FACULTAD DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA

Normas de
Convivencia
Por Favor:
 Llegar Temprano al Salón
 Apagar y Guardar su Celular
 No Comer en el Aula
 No Conversar
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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PROTEÍNAS I
AMINOÁCIDOS
Estructura,
Clasificación
y Propiedades
Lic. Jorge Alberto Salomón Hdez.
jorge.salomon04@liveusam.edu.sv
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
 VALOR DEL MES:
“RESPETO”
“Consideración y valoración especial con
que se trata a una persona o cosa”

Se vincula con aspectos éticos, morales,

sociales y legales
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OBJETIVO:
Explicar eficientemente las funciones de las
proteínas, la estructura de los aminoácidos con sus
propiedades fisicoquímicas, el valor biológico de
ellas en forma escrita y oral de acuerdo a las clases,
consulta bibliográfica, laboratorios y discusiones de
grupo
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CONTENIDO:
• Definir las proteínas con base a su naturaleza química
• Características de las proteínas
• Las funciones que desempeñan las proteínas en el organismo
• Enumerar las propiedades fisicoquímicas de los aa
• Recordar los aa de acuerdo a la naturaleza de su cadena lateral
• Definir aa esenciales y los no esenciales
• Definir Zwitterion o ion dipolar
• Definir Punto Isoeléctrico
• El enlace peptídico. Características Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?
Son
BIOMACROMOLÉCULAS
compuestas por 20
monómeros distintos
Llamados -aminoácidos,
que están básicamente
formados por: Carbono,
Hidrógeno, Oxígeno y
Nitrógeno (CHON)

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CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS

• Abundantes: (No existe ningún proceso celular en
el que no estén involucradas)
• Específicas: (Relación entre estructura y función.
Ej. Enzima reconoce su sustrato)
• Sensibles: (su estabilidad depende de las
condiciones a su alrededor. Ej. Ta y pH)
• Versátiles: (se involucran en todo proceso celular)
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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

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LA FÓRMULA GENERAL DE LOS
AMINOÁCIDOS

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LA QUIRALIDAD
Carbono quiral o isomérico, 4 grupos diferentes
Una excepción es la
GLICINA, porque su grupo
“R” es un hidrógeno

Enantiómeros
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AMINOÁCIDOS. Estructura, caso especial
La Prolina no es un
α-aminoácido, sino un
iminoácido Grupo
CARBOXILO
El grupo amino de la PROLINA
es secundario

Forma un ANILLO con el grupo

“R”
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 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son:
 Anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico
 Sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría de
acuerdo con su fórmula molecular
 Sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al hecho
de que la forma estable es un zwitterion o sal interna
O O O
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O
+H+ +H+
R R R
Especie presente en Zwitterion Especie presente
medio ácido Especie presente en medio básico
Carga (+) en medio neutro Carga (-)
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 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Por la Cadena Lateral Por su Requerimiento
ALIFÁTICOS: Grupo “R” formado  ESENCIALES
por hidrocarburos saturados  NO ESENCIALES
AROMÁTICOS: Grupo “R” posee
un anillo aromático Por la Polaridad de su
Cadena Lateral
POLARES NEUTROS: Grupo “R”
contiene grupos carboxilo o amidas  NO POLARES
ÁCIDOS : Grupo “R” es ácido  POLARES
BÁSICOS: Grupo “R” es básico a. Neutros
b. Ácidos
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo c. Básicos
 Por su Requerimiento
El cuerpo humano requiere de estos 20 AMINOÁCIDOS
para poder sobrevivir

• Aminoácidos Esenciales son aquellos que el cuerpo

humano NO ES CAPAZ DE BIOSINTETIZAR (o lo hace
a velocidades muy bajas), por lo que ¡deben
adquirirse de la dieta!
• Aminoácidos NO Esenciales son aquellos que el
cuerpo humano SI PUEDE BIOSINTETIZAR a partir de
otras moléculas
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 Aminoácidos Esenciales
Se requiere consumirlos en la dieta

1. Fenilalanina Esenciales solo

2. Treonina Cisteína en niños
3. Valina Tirosina (prematuros y
lactantes)
4. Triptófano Esenciales para todas
5. Isoleucina las edades
6. Metionina
7. Lisina Histidina Esenciales solo
8. Leucina Arginina en niños
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Aminoácidos no Esenciales
Nuestro organismo los puede biosintetizar
Alanina (Ala) Glicina (Gly)
*Tirosina (Tyr) Prolina (Pro)
Aspartato (Asp) Serina (Ser)
*Cisteína (Cys) Asparagina (Asn)
Glutamato (Glu) *Arginina (Arg)
Glutamina (Gln)
* Necesarios en prematuros y lactantes * Necesario en niños
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 Por la Polaridad de su Cadena Lateral

POLARES BÁSICOS ÁCIDOS

ALIFÁTICOS AROMÁTICOS
NEUTROS

Glicina (Gly), Fenilalanina Carga (+) Carga (-)

Serina
Alanina (Ala), (Phe) (Ser),
Valina (Val), Treonina
Leucina (Leu), Tirosina (Tir) (Tre), Histidina Ácido
Isoleucina (Ile), Asparagina (His), Aspártico
Cisteína (Cis), Triptófano (Asn), Lisina (Lis), (Asp),
Metionina (Met), (Trp) Glutamina Arginina Ácido
Prolina (Pro) (Gln) (Arg) Glutámico
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo (Glu)
Cadenas Laterales
No Polares

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Polares No Cargadas
Cadenas Laterales

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Cadenas Laterales Ácidas

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Cadenas Laterales Básicas

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 Amortiguadores o Tampones

• Los amortiguadores son soluciones formadas por un par

ácido-base conjugado; que minimizan los cambios en la
[H+], es decir en el pH, al añadir un ácido fuerte o una
base fuerte
• Tienen una capacidad de máxima amortiguación a un
pH=pKa, es decir cuando las formas ácidas y básicas
están presentes en igual concentración. La forma ácida
reacciona con la base fuerte añadida y la forma básica no
protonada neutraliza el ácido fuerte añadido

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Carácter Anfótero H2O

H+ OH-

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 Aminoácido - Zwitterion
A pH fisiológico (pH=7,4), los aminoácidos están en forma de
zwitterion (su forma más estable)
Palabra alemana que significa «ion híbrido» o «ion dipolar»
Se conoce como ion hermafrodita
Esta característica es posible ya que los aminoácidos son
ANFÓTEROS

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 Punto Isoeléctrico
• Es el valor de pH en el cual
una sustancia tiene una
Carga Total de «0» (Cero)
• Los aminoácidos en forma
de zwitterion tienen carga
neta cero
• El punto isoeléctrico de los
aa depende de cada grupo
«R»
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A pH ácido el aa se encuentra cargado positivamente,
en el pI se encuentran igual la carga (+) y carga (-) y
con pH alcalino se encuentran cargados negativamente

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 Detalle de los Puntos Isoeléctricos (pI)
de los 20 Aminoácidos
AA pI AA pI
Glicina 5.97 Cisteína 5.07
Alanina 6.07 Metionina 5.74

Valina 5.97 Ácido Aspártico 2.77

Ácido Glutámico 3.22
Leucina 5.98 ¿Por
Histidina 7.59
Isoleucina 6.02 qué ?
Fenilalanina 5.48 Lisina 9.74
Arginina 10.76
Tirosina 5.66
Triptófano 5.89 Asparagina 5.41

Serina 5.68 Glutamina 5.65

Treonina 5.87 Prolina 6.48

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
 El ácido glutámico tiene tres grupos disociables,
cuyos pK son: pK1=2,19; pK2=4,25 y pK3=9,67

La forma I (protonada) tiene una carga neta positiva

La forma II tiene carga neta cero
La forma III tiene una carga negativa y
La forma IV tiene dos cargas negativas. El punto isoeléctrico
del ácido glutámico será 3,22 (el promedio de pK1 y pK2, los
pK que flanquean a la forma zwitterion).
La proporción de moléculas en la forma IV (2 cargas
negativas) es tan pequeña que puede considerarse como
despreciable a la hora de calcular el pI ver figura…

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El ácido glutámico tiene tres grupos disociables,
cuyos pK son: pK1=2,19; pK2=4,25 y pK3=9,67

pK1=2,19 pI=3,22 pK2=4,25 pK3=9,67

(+) (+) (-) (-) (-) (-)
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 La Arginina tiene dos grupos básicos y uno ácido,
donde pK1=2,17; pK2=9,04 y pK3=12,48
La forma I (protonada) tiene dos cargas positivas
La forma II tiene una carga neta positiva,
La forma III tiene una carga neta cero y
La forma IV tiene una carga negativa. El punto isoeléctrico de la
arginina será 10,76 (el promedio de pK2 y pK3, los pK que
flanquean a la forma zwitterion)
La proporción de moléculas en la forma I (2 cargas positivas) es
tan pequeña que se puede despreciar a la hora de calcular el pI
ver figura…
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La Arginina tiene dos grupos básicos y uno
ácido, donde pK1=2,17; pK2=9,04 y pK3=12,48

pK1=2,17 pK2=9,04 pI=10,76 pK3=12,48

(+) (+) (+) (-) (+) (-)
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Concluyendo
 El zwitterion es una especie neutra o sea de carga neta
cero; y más estable
 El pI es el valor de pH en el que una sustancia tiene
carga neta de cero
 A pH menor del pI la especie tiene carga (+)
 A pH mayor del pI la especie tiene carga (-)
(Esto sin importar el medio en que esté)
 En el pI, el aa no migra ni al ánodo ni al cátodo porque
tiene carga neta cero
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 Proteínas como Expresión Genética
¡Atando Conceptos!
El Dogma Central de la Biología Molecular
ADN ARNm Ribosoma Proteína

Aminoácidos

Replicación El ribosoma es el lugar donde se biosintetizan proteínas

Trascripción por medio de la unión de monómeros
Traducción (aminoácidos)
El ribosoma utiliza el ARNm para saber cuáles aa unir
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El Enlace Peptídico
• Resulta de la
reacción entre el
GRUPO
CARBOXILO de un
aa y el GRUPO
AMINO de otro
• Se forma un enlace
tipo AMIDA y se
libera AGUA

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 Características del Enlace Peptídico

• Enlace tipo amida

• Es COVALENTE
• Debido a su rigidez, su
giro libre está restringido
• Tiene carácter parcial de
doble enlace
• Es Plano y Rígido
• Configuración trans
• Sin carga, pero polar
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Para recordar… de lo aprendido en la clase!
• ¿Qué son las proteínas?, química y funcionalmente
• ¿Qué elementos forman a las proteínas?
• ¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
• ¿Cuántos aminoácidos forman las proteínas?
• ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de acuerdo a la
necesidad de ingerirlos en la dieta?
• ¿Cómo se clasifican los aa de acuerdo a su cadena
lateral Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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GRACIAS POR SU ATENCIÓN

Y
PARTICIPACIÓN

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