algunos antibióticos. Por OH
ejemplo estan presentes en D-fenilalanina Presente en el peptido OH
O
péptidos opiodes de anfibios gramisidina-S, que tiene NH2
y reptiles. acción antibiótica

L-ornitina HO
O
H 2N

Son importantes como

intermediarios en el H 2N

L-citrulina metabolismo de la eliminación HO

O
del nitrógeno H2N

NH
O
H 2N

L-homocisteina Intermediario metabólico de la HO

O
metionina. Puede causar daño H2N
arterial
S
H

-aminoacidos no L-homoserina Intermediario metabólico en HO

O
forma de lactona que inhibe la
proteicos fijación de nitrógeno de las
H2N

pseudomonas OH

L-dopa Intermediario metabólico de la HO

O
tirosina y precursor de H2N

catecolaminas, hormonas
HO
tiroideas ymelanina
HO

-aminoacidos -alanina Forma parte de algunas OH

O
coenzimas
El grupo amino sustituye al NH2

carbono  y no al carbono Acido-- Es un importante OH

O

 aminobutírico neurotransmisor
(GABA)
H2 N

1
Peptido glicano: es una capa resistente que forma la pared celular de la bacteria, constituyendose en un
soporte estructural y morfológico. Es un tetrapéptido formado por L-ala, D-ala, D-glu y L-lis, junto con
N-acetilglucosamina y ácido N-acetil murámico.
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3. OBTENCION DE AMINOACIDOS (Síntesis de Strecker)

En ésta síntesis se utiliza un aldehido, ácido cianhídrico y amoniaco. El producto final es

una mezcla racémica que puede separarse utilizando enzimas quirales, llamadas decilasas,
que reaccionan fácilmente con la forma L.

El mecanismo de reacción comprende tres etapas: en la primera etapa se adiciona el

amoniaco (mecanismo de adición nucleofílica) para formar la hidroxilamina la cual se
deshidrata fácilmente para formar la imina:

O H H OH H
H3C C + N H H3C C H3C C + H OH

H H N H NH
H
acetaldehido + amoniaco hidroxilamina Imina Agua
adición nucleofílica deshidratación (eliminación)

En el segundo paso, la imina que es el análogo nitrogenado del grupo carbonilo,

experimenta una nueva reacción de adición nucleofílica con el ácido cianhídrico y
forma un aminonitrilo:

H H C N
H3C C + H C N H3C C
NH N H
H
Imina Acido cianhídrico Aminonitrilo

Finalmente el aminonitrilo sufre una hidrólisis en presencia de ácido sulfúrico, agua y

calor y produce el -aminoácido correspondiente

O O
H C N
H2SO4 H C OH HO C H
H3C C
H2O
H3C C + C CH3
N H
calor N H H N
H
H H

Hidrólisis del nitrilo -aminoacido

(mezcla racémica)