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Protein As
Protein As
Proteína
De Wikipedia
Tabla de contenidos
1 Funciones
2 Clasificación
3 Estructura
4 Temas relacionados
5 Lista de proteínas
6 Véase también
7 Referencias bibliográficas
8 Resumen
Funciones
Activas.
Catalizadores (enzimas).
Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas).
Transportadora ]]).
Resumen
La Proteína es una sustancia química que forma parte de la materia fundamental de la célula.
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Son moléculas formadas por una gran cantidad de aminoácidos.
Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas.
Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albúmina o clara de huevo.
Son indispensables en la alimentación.
Clasificación
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios
Según su forma:
Fibrosas: Presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura segundaria.
Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la
queratina y colágeno
3
Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares.
Según su composición química:
Simples u holoproteínas:: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas
son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas: Su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias
no proteicas. (sólo globulares).
Estructura
Temas relacionados
Propiedades de las proteínas
Holoproteínas
Heteroproteínas
Proteómica (o proteinómica).
Lista de proteínas
Anticuerpos
Hemoglobina
Insulina
Síntesis proteica
De Wikipedia
b) Traducción:
1. Iniciación de la síntesis.
2. Elongación de la cadena polipeptídica.
3. Terminación de la síntesis.
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los
aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), específico para cada uno
de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste
y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se
sitúan en la posición que les corresponde.
Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído
de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está
comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada
por varios ribosomas simultáneamente.
Tabla de contenidos
1 Activación de los aminoácidos
2 Iniciación de la síntesis de proteínas
3 Elongación de la cadena polipeptídica
4 Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica
5 Asociación de varias cadenas polipeptídicas para constituir las proteínas
6 Enlaces externos
El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P,
donde se sitúa el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o
centro A. El radical carboxilo (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el radical amino
(NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es catalizada por la
enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El
ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se produce la translocación ribosomal. El dipeptil-
ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongación (FE)
y precisa GTP. Según la terminación del tercer codón, aparece el tercer aminoacil-ARNt y
ocupa el centro A. Luego se forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su
segunda translocación. Estos pasos se pueden repetir múltiples veces, hasta cientos de veces,
según el número de aminoácidos que contenga el polipéptido.
El final de la síntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. Son tres: UAA,
UAG y UGA. No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de ellos y, por lo
tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptídica ya ha
terminado. Este proceso viene regulado por los factores R.
Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a
la vez, uno detrás de otro. Al microscopio electrónico, se observa como un rosario de
ribosomas, que se denomina polirribosoma.
Tras la traducción hay proteínas enzimáticas que ya son activas y otras que precisan eliminar
algunos aminoácidos para serlo. Generalmente se separa el aminoácido metionina o
aminoácido iniciador. Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo
prostético) para ser funcionantes o activas.
Las proteínas pueden estar constituidas por una cadena polipeptídica o por varias
subunidades. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, según provengan del mismo o de
genes diferentes.
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El control de calidad del plegamiento de las proteínas para adquirir la estructura cuaternaria o
conformación tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y proteasas. Las proteínas
chaperonas tienen la función de plegar o replegar correctamente a las proteínas recién
sintetizadas (modificación postraduccional), y las proteasas deben degradar aquellas proteínas
que a pesar de la acción de las chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los
mecanismos de control fallan, las proteínas dañadas se acumulan causando enfermedades
amiloidogénicas.
Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/S%C3%ADntesis_proteica"
Referencias bibliográficas
Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002.
http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html