1. QUE SON LOS AMINOÁCIDOS?

Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos los
procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las
proteínas.
2. DE LOS AMINOACIDOS CON CONFIGURACION L O D ¿CUALES SON
LOS UNICOS QUE SIRVEN PARA LA SINTESIS DE PROTEINAS?
Los aminoácidos de configuración L ya que se fabrican en las células y se
incorporan a las proteínas.
3. CUANTOS SON APROXIMADAMENTE LOS DISTINTOS TIPOS DE 𝜶-
AMINOACIDOS QUE CONSTITUYEN PRINCIPALMENTE A TODAS LAS
PROTEINAS DE IMPORTANCIA?
Son 20 como son: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, serina,
theonina, ac. Aspártico, asparaguina, ac. Glutámico, glutamina, lisina,
arginina, cisteína, meotionina, fenilalanina, tirosina, triptófano, histidina,
prolina.
4. COMPLETE EL SIGUIENTE CUADRO CON EL NOMBRE TRIVIAL O LA
ABREVIACION DEL AMINOACIDO CORRESPONDIENTE.
NOMBRE TRIVIAL ABREVIACION NOMBRE TRIVIAL ABREVIACION
AC. GLUTAMICO GLU GLICINA GLY
VALINA VAL LEUCINA LEU
ISOLEUCINA LLE LISINA LYS
CISTEINA CYS ARGININA ARG
AC. ASPARTICO ASP TREONINA THR
CISTINA CYSSCY MEOTIONINA MET
FENILALANINA PHE AC.GLUTAMICO GLU
ALANINA ALA TRIPTOFANO TRY
TIROSINA TYR ISOLEUCINA LLE
GLUTAMINA GLN ALANINNA ALA
HIDROXIPROLINA HYPRO HISTIDINA HIS
LEUCINA LEU CISTINA CYSSCY
TRIPTOFANO TRY ASPARAGUENINA ASN
SERINA SER AC. ASPARTICO ASP
ARGININA ARG CISTEINA CYS
HISTIDINA HIS FENILALANINA PHE
GLICINA GLY PROLINA PRO
ASPARAGUENINA ASN GLUTAMINA GLN
MEOTIONINA MET VALINA VAL
LISINA LYS SERINA SER
TREONINA THR
PROLINA PRO
5. ¿COMO SE LLAMA EL TIPO DE ENLACE QUE UNE A LOS
AMINOACIDOS PARA FORMAR PROTEINAS?
ENLACE PEPTIDICO: son el producto heterogénea de aminoácidos atreves
de enlaces amidas o peptídicos, lo que a su vez se forman por una
condensación entre un grupo carboxilo y un amino, con la consecuente
eliminación de agua.
6. DOS PROTEINAS CON EL MISMO TIPO Y NUMERO DE AMINOACIDOS
CONSTITUYENTES PERO POLOMERIZADOS EN DISTINTO ORDEN
SERAN LAS MISMAS PROTEINAS?
7. DENTRO DE LOS ALIMENTOS LAS PROTEINAS SON IMPORTANTES
PRINCIPALMENTE DEBIDO A SU APORTE EN LA
Regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos
y hormonas.
8. CONSIDERANDO LA COMPOSICION DE AMINOACIDOS LAS
PROTEINAS SE DIVIDEN EN
Aminoácidos alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos básicos,
aminoácidos ácidos y sus amidas
9. MENCIONE LOS DOS PRINCIPALES TIPOS DE PROTEINAS QUE
EXISTEN SI CONSIDERAMOS SU FORMA
Globulares y fibrosas.
10. MENCIONE LOS 6 GRUPOS EN LOS QUE SE CLASIFICAN LAS
PROTEINAS AL CONSIDERAR SUS CARACTERISTICAS DE
SOLUBILIDAD
Albuminas, globulinas, histonas, glutelinas, prolaminas y escleroproteina.
11. MENCIONE LOS 3 GRUPOS EN LOS QUE SE CLASIFICAN LAS
PROTEINAS AL CONSIDERAR SU FUNCION BIOLOGICA
Estructurales, enzimas y hormonas.
12. COMO ESTA CONSTITUIDO UN DIPEPTIDO Y UN TRIPEPTIDO
DIPEPTIDOS: están constituidos por la unión de dos aminoácidos
TRIPEPTIDOS: están constituidos por la unión de tres aminoácidos
13. QUE SON LOS POLIPEPTIDOS?
Es el nombre utilizado para designar un péptido de tamaño suficientemente
grande; como orientación, se trata de péptidos compuestos por, al menos,
diez aminoácidos (una clase de molécula de tipo orgánico).
14. EXPLIQUE EN QUE CONSTISTE LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS
PROTEINAS?
Consiste en la ordenación en que se encuentran unidos los aminoácidos en
la cadena; es una propiedad controlada genéticamente, altamente
reproducible y única para cada fracción.
15. EXPLIQUE EN QUE CONSISTE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE
LAS PROTEINAS?
Consiste en la ordenación regular y periódica de las proteínas en el
espacio, a lo largo de su eje o dirección, y que se estabiliza por diversas
 fuerzas, de las cuales las electrostáticas, los puentes de hidrógenos, las
interacciones hidrófobas y los dipolo-dipolo son las más importantes.
16. EXPLIQUE EN QUE CONSISTE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS
PROTEINAS?
Consiste al modo en que la cadena polipeptida se curva o se dobla
tridimensionalmente para producir una estructura estrechamente plegada y
compacta.
17. EXPLIQUE EN QUE CONSISTE LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DE
LAS PROTEINAS?
A diferencias de las anteriores, esta estructura no necesariamente existe en
todos los polipeptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas
(iguales o diferente) atraves de uniones no covalentes; pone de manifiesto
la disposición en el espacio de las proteínas compuestas por más de una
fracción.
1. COMO DEFINIRIA EL TERMINO DESNATURALIZACION?
Es alejarse o estar lejos de la forma natural, en un sentido termodinámico
se refiere al cambio de un estado ordenado de las moléculas a otro
desordenado, lo que trae consigo un incremento de la entropía del sistema
2. ¿QUE TIPO DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS SE PIERDEN O
ALTERAN DURANTE LA DESNATURALIZACION?
En este proceso se pierden las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. Sin que haya una hidrolisis del enlace peptídico.
3. QUE TIPO DE ENLACES QUIMICOS EXISTENTES EN LAS PROTEINAS
SON LOS PRINCIPALES AFECTADOS DURANTE LA
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS?
los enlaces principalmente afectados son los de hidrógenos, los hidrófobos
y iónicos, y en ocasiones disulfuro.
4. MENCIONE AL MENOS 5 FACTORES O AGENTES QUE FAVOREZCAN
LA DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS.
 Las altas temperaturas ejercen un efecto muy marcado
 El pH
 La fuerza iónica
 La actividad acuosa
 La concentración
5. DE QUE FORMA LOS ACIDOS Y LAS BASES CAUSAN LA
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS?
En la ionización de las proteínas y la consecuente repulsión electrostática
intermolecular; el rechazo entre grupos vecinos cargados hace que el
polímero se desdoble y pierda sus estructuras.
6. MENCIONE UN EJEMPLO EN DONDE LA DESNATURALIZACION DE
LAS PROTEINAS DE UN ALIMENTO SEA DESEABLE DURANTE SU
PROCESAMIENTO. Y EXPLIQUE QUE FACTOR DEL PROCESO SE
MANIPULA PARA LOGRARLO
 Cuando se hace el amasado para elaborar el pan, que también lleva
consigo un proceso de desnaturalización, la fracción proteínico del gluten
de trigo sufre reacciones de intercambio de sus grupos tiol. Los factores
que se manipulan serian el pH, bajas temperaturas y esfuerzos mecánicos.
7. MENCIONE UN EJEMPLO EN DONDE LA DESNATURALIZACION DE
LAS PROTEINAS DE UN ALIMENTO SEA INDESEABLE DURANTE SU
PROCESAMIENTO. Y EXPLIQUE LA FORMA DE COMO EVITAR DICHA
DESNATURALIZACION
8. BAJO QUE CIRCUNSTANCIAS LA DESNATURALIZACION PUEDE
LLEGAR A HACER REVERSIBLE Y BAJOS QUE OTRAS NO?
Cuando la proteína se desdobla o distiende, expone sus grupos hidrófobos
internos al exterior y adquiere una conformación al azar, que depende de la
intensidad del tratamiento que se le aplique, así como las fuerzas que
estabilizan sus estructura por lo que sus agentes físicos y químicos se
aceleran en este proceso.