AMINOÁCIDOS Y

PROTEÍNAS
Flor de María Urzúa Navas
 Introducción:
 Uno de las biomoléculas de mayor importancia
biológica en el organismo son las proteínas.
 Su función es muy variada
 Van desde proteínas estructurales, a cumplir una variedad de
funciones como ser reguladoras, transportadoras, de
reserva, inmunológica, entre otras.
 Aminoácidos
 Unidad estructural de las mismas.
 Derivan de la información que aporta el ADN
 Pueden ser afectadas por distintos factores
 Aminoácidos y Proteínas:
 Proteína:
 Deriva del griego: Proteios = Primero
 Formadas por aminoácidos
 Brindan funciones de:
 Estructura (membranas, cartílago, tejido conjuntivo)
 Transporte (hemoglobina de la sangre)
 Dirigen reacciones químicas (enzimas)
 Defienden al cuerpo (anticuerpos, sistema inmune)
 Controlan procesos metabólicos (hormonas)
 Todas dependen de la estructura y comportamiento químico
de los bloques que las construyen llamados:
 AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos….
 Unidades de construcción de
las proteínas.
 Enlace peptídico
 Dirigen el nivel de estructura a
formar
 20 forman todas las proteínas
 La secuencia específica
determinará
 Las características y acción
biológica de la proteína
 Las funciones son variadas y por
ello la importancia de las mismas
Importancia de las Proteínas, por
consecuencia de los aminoácidos
 Aminoácidos
 Bloques de construcción de proteínas
 20 aa formas proteínas
 Formados por un átomo central (carbono alfa)
 Enlazado a dos grupos funcionales:
 Grupo Carboxilo –COOH
 Grupo Amino -NH2
 Los otros dos enlaces es con:
 Un Hidrógeno
 Una cadena R (excepto la Glicina que tiene dos H)
 La cadena R es distinta en cada uno de los 20 aa
 La cadena R es responsable de las características de cada aa
Estructura del aminoácido
 Ionización de los aminoácidos
 Líquidos corporales se encuentran ionizados
 El grupo carboxilo dona un H+ al grupo amino.
 Produce un Carboxilato (-COO-) y,
 Un amonio (NH3+)
 Forma ionizada denominada zwitterión
 Carga cero
 Los zwitteriones existen a valores especificos de pH
 Son similares a las sales
 Tienen puntos de fusión altos
 Son solubles en agua
 No solubles en solventes polares
 Clasificación de los Aminoácidos
 De acuerdo a grupo R
 Determinan sus propiedades
 Aminoácidos no polares
 Con grupos Hidrógeno
 Alquilo Hidrofóbicos
 Aromática
 Aminoácidos Polares
 Poseen cadenas R con grupos Polares Hidrofilícos
 Aminoácidos Polares Neutros
 Poseen grupos hidroxilo, tiol o amida
 Aminoácidos polares ácidos
 contienen grupo carboxilato
 Aminoácidos polares básicos
 Contienen grupos R amina
Clasificación de los aminoácidos
 Electroforesis
 Método utilizado para separar aminoácidos según su
carga o pI
 Se utiliza una mezcla de aminoácidos que se hacen pasar
por una placa
 Los aa con carga positiva se mueven hacia el electrodo
negativo
 Los aa con carga negativa se mueven hacia el electrodo
positivo
 Los que tengan igual pI igual al pH de la disolución no se
moveran
 Rociar tintura para visualizar el proceso dado.
Electroforesis
 Formación de Péptidos
 Enlace peptídico
 Enlace amida entre grupo carboxílico y grupo amino
 Unión de dos o más AA por enlaces peptídicos
formará un:
 PÉPTIDO
 Dos AA (Dipéptido) Tres AA (Tripéptido)
cuatro (Tetrapéptido), Cinco (Pentapéptido),
más de 5 (Polipéptidos)
 Polipéptido tendría
 Extremo N-terminal (izquierda) Extremo C-
terminal (derecha)
Enlace Peptídico
Polipéptido
 Estructura proteínica
 Proteína (Polipéptido de 50 o más AA con
actividad biológica)
 C/ Una con estructura tridimensional y función
biológica única.
 Niveles estructurales:
 Estructura Primaria
 Estructura Secundaria
 Estructura Terciaria
 Estructura Cuaternaria
 Estructura primaria
 Secuencia particular de AA
unida mediante enlaces
peptídico.
 Determina Fx biológica de
péptidos y proteínas.
 Primera proteína
 Insulina
Estructura Primaria
 Estructura Secundaria
 Se da por puentes de
hidrógeno entre AA
dentro de la cadena
polipeptídica o entre
cadenas polipeptídicas
 Formas Comunes
 Hélice Alfa
 Hoja Plegada Beta
 Hélice triple
 Hélice Alfa / Hoja Plegada Beta
 HÉLICE ALFA
 Se forman enlaces por puentes de hidrógeno
 Entre grupo Carboxilo y Amino
 Los grupos R se extienden hacia el exterior
 La tendencia a formar este tipo estructura es por la variedad
de grupos R grandes
 Histidina, Leucina y Metionina

 HOJA PLEGADA BETA

 Se forma por puentes de hidrógeno
 La tendencia a formar este tipo de estructuras es por la
variedad de los grupos R pequeños
 Glicina , Valina, Alanina y Serina
 Nivel Terciario y Cuaternario
 Comprende atracciones y repulsiones entre grupos
de los aminoácidos en la cadena polipeptídica
 Se giran y se doblan hasta adquirir una forma
tridimensional específica
 Mediante variedad de tipos de interacciones
 Interacciones Hidrofóbicas
 Interacciones Hidrofílicas
 Puentes Salinos
 Enlaces por puentes de hidrógeno
 Enlaces por puentes de disulfuro (-S-S-)
Tipos de interacciones
 Proteína Globulares y Fibrosas
 Globulares:
 Forma esférica compacta
 Realizan funciones como:
 Síntesis, Transporte, Metabolismo
 Ejemplo
 Mioglobina: Proteína globular almacena oxígeno en el músculo esquelético

 Fibrosas:
 Formas largas y delgadas (parecen fibras)
 Forman parte de estructuras de células y tejidos
 Tipos
 Alfa y Betas
 Ejemplo:
 Queratinas alfa: (proteínas del pelo, lana y uñas)

 Unidas por puentes desulfuro entre cisteínas

Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
 Algunas proteínas son activas
biológicamente, en su
estructura terciaria
 Otras necesitan formarse en
su estructura cuaternaria
 Formada por varias cadenas
polipeptídicas
 Llamadas subunidades
 Complejo polipeptídico
 Ejemplo: Hemoglobina
 Transporte de Oxígeno
 Unidas mediante las mismas
interacciones
Niveles estructurales
Niveles estructurales
 Hidrólisis y Desnaturalización
 Hidrólisis
 Liberación de AA individuales del polipéptido
 Tiene lugar en el estomago
 Enzimas tripsina y Pepsina
 Para ser absorbidos en el intestino delgado

 Desnaturalización de las proteínas

 Alteración de las interacciones en las estructuras
 Secundaria, terciaria y cuaternaria
 No de la Primaria
Desnaturalización de Proteínas
 Pérdida de Estructura Proteínica

 La pérdida de la estructura se puede dar por:

 Aumento de Temperatura
 Cambio en el pH (más ácido o más básico)
 Agregar ciertos compuestos orgánicos o
iones de metales
 Agitación mecánica

 Proteína ya no es biológicamente activa

 Ver tabla 19.7