BIOQUIMICA

PROTEINAS

CURSO : BIOQUIMICA

DOCENTE:

CORDERO AZABACHE, Jorge

ALUMNOS:

CALLEGARI ARIAS quio

Cuba Yerald

Zuñiga cano C.Bryan

Victoria

SEMESTRE:

VI

HUANCAYO – 2013

INFORME DE PROTEINAS Página 1

 BIOQUIMICA

TABLA DE CONTENIDO

INTRODUCCION………………………………………………………………………………………. 3

OBJETIVOS……………………………………………………………………………………………… 4

GENERAL……………………………………………………………………………..…………………. 4

ESPECIFICO…………………………………………………………………………….………………. 4

I. MARCO TEORICO…………………………………………………………………………….. 5

II. MATERIALES / REACTIVOS……………………………………………………………. 9

III. METODOLOGIA……………………………………………………………………………… 9

3.1 LUGAR DE EJECUCION……………………………………………………………………… 14

IV. PROCEDIMIENTOS…………………………………………………………………………. 9

V. RESULTADOS………………………………………………………….……………………… 11

VI. DISCUSION…………………………………………………………………………………….. 14

VII. CONCLUSIONES……………………………………………………………………………... 17

VIII. BIBLIOGRAFIA……………………………………………………………………………… 17

ESQUEMAS………………………………………………………………..………………………….. 18

CUESTIONARIO……………………………………………….………….………………………… 21

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INTRODUCCIÓN

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por
enlaces peptídicos para formar esfingocinas.Las proteínas de todos los seres vivos
están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos
péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosoma), es decir, la información genética
determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes

que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El
conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es
denominado proteoma.

Las proteínas son sustancias formadas por aminoácidos constituidos por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno principalmente. Son los compuestos orgánicos más
abundantes en plantas y animales.

Forman parte del protoplasma, por tanto son componentes estructurales, se

encuentran presentes en las membranas celulares, e intervienen en la entrada y salida
de sustancias en el interior de las células que también las utiliza como fuente de
energía en ausencia de azúcares, almidones y grasas. Se encuentran presentes en las
fibras musculares, ayudando a las funciones de contracción y relajamiento de los
músculos.

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OBJETIVOS

GENERAL

 Determinar e identificar las proteínas mediante los diferentes métodos

a utilizar en la práctica siguiendo los procedimientos correspondientes.

ESPECIFICO

 Identificaremos a las proteínas mediante el método de la coagulación.

 Observar y anotar todas las características como la temperatura forma,

color, modificación de la composición, además anotarlas reacciones de
las reacciones con la albumina

 Anotar los cambios de la sustancia de la sacarosa .entre otros.

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I. MARCO TEORICO

PROTEINAS

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomolecular
más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej. colágeno).

 Inmunológica (anticuerpos).
 Enzimática (Ej. sacarosa y pepsina),
 Contráctil (actina y misiona).
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un
tampón químico).
 Transducción de señales (Ej. rodopsina).
 Protectora o defensiva (Ej. trombina y fibrinógeno).

II CARACTERISTICAS

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas
poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el
contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la
molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza
para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición
de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las
directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes.

La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción

de ADN) mediante el código genético.

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Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a
menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

III FUNCIONES

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:

Artículo principal: Desnaturalización de proteínas.

http://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas#Desnaturalizaci.C3.B3n_de_una_prote.C3.ADna

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además
cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar

reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que
resultan de suma importancia para el organismo.

Por ejemplo la pepsina, esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se

encargan de degradar los alimentos.

2. Reguladoras: ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el
cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se
encuentra en la sangre.

3. Estructural: la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar

tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la
tubulina que se encuentra en el cito esqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se

encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra
cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y
protrombina que forman coágulos.

5. Transporte: su función es llevar las proteínas es llevar sustancias a través de

todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que
lleva el oxígeno por medio de la sangre.

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6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y

llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su
función. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.

Artículo principal: Estructura de las proteínas.

http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas

V PROPIEDADES DE LA PROTEINA

 Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una

conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua.
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).

Referencia bibliográfica:

Especificidad (Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.) http://www.um.es/molecula/prot06.htm

V CLASIFICACIÓN

Según su forma

A. Fibrosas: presentan cadenas poli peptídicas largas y una estructura

secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos
ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
B. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
C. Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y
otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química

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A Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la

insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se clasifican
en:

B Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de

cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas
enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal.
.
C) Esfero proteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se
subdividen en cinco clases según su solubilidad:

http://www.um.es/molecula/prot01.htm (COMPOSICION Y CLASIFICACION)

II. MATERIALES / REACTIVOS

MATERIALES DE LABORATORIO

 Tubos de ensayo
 Estufa
 Beaker de 250 mL
 Termómetro
 PH
 Dos vasos de
precipitación
 Gradilla
 Buretas

REACTIVOS

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 HCL
 Alcohol etílico
 Sacarosa al 50%
 Bicarbonato de sodio
 Hidróxido sódico
 Sulfato de cobre al 1%

MATERIALES

 Huevo
 Leche
 Agua destilada
 Cuchillo
 Vinagre
 Limón

III. PROCEDIMIENTOS

1. COAGULACION DE LAS PROTEINAS

Colocar en tres tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de

huevo (puede diluirse en un poco de agua para obtener una mezcla
espesa) o 2-3ml de leche.

Calentar uno de los tubos al baño María, añadir a otro 2-3ml de HCl
concentrado y al tercero 2 o 3ml de alcohol etílico.

Observar los resultados.

2. ADICION DE SACAROSA

Rotule dos tubos de ensayo A y B

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en el tubo A coloque 5 ml de clara de huevo y 3 ml de la mezcla de

sacarosa preparada al 50% p/v, introduzca dicho tubo en un baño de
agua caliente con ayuda de la plancha de calentamiento. en el tubo de
ensayo B colocar 5 ml de clara de huevo y 3 ml de agua destilada (usar
como testigo), introducimos ambos tubos en baño de agua preparada
en un beaker de 250 ml colocar 100 ml de agua y llevarlo a la estufa
hasta llegar los 40ºC aproximadamente, por ultimo colocar el
termómetro dentro de cada tubo de ensayo y anotar la temperatura en
la que la albumina de huevo se opaca (coagula), observar y anotar los
resultados.

3. FACTOR PH

Tomar tres tubos de ensayo y colocar en cada una de ellas una letra A,
B y C y las colocamos de la siguiente manera:
Tubo A: 5 mL de yema de huevo y mida su pH
Tubo B: 5mL de yema de huevo y 2ml. de limón, mida el pH.
Tubo C: 5mL de yema de huevo y 2mL solución de bicarbonato de sodio,
mida el pH.
Introducir ambos tubos en baño de agua preparado en el paso Nº1 del
experimento anterior, sujetamos un termómetro dentro de cada tubo y
hacemos el mismo procedimiento para que la yema de huevo se
opaque (coagule), por ultimo observamos y anotamos los resultados.

4. PRUEBA DE BIURET

Preparar 3 tubos de ensayo y colocar en cada tubo 2 ml de diferentes

soluciones proteicas, Añadir en cada tubo 2ml de disolución de hidróxido
sódico.
Agitar y dejar caer cuatro o cinco gotas de una solución al 1% de sulfato de
cobre, por ultimo ver los resultados.

5. PRUEBA DE LA DESNATURALIZACION DE LA CASEINA

Añade el vinagre a uno de los vasos, exprime el limón en el otro, agita

ambos vasos para que se mezclen sus contenidos; esperamos unos minutos
y observa lo que sucede en cada uno de los vasos.

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IV. RESULTADOS

1. COAGULACION DE LAS PROTEINAS

En el primer tubo hay formación de tres capas

En el segundo tubo Sistema difásico, el huevo se sedimenta, poca
coagulación de proteínas.
En el tercer tubo alta coagulación de proteínas del huevo.

Anexo 1 resultados de coagulación de las proteínas

2. ADICION DE SACAROSA

Tubo “A” Sacarosa al 50% + clara de huevo

Tubo “B” clara de huevo + agua destilada
Al agregarle sacarosa y agua destilada al tubo A y B ya contenido con clara de huevo,
se observa que en ambos presentas dos fases: el tubo A se observa que la sacarosa se
encuentra al fondo del tubo y la clara de huevo en la superficie, pero en el tubo B se
observa lo contrario la clara de huevo se ubica en el fondo del tubo y el agua destilada
en la superficie.

Se mide con un termómetro la temperatura del agua a 40°C exactamente.

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Se le adicionan ambos tubos y se observa minuciosamente cuál de los dos se va

opacando más rápido: así mismo medimos los tubos u observamos a que temperatura
pasó este cambio. Se observó que el tubo A se opacó rápidamente y el tubo B demoro
un poco más y no se opacó completamente.

Rst: es evidente la desnaturalización de las proteinas del huevo y su respectiva

coagulación al ser sometidas a diferentes reacciones.

Anexo 2 resultados de adición de sacarosa.

3. FACTOR PH

Tubo A: Solo 5 ml de la yema de huevo obtuvimos un PH de PH= 6.17

Tubo B: La yema de huevo más 2 ml de limón. PH = 3.26

Tubo C: La yema de huevo más 2 ml de solución de PH = 7.16

bicarbonato.

Anexo 3 resultados de factor PH

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4. PRUEBA DE BIURET

Resulta un color violeta cuando los iones cúpricos en medio alcalino se

compleja con los electrones no saturados de los átomos de nitrógeno y
oxígeno .La cantidad de color producido es proporcional a la concentración
de proteínas y es medida espectrofotométricamente.

Anexo 4 resultados prueba de biuret

5. PRUEBA DE LA DESNATURALIZACION DE LA CASEINA

Después de agregar las sustancias a cada vaso notamos en una de ellas

que se vuelve color amarillento y el otro en su color casi normal.
Los diferentes colores demuestran la desnaturalización de las proteinas

Anexo 5 resultados de desnaturalización de la caseína

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V. DISCUSION

PRÁCTICA LABORATORIO: PROTEÍNAS. DESNATURALIZACIÓN, PRUEBAS

DE BIURET Y XANTOPROTEICA

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU

FACULTA DE QUIMICA IV SEMESTRE

1 FUNDAMENTO:

Las proteínas son compuestas de carbono, oxigeno hidrogeno y nitrógeno. La

mayoría de ellas contienen además azufre, y algunos fósforos. Sus moléculas son
de proporciones coloidales, todas son muy complejas molecularmente y tienen
alto peso molecular. La molécula proteica está compuesta de una combinación de
aminoácidos por condensación. Las pro teosas, peptonas, péptidos y aminoácidos
son derivados de las proteínas formados en síntesis e hidrólisis.

Hay ciertas reacciones coloreadas que dan las proteínas y dependen de los
aminoácidos presentes en la molécula proteica. Todas dan la reacción de BIURET.
Se basa en una reacción típica de los enlaces peptídicos, en la cual los átomos de

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cobre del reactivo se unen a los grupos amino, lo que provoca una coloración rosa
- violácea. Las que contienen tirosina dan las reacciones Xantoproteica.

Observaremos también en esta práctica como se destruye los enlaces que mantienen
estable la conformación globular de las proteínas, de manera que éstas queden con
una estructura filamentosa; con lo cual pierden su solubilidad y precipitan en
forma de coágulos. La desnaturalización se efectuará sometiendo una disolución
de proteínas a cambios de pH, a alteraciones de concentración del medio y a
variaciones de la temperatura

2. OBJETIVO:

Ver la presencia de proteínas y su importancia dentro de los organismos vivos y

su mecanismo de acción a nivel molecular

3. MATERIAL NECESARIO:

 Disolución de albúmina.
 Leche.
 Disolución de clara de huevo.
 Ácido clorhídrico.
 Ácido nítrico.
 Hidróxido sódico.
 Cloruro sódico.
 Sulfato de cobre.
 12 tubos de ensayo.
 Un vaso de precipitado.
 Mechero Bunsen.
 Trípode y rejilla.
4. TÉCNICA:

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4. 1 Desnaturalización:

1. Hacer series de cuatro tubos con 2 ml de disolución de albúmina y numerar los

tubos. Hacer lo mismo con la leche y la solución de clara de huevo.

2. Añadir a los tubos número 1, dos ml de ácido clorhídrico; a los número 2, dos
ml de disolución saturada de cloruro de sodio; a los número 3, dos ml de
solución de hidróxido sódico; y calentar suavemente a los número 4, sin añadir
nada.

3. Anotar los resultados para cada serie de tubos.

4. 2 Prueba de Biuret:

1. Preparar tres tubos de ensayo y colocar en cada uno 2ml de las disolucines
proteicas.

2. Añadir en cada tubo 2ml de disolución de hidróxido sódico. Agitar y dejar

caer cuatro o cinco gotas de una solución al 1% de sulfato de cobre.

3. Anotar los resultados.

4. 3 Prueba Xantoproteica:

1. Preparar dos tubos de ensayo y verter en cada uno 2ml de las disoluciones
proteicas.

2. Añadir 2ml de ácido nítrico en cada tubo. Anotar la coloración.

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3. Calentar al baño María los tubos en un vaso de precipitado y volver a anotar

los resultados.

VI.CONCLUSIONES

 Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en

el organismo, ya que cumple muchas funciones. Al realizar las diferentes
pruebas calor extremos y con diferentes reactivos HCL, la albúmina,
se pudo comprobar experimentalmente que efectivamente la
desnaturalización de las proteinas huevo, leche, vinagre.

 En el ultimo experimento vimos que al poner limón o vinagre a la leche, ésta se

cortaba, se formaban grumos debido a la coagulación (desnaturalización) de la
proteína de la leche.

6. BIBLIOGRAFIAS

Páginas de libros

 L.G. WADE, JR.; “Química Orgánica” Quinta Edición; Ed. Pearson Prentice Hall; Pág. 1114-1155; 2000.

 BREWSTED, R.: VANDERWERF, C.; Mc EWEN. W.; “Curso práctico de Química Orgánica”; Editorial
Alhambra; Pág. 149-152; 1979.

 NOLLER, C. R.; “Química de los compuestos orgánicos”; EditorialIneramericana; Madrid; Pág. 558-585; 1968.

Páginas web

http://html.rincondelvago.com/proteinas_10.html
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.scribd.com/doc/53680794/lab-N%C2%BA-10
www.ucm.es/info/analitic/Asociencia/DesnatProteinas.
es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalización_ (bioquímica).

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ESQUEMAS

ADICION DE SACAROSA

a) En dos tubos de ensayos se coloca 5ml de clara de huevo

b) al primer tubo se le adiciona

sacarosa al 50%

c) al segundo tubo se le adiciona 3ml de

agua destilada

d) Ambos tubos se calientan en Baño María

en un vaso precipitado, con la ayuda de una
estufa a una temperatura de 40°C;
posteriormente se observa a que
temperatura
INFORMEseDEopaca la albúmina.
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 BIOQUIMICA

EXPERIMENTO 1:
COAGULACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1.- Colocar en tres tubos de ensayo una

pequeña cantidad de clara de huevo
(puede diluirse en un poco de agua para
obtener una mezcla espesa) o 2 – 3 mL.
De leche.
2.- Calentar uno de los tubos al baño
maría.

3.- En otro tubo de ensayo agregar 2 – 3

mL. De HCl concentrado y al tercero 2 – 3
mL. De alcohol etílico.

EXPERIMENTO 5
PRUEBA DE LA DESNATURALIZACIÓN DE LA CASEÍNA

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1.- Añadir a dos vasos precipitados un poco

de leche a temperatura ambiente.

2.- Añade vinagre a uno de los vasos.

3.- Exprimir limón en el otro.

4.- Agitar ambos vasos para que se mezclen sus contenidos.

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CUESTIONARIO DE PROTEINAS

1) ¿El grupo guanidino de la arginina es uno de los más básicos de todos los
grupos orgánicos explique por qué?

Por que La guanidino es un compuesto puro cristalino muy alcalino, formado a

partir de la oxidación de la guanina. Se encuentra de manera natural en la orina
como un producto normal del metabolismo de las proteínas.

Fórmula: CH5N3

Masa molar: 59,07 g/mol

Punto de fusión: 50 °C

2) ¿Escriba una reacción que indique la manera en que se pueda usar el 2,4
dinitrofluorobenceno para identificar el aminoácido N terminal de la Val, Lys,
Gly, que productos esperaría (después de la hidrolisis) cuando se trata ala Val-
Lys – Gil 2,4 - dinitrofluorobenceno?

Todos los aminoácidos poseen un grupo amino reaccionan y Forman dióxido

decarbono CO2 , amoniaco N y un aldehído que contiene un átomo de carbono
memos que el compuesto original a través del amoniaco produciendo una
estructura denominada indanona o púrpura

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 BIOQUIMICA

3) ¿El tratamiento de la oxitocina con ciertos agentes reductores (como el sólido

en amoniaco liquido genera un solo cambio químico que pude revertirse por
la oxidación con el aire) ¿Qué cambios quimicos hay

La Oxidación es una forma de tratamiento hidrotérmico. El sistema debe ser

mantenido bajo presión para evitar una excesiva evaporación de agua. Esto se
hace para controlar el consumo de energía debido al calor latente de
vaporización .

4) ¿Cuándo una proteína esta formada por varias cadenas poli pépticas cada
una de estas cadenas se denomina La columna vertebral, por que el
nombre ?

La columna vertebral de cualquier proteína molécula es una cadena de

polipéptido obtenido por la condensación de un gran número de amino ácido s
con la eliminación de agua. Se recordará que los aminoácidos son
bifuncionales compuestos orgánicos de nitrógeno que contienen un
ácido grupo ,-COOH, y una amina de grupo,-NH 2. El grupo amino está unido al
carbono átomo adyacente a la COOH-(el átomo de carbono α). Los más simples
son tres aminoácidos.

5) ¿la unión de oxígeno y la hemoglobina se utiliza la ingeniería genética para

modificar La interface entre sub unidades de hemoglobina las variantes
resultantes se presenta en disolución principal mente como dímeros alfa y
beta hay pocos o ninguno estas variantes unirán oxigeno o más fuertes ?
explique su respuesta

La función principal de la hemoglobina (Hb) es transportar oxígeno. Puesto que

el oxígeno no es muy soluble en agua (el principal constituyente de la sangre),
una proteína de transporte de oxígeno debe usarse para permitir que el
oxígeno sea 'soluble'. El hierro es el sitio de unión del oxígeno;.. Cada hierro

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puede enlazar una molécula de O 2 por lo que cada molécula de hemoglobina

es capaz de unirse a un total de cuatro (4) moléculas de O 2.

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