FACULTAD DE MEDIO AMBIENTE Y RECURSOS NATURALES

PROYECTO CURRICULAR INGENIERIA AMBIENTAL

INFORME N°5: PROPIEDADES FISICO-QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS
Andrés Odeón 20132180893
RESUMEN

Un aminoácido es una molécula orgánica que en su estructura contiene un grupo amino (NH2) y
un grupo carboxilo (COOH). Los aminoácidos son los monómeros a partir de los cuales se
forman las proteínas, en cuyo caso pasan a denominarse residuos de aminoácidos debido a la
perdida de los elementos del agua al unirse dos aminoácidos. En este laboratorio se realizaron
reacciones cualitativas de coloración, que nos permitirán detectar, la presencia de grupos
químicos en aminoácidos y proteínas junto a sus propiedades físico-químicas.

Palabraras clave: aminoacidos, Ninhidrina, Xantoproteica, Tiogrupos.

ABSTRACT
An amino acid is an organic molecule that contains in its structure an amino group (NH2) and a
carboxyl group (COOH). Amino acids are the monomers from which proteins, in which case are
renamed amino acid residues due to the loss of the elements of water to join two amino acids are
formed. In this lab qualitative staining reactions that allow us to detect the presence of chemical
groups in amino acids and proteins with their physico-chemical properties were performed.

Keywords: amino acids, Ninhydrin, Xanthproteic, Tio groups.

OBJETIVO
Identificar la presencia de aminoácidos por medio de reacciones de coloración.

Objetivos especificos

Identificar presencia de compuestos químicos en aminoácidos a través de reacciones

coloreadas.

MARCO TEORICO los -aminoácidos. Éstos se caracterizan

por presentar los grupos ácido y amino
Un aminoácido es una pequeña molécula unidos al mismo átomo de carbono (que se
orgánica que contiene, al menos, un grupo denomina carbono). Además, a este
amino (-NH2), de naturaleza básica, y un
carbono se une, como tercer sustituyente,
grupo carboxilo (-COOH), de carácter ácido.
un átomo de hidrógeno y, como cuarto
Aunque los seres vivos sintetizan para
sustituyente, un grupo adicional de tamaño
distintos propósitos tipos diversos de
y características diversas, que diferencia a
aminoácidos, sin duda los más importantes
cada aminoácido de los demás. Al cuarto
son los que forman parte de las proteínas,
sustituyente se le denomina cadena lateral
todos los cuales pertenecen a la clase de
del aminoácido y, a menudo, se le
representa de forma simplificada por la letra
R. Al ser los cuatro sustituyentes del
carbono  distintos y adoptar una
disposición tetraédrica en torno a él, los -
aminoácidos presentan isomería óptica, de
modo que la imagen especular de un
aminoácido no es idéntica al original.
FIGURA 1: Estructura de los aminoácidos.
Así, dependiendo de la disposición espacial
de los cuatro sustituyentes, los aminoácidos
pueden ser D o L. Esta denominación
histórica deriva del parecido que presentan,
respectivamente, con las fórmulas
tridimensionales del D y del L
gliceraldehído. La denominación D y L,
introducida por Fischer en 1891, no es ya
utilizada habitualmente por los químicos,
que prefieren distinguir a cualquier pareja de
compuestos especulares denominándolos R
o S, según la nomenclatura introducida por
Cahn, Ingold y Prelog en 1956. Sin
embargo, en Bioquímica se sigue utilizando
la nomenclatura L/D quizá porque la nueva
denominación R/S, aunque más clara y
general, distingue a la L-cisteína (que es R)
de los demás L-aminoácidos (que son S), a
pesar de su evidente similitud estructural.
Todos los aminoácidos que aparecen en las
proteínas son L.
Síntesis de los aminoácidos
Las proteínas se sintetizan en los ribosomas
siguiendo las instrucciones codificadas en
moléculas de RNA mensajero. El código
molecular (conocido como código genético)
utilizado por la maquinaria celular de
síntesis de proteínas incluye 20
instrucciones (en forma de tripletes de
bases del RNA denominados codones) que
corresponden a la orden de incorporación a
la proteína en síntesis de uno de entre 20
aminoácidos posibles. Estos 20
aminoácidos (todos ellos  y L) se conocen
como aminoácidos codificados
genéticamente o proteinogénicos. Algunas
proteínas contienen otros aminoácidos,
normalmente en baja proporción, que son
siempre resultado de alteraciones químicas
(a menudo catalizadas por enzimas) que
sufren los aminoácidos codificados
genéticamente después de su incorporación
a la proteína en el ribosoma. Estas
modificaciones se denominan
postraduccionales, pues tienen lugar
después de la “traducción” a proteína de la
información genética contenida en el RNA
mensajero.
Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos pueden ser clasificados de
distintas maneras pero las más comunes
son en base a su obtención por el
organismo y la clasificación según las
propiedades de sus grupos R.
De acuerdo a su obtención
Se clasifican en esenciales y no esenciales.
Se denominan esenciales a aquellos
aminoácidos que no pueden ser sintetizados
de nuevo por un organismo vivo; en el caso
de los seres humanos se trata de 10
aminoácidos, de los cuales algunos solo son
realmente esenciales en determinadas
condiciones de lactancia, los periodos de
crecimiento celular y la enfermedad
(Arginina e Histidina).
 Tabla 1: aminoácidos esenciales y no esenciales.

Según polaridad del grupo –R

Según la polaridad del grupo –R los

aminoácidos pueden ser agrupados en
apolares, polares sin carga, polares con
carga positiva y polares con carga negativa.
FIGURA 2: Aminoácidos apolares.

Aminoácidos apolares: se caracterizan Aminoácidos polares sin carga: son aquellos

porque su –R es una cadena alifática.
Debido a la naturaleza alifática en un –R no
se generan zonas electronegativas o
electropositivas. Cuando forman parte de
las proteinas esos –R tienden a alejarse del
medio acuoso e interaccionar entre si en
zonas internas de la molegula. Algunos
aminoacidos apolares son los siguientes:
que tienen posibilidades de tener simetría
en la distribución de las cargas, por la
presencia de un átomo de O ó N. como
consecuencia el –R presenta regiones
polares que permiten que se formen
puentes de hidrogeno con otros –R polares.

FIGURA 3: Aminoácidos polares sin carga.

Aminoácidos polares con carga: presentan
un grupo adicional acido o base en el –R.
los aminoácidos ácidos, (aspartato y el
glutamato) tienen grupos –R cargados
negativamente a pH 7.0 por la presencia del
grupo –COOH en el radical. A su vez los
aminoácidos básicos, que contienen uno o
más –NH2 en el radical, tienen –R cargados
positivamente a pH 7.0
FIGURA 4: Aminoácidos con carga positiva.
FIGURA 5: Aminoácidos con carga negativa.
Reaccion Xantoproteica
Con esta reacción podemos identificar la
presencia de los aminoácidos aromáticos
(tirosina, triptófano). La reacción se basa en
la nitración del anillo bencénico con ácido
nítrico, produciendo derivados del
nitrobenceno de color amarillo. Estos
derivados amarillos se tornan anaranjados a
la alcalinidad de la solución con NH4OH o
NaOH.
FIGURA 6: Reacción Xantoproteica.
Prueba de Ninhidrina
La prueba de ninhidrina es positiva para
aminoácidos y proteínas que tengan un
grupo -NH2 libre. Cuando el grupo -NH2
reacciona con ninhidrina, se forma un
complejo azul-violeta.
FIGURA 7: Reacción de la Ninhidrina.
Reacción de Hopkins-Cole
Es específica del grupo indol característico
del Triptófano. El anillo del indol se hace
reaccionar con ácido Glioxálico en
presencia de ácido Sulfúrico concentrado
para formar un compuesto violeta que se
forma en la interfase entre la solución de
proteína y el ácido sulfúrico. La estructura
exacta del compuesto violeta no se conoce,
pero parece estar relacionado con el
producto de condensación del aldehído del
ácido Glioxálico con los nitrógenos de dos
anillos indólicos, como se muestra en la
reacción, ya que también se pueden formar
complejos con otros aldehídos.
FIGURA 8: Reaccion de Hopkins-Cole.
La reacción de Hopkins Cole es positiva
sólo para las proteínas que contienen
Triptófano. Se supone que el ácido
concentrado hidroliza las proteínas en la
interfase liberando el Triptófano para dar el
producto violeta. Sin embargo, el Triptófano
puro en solución no da positiva la reacción,
a menos que se agreguen agentes
oxidantes, por lo que es de suponer que el
Triptófano de las proteínas no se libera
como tal, por lo cual la reacción presentada
es sólo parcialmente correcta.
Reaccion de los Tiogrupos
La presencia de grupos –SH (sulfihidrilo o
tiol) en un compuesto orgánico permite que
transcurra una reacción en presencia del
acetato del plomo en medio alcalino en lo
cual se tiene:
FIGURA 9: Reacción de los tiogrupos.
MATERIALES
Acetato de plomo 10%
Ácido nítrico concentrado
Ácido sulfúrico concentrado
Albumina 1%
Cisteína 0.01M
Fenol 0.1%
Formaldehido
Hidróxido de potasio 40%
Hidróxido de sodio 20%
Metionina 0.01M
Sacarosa 0.01%
Triptófano 0.01M
PROCEDIMIENTO
En el presente laboratorio se realizó por
medio de 4 procedimientos los cuales se
detallan a continuación:
Reacción de la Ninhidrina: en 3 tubos de
ensayo agregar 1 ml de las soluciones
albumina, metionina y sacarosa. En cada
uno de los tubos agregar 5 ml de reactivo
ninhidrina, agitar y mantenerlos en baño de
maría en ebullición durante 5 minutos.
Documentar.
Reacción de Xantoproteica: en 4 tubos de
ensayo agregar 2 ml de las soluciones
albumina, triptófano, fenol y fenilamina en
cada uno de los tubos agregar 1 ml de ácido
nítrico concentrado. Mantener los tubos en
baño de maría durante 30 segundos.
Posteriormente dejar enfriar y agregar a
cada tubo 5 ml de solución de hidróxido de
sodio al 20% y documentar.
Reacción de los Tiogrupos: en 3 tubos de
ensayo agregar 1 ml de hidróxido de potasio
y 3 gotas de acetato de plomo. Mantener los
tubos en el agua en ebullición durante 10
minutos. Observar.
Reacción de Adamkiewicz: en dos tubos
de ensayo agregar 1 ml de las soluciones
albumina y triptófano. Adicionar 3 gotas de RESULTADOS
formaldehido, agitar, adicionar 1 ml de ácido
sulfúrico concentrado en cada tubo de forma Los resultados del laboratorio se muestran
lenta por las paredes, sostenidos en una en las tablas a continuación:
gradilla. Documentar.

Reactiv Resulta
o do observación
Tabla 1: Reacción de la Ninhidrina

Después de agregar haber llevado al

baño de maría la albumina con
ninhidrina se observó la formación
Albumina
de una tonalidad lila al interior del
tubo lo que indica una prueba
positiva.

La metionina tomo un color violeta

Metionin al interior del tubo indicando que la
a prueba había resultado positiva para
esta proteína.

En el caso de la sacarosa el tubo

permaneció de una tonalidad
Sacarosa
transparente indicándonos una
prueba negativa para la ninhidrina.

Reactiv Resulta
o do observación
Tabla 2: Reacción de

Al interior se formó una tonalidad de

color violeta claro una vez se agregó
Adamkiewicz

Albumina
el H2SO4 indicándonos que la prueba
era positiva.

En esta prueba se observó que

después añadir el H2SO4 se formó
al interior del tubo una interfaz
Triptófan
externa de una tonalidad ámbar que
o
al interior contenía un tono violeta
oscuro, lo que indica prueba
positiva.
 Resulta
Reactivo do observación

La albumina después de finalizar la

prueba adquirió una tonalidad
Albumina
amarilla reflejando que la prueba
Tabla 3: Reacción Xantoproteica

había sido positiva.

El triptófano también mostro

Triptofan resultados positivos por medio de la
o prueba al tomar una tonalidad
ámbar.

La coloración amarilla adquirida por

el fenol indico también que la
Fenol
prueba había sido positiva en esta
sustancia.

La fenilalanina después de finalizada

Fenilalani la prueba tuvo una coloración
na transparente indicándonos que la
prueba había sido negativa.

Reactiv Resulta
o do observación
Tabla 3: Reacción de los

Después de haber llevado a

ebullición durante 10 minutos la
Metionin
coloración adquirida por la sustancia
Tiogrupos

a
fue amarillenta indicándonos que el
resultado es negativo.

Al igual que la prueba anterior el

resultado obtenido fue negativo
Cisteína porque no se conformó el
precipitado color negro
característico.

ANALISIS DE RESULTADOS estructuras químicas, lo cual permitió que se

En la reacción de la ninhidrina se observó
que la albumina y la metionina arrojaron
resultados positivos en esta prueba. Esto se
debe a que ambos compuestos tienen
presencia de del grupo amino en sus
diera la reacción entre el NH2 presente y la
ninhidrina que al final de la reacción da paso
a la formación de amoniaco que reacciona
en cantidades equimolares de ninhidrina
oxidada conformando el característico color
violeta. En el caso de la sacarosa en su
estructura química no poseía ningún grupo
amino o alfa amino por lo que no había
manera de que se presentara una reacción
con hidrato de tricetohidrinceno.
Para la prueba de Hopkins-Cole se
utilizaron albumina y triptófano. En esta
prueba se caracterizan aminoácidos que
contengan triptófano conformándose un
anillo de color violeta en la interface de
H2SO4 concentrado y la proteína. Como se
pudo observar ambas sustancias dieron
positivo con la conformación de la interfaz
confirmándonos la presencia de triptofano
en la albumina y en cuanto a la otra
sustancia como era de esperarse el
resultado debía ser positivo. El triptófano es
un aminoácido aromático, el grupo R
contiene una estructura heterocíclica
denominada indol, el indol es un anillo
bencénico fusionado con los enlaces C2-C3
del pirrol. Es un aminoácido no polar y
según su conformación es de esperar que
también reaccione a la prueba
xantroproteica.
En la reaccion Xantoproteica la albumina, el
triptofano y el fenol dieron resultados
positivos mostrándonos la presencia de
aminoacidos aromaticos dentro de las
sustancias que fueron estudiadas. En el
caso del triptófano se observó una tonalidad
que tendía hacia el naranja, esto debido a la
alcalinización que genera el NaOH dentro
del medio indicándonos la formación del
ácido picramico. Para el caso de la
fenilalanina no se presentó reacción debido
a que pese a presentar en su estructura el
anillo aromático precisa de un catalizador
para que la prueba pueda ser positiva ya
que su concentración era bastante baja
(0.01M) y la prueba habría dado negativa si
se encontrara puro.
En la reacción de los tiogrupos se observó
que tanto la metionina como la cisteína
arrojaron resultados negativos. Al comparar
con la bibliografía consultada se encuentra
que esta reacción debe dar positivo para
estos aminoácidos por la presencia de
azufre en su estructura. En el escenario
ideal se debió conformar un precipitado
oscuro producto de la hidrolisis alcalina.
Esto nos puede indicar contaminación de
alguno de los reactivos utilizados en la
prueba ya que no se logró confirmar la
presencia del azufre. .
CONCLUSIONES
BIBLIOGRAFIA
Catedra de Bioquímica (2010) Los
aminoácidos. Facultad de Agronomía,
Universidad de la Republica. Uruguay.
J. Rivera (2001). Bioquimica estructural:
conceptos y test. Editorial Tebar. México.
Luque, V. Estructura y propiedades de las
proteínas. Universidad de Valencia. Catedra
de Bioquímica. España. 2011.
Catedra de físico-química. Estabilidad y
desnaturalización de proteínas. Universidad
Nacional Autónoma de México. 2008.
Porto, A. Bionova. Tema 8: Proteínas.
Humberto M. Zamora E. (2012). Métodos
selectivos de Bioquímica Experimental. Pág.
7-13.