Las lipasas

Estas enzimas lipolíticas, tienen como función principal catalizar la hidrólisis de los
triglicéridos, liberando gliceroles. En otras palabras Las lipasas actúan como
catalizadores en reacciones lipolíticas (catabolismo de grasas y aceites) a través
de la hidrólisis de los enlaces éster de acilgliceroles.
Es decir que, al hidrolizar las uniones de los esteres de los triglicéridos, provocan
que los productos creados puedan ser eliminados en un medio acuoso al ser más
solubles [figura 1]. Los productos creados son:
monoglicéridos, diglicéridos o gliceroles.
Estas enzimas suelen requerir un pH neutro o alcalino de 7-7,5 a 9.

Figura 1. Hidrólisis de las uniones esteres de los triglicéridos con las lipasas

Las lipasas y esterasas, hidrolizan ésteres carboxílicos y son de la clase 3.1.1.

Encontramos los siguientes tipos:
· Las lipasas (EC 3.1.1.3) que hidrolizan ésteres del glicerol.
· Las esterasas (EC 3.1.1.1) que rompen los ésteres carboxílicos
· Las esterasas (EC 3.1.1.2) que fragmentan uniones de ésteres fenólicos.

Enzimas lipolíticas
Se obtienen de tres formas diferentes:
- Lipasas
1. De origen animal, la lipasa extraída de tejidos del páncreas.
2. De origen vegetal, la lipasa derivada de germen de trigo, avena, etc.
3. De origen microbiano, sintetizadas por medio de varias especies de
hongos, como el Aspergillus, Penicillium y levaduras y, de bacterias como el
Bacillus.
- Esterasas
1. De origen animal: esterasas hepáticas
2. De origen vegetal: esterasas de germen de trigo y avena
3. De origen microbiano: esterasas microbianas y fúngicas de varias
especies de bacterias y hongos
 Las amilasas
Las amilasas, enzimas glucolíticas, hidrolizan los enlaces éter (glucosídicos) de
las cadenas de los polisacáridos de las sustancias amiláceas, degradándolas a
oligosacáridos, disacáridos y monosacáridos, que son más solubles en medios
acuosos [Figura 2] . De esta manera conseguiremos eliminar el almidón de forma
más sencilla.

Figura 2. Hidrólisis del almidón con la amilasa

Al igual que las proteasas, las amilasas pueden hidrolizar las uniones glucosídicas
internas de los polisacáridos (endo-amilasas) y las que se encuentran en las
extremidades de las cadenas (exo-amilasas). Siendo las terminales más fáciles de
degradar para las amilasas que las interiores.
También, se encuentran unas enzimas muy específicas llamadas glucoamilasas.
Estas proteínas pueden degradar las uniones glucosídicas de las cadenas lineares
que poseen uniones 1,4 glucosídicas y las uniones de las ramificaciones laterales
con uniones 1,6 glucosídica.
Estas enzimas que hidrolizan enlaces glucosídicos son de la clase 3.2.1 y
podemos encontrar diferentes tipos de amilasas:
- Las a-amilasas (EC 3.2.1.1),
- las β-amilasa (EC 3.2.1.2),
- Las amiloglucosidasa (EC 3.2.1.3),
- Las 1,6-glucosidasas (EC 3.2.1.9, EC3.2.1.10, EC 3.2.1.b)
Enzimas glicolíticas, amilasas.
1. De origen animal: La amilasa salival o ptialina se obtiene de la saliva.
La amilasa pancreática se extrae de tejidos del páncreas.
No se debe emplear las enzimas producidas en el estómago porque
necesitan mucha acidez para activarse y pueden provocar que los
protoenzimas se activen.
2. De origen vegetal: existen amilasas que podemos conseguir de los
tubérculos.
3. De origen microbiana: La a-amilasa y β-amilasa se obtienen de diferentes
microorganismos y hongos; de diversas bacterias sobre todo del Bacillus y
de hongos, en particular el Aspergillus.
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