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proteínas
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Metodología de la Clase
I. Parte
II. Parte
III. Parte
Evaluación cualitativa
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AMINOÁCIDOS
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Estructura química de un aminoácidos
5
6
Clasificación de los aminoácidos
7
8
Aminoácidos Alifáticos (apolar)
9
Aminoácidos aromáticos
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Aminoácidos polares sin carga
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Aminoácidos polares con carga negativa
13
Aminoácidos polares con carga positiva
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15
Aminoácidos no proteícos
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Propiedades ácido-base de los aminoácidos
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Enlace Peptidico
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El enlace peptídico tiene una geometría plana
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:secuencia
ESTRUCTURA PRIMARIA
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras periódicas, con ángulos φ y ψ que se repiten
a lo largo de la estructura.
Helices α
ESTRUCTURA SECUNDARIA
α-hélice
La α-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro
La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociación de cadenas polipeptídicas o
SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura terciaria.
TBP
tetrámero
HEMOGLOBINA
Denaturación de proteínas
DENATURACION
PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA
REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
DENATURACION IRREVERSIBLE
1. CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.
2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES,
ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE
PARTICIPAN.
puentes disulfuro
DENATURACIÓN
urea + β-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)