TITULO DE LA PRACTICA: PROTEINAS Y

N° DE PRACTICA: 7 AMINOACIDOS
MATERIA: QMC - 204 GRUPO 20:00 - 22:00

1. INTRODUCCION
Las proteínas son poli péptidos naturales que contienen más de 50 unidades de
aminoácidos.
La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína (%) que se encuentra
en solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Las proteínas son solubles
en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los
radicales libres de los aminoácidos que al ionizarse establecen enlaces débiles (puentes de
hidrogeno) con las moléculas de agua.
2. MARCO TEORICO.
Generalidades.
Los aminoácidos son ácidos orgánicos (con grupo carboxílico, -COOH) que tienen un grupo
amino (–NH) enlazado a la cadena carbonada. Aunque el grupo amino puede estar en
cualquier carbono de la cadena, los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza, todos
tienen el grupo amino sobre el carbono alfa, 𝛼. El carbono 𝛼 es el carbono adyacente al
carbono del grupo acido. Este 𝛼-aminoácido se representa por la siguiente fórmula general:

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Debido a la presencia del grupo carboxílico y del grupo amino, los aa tienen carácter ácido
y básico por lo que son Anfóteros. Este carácter determina las propiedades electrolíticas
de las proteínas en solución y de éstas dependen sus propiedades biológicas. En estado
sólido existen como iones dipolares, debido a la protonación del grupo amino y a la
disociación del grupo carboxílico. El pH en el cual predomina la concentración del ión
dipolar se denomina punto isoeléctrico. La forma dipolar se conoce con el nombre de
Zwitterión.

Ejemplo de punto isoeléctrico para la lisina: En un valor bajo de pH (alta acidez), los dos
grupos amino de la lisina se encuentran protonados y se tiene una forma catiónica, si vamos
agregando base para disminuir la acidez y aumentar el pH hasta 9,8, encontramos la forma
neutra del aminoácido, forma Zwitterión. Este valor de pH corresponde al punto isoeléctrico
para la lisina. Al continuar añadiendo base alcanzamos la forma aniónica a un pH de 10,5.

El carbono de los aminoácidos es un carbono quiral, excepto en la glicina, por lo que los
aminoácidos son óptimamente activos (rotan el plano de luz polarizada en diferente
dirección, dependiendo del estereoisómero que se analice) es decir pueden ser levógiros y
dextrógiros, pero los aminoácidos que forman las proteínas son en general levógiros y se
designan por la letra L.

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3. OBJETIVOS DE LA PRÁCTICA.
3.1. OBJETIVO GENERAL.
Determinar e identificar las proteínas mediante los diferentes métodos que se
utilizaran en la realización de la práctica.
3.2. OBJETIVOS ESPESIFICOS.
 Identificar las proteínas por el método de coagulación.
 Los cambios físicos que experimentan.
 Comparar los aminoácidos obtenidos de los dos compuestos.
 Determinar la cantidad de aminoácidos en ambos compuestos.
4. MATERIALES Y REACTIVOS.
MATERIALES Y EQUIPOS REACTIVOS
Tubo de ensayo Mechero Huevo, Leche, pollo
Estufa pipeta Agua destilada
Beaker de 250 ml Propipeta HNO3
Gradilla Cronometro Nitrato de plata
Vasos de precipitado Propipeta Reactivo de millon
Erlenmeyer - CuSO4
Buretas - NaOH

5. PROCEDIMIENTO DE LA PRÁCTICA.
REACCION XANTOPROTEICA
Cuando las proteinas se tratan con HNO3 concentrado dan coloracion amarilla que pasa luego a
anaranjada por adicion de amoniaco. Se debe a los nucleos aromaticos que se nitran formando acido
picrico y despues picrato de amonio po el amoniaco. Haga la experiencia introduciendo una pluma
blanca de ave en acido nitrico y despues en amoniaco. Esta reaccion es propia de la tirosina,
fenilalanina y triptofano.

ALBUMINA DE HUEVO

Se procede de la siguiente manera: en un tubo de ensayo coloque 2 cm3 de suspension de albumina

se le añade 0.3 cm3 de HNO3 concentrado, se lo calienta con cuidado medio minuto. Se enfria
durante 30 segundo y lugo se observa el color amarillo y al agregar el amoniaco se observa el color
anaranjado.

ALBUMINA+HNO3 AÑADIR AMONIACO R. XANTOPROTEICA

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 LECHE

Se procede de la siguiente manera: en un tubo de ensayo coloque 2 cm3 de leche y se le añade

0.3 cm3 de HNO3 concentrado, se lo calienta con cuidado medio minuto. Se enfria durante 30
segundo y leugo se observa el color amarillo y al agregar el amoniaco se observa el color anaranjado
pero mas suave a la anterior.

LECHE+HNO3 LECHE+HNO3 (CALENTAR) R. XANTOPROTEICA

REACCION DE BIURET
Si a la solucion proteica se agregan unas gotas de solucion de sulfato de cobre al 1% y lejia de sosa
en exceso, aparece una coloracion violeta o rosada. Lo dan las proteinas y polipeptidos, pero no los
aminoacidos y dipeptidos. Su nombre es impropio, pues no se debe al Biuret sino a la presencia de
enlaces peptidicos.

ALBUMINA DE HUEVO

Se procede de la siguiente manera: en un tubo de ensayo coloque 2 cm3 de suspension de albumina

posteriormente se le añade sulfato de cobre, se procede a agitarla con cuidado, esta mezcla no se
la caliente, posteriormente se le añade hidroxido de sodio. Se observa un cambio de tonalidad de
celeste a violeta. (La reacción solo se lleva acabo con tan solo agitar el tubo de ensayo)

ALBUMINA+CUSO4 AÑADIR NAOH R. BIURET

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 LECHE

Se procede de la siguiente manera: en un tubo de ensayo coloque 2 cm3 de suspension de leche

posteriormente se le añade sulfato de cobre, se procede a agitarla con cuidado, esta mezcla no se
la caliente, posteriormente se le añade hidroxido de sodio. Se observa un cambio de tonalidad de
celeste a violeta. (La reacción solo se lleva acabo con tan solo agitar el tubo de ensayo)

LECHE+CUSO4 AÑADIR NAOH R. BIURET

CARNE DE POLLO

Se procede de la siguiente manera: en un ermenleyer colocar un trozo de carne de pollo

posteriormente se le añade sulfato de cobre, se procede a agitarla con cuidado, esta mezcla no se
la caliente, posteriormente se le añade hidroxido de sodio. Se observa un cambio de tonalidad de
celeste a violeta. (La reacción solo se lleva acabo con tan solo agitar el tubo de ensayo, y esta
reaccion tarda en llevarse a cabo porque es un solido a comparacion de las anteriores)

CARNE(POLLO)+CUSO4 AÑADIR NAOH R. BIURET

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REACCION DE MILLON
Que consiste en hervir la solucion de una proteina con otra de nitrito y nitrato de mercurio, se forma
un coagulo o una coloracion toho pardo. Se debe al grupo fenolico. Esta reaccion es propia para la
tirosina y fenilalanina.
El reactivo de Millon se prepara mezclando 5 cm3 de mercurio metalico con 5 cm3 de HNO3 en un
tubo de ensayo , finalmente se le agrega leche y para finalizar se procede a agitarla y se observara
un torno de color verdoso suave.

PREPARACION R.MILLON R.MILLON + LECHE

R. XANTOPROTEICA

R.MILLON
R. BIURET

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9. CONCLUSIONES.
 Los aminoácidos obtenidos de ambas compuestos que se usó en la práctica de
laboratorio pudimos observar un ligero cambio de color en ambos compuestos, el
color observado se asemeja al color amarillo.
 Podemos concluir que al observar el cambio de color de los compuestos
reaccionaron por lo tanto se cumplió con el objetivo de obtener aminoácidos en la
práctica.

10. RECOMENDACIONES.

Al realizar la práctica y mezclar los reactivos hacerlo con mucho cuidado y mucha atención
para poder obtener los productos deseados con un rendimiento alto y aprovechar al máximo
los reactivos utilizados.
Por falta de reactivos en laboratorio solo se pudo realizar dos prácticas que se indica en el
libro guía de laboratorio de química orgánica 204.

11. BIBLIOGRAFIA.
B. I. Delgado Fajardo. (2011). Aminoácidos y proteínas.

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