 Estructura de los azúcares en disolución.

Los azúcares en disolución no se encuentran en la conformación de Fischer.

Los azúcares que contienen cuatro o más carbonos se encuentran principalmente en formas cíclicas. La
formación del anillo se produce en disolución acuosa debido a que los grupos aldehído y cetona
reaccionan reversiblemente con los grupos hidroxilo presentes en el azúcar para formar hemiacetales y
hemicetales.

Los hemiacetales y hemicetales que se forman cuando las moléculas que contienen u grupo aldehído o
cetona reaccionan con un alcohol son inestables y revierten a sus formas aldehído o cetona. Sin
embargo, cuando el grupo aldehído o cetona y el grupo funcional alcohol son parte de la misma
molécula se produce una reacción de ciclación intramolecular que puede formar productos estables. Al
producirse la ciclación, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo centro quiral. Este carbono se
denomina carbono anomérico.

Los dos diastereosiómeros que se pueden formar durante la reacción de ciclación se denominan
anómeros. En los azúcares de la serie D-, cuando el grupo hidroxilo está hacia arriba, la estructura está
en la forma anomérica . Mientras que si está hacia abajo, la estructura está en .

 Reacciones de oxidación de azúcares.

2+
En presencia de agentes oxidantes, iones metálicos como el Cu y determinadas enzimas, los
monosacáridos experimentan fácilmente varias reacciones de oxidación.

La oxidación de un grupo aldehído da lugar a un ácido aldónico, mientras que la oxidación de un grupo
terminal CH2OH (pero no el grupo aldehído) da lugar a un ácido urónico. La oxidación del aldehído y del
CH2OH da un ácido aldárico.

Los azúcares que pueden oxidarse por agentes oxidantes débiles como el reactivo de Benedict se
denominan azúcares reductores. Debido a que la reacción sólo se produce con azúcares que pueden
revertir a la forma de cadena abierta, todos los monosacáridos son azúcares reductores.
 El enlace glucosídico: disacáridos naturales.

Los hemiacetales y hemicetales reaccionan con los alcoholes para formar el correspondiente acetal o
cetal. Cuando la forma cíclica hemiacetálica o hemicetálica del monosacárido reacciona con un alcohol,
el nuevo enlace se denomina enlace glucosídico, y el compuesto se denomina un glucósido.

Los glucósidos derivados de los azúcares con anillos de cinco miembros se denominan furanósidos, y
los anillos de seis miembros piranósidos.

Debido a que lo glucósidos son acetales, son estables en disoluciones básicas.

Si se forma un enlace acetal ente el grupo hidroxilo del hemiacetal de un monosacárido y el grupo
hidroxilo de otro monosacárido, el glucósido que se forma se denomina disacárido. Una molécula que
contiene un gran número de monosacáridos unidos por enlaces glucosídicos se denominan
polisacáridos.

 Estructura del almidón.

El almidón es la reserva energética de las células, fuente significativa de hidratos de carbono en la

alimentación humana.

En el almidón se encuentran juntos dos polisacáridos: amilosa y amilopectina.

La amilosa está formada por cadenas largas sin ramifica de residuos de D-glucosa que está unidos por
enlaces glucosídicos (1-4). Debido a que las moléculas de amilosa forman largas hélices estiradas, su
forma compacta es ideal para su función de almacenamiento. La prueba de yoduro para el almidón
actúa debido a que el yodo molecular se inserta en estas hélices

La otra forma del almidon, la amilopectina, es un polímero ramificado que contiene ambos enlaces
glucosídicos (1-4) y (1-6).
 Propiedades ácido-base de los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos nitrogenados

que se caracterizan por presentar un grupo amino
(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al
mismo carbono. Estos dos grupos se pueden
ionizar en medio acuoso, siendo los responsables
del anfoterismo de los aminoácidos, es decir,
pueden actuar como ácidos o como bases, en
función del pH del medio: el grupo -carboxilo se
comporta como un ácido débil y el grupo amino,
como una base débil.

Las moléculas neutras que llevan un número igual

de cargas positivas y negativas de forma simultánea se denominan zwitteriones (aminoácidos a pH
fisiológico). Sin embargo, el grupo R proporciona a cada aminoácido sus propiedades singulares.

 Propiedades biofísicas de las membranas biológicas.

Las propiedades biofísicas de las membranas condicionan los movimientos en su interior. Son:

1. Fluidez de membrana. La fluidez de una membrana viene determinada en gran parte por el
porcentaje de ácidos grasos insaturados de las moléculas de fosfolípidos ya que las cadenas
hidrocarbonadas insaturadas se colocan de forma menos densa que las saturadas.

El colesterol modera la estabilidad de la membrana sin comprometer de forma importante la

fluidez debido a que contiene elementos estructurales rígidos (sistema de anillo) y flexibles (cola
hidrocarbonada).

2. Permeabilidad selectiva. Debido a su naturaleza hidrófoba, las cadenas hidrocarbonadas en

las bicapas lipídicas proporcionan una barrera impermeable al transporte de sustancias iónicas
y polares.

3. Capacidad de rehacerse. Cuando las bicapas lipídicas se rompen, inmedicátamente y

espontáneamente se vuelven a recomponer. Debido a que las brechas en las membranas
celulares pueden ser mortales, esta propiedad de resellado tiene una importancia esencial.

4. Asimetría. La composición de cada lado de la capa lipídica es diferente..

 Cinética de enzimas michaelianos.

La cinética de Michaelis-Menten explica el comportamiento cinético de enzimas hiperbólicas. Asume la

formación de un complejo enzima-sustrato.

E+S ES E+P
Para formular una ecuación cinética que describa la reacción anterior se parte de los siguientes
supuestos:

a) Solo se estudian velocidades iniciales de reacción. Por ello, como [P] es pequeño, la reacción
inversa es despreciable.

E+P ES

b) Después del estado de transición inicial, que dura décimas de segundo, la concentración de ES
permanece constante. A esto se le llama estado estacionario.

c) In vitro, la concentración de sustrato siempre es mucho mayor que la concentración de enzima.

 Significado e importancia de los parámetro Km y Vmax

 Regulación enzimática por modificación covalente

Los organismos vivos utilizan diferentes estrategias para regular la actividad de las enzimas, una de
ellas es la modificación covalente.

Algunas enzimas se regulan por la interconversión reversible entre sus formas activa e inactiva. Estos
cambios de la función están producidos por diversas modificaciones covalente. Muchas de estas
enzimas poseen residuos específicos que pueden estar fosforilados y desfosforilados. Algunos ejemplos
de modificación covalente reversible son la metilación y la acetilación.

Otras enzimas se sintetizan y almacenan en forma de precursores inactivos denominados zimógenos

inactivos. Estos se convierten en enzimas activas por la rotura irreversible de uno o varios enlaces
peptídicos. Por ejemplo, la quimotripsinógeno que se produce en el páncreas se convierte mediante
varios pasos en su forma activa.
 Qué son las isoenzimas y cómo funcionan.

Las isoenzimas son distintas formas moleculares de una misma enzima que presentan o muestran
especificidad por el mismo sustrato. Es frecuente que una misma reacción esté catalizada por
isoenzimas.

Las diferentes isoformas se diferencian en sus propiedades cinéticas (Km y Vmax) o en sus propiedades
reguladores y a veces en su distribución tisular.

Un ejemplo de isoenzima es la deshidrogenasa láctica (LDH). Esta enzima está formada por la
asociación de cinco cadenas polipeptídicas de dos diferentes tipos de monómeros: M y H. Las dos
subunidades se combinan para dar todas las formas posibles, que son 5. La reacción que catalizan
todas es:

piruvato lactato

Como las cinco isoformas difieren en Km y Vmax, la del muscula favorece el primer paso y la del
corazón favorece el paso inverso.

 Cambios en los parámetros cinéticos en presencia de inhibidores reversibles.

Los inhibidores son sustancias que interfieren con la acción de las enzimas. Pueden se reversible o
irreversible. Dentro de la inhibición reversible se distinguen tres tipos:

a) Inhibidor competitivo. Se parece estructuralmente al sustrato y se une a la enzima por el

centro activo. Compite con el sustrato por el centro activo. Su influencia puede ser abolida
aumentando la concentración de sustrato. Así, la Vmax no varía. La velocidad es menor a una
concentración de sustrato dada aumentando la Km.

b) Inhibidor no competitivo. No es análogo del sustrato y se una a la enzima por un sitio

diferente al centro activo. La velocidad de la reacción es menor a todas las concentraciones de
sustrato. No se llega a alcanzar la Vmax. Km permanece cnt.

c) Inhibidor acompetitivo. Se une solo al complejo enzima-sustrato. Añadiendo más sustrato se

incrementa la velocidad pero nunca llega a los valores en ausencia de inhibidor.
 Cómo funcionan y qué sentido tienen las reacciones acopladas.

Las reacciones acopladas son aquellas que en un principio son desfavorables desde el punto de vista
termodinámico pero que se pueden hacer favorables cuando se acopla a una segunda reacción
favorable.

El acoplamiento químico se realiza normalmente mediante la transferencia de grupos fosforilo desde la

molécula de ATP. Un proceso que se denomina fosforilación.

Glucosa + Pi glucosa-6-P Desfavorable

ATP + H2O ADP + Pi Favorable

Glucosa + ATP glucosa-6-P + ADP Reacción acoplada favorable

La reacción acoplada (suma de 1+2) es exotérmica. La suma de la variación de energías libres de Gibbs
es negativa, dando una reacción total espontánea.

La hidrólisis del ATP provee de energía libe para la mayor parte de reacciones endergónicas del
metabolismo. La energía liberada en la hidrólisis del ATP hace posible varios procesos:
 Biosíntesis de biomoléculas
 Transporte activo a través de las membranas
 Trabajo mecánico
Todo ello se realiza transfiriendo grupos fosforilo en reacciones acopladas.

 Bases estructurales (químicas) de la alta energía de hidrólisis del ATP.

 Qué es, cómo se genera y para qué se utiliza la llamada fuerza protón.
 Síntesis de Kiliani-Fischer. Filiación química de los azúcares.

La síntesis de Kiliani (foto de la derecha) se base en que el grupo carbonilo de aldehídos y cetonas
puede reaccionar en un medio básico con ácido cianhídrico (HCN) para formar cianhidrinas.

Estos compuestos, hidrolizados en medio ácido y reducidos dan lugar a dos moléculas epiméricas con
un átomo de carbono más (ver figura inferior).

 Estructura supersecundarias de las proteínas. Motivo y dominios.

Las Estructuras Supersecundarias pueden definirse como combinaciones de alfa-helices y estructuras

Beta conectadas a traves de asas o lazos, que forman patrones que estan presentes en muchas
proteinas diferentes. Estos plegamientos se estabilizan a traves de la misma clase de enlaces que
mantiene a la estructura terciaria. Algunas veces se utiliza el termino “motivo” (“motif” en ingles) para
describir a estas estructuras supersecundarias. Algunas proteinas no tienen estructuras
supersecundarias.

Dominios
Son unidades estructurales compactas, estables, dentro de una proteina, formadas por segmentos de
una cadena peptidica que se pliegan de forma independiente, con una estructura y funcion distinguible
de otras regiones de la proteina y estabilizadas por las mismas fuerzas que la estructura terciaria.

Los dominios pueden considerarse como unidades elementales de la estructura y evolucion de las
proteinas, que son capaces de plegarse y de funcionar de una manera relativamente autonoma. Un
dominio a veces esta formado por motivos, pero otras veces no contiene ninguno.

La estructura terciaria de muchas proteinas esta formada por varios dominios.

En algunos casos (no todos), cada dominio de una proteina es codificado por un exon separado en el
gen que codifica a la proteina.
 Difusión facilitada

La difusión facilitada utiliza canales (formados por proteínas de membrana) para permitir que
moléculas cargadas (que de otra manera no podrían atravesar la membrana) difundan libremente hacia
afuera y adentro de la célula. Estos canales son usados sobre todo por iones pequeños tales como K +,
Na+, Cl-.

La velocidad del transporte facilitado esta limitado por el numero de canales disponibles (ver que la
curva indica una "saturación") mientras que la velocidad de difusión depende solo del gradiente de
concentración.

Transporte activo

El transporte activo requiere un gasto de energía para transportar la molécula de un lado al otro de la
membrana, pero el transporte activo es el único que puede transportar moléculas contra un gradiente
de concentración, al igual que la difusión facilitada el transporte activo esta limitado por el numero de
proteínas transportadoras presentes.

Son de interés dos grandes categorías de transporte activo, primario y secundario. El transporte activo
primario usa energía (generalmente obtenida de la hidrólisis de ATP), a nivel de la misma proteína de
membrana produciendo un cambio conformacional que resulta en el transporte de una molécula a
través de la proteína.

El ejemplo mas conocido es la bomba de Na+/K+. La bomba de Na+/K+ realiza

un contratransporte("antyport") transporta K+ al interior de la célula y Na+ al exterior de la misma, al
mismo tiempo, gastando en el proceso ATP.

El transporte activo secundario utiliza la energía para establecer un gradiente a través de la membrana
celular, y luego utiliza ese gradiente para transportar una molécula de interés contra su gradiente de
concentración.

Un ejemplo de ese mecanismo es el siguiente: Escherichia coli establece un gradiente de protones (H+)
entre ambos lados de la membrana utilizando energía para bombear protones hacia afuera de la célula.
Luego estos protones se acoplan a la lactosa (un azúcar que sirve de nutriente al microorganismo) a
nivel de la lactosa-permeasa (otra proteína de transmembrana), la lactosa permeasa usa la energía del
protón moviéndose a favor de su gradiente de concentración para transportar la lactosa dentro de la
célula.

Este transporte acoplado en la misma dirección a través de la membrana celular se

denomina cotransporte ("symport"). Escherichia coli utiliza este tipo de mecanismo para transportar
otros azucares tales como ribosa y arabinosa, como así también numerosos aminoácidos.