RESUMEN DE CARBOHIDRATOS

Carbohidratos: Son compuestos aldehídicos o cetónicos de polialcoholes o compuestos que por hidrólisis
dan estos derivados.

Son compuestos orgánicos formados por carbono ( C ), oxígeno ( O ) e hidrógeno ( H ), cuya fórmula
empírica es Cn (H2O)n.

Funciones más importantes de los carbohidratos:

Energía
Reserva o almacén
Estructural

Se clasifican en SIMPLES Y COMPUESTOS:

SIMPLES.- Son aquellos que están formados únicamente por C, H, y O.

COMPUESTOS.- Son aquellos que además de C. H y O pueden tener otros elementos como N,
S, F, etc.

Monosacárido.- El azúcar más simple de los que existen, es la unidad básica entre los
carbohidratos.
Disacáridos.- Son aquellos carbohidratos formados por dos monosacáridos.
Oligosacáridos.- Son aquellos carbohidratos formados por 2 a 10 monosacáridos.
Polisacáridos.- Son aquellos carbohidratos formados por más de 10 monosacáridos.

MONOSACÁRIDOS

Por su grupo funcional los monosacáridos pueden ser:

ALDOSAS.- Por contener función aldehído.

CETOSAS.- Por contener función cetona.

Por su número de carbonos los monosacáridos pueden ser:

Triosas 3 C
Tetrosas 4 C
Pentosas 5 C
Hexosas 6 C
Heptosas 7 C

Ejemplos de monosacáridos importantes:

Aldotriosa Gliceraldehído
Cetotriosa Dihidroxiacetona
Aldopentosa Ribosa
Cetopentosa Ribulosa
Xilulosa
Aldohexosa Glucosa
Manosa
 Galactosa
Cetohexosa Fructosa

Estereoisómeros,. Son compuestos con la misma fórmula estructural pero diferente

configuración espacial.

La presencia de carbonos asimétricos o quirales (átomos de carbonos unidos a 4 grupos

diferentes) determina el número de isómeros posibles de un monosacárido. (2n) donde n =
átomos de carbonos quirales.

Los diferentes tipos de isomería entre los monosacáridos pueden ser:

Formas D y L
Epímeros
Isómeros funcionales
Anómeros

Formas D y L.- Están determinados por la posición del -OH del penúltimo carbono; hacia la
derecha será serie D, hacia la izquierda serie L. Se conocen también como enantiómeros, yá que
son imágenes en espejo.
La mayor parte de los monosacáridos en los mamíferos son de la serie D.

Epímeros.- Son monosacáridos que difieren entre sí, por la orientación del -OH de un sólo
carbono.
La glucosa tiene dos epímeros importantes; La galactosa en base a la posición del carbono 4
y la manosa en base a la posición del carbono 2.

Isómeros funcionales.- Se refiere a los monosacáridos que tienen la misma fórmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene función
aldehído y la fructosa, función cetona.

La presencia de carbonos asimétricos también confieren actividad óptica a los compuestos. Sí el

compuesto desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina DEXTROGIRO (+) o
se dice que tiene poder dextrorrotatorio.
Sí el compuesto desvía el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se le denomina
LEVÓGIRO (-) o se dice que tiene poder levorrotatorio.

Cuando existen cantidades iguales de isómeros dextrorrotatorios y levorrotatorios la mezcla no

tiene actividad óptica (no desvía la luz polarizada) y se denomina mezcla RACEMICA.

Anómeros.- Al producirse la ciclización, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo centro

quiral. Este carbono se denomina anomérico. Los dos isoméros posibles ocasionados por la
ciclización de los nonosacáridos se denominan ANÓMEROS.
Sí el grupo hidroxilo (-OH) está hacia abajo, corresponde al anómero .
Sí el grupo hidroxilo está hacia arriba, corresponde al anómero .

En las aldosas el carbono anomérico es el 1

En las cetosas el carbono anomérico es el 2<BR
En estado natural los azucares presentan estructura cíclica.
Haworth llamó PIRANOSA a los anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxígeno) por su similitud
al pirano.
Haworth llamó FURANOSA a los anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxígeno) por su similitud
al furano.
Así la glucosa generalmente se encuentra como GLUCOPIRANOSA y la fructosa como
FRUCTOFURANOSA.

Isómeros funcionales.- Se refiere a los monosacáridos que tienen la misma fórmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene función
aldehído y la fructosa, función cetona.

Los monosacáridos más importantes son fermentables por la levadura, excepto la galactosa.

Por contener su carbono anomérico libre, todos los monosacáridos son azucares reductores, ya
que son capaces de formar enoles en un medio alcalino.

Enlace glucosídico

La unión entre los monosacáridos, para formar disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos se

conoce como enlace glucosídico.
El enlace glucosídico, químicamente corresponde a un eter, ya que resulta de la unión de dos -
OH previa pérdida de una molécula de H2O.

Para romper este enlace glucosídico, se requiere incorporar una molécula de H 2O con el fin de
regenerar los -OH de cada monosacárido y separarlos, esta reacción se conoce como hidrólisis y
las enzimas que la realizan se conocen como hidrolasas.

DISACÁRIDOS

Son glucósidos formados por dos monosacáridos, unidos por un enlace glucosídico.
Los principales disacáridos son:

MALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4 ) REDUCTOR

LACTOSA (Galactosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
SACAROSA (Glucosa + Fructosa en enlace 1-2) NO REDUCTOR
CELOBIOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
ISOMALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-6) REDUCTOR

La Lactosa "NO" es fermentable por la levadura, mientras que Maltosa y Sacarosa "SI"

La lactosa se encuentra en la leche, es el carbohidrato más importante para el recién nacido.

La sacarosa es el azúcar de mayor consumo humano, abunda en los jugos de las plantas, como
la caña, la remolancha, la piña etc.

OLIGOSACÁRIDOS

La importancia de los oligosacáridos radica en que se unen a otros compuestos, como son
PROTEÍNAS Y LÍPIDOS formando GLUCOPROTEÍNAS y GLUCOLÍPIDOS respectivamente.

POLISACÁRIDOS

Los POLISACÁRIDOS pueden ser HOMOPOLISACÁRIDOS (todos los residuos de

monosacáridos son iguales) y HETEROPOLISACÁRIDOS (dos o más residuos diferentes)
Homopolisacáridos
Los homopolisacáridos más importantes son:

CELULOSA, ALMIDÓN Y GLUCÓGENO.

CELULOSA:- Son cadenas lineales de poliglucosas. Todas las glucosas están en beta ( ) y el
enlace es 1-4.

La celulosa es el principal componente de las plantas (esqueleto del mundo vegetal).

ALMIDÓN.- Se encuentra exclusivamente en las plantas, tanto en las raíces como en los tallos y
las hojas, también se encuentra en las semillas de los cereales.

Es un polímero de glucosas unidas por enlaces glucosídicos 1-4 y 1-6 (puntos de

ramificación ). El disacárido repetitivo en la molécula de almidón es la maltosa.

En el almidón se distinguen 2 fracciones :

Amilosa (15 a 20%) fracción lineal
Amilopéctina (80 a 85%) fracción remificada

La función del almidón es la reserva o almacén de glucosa en las plantas.

Las Dextrinas: Son el producto de la fragmentación parcial del almidón. Sí continua esta
fragmentación se obtendrán: Maltosas, Isomaltosas y Glucosas.

GLUCÓGENO.- Se encuentra exclusivamente en los animales, abundantemente en el hígado y

en el músculo.

Su principal función es el almacenamiento de glucosa.

Esctructuralmente es una molécula de poliglucosas unidas por enlaces glucosídicos 1-4 y 1-
6 (en los puntos de ramificación).

Estructuralmente el glucógeno es idéntico a la fracción amilopectina del almidón, solo que mucho
más ramificado (cada 8-10 residuos de glucosa hay una ramificación).

INULINA.- Es otro homopolisacárido formado por unidades de fructosas en enlace beta ( ) 1-2.
La inulina se encuentra en las alcachofas, cebolla, ajo y tubérculo de la dalia.

QUITINA.- Es un homopolisacárido formado por unidades de N-acetil glucosamina.

Componente estructural principal de los exoesqueletos de los artropodos, como los insectos y
crustáceos.

Heteropolisacáridos
Los Heteropolisacáridos se conocen también como GLUCOSAMINOGLICANOS y por su
consistencia nucoide, MUCOPOLISACÁRIDOS.

Los heteropolisacáridos más importantes son:

Ácido hialurónico (Ac. Glucurónico + N-acetilglucosamina)n

Condroitin 4-sulfato (Ac.Glucurónico+N-acetilgalactosamina 4 sufato)n
Condroitin 6-sulfato (Ac. Glucurónico + N acetilgalactosamina 4 sulfato) n
Heparina (Ac. Idurónico + N-glucosamina 6-sulfato + Ac glucurónico)n
Dermatan sulfato (Ac. Idurónico + N-acetilgalactosamina 6-sulfato o 4-sulfato)n
Keratan sulfato (Galactosa 6-sulfato + N-acetilglucosamina 6-sulfato)n
 RESUMEN DE PROTEÍNAS

Las proteínas son polímeros de L- -aminoácidos unidos mediante enlace peptídicos.

Las proteínas desempeñan multiples funciones:

 ENZIMÁTICA
 TRANSPORTE
 ESTRUCTURAL
 HORMONAL
 INMUNOLÓGICAS
 RESPIRATORIA
 CONTRÁCTIL
 SANGUÍNEA
 VISIÓN
 RECEPTORES
 REPRESORES

-Aminoácido.- Es un compuesto orgánico que contiene un grupo AMINO (-NH2) y un grupo

CARBOXILO (-COOH) unidos al carbono .

La formas D y L de los aminoácidos esta condicionada a la existencia de carbonos asimétricos en la

molécula

Las formas D y L de los aminoácidos son ESTEROISÓMEROS.

Las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos de la serie L.

Todos los aminoácidos excepto la glicina (por carecer de carbono asimétrico) existen en forma D y L.

En la naturaleza existen aproximadamente 300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las
proteínas.

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos formadores de proteínas se clasifican por la estructura de su radical en:

 ALIFÁTICOS (contienen un radical hidrocarburo)
GLI, ALA, VAL, LEU, ILE
 HIDROXILADOS (contienen -OH )
SER y TRE
 AZUFRADOS o SULFURADOS (contienen azufre)
CIS y MET
 AROMÁTICOS (contienen un anillo aromático)
FEN, TIR y TRP
 ÁCIDOS (contienen un -COOH extra)
ASP y GLU
 BÁSICOS (contienen un grupo -NH2 extra)
LIS, ARG e HIS
 AMIDAS de los aminoácidos ácidos y básicos
ASN y GLN
 IMINOÁCIDO (contienen anillo pirrolidina)
PRO

Los aminoácidos HIDROXILINA e HIDROXIPROLINA, resultan de la hidroxilación de la LIS y

PRO respectivamente, estos AAs no están codificados en el código genético

Existen otros aminoácidos que no forman parte de las proteínas, sin embargo tienen actividad
metabólica activa por lo que desempeñan diversas funciones en el organismo humano, como:
CITRULINA Ciclo de la urea
ORNITINA Ciclo de la Urea
TAURINA Conjugación de sales biliares
GABA Neurotrasmisor cerebral
DOPA Metabolismo de las catecolaminas

Los 20 aminoácidos formadores de proteínas se clasifican también en:

ESENCIALES NO ESENCIALES
FENILALANINA GLICINA
LEUCINA ALANINA
TRIPTOFANO SERINA
VALINA CISTEÍNA
LISINA PROLINA
ISOLEUCINA TIROSINA
METIONINA AC. ASPÁRTICO
TREONINA AC. GLUTÁMICO
HISTIDINA* ASPARAGINA
ARGININA* GLUTAMINA
*Solo en los niños

Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a su capacidad para interaccionar con el agua en

POLARES y NO POLARES

Los aminoácidos NO POLARES o HIDROFÓBICOS (contienen un radical no polar) son:

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Fenilalanina
Triptófano

Los AAs POLARES (tienen radical polar) pueden ser polares "sin carga" como:
Glicina
Serina
Treonina
Tirosina
Cisteína
Asparagina
Glutamina

POLARES con carga negativa (-):

Ac Aspártico
Ac Glutámico

POLARES con carga positiva (+):

Lisina
Arginina
Histidina

A un pH 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada ( -

COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado ( -NH3+ ). Por lo que cada aminoácido
puede comportarse como un ácido o como una base debíl.

Los aminoácidos se pueden comportar como iones dipolares (ANFOTÉRICOS O ZWITERIONS).

Dependiendo del pH en que se encuentren, pueden neutralizar el medio, por lo que se dice que
tienen poder BUFFER, AMORTIGUADOR o TAMPÓN.

PUNTO ISOELÉCTRICO (PI).- Es el pH al cual el aminoácido no tiene carga neta, es decir no se

mueve en un campo eléctrico, no por falta de cargas, sino por igual número de ellas.

PI de los aminoácidos neutros (monoaminomonocarboxilados) será aprox. 6

PI de los aminoácidos dibásicos será aprox. 9
PI de los aminoácidos dicarboxílicos (ácidos) será de aprox. 3

ENLACE PEPTÍDICO.- Es la unión covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo (-
COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro, con pérdida de una molécula de H2O
(químicamente este enlace corresponde a una amida).

DIPÉPTIDO.- Es el compuesto resultante de la unión de 2 aminoácidos

PROTEÍNAS.- Los polipétidos por arriba 10000 D de peso molecular, se consideran proteínas.

Los Bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas:
Estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA .- Se refiere al número y secuencia de los aminoácidos de una

proteínas está especificada genéticamente. Estabilizada sólo por enlaces peptídicos
(covalente).

ESTRUCTURA SECUNDARIA.- Relación que guardan los aminoácidos en la cadena

polipeptídica. Puede ser -helice, hoja plegada o configuración beta y también al azar.
Estabilizada por puentes de hidrógeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptídica con
otros segmentos de la misma cadena (generalmente alejados por estructura primaria), es decir,
la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre sí
misma. Esta estructura es estabilizada por:

 Puentes de Hidrógeno
 Puentes salino o iónicos (electrostáticos)
 Enlace disulfuro (covalente)
 Interacciones hidrofóbicas
 Fuerzas de Van der Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Relación que guardan 2 o más cadenas polipeptídicas de una

proteína. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA.- Cambio en el estado nativo de las proteínas. Pérdida de

la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose la estructura primaria.
Dependiendo del grado de desnaturalización, la proteína puede perder parcial o totalmente su
actividad biológica

Agentes desnaturalizantes. Ácidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrópicos

(urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes
orgánicos (etanol).

RENATURALIZACIÓN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación

de los agentes desnaturalizantes.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su forma las proteínas pueden ser:

FIBROSAS.- Son moléculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como helice y lamina
plegada .
Su función es estructural. Ej. -queratina, el colágeno y la fibroína de la seda.

GLOBULARES.- Son moléculas esféricas compactas, generalmente hidosolubles.

Su función es metabólicamente muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.

Por su composición las proteínas pueden ser:

PROTEINAS SIMPLES.- Aquellas proteínas formadas sólo por aminoácidos.

PROTEÍNAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que además de aminoácidos otros

grupos.

Las Proteínas Simples se clasifican de acuerdo a su solubilidad en.

 Albuminas Solubles en agua destilada

 Globulinas Solubles en sol. salinas diluidas
 Glutelinas Solubles en sol. ácidas, básicas y salinas.
 Prolaminas Solubles en alcohol 70º, ácidos y álcalis.
 Histonas Solubles en sol. ácidas diluidas.
 Protaminas Solubles en agua, ácidos, bases, sol, salinas.
 Escleroproteínas Insolubles en todos los solventes comunes.

PROTEÍNAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que además de aminoácidos

contienen. otros grupos
 Las proteínas compuestas o conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prostético
(compuesto de naturaleza no proteica unido a las proteínas) en:

 Glucoproteínas Mucina, FSH, LH, Inmunoglobinas etc.

 Fosfoproteínas Caseína, vitelina.
 Metaloproteínas Anhidrasa carbónica, ferritina, ceruloplasmina.
 Hemoproteínas Porfirinoproteínas, cromoproteínas, Hb, mioglobina, citocromos, catalasas,
peroxidasas.
 Nucleoproteínas Virus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoproteínas, desoxirribonucleoproteínas.

Desde el punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:

PROTEÍNAS COMPLETAS.- Aquellas que contienen cantidades suficientes de aminoácidos esenciales.

Son de origen animal (carne, leche, huevos)

PROTEÍNAS INCOMPLETAS.- Aquellas que carecen de uno o varios de los aminoácidos esenciales.
Ejemplos:
Gliadina.- Proteína del trigo (cantidades disminuidas de lisina)
Zeína.- Proteína del maíz (cantidades disminuidas de lisina y triptófano)

RESUMEN DE NUCLEÓTIDOS

Los nucleótidos son moléculas nitrogenadas complejas necesarias para el crecimiento y la diferenciación
celular, Los nucleótidos no sólo forman parte de los ácidos nucleicos, sino que también desempeñan
funciones esenciales en las transformaciones energéticas y regulan muchas vías metabólicas.

Los nucleótidos.- Son compuestos formados por tres componentes: un azúcar de 5 carbonos (ribosa o
desorribosa), una base nitrogenada (purínica o pririmidínica) y uno o varios fosfatos.

Los bases purínicas que forman parte de los nucleótidos son:

Adenina 6-aminopurina
Guanina 2 amino, 6-oxipurina

Las bases pirimidínicas mayores que forman parte de los nucleótidos son:
Citosina 2-oxi,4-aminopirimidina
Uracilo 2,4-dioxipirimidina
Timina 2,4-dioxi,5-metilpirimidina

La base nitrogenada (purínica o pirimidínica) y el azúcar se unen para formar NUCLEÓSIDOS

mediante enlace N-glicosídico.

En los nucleósidos purínicos el enlace N-glicosídico ocurre entre el N 9 de la base y el C1' del
azúcar.

En los nucleósidos pirimidínicos, el enlace N-glicosídico ocurre entre el N1 de la base y el C1'

del azúcar.
 El ac. fosfórico se une al C 5' del azúcar de los nucleósidos para formar NUCLEÓTIDOS
mediante enlace fosfoéster.

Los nucleótidos que forman parte de los ac. nucleicos son:

AMP adenosinamonofosfato o ac. adenílico
GMP guanosinamonofosfato o ac. guanílico
CMP citidinamonofosfato o ac. citidílico
UMP uridinamonofosfato o ac. uridílico
TMP timidinamonofosfato o ac. timidílico

La función de los nucleótidos, no solamente es formar parte de los ac. nucleicos. Otras funciones
son:

Metabolismo de la energía ATP y GTP

Componentes de coenzimas NAD, NADP, FMN, FAD, CoA.
Portadores de intermediarios activos:
UDP-NAGalA
GDP-Fucosa
UDP-Galactosa
CMP-NANA
CDP-Colina
UDP-Glucosa
Adenosilmetionina (SAM) Síntesis de fosfatidilcolina
Síntesis de sulfátidos 3' fosfoadenosina 5' fosfosulfato (PAPS).
Segundos mensajeros 3'5' AMPc, 3'5' GMPc.
RESUMEN DE ENZIMAS

ENZIMAS.- Son catabolizadores biológicos que estimulan las reacciones químicas en las célula.

Catalizador.- Es un compuesto que modifica la velocidad de la reacción sin formar parte de ella.

SUBSTRATO.- Es la molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por
ella.

PRODUCTO.- Es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre el o los substratos.

COENZIMA.- Es un cofactor orgánico no proteico de origen generalmente vitamínico que transporta el

subproducto de la reacción enzimática. (peso molecular bajo, dializable)

APOENZIMA.- Es la enzima propiamente dicha, de la naturaleza proteica (porción proteica de la

enzima).

HOLOENZIMA.- Se le llama a la unión de la apoenzima (porción proteica) con la coenzima (porción no

proteica).

PROENZIMA o CIMÓGENO.- Precursor inactivo de la enzima, requiere perder un pequeño pépido de su

molécula para activarse.

ISOENZIMAS O ISOZIMAS.- Formas diversas de una enzima con actividad similar, formadas por
proporciones diferentes de las cadenas polipeptídicas de base.

ACTIVADORES.- Iones que aceleran la velocidad de una reacción y generalmente son indispensables
para que se realice la reacción enzimática.

CAMINO METÁBOLICO O ENZIMÁTICO.- Serie de enzimas que se requieren para llevar un sustrato
inicial hasta producto final.

ERROR CONGÉNITO DEL METABOLISMO.- Falla en el gen encargado de controlar la formación de

una de las enzimas del camino metabólico.

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

La Unión Internacional de Bioquímica clasifica a las enzimas y le da un número clave.

El primer dígito corresponde al tipo de reacción según la clase.

(existen 6 clases o grandes grupos)
El segundo dígito corresponde a la subclase
El tercer dígito corresponde a la sub-subclase
El cuarto dígito es el número que le corresponde a la enzima específica

Los 6 grandes grupos o clases de las enzimas son:

1.- OXIDORREDUCTASAS. Enzimas que catalizan oxidorreduciones entre dos sustratos.

Ej. Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas.
2.- TRANSFERASAS. Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo (distinto del
hidrógeno), entre un par de sustratos.
Los grupos transferidos pueden ser: amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo.
3.- HIDROLASAS. Enzimas que catalizan la hidrólisis de diversas uniones (éter, éster, peptídica,
glucosídica, etc.)
Ej. Esterasas, fosfatasas y peptidasas.
4.- LIASAS. Enzimas que catalizan la remoción de grupos de sustratos por mecanismos
diferentes de la hidrólisis, formando enlaces
dobles, o se añaden a un doble enlace. Ej. Liasas, descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas,
desaminasas y sintasas.
5.- ISOMERASAS: Enzimas que catalizan la redistribución de isómeros ópticos, geométricos y/o
de posición, es decir catalizan varios tipos
de reordenamientos intramoleculares. Ej. Epimerasas, mutasas.
6.- LIGASAS. Enzimas que catalizan la combinación de dos compuestos acopladas por hidrólisis
de un enlace pirofosfato del ATP o
trifosfato similar. Muchas ligasas incluyen el término sintetasa, otras se denominas carboxilasas.

Diferencias entre la reacción catalizada por catalizador biológico y catalizador no biológico.

CATALIZADOR NO BIOLÓGICO CATALIZADOR BIOLÓGICO

METAL
ORIGEN ÁCIDO PROTEÍNA
ALCALI
ESPECIFICIDAD POCA ALTA
SATURACIÓN NO SI
FORMAN COMPLEJOS
NO SI
CON LOS SUSTRATOS
TERMOLABIL NO SI

REACCIÓN EXORGÓNICA: Reacción en la que se libera energía, es decir G (-)

Generalmente son reacciones catabólicas.
REACCIÓN ENDORGÓNICA: Reacción en la que se consume energía, es decir G (+).
Generalmente son reacciones anabólicas

REACCIÓN ISORGÓNICA: Reacción en la que el G es igual a 0 (cero).

CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS: Es una zona bien delimitada de la enzima que tiene
papel directo en la actividad enzimática, es decir, regiones específicas de las enzimas
responsables de la actividad catalítica.

En 1890 Fischer propone el modelo de la "cerradura y la llave" o también llamado molde

rígido. Es decir cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el centro activo y el
sustrato poseen estructuras complementarias.

Este modelo explica la especificidad absoluta de las enzimas más no explica la especificidad
relativa.

En 1963 Koshland propone el modelo del "ajuste inducido" es decir, Centro Activo Flexible
actualmente conocido como ajuste inducido de Koshland.

En este modelo el sustrato no se ajusta con precisión a un centro activo rígido, sino que las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican el centro activo.

Este modelo explica la especificidad absoluta y relativa de las enzimas.

COENZIMAS

Algunas reacciones enzimáticas; además de una enzima específica requieren de cofactores, que
pueden ser orgánicos y se les conoce como coenzimas.

Las reacciones enzimáticas que requieren coenzimas son:

Oxidorereductasas
Transferasas
Isomerasas
Ligasas

Las coenzimas favorecen la acción de las enzimas al;

Favorecer la interacción [ES]
Interaccionar directamente con la enzima
Interaccionar directamente con en el sustrato

VITAMINAS HIDROSOLUBLES

Las vitaminas hidrosolubles, en sus formas activas, particicipan en diversas vías metabólicas
como coenzimas

La función bioquímica activa de las vitaminas hidrosolubles, es participar como coenzimas en

multiples reacciones enzimáticas.

VITAMINA B1
La Vitamina B1 es también llamada TIAMINA, Vit. ANTINEURÍTICA.
Estructuralmente la Vit. B1 contiene un anillo PIRIMIDINA y un anillo TIAZÓLICO

La forma activa (coenzimática) de la vitamina B1 es como Pirofosfato de Tiamina ( PPT)

La vit. B1 en su forma coenzimática (PPT) participa en reacciones de:
Descarboxilación oxidativa y no oxidativa de -cetoácidos
Transcetolación en la vía de las pentosas.

VITAMINA B2
La Vit. B2 es llamada también RIBOFLAVINA O LACTOFLAVINA.
Estructuralmente contienen un anillo Isoaloxasina unido a un Ribitol.
La forma activa (coenzimática) de la vitamina B2 es como FMN (Flavina mononucleótido) y FAD
(Flavina adeninadinucleótido).

Participa como coenzima en reacciones de:

OXIDOREDUCCIÓN.

NIACINA
También es llamada ac. nicotínico.
Estructuralmente tiene un anillo piridina.
Se encuentra en forma ACIDA y en forma AMIDA.
La forma activa (coenzimática) de la niacina es NAD+ y NADP+

Participa como coenzima en reacciones de:

OXIDOREDUCCIÓN

VITAMINA B6

También es conocida como PIRIDOXINA.

Estructuralmente esta formada por un anillo piridina y se encuentra como PIRIDOXINA,
PIRIDOXAL Y PIRIDOXAMINA.
Su forma activa (coenzimática ) es como FOSFATO DE PIRIDOXAL (PP).

Su función es participar en la síntesis, catabolismo e interconverción de aminoácidos.

El PP participa como coenzima en las siguientes reacciones de aminoácidos:

DESCARBOXILACIÓN
RACEMIZACIÓN
DESAMINACIÓN
TRANSAMINACIÓN
TRANSULFURACIÓN
DESHIDRATACIÓN

VITAMINA B12
La vitamina B12 se le conoce también como COBALAMINA, FACTOR EXTRÍNSECO DE
CASTLE.

Estructuralmente esta formado por un anillo corrina (tetrapirrol). unido al cobalto )

La vitamina B12 puede estar en forma de:

Desoxiadenosilcobalamina
Cianocobalamina
Hidroxicobalamina
Metilcobalamina

Las formas activas (coenzimáticas) más importantes de la Vit. B12 son:

Desoxiadenosilcobalamina
Metilcobalamina
Estas formas coenzimáticas son llamadas COBAMINAS

Las 2 funciones importantes de la Vitamina B12 son:

SÍNTESIS DE METIONINA
ISOMERIZACIÓN DE METILMALONILCoA-> SUCCINIL CoA

ÁCIDO FÓLICO
Al ácido fólico también se le conoce como ÁCIDO PTEROILGLUTÁMICO.
Estructuralmente esta formado por anillo Pteridina + PABA (ac. paraaminobenzoico) formando
el ac. Pteroico, al que se une ac. glutámico para formar Ac. FÓLICO.

La forma activa (coenzimática) del ac. fólico es como: ac tetrahidrofólico (THF).

Su función es transportar fragmentos de un carbono en forma de:

METIL
METILENO
METENILO
FORMILO
FORMIMINO

ÁCIDO PANTOTÉNICO
Estructuralmente formando por -alanina + ácido pantoico.
Su forma activa (coenzimática) es formando parte de la CoA
Su función es:
TRANSPORTAR GRUPOS ACILOS

BIOTINA
Estructuralmente es un derivado imidazólico.
Su forma activa (coenzimática) es conocida como biocitina.

Su función es participar como coenzimas en reacciones de: CARBOXILACIÓN.

Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA
ACETIL-CoA CARBOXILASA

ÁCIDO LIPOICO
Para muchos autores no es considerado como vitamina, sin embargo su función coenzimática
esta bien definida.
También conocido como AC. TIÓCTICO
Su función coenzimática consiste
TRANSFERENCIA DE GRUPOS ACETILOS

Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA

ACETIL-CoA CARBOXILASA

VITAMINA C
A la vitamina C se le llama también ÁCIDO ASCÓRBICO
Puede encontrarse como ácido ascórbico (reducido) o como ac. dehidroascórbico (oxidado).

Participa como coenzima en las siguientes reacciones:

HIDROXILACIÓN DE LA LISISNA Y PROLINA EN EL SÍNTESIS DE COLAGENA
OXIDACIÓN DEL P-HIDROXIFENILPIRUVATO-----> AC. HOMOGENTÍSICO
OXIDACIÓN DEL HOMOGENTÍSICO----> AC. MALEILACETOACÉTICO
OXIDACIÓN DE LA DOPAMINA EN LA SÍNTESIS DE CATECOLAMINAS
ACTIVADORES

Algunas enzimas requieren de activadores (IONES METÁLICOS) para lograr su función.

El mecanismo de acción de los activadores pueden ser:
Unirse al sustrato
Unirse a la enzima
Unirse a la coenzima
Unir al sustrato con la enzima

Algunos activadores iónicos son:

Fe++ (Citocromos, Ferritinas.)
Mg++ (Activa al ATP)
Ca++ (Enzimas de la coagulación, contracción muscular)
Cu++ (Oxidasas)
Zn++ (DHL, anhidrasa carbónica)
Mn++ (DNAsa)
Se++ (Glutatión peroxidasa)

LOS FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA SON:

A) pH Las enzimas actúan a cierto pH más rápidamente, es decir tienen su pH óptimo de acción.

B) TEMPERATURA: La velocidad de la reacción enzimática se incrementa al aumentar la

temperatura hasta alcanzar un valor máximo, por arriba de esta temperatura optima la reacción
declina.

La velocidad de la reacción se duplica al aumentar cada 10º C (Q10 = 2)

C) CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA: La velocidad de la reacción enzimática es directamente

proporcional a la concentración de la enzima.

D) CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO: La velocidad de la reacción al inicio es directamente

proporcional a la concentración de sustrato, hasta llegar a una meseta en la cual la velocidad es
constante, es decir, se hace independiente a la concentración del sustrato.

A la velocidad que se logra la saturación de la enzima con el sustrato se le llama VELOCIDAD

MÁXIMA.

A la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media se le llama KM

(constante de Michaelis-Menten)

KM.- Significa afinidad de la enzima por el sustrato

KM Elevado = Poca afinidad de la enzima por el sustrato

KM Bajo = Mucha afinidad de la enzima por el sustrato

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

La actividad de la enzima puede inhibirse. Se llama inhibidor a las sustancias que impiden la
realización de la actividad propia de la enzima, incluyen varios fármacos, antibióticos,
conservadores alimenticios y venenos.

INHIBICIÓN COMPETITIVA: El inhibidor tiene estructura similar a la del sustrato y compite por
situarse en el centro activo de la enzima para formar un complejo [EI] que dificulta la formación
de [ES].
 En la inhibición competitiva SE MODIFICA KM PERO NO SE ALTERA Vmax.

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA: El inhibidor actúa independientemente de la cantidad de

sustrato presente, es decir se une a otros sitios de la enzima.
El inhibidor se une a la enzima o al complejo [ES] formando complejo [ESI] poco productivo
En la inhibición NO Competitiva SE MODIFICA la Vmax PERO NO SE ALTERA EL KM.

INHIBICIÓN ACOMPETITIVA.- El inhibir se une sólo al complejo [ES] y no a al enzima libre

En la inhibición acompetitiva SE ALTERA TANTO KM COMO Vmax.

REGULACIÓN ALOSTÉRICA. Llamada también modulación o retroalimentación, puede ser

Positiva o Negativa facilitando o impidiendo la acción de la enzima.
Generalmente las enzimas alostéricas están constituidas por 2 o más protómeros o subunidades.
Además del sitio activo cada protómero tiene un sitio regulador (sitio de enlace al modulador
positivo o negativo), las enzimas alostéricas generalmente catalizan pasos reguladores clave en
las vías metabólicas.

CICLO DE KREBS

También llamado ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo del ácido cítrico.

Vía metabólica en que converge el metabolismo carbohidratos, lípidos y aminoácidos.

Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial de las células.

En esta vía metabólica se producen pares de hidrógeno que en cadena respiratoria acoplada a la
fosforilación oxidativa generará ATP.

Los pares de hidrógeno producidos son, 3 en forma NADH+H+ y 1 FADH2.

También produce 2 moléculas de CO2 y una molécula de ATP.

A la producción de ATP directo se le conoce como fosforilación a nivel de sustrato.

En la primera reacción se condensa acetil-CoA y ácido. oxalacético para formar ácido cítrico.

En la siguiente reacción el ácido cítrico se transforma en Isocítrico (Pasando por un intermediario

llamado cis-aconítico).

Posteriormente en el ácido isocitrico por acción de la Isocitrato deshidrogenasa produce NADH+H+ y

CO2 quedando como -cetoglutarato.

El -cetoglutarato por descarboxilación oxidativa produce succinil-CoA y de nuevo otra molécula de

NADH+H+ y otra de CO2.

Succinil-CoA por acción de la succinato tiocinasa se transforma en succinato y produce ATP

(fosforilación a nivel de sustrato).

Succinato se transforma en fumarato y se produce FADH2.

El fumarato por la fumarasa se transforma en malato y por último en oxalacetato produciendo NADH+H+
y cerrando el ciclo.

Los pares de hidrógeno producidos en glucólisis en forma de NADH+H+ ocurre en el citosol de la célula.
La producción de energía ocurre en la mitocondria por lo que este NADH+H+ deberá entrar a ella.

Para incorporarse a la mitocondria este par de hidrógenos, lo puede hacer utilizando 2 caminos,
llamados lanzaderas:
Lanzadera del glicerol-P
Lanzadera del malato

Sí utiliza la lanzadera del -glicerol-P producirá 2 ATP en cadena respiratoria.

Sí utiliza la lanzadera del malato producirá 3 ATP en cadena respiratoria.

Los amonoácidos para entrar al metabolismo de la energía lo hacen transformándose en:

Piruvato
Acetil-CoA
intermediarios del ciclo de Krebs como
-Cetoglutarato
Succinil-CoA
Fumarato
Oxalacetato.

Participación en el metabolismo de la energía de algunos aminoácidos.

Ácido aspártico (Oxalacetato)
Ácido glutámico ( -Cetoglutarato)
Alananina (Piruvato)
Tirosina (Acetil CoA, fumarato)
Histidina.( -Cetoglutarato)
CADENA RESPIRATORIA

Cadena Respiratoria.- Transporte electrónico a través de los componentes de cadena

respiratoria mitocondriales.

El primer componente de la cadena respiratoria (NADH+H+) y el ultimo componente (O2), se

localizan en la matriz mitocondrial.

El resto de los componentes (Flavoproteína, CoQ, Citocromos b,c1, c, a-a3) de la cadena

respiratoria están inmersos o asociados a la membrana mitocondrial interna.

NADH+H+ y Flavoproteínas son componentes de la cadena respiratoria de naturaleza

vitamínica.

La CoQ se le conoce también como ubiquinona (por su presencia ubicua), y puede existir en
forma de semiquinona (CoQH) e hidroquinona (CoQH2).

Los citocromos (b,c1,c,a-a2), son proteínas compuestas o conjugadas del grupo de las
hemoproteínas, es decir contienen como grupo prostético a una porfirina asociada al Fe++
llamada hemo.

A la asociación de los citocromos a-a3 se le conoce como citocromoxidasa.

Los compuestos de la cadena respiratoria tiene su potencial redox (potencial de

oxidorreducción), que va del mas electronegativo al más electropositivo. NADH+H+ (-0.32) --
FMN -- CoQ -- CIT-CIT, -- CITC --CIT a-a3 -- O2 (+0.82).

El transporte de electrones (cadena respiratoria) fluye del compuesto más electronegativo o

menos electropositivo al más electropositivo o menos electronegativo.

El aceptor final de los electrones es el oxígeno (O) que más 2 protones (H+) forma H2O
metabólica.

Este paso de los electrones desde el NADH+H+ hasta el oxígeno genera 3 pares de protones
(H+) hacia el espacio intermembranal.

El paso de electrones desde el FADH2 hasta oxígeno genera 2 pares de protones (H+) hacia el
espacio intermembranal.

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

Es la formación de ATP, este mecanismo es el mayor productor de ATP y depende del gradiente
de protones generados hacia el espacio intermembranal en cadena respiratoria (hipótesis
quimiosmótica).

La fosforilación oxidativa esta acoplada a la cadena respiratoria.

El ATP se forma al regresar los protones hacia la matriz mitocondrial.

Al ser la membrana mitocondrial interna impermeable a los protones, estos deberán utilizar a la
ATPasa para regresar a la matriz mitocondrial.

La energía generada al pasar los electrones por la ATPasa, acopla ADP + Pi para formar ATP.

Cada par de H+ al regresar por la ATPasa genera un ATP.

Por lo que en total cada NADH+H+ generará 3 ATP y cada FADH2 generará 2 ATP.

La cadena respiratoria puede ser inhibida por:

Sitio I Barbitúricos
Piericidina A
Rotenona
Mercuriales
Sitio II Dimercaprol
Antimicina A
Sitio III CN
CO
SH2

Inhibidores de la fosforilación oxidativa son:

Oligomicina
Atractilosido

Algunos desacoplantes de la fosforilación oxidativa

2,4 Dinitrofenol
 Dicumarol
Arseniato
Valinomicina
Nigericina
Gramicidina

El balance energético de la glucosa es de 36-38 ATP.

El balance energético del ácido palmítico es de 129 ATP.
El balance energético del aminoácido alanina es de 15 ATP
ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos son moléculas polianiónicas de alto peso molecular, compuestos por una
secuencia de monómeros llamados nucléotidos. Es decir son cadenas polinucleotídicas.

Los ácidos nucleicos son 2: DNA y RNA.

El DNA se encuentra principalmente en los cromosomas del núcleo celular.

El RNA se encuentra en el citoplasma celular un 90% y el 10% restante en el nucleolo.

EL DNA es la base química de la herencia y de las enfermedades genéticas.

El DNA dirige la síntesis de RNA, que a su vez regula la síntesis de proteínas.

El DNA esta formado por 4 desoxiribonucleótidos:

dAMP, dGMP, dCMP y dTMP.

El RNA esta formado por 4 ribonucleótidos:

AMP, GMP, CMP y UMP.

La unión de un nucleótido con otro para formar la cadena polinucleótica (estrucutura base de los ac.
nucleicos) se llama, enlace 3´5´fosfodiester.

DNA B o "Modelo de Watson y Crick"

Características estructurales
 Doble cadena antiparalela
 Correspondencia de bases:
A=T (2 puentes de hidrógeno)
G=C (3 puentes de hidrógeno
 Distancia por vuelta 3,4 nm
 Distancia entre cada nucleótido .34 nm
 10 pares de bases por cada vuelta
 Giro de la doble helice hacia la derecha
 Diámetro 2 nm
 Tamaño variable, según la especie

DNA A

Características estructurales

 Giro de doble helice hacia la derecha

 11 pares de bases por vuelta
 Diámetro 2.55 nm
 Distancia por vuelta 2.46 nm

DNA Z

Características estructurales

 Giro de la doble helice hacia la izquierda

 12 pares de bases por vuelta
 Diámetro 1.84 nm
 Distancia por vuelta 4.56 nm

Nucleosoma.- Se compone de DNA enrollado alrededor de un conjunto de moléculas de proteínas

llamadas histonas.

Los nucleosomas constan de 4 tipos de histonas dispuestas formando un octámero, (H2A)2 y (H2B)2,
(H3)2, (H4)2.

Este octámero forma un núcleo o "core" alrededor del cual el DNA (146 pares de bases) se enrollan
en casi 2 vueltas.

Un nucleosoma esta conectado con otro por una secuencia espaciadora de aprox. 20 pares de bases.

A estas secuencias espaciadoras se fijan las histonas H1.

Aprox. 6 nucleosomas pueden enrollarse en torno a un canal central formando una fibra de cromatina
de aprox. 30 nm de diámetro.

Características estructurales del RNAm

 Esta formado por una sola cadena, pero donde es posible se aparean A=U y G=C.
 Su tamaño es heterogéneo (según mensaje)
 Se sintetiza a partir de una cadena del DNA por transcripción
 Su vida media es corta (horas en bacterias)
 Su función es contener la información para sintetizar un polipéptido o proteína.
 A cada 3 nucleótidos con sentido para un aminoácido se le llama codón.
 Contiene 7-metil guanosina en el extremo 5´ (sólo en eucariotes)
 Contiene una cola de poli-A en el extremo 3´(sólo en eucariotes)
 Corresponde al 2% del total de RNA.

Características estrucuturales de RNAt

 Esta formado por una sola cadena, pero donde es posible se aparean A=U y G=C
 Tamaño entre 70-90 nucleótidos
 Se sintetiza a partir de una de las cadenas del DNA por un proceso llamado transcripción
 Su función es transportar aminoácidos para la síntesis proteica
 Al menos existe 20 diferentes
 Tiene forma (cristalográfica) de L invertida
 Contiene una asa TYC
 Contiene un asa llamada anticódon
 Contiene un asa DHU
 En el extremo 3´contiene el triplete terminal CCA al cual se une al aminoácido
 Corresponde al 16% del total RNA

Características estructurales del RNAr

 Esta formado por una sola cadena, pero donde es posible se aparean A=U y G=C
 Tamaño.
+ Eucariotes: 28S,18S, 5.8S y 5S
+ Procariotes: 23S ,16S y 5S
 Se sintetiza a partir de una de las cadenas del DNA por un proceso llamado transcripcion
 Función.- Asociándose a proteínas forma ribosomas, sitio donde se lleva a cabo la traducción del
mensaje
 Contiene bases modificadas (generalmente metiladas)
 Corresponde al 82% del total de RNA

RIBOSOMAS

Los ribosomas son los organelos donde se lleva a cabo el proceso de síntesis de proteínas.

Los ribosomas de procariotes tienen un coeficiente de sedimentación 70 S (unidades Svedbergs)

 La subunidad menor sedimenta a 30 S y contiene 21 proteínas diferentes, además de RNAr 16S

 La subunudad mayor sedimenta a 50 S y contiene 31 proteínas diferentes, además de RNAr 23S y
RNAr 5S

Los ribosomas de eucariotes tienen un coeficiente de sedimentación 80 S

 La subunidad mayor sedimenta a 40 S y contienen 30 proteínas diferentes, además de RNAr 18S

 La subunidad mayor sedimenta a 60 S y contiene 50 proteínas diferentes, además de RNAr 28S,
5.8S y 5S

DUPLICACIÓN

La duplicación del DNA debe ser completa y llevada a cabo con alta fidelidad para mentener la
estabilidad genética dentro del organismo y de las especies

Características de la replicación (duplicación) del DNA

 Es semiconservativa
 Es bidireccional
 Con dirección 5´-------- 3´
 Proceso es semidiscontinuo.- En la horquilla de replicación, una cadena se copia en forma continua y
la otra en forma discontinua
 Se requiere de un primer de RNA (RNA cebador)
Aprox. 10 nucleótidos en eucariotes
100 nucleótidos en procariotes
 El proceso es unipuntual en procariotes y multipuntual en procariotes
 La duplicación sucede en la fase S del ciclo celular

Enzimas que participan en la duplicación

 Helicasa.- Rompe los puentes de H entre las 2 cadenas del DNA templado para formar la horquilla de
replicación
 DNA girasa.- Evita el superenrrollamiento de las cadenas del DNA templado provocado por la acción
de la helicasa
 Proteínas SSB.- Proteínas de unión al DNA de cadena sencilla. Protegen al DNA templado de la
acción degradativa de las endonucleasas
 DNA primasa.- Encargada de formar el primer (RNA cebador). La función del RNA cebador es
proporcionar el -OH 3´que requiere la DNA pol para la incorporación del primer desoxirribunucleótido
 DNA pol III.- Realiza la síntesis del DNA propiamente dicha. Su función es incorporar
desorribonucleótidos al extremo -OH 3´de la nueva cadena. Duplica una cadena (cadena guía) en forma
continua, con dirección 5´---3´, Con la misma dirección duplica la otra cadena (cadena resagada) de
manera discontinua, formando los fragmentos de Okasaki. Cada fragmento de Okasaky esta formado
por aprox. 100 nucleótidos en eucariotes y 1000 en procariotes.
 DNA pol I.- Verifica y corrige.
Ademas elimina el RNA cebador de cada fragmento de OkasaKi, llenando a su vez los huecos formados
al eliminar estos.
 DNA ligasa.- Cataliza la formación de un enlace fosfodiester en el -OH 3´ libre de un extremo de la
cadena y el grupo fosfato del 5´del otro extremo

Actinomicina D, bromuro de etidio y ac. nalidíxico inhiben la duplicación.

TRANSCRIPCION

Características de la transcripción

 Sucede en cualquier fase del ciclo celular

 Se requiere de los ribonucleótidos ATP, GTP, CIP y UTP
 Se requiere el templado de DNA de doble cadena
 Se transfieren genes
 El mismo gene se puede transcribir varias veces
 La dirección de la transcripcion es 5´----------3´
 Se transcribe solo en cadena
 No se requiere de un primer
 Sitio de la transcripcion:
Eucariotes.- Núcleo
Mitocondria
Cloroplasto
Procariotes.- Citosol

Enzimas que participan en la transcripción

 RNA polimerasa
Reconoce el sitio de iniciación en el DNA
Desenrolla parcialmente la molécula molde de DNA
Cataliza la elongación de la cadena al mismo tiempo que desenrolla y enrolla el DNA
Termina la transcripcion después de copiar el gene
Esta formada por varias subunidades(tetramérica):
2 alfa, beta y beta´
En eucariotes existen 3 RNA pol
RNApol I------------RNAr
RNApol II-----------RNAm
RNApol III----------RNAt
En procariotes existe solo una para todos los RNAs

Previo al gene que se ha de transcribir existe una región llamada PROMOTOR

 En la región -10 del promotor existe la caja TATA o caja de PRIBNOW, sitio que debe ser reconocido
por la RNA pol para iniciar la transcripcion
 En esta región del promotor existe la región -35 que tambien se debe ser reconocida por la RNA pol
para iniciar el proceso
 El reconocimiento del promotor para iniciar el proceso corre a cargo de la subunidad sigma (s) que se
une a la RNA pol para formar la holoenzima. El proceso de transcripcion se divide en 3 etapas:
Iniciación, elongación o alargamiento y terminación.
INICIACIÓN

 La RNA pol (holoenzima) abre la doble helice del DNA templado en la región del promotor para iniciar
la síntesis de RNA
 El primer nucleotido que se transcribe es una pirimidina, por lo tanto se incorpora una purina
 La subunidad sigma se disocia de la RNA pol, cuando la cadena de RNA contempla 10 nucleótidos,
hasta este momento se considera etapa de iniciación.

ELONGACIÓN
La RNA polimerasa se aleja del promotor a lo largo del DNA molde incorporando ribonucleótidos

TERMINACIÓN
Tiene lugar debido a la pérdida de estabilidad del complejo de elongación, al transcribirse ciertas
secuencias específicas del DNA.

 Estas secuencias son ricas en pares G=C (3 puentes de hidrógeno) por lo que la velocidad de
transcripción disminuye
 A estos sitios se les conoce como "sitios de pausa"
 En estos sitios existen regiones palindrómicas, que al transcribirse se forman en horquilla
 Esta horquilla desestabilizada al híbrido RNA:DNA en el complejo por lo que se desprende el
RNA recién transcrito.
 La eficacia de la terminación de la transcripción aumenta por la presencia del factor RhO (p)

La rifampicina inhibe la transcripción el unirse a la subunidad beta de la RNA pol

Regulación de la transcripción. (operón lactosa)

 En el operón lactosa el gene I codifica para un represor activo

 El represor activo se une a la región del operador evitando la transcripción
 La lactosa (inductor) se une al represor evitando a su vez que este inhiba la transcripción
 El gene z codifica para -galactosidasa
 El gene y codifica para la permeasa
 El gene a codifica para la transacetilasa

CÓDIGO GENÉTICO

El código genético esta formado por 64 codones

 61 codones cifran para los 20 aminoácidos formadores de proteínas

 3 codones son llamados terminadores, porque no cifran para ningún aminoácido. UAA, UGA y
UAG
 algunos aminoácidos son codificados por más de un codón (hasta 6), razón por la cual se le
conoce como código genético degenerado
 AUG es el codón que codifica para metionina y es el codón iniciador de la síntesis de proteínas

SÍNTESIS PROTEICA (eucariotes)

La síntesis proteica traducción se divide en 3 etapas:

Iniciación
Elongación o alargamiento
Terminación
Además de estas etapas, existen otras etapas necesarias para este proceso, 2 son previas; activación y
formilación y una más es posterior, llamada procesamiento postraduccional
ACTIVACIÓN.- Activación del aa, se refiere a la unión de este con su RNAt específico, es decir
formación de aminoacil-RNAt

 Para esto se requiere de la enzima aminoacil-RNAt sintetasa

 Esta enzima requiere para su acción: ATP, RNAt y AAs
 Cada AA que participa en la síntesis proteica deberá ser activado, tanto en procariotes como en
eucariotes

FORMILACIÓN.- Esta etapa sucede solo en la traducción en procariotes, y solamente se formila el

primer aa de la síntesis (metionina)

INICIACIÓN.- Esta etapa requiere de factores de iniciación y de la hidrólisis de GTP en GDP y Pi

 Esta etapa inicia con la disociación del ribosomas por la presencia de los factores de iniciación
 Acaba al formarse de nuevo el ribosoma, en este momento se distinguen 2 sitios en el, sitio P
(peptidil) y sitio A (aminoacil)

ELONGACION o ALARGAMIENTO.- También requiere de factores de alargamiento y de la hidrólisis de

GTP por cada aa que se incorpore.

 En esta etapa ocurre la actividad de peptidil transferasa (formación del enlace peptídico)
 En esta etapa ocurre la translocación (desplazamiento del ribosoma sobre el RNAm en el sentido
5´-----------3´)
 Esta translocación depende del factor de alargamiento FA2 (llamado también translocasa) y de
la hidrólisis de GTP

TERMINACIÓN.- En eucariotes depende de los factores de relajación RF y de la hidrólisis de GTP.

RF1--------UAA y UAG
RF2--------UAA y UGA

PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL.- En esta etapa puede ocurrir:

 Eliminación del grupo formilo de la formilmetionina terminal
 Eliminación de la metionina N-terminal
 Formación de los enlaces disulfuro
 Hidroxilación
 Fosforilación de hidroxiaminoácidos
 Carboxilación
 Metilación
 Unión a grupos prostéticos
 Proteólisis

Inhibidores de la síntesis proteica:

 CLORANFENICOL.- Inhibe alargamiento (peptidil transferasa) tanto en procariotes como eucariotes

 ERITROMICINA.- Inhibe alargamiento (translocasa), en procariotes y eucariotes
 PUROMICINA.- Inhibe alargamiento (actúa como análogo de tir-RNAt) provocando una terminación
prematura
 ESTREPTOMICINA.- Inhibe iniciación (impide la unión de formil-met-RNAt) en procariotes y eucariotes
 TETRACICLINAS.- Inhibe alargamiento e iniciación tanto en procariotes y eucariotes
 AC. AURINTRICARBOXÍLICO.- Inhibe iniciación (impide la unión del ribosoma al RNAm) solo en
procariotes
 HEMOGLUBINAS

La hemoglobina es ampliamente conocida como el pigmento rojo de la sangre de los vertebrados

Las hemoglobinas son proteínas globulares de alta concentración en los erictrocitos, que fijan O2 en
los pulmones y lo transportan en sangre hacia los tejidos

En su retorno a los pulmones transportan CO2 y H+

La Hb esta formada por 4 cadenas polipeptídicas de 2 diferentes estructuras primarias.

Las 4 cadenas estan unidas entre sí por interacciones no covalentes.

Cada cadena contiene un grupo HEME (sitio de unión para el O2), por lo que la Hb puede transportar
como máximo 4 moléculas de oxígeno.

Hemoglobina A ( 2 2) 98%
Hemoglobina A2 ( 2 2) 2%
Hemoglobina E ( 2 2)
Hemoglobina F ( 2 2)

Las cadenas contienen 141 aminoácidos y las cadenas , , contienen 146 aminoácidos

El grupo HEME es el grupo prostético de la Hb

En el grupo HEME el fierro en estado ferroso (Fe++), Esta unido a los 4 nitrógenos del anillo
protoporfirina

El Fe++ puede formar 2 uniones adicionales por las que interacciona con la cadena polipeptídica. Sólo la
ferrohemoglobina (Fe++) puede unir oxígeno.

La unión de los 4 O2 en la Hb es establecida por cooperatividad positiva, es decir la unión de la primera

molécula de O2 a la desoxihemoglobina facilita la unión de O2 a las otras subunidades en la molécula.

Factores que afectan la curva de disociación de O2

Naturaleza de la cadena polipeptídica de la globina

pH (efecto BOHR)
Efecto del 2,3 difosfoglicerato
Efecto del CO2

COAGULACIÓN SANGUÍNEA

Hemostasia. Es el cese del sangrado que sigue a la interrupción traumática de la integridad vascular

Se distinguen 4 fases de la hemostasia

1- Fase vascular

Constricción del vaso dañado

2- Fase plaquetaria
Formación de un tapon laxo de plaquetas o trombo blanco
3- Fase
Coagulación sanguínea
4- Fase
Disolución parcial o completa del coagulo de fibrina

Los factores de la coagulación, se conocen, además de su noombre, por un número romano

Factor Nombre Vía Función

I Fibrinógeno Común Forma el coagulo de fibrina

II Protrombina Común Activa al fibrinógeno
III Tromboplastina Tisular Extrínseca Activa al Factor X
IV Calcio
V Proacelerina Común Estimula Activación del factor II
VII Proconvertina Extrínseca Activa al factor X
VIII Antihemofílico Intrínseca Activa al factor X
IX Christmas Intrínseca Activa al factor X
X Stuart-Prower Común Activa al factor II
Antecedente
XI Tromboplastínico Intrínseca Activa al factor IX
del plasma
XII Hageman Intrínseca Activa al factor XI
Estabilizante Estabiliza el coagulo
XIII Común
de fibrina por enlaces cruzados
Precalicreina o Factor Fletcher Intrínseca Activa al factor XII
Factor Fitzgerald Intrínseca Activa la precalicreina

Con excepción del calcio (factor IV), el resto de factores de la coagulación son proteínas

Con excepción del factor III (tromboplastina tisular), el resto de factores de la coagulación de
encuentran circulando en el plasma sanguíneo

Los factores de la coagulación II, VII, IX y X se conocen como factores K dependientes

Vía Extrínseca

 Sumamente rápida en respuesta al daño tisular

 Inicia con la participación del factor tisular presente en muchos tejidos y el endotelio vascular,
formando un complejo con el factor VII y Ca++
 Este complejo activa al factor X para iniciar la fase común para ambas vías
 El factor Xa, factor Va, Ca++ y fosfolípidos forman un complejo que activa a la protrombina y la
convierte en trombina
 La trombina activa al fibrinógeno y lo convierte en fibrina
 El factor XIIIa polimeriza el coagulo de fibrina y le da estabilidad, mientras se regenera el vaso
dañado

Vía Intrínseca
  Se inicia con la activación del factor XII por la calicreina que a su vez se produce a partir de la
precalicreina por acción del cininógeno de alto peso molecular
 Este factor XII también puede ser activado por cualquier superficie distinta al endotelio
vascular (colagena, vidrio, etc).
 El factor XII activa al factor XI
 El factor XIa y el Ca++ activan al factor IX
 El factor IX a forma un complejo junto al VIIIa, Ca++ y fosfolípidos para activar al factor X y
continuar con la fase común
CARBOHIDRATOS

Carbohidratos: Son compuestos aldehídicos o cetónicos de polialcoholes o compuestos que por hidrólisis
dan estos derivados.

Son compuestos orgánicos formados por carbono ( C ), oxígeno ( O ) e hidrógeno ( H ), cuya fórmula
empírica es Cn (H2O)n.

Funciones más importantes de los carbohidratos:

Energía
Reserva o almacén
Estructural

Se clasifican en SIMPLES Y COMPUESTOS:

SIMPLES.- Son aquellos que están formados únicamente por C, H, y O.

COMPUESTOS.- Son aquellos que además de C. H y O pueden tener otros elementos como N,
S, F, etc.

Monosacárido.- El azúcar más simple de los que existen, es la unidad básica entre los
carbohidratos.
Disacáridos.- Son aquellos carbohidratos formados por dos monosacáridos.
Oligosacáridos.- Son aquellos carbohidratos formados por 2 a 10 monosacáridos.
Polisacáridos.- Son aquellos carbohidratos formados por más de 10 monosacáridos.

MONOSACÁRIDOS

Por su grupo funcional los monosacáridos pueden ser:

ALDOSAS.- Por contener función aldehído.

CETOSAS.- Por contener función cetona.

Por su número de carbonos los monosacáridos pueden ser:

Triosas 3 C
Tetrosas 4 C
Pentosas 5 C
Hexosas 6 C
Heptosas 7 C

Ejemplos de monosacáridos importantes:

Aldotriosa Gliceraldehído
Cetotriosa Dihidroxiacetona
Aldopentosa Ribosa
Cetopentosa Ribulosa
Xilulosa
Aldohexosa Glucosa
Manosa
Galactosa
Cetohexosa Fructosa

Estereoisómeros,. Son compuestos con la misma fórmula estructural pero diferente

configuración espacial.

La presencia de carbonos asimétricos o quirales (átomos de carbonos unidos a 4 grupos

diferentes) determina el número de isómeros posibles de un monosacárido. (2n) donde n =
átomos de carbonos quirales.

Los diferentes tipos de isomería entre los monosacáridos pueden ser:

Formas D y L
Epímeros
Isómeros funcionales
Anómeros

Formas D y L.- Están determinados por la posición del -OH del penúltimo carbono; hacia la
derecha será serie D, hacia la izquierda serie L. Se conocen también como enantiómeros, yá que
son imágenes en espejo. La mayor parte de los monosacáridos en los mamíferos son de la serie
D.

Epímeros.- Son monosacáridos que difieren entre sí, por la orientación del -OH de un sólo
carbono.
La glucosa tiene dos epímeros importantes; La galactosa en base a la posición del carbono 4
y la manosa en base a la posición del carbono 2.

Isómeros funcionales.- Se refiere a los monosacáridos que tienen la misma fórmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene función
aldehído y la fructosa, función cetona.

La presencia de carbonos asimétricos también confieren actividad óptica a los compuestos. Sí el

compuesto desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina DEXTROGIRO (+) o
se dice que tiene poder dextrorrotatorio.
Sí el compuesto desvía el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se le denomina
LEVÓGIRO (-) o se dice que tiene poder levorrotatorio.

Cuando existen cantidades iguales de isómeros dextrorrotatorios y levorrotatorios la mezcla no

tiene actividad óptica (no desvía la luz polarizada) y se denomina mezcla RACEMICA.

Anómeros.- Al producirse la ciclización, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo centro

quiral. Este carbono se denomina anomérico.
Los dos isoméros posibles ocasionados por la ciclización de los nonosacáridos se denominan
ANÓMEROS.
Sí el grupo hidroxilo (-OH) está hacia abajo, corresponde al anómero .
Sí el grupo hidroxilo está hacia arriba, corresponde al anómero .

En las aldosas el carbono anomérico es el 1

En las cetosas el carbono anomérico es el 2
En estado natural los azucares presentan estructura cíclica.
Haworth llamó PIRANOSA a los anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxígeno) por su similitud
al pirano.
Haworth llamó FURANOSA a los anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxígeno) por su similitud
al furano.
Así la glucosa generalmente se encuentra como GLUCOPIRANOSA y la fructosa como
FRUCTOFURANOSA.

Isómeros funcionales.- Se refiere a los monosacáridos que tienen la misma fórmula estructural
pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la glucosa tiene función
aldehído y la fructosa, función cetona.

Los monosacáridos más importantes son fermentables por la levadura, excepto la galactosa.

Por contener su carbono anomérico libre, todos los monosacáridos son azucares reductores, ya
que son capaces de formar enoles en un medio alcalino.

Enlace glucosídico
La unión entre los monosacáridos, para formar disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos se
conoce como enlace glucosídico.
El enlace glucosídico, químicamente corresponde a un eter, ya que resulta de la unión de dos -
OH previa pérdida de una molécula de H2O.

Para romper este enlace glucosídico, se requiere incorporar una molécula de H 2O con el fin de
regenerar los -OH de cada monosacárido y separarlos, esta reacción se conoce como hidrólisis y
las enzimas que la realizan se conocen como hidrolasas.

DISACÁRIDOS

Son glucósidos formados por dos monosacáridos, unidos por un enlace glucosídico.
Los principales disacáridos son:

MALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4 ) REDUCTOR

LACTOSA (Galactosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
SACAROSA (Glucosa + Fructosa en enlace 1-2) NO REDUCTOR
CELOBIOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
ISOMALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-6) REDUCTOR

La Lactosa "NO" es fermentable por la levadura, mientras que Maltosa y Sacarosa "SI"

La lactosa se encuentra en la leche, es el carbohidrato más importante para el recién nacido.

La sacarosa es el azúcar de mayor consumo humano, abunda en los jugos de las plantas, como
la caña, la remolancha, la piña etc.

OLIGOSACÁRIDOS

La importancia de los oligosacáridos radica en que se unen a otros compuestos, como son
PROTEÍNAS Y LÍPIDOS formando GLUCOPROTEÍNAS y GLUCOLÍPIDOS respectivamente.

POLISACÁRIDOS
Los POLISACÁRIDOS pueden ser HOMOPOLISACÁRIDOS (todos los residuos de
monosacáridos son iguales) y HETEROPOLISACÁRIDOS (dos o más residuos diferentes)

Homopolisacáridos
Los homopolisacáridos más importantes son:
CELULOSA, ALMIDÓN Y GLUCÓGENO.

CELULOSA:- Son cadenas lineales de poliglucosas. Todas las glucosas están en beta ( ) y el
enlace es 1-4.

La celulosa es el principal componente de las plantas (esqueleto del mundo vegetal).

ALMIDÓN.- Se encuentra exclusivamente en las plantas, tanto en las raíces como en los tallos y
las hojas, también se encuentra en las semillas de los cereales.

Es un polímero de glucosas unidas por enlaces glucosídicos 1-4 y 1-6 (puntos de

ramificación ). El disacárido repetitivo en la molécula de almidón es la maltosa.

En el almidón se distinguen 2 fracciones :

Amilosa (15 a 20%) fracción lineal
Amilopéctina (80 a 85%) fracción remificada

La función del almidón es la reserva o almacén de glucosa en las plantas.

Las Dextrinas: Son el producto de la fragmentación parcial del almidón. Sí continua esta
fragmentación se obtendrán: Maltosas, Isomaltosas y Glucosas.

GLUCÓGENO.- Se encuentra exclusivamente en los animales, abundantemente en el hígado y

en el músculo.

Su principal función es el almacenamiento de glucosa.

Esctructuralmente es una molécula de poliglucosas unidas por enlaces glucosídicos 1-4 y 1-
6 (en los puntos de ramificación).

Estructuralmente el glucógeno es idéntico a la fracción amilopectina del almidón, solo que mucho
más ramificado (cada 8-10 residuos de glucosa hay una ramificación).

INULINA.- Es otro homopolisacárido formado por unidades de fructosas en enlace beta ( ) 1-2.
La inulina se encuentra en las alcachofas, cebolla, ajo y tubérculo de la dalia.

QUITINA.- Es un homopolisacárido formado por unidades de N-acetil glucosamina.

Componente estructural principal de los exoesqueletos de los artropodos, como los insectos y
crustáceos.

********************
LÍPIDOS

Se definen como constituyentes de los seres vivos, insolubles en agua y solubles en solventes
orgánicos (no polares) como Eter, Cloroformo, Benceno.

Presentan alcohol esterificado o aminado a ac. grasos.

Funciones más importantes de los lípidos:

Energía (9 Kcal/mol)
Almacén
Estructural
Aislante térmico
Aislante eléctrico
Amortiguador contra traumatismos

Los lípidos se clasifican en SIMPLES y COMPUESTOS.

 SIMPLES: Formados por ALCOHOL y AC. GRASO

 COMPUESTOS. Además de ALCOHOL Y AC. GRASO contienen otros grupos químicos,
como azufre, fósforo, nitrógeno, etc.

Los Alcoholes que forman parte de los lípidos son:

GLICEROL (Aciliglicéridosfosfoacilglicéridos)
ESFINGOSINA (Esfingolípidos)
HEXACOSANOL (Ceras)

CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS

I. LÍPIDOS SIMPLES.- Ésteres de ac. grasos con diversos alcoholes

1.- ACILGLICERIDOS: Ésteres de ac. grasos con glicerol

(Mono, Di , o Triacilglicéridos)
GRASA.- Sólida a temperatura ambiente.
ACEITE.- Líquido a temperatura ambiente.

2.- CERAS: Ésteres de ac. grasos de cadena larga con alcohol monohídrico también de cadena
larga.

II. LÍPIDOS COMPUESTOS.- Ésteres de ac. grasos que contiene otros grupos químicos además
de alcohol y ac. graso

1.- FOSFACILGLICERIDOS: Ésteres de ac. Grasos con glicerol y ac. fosfórico.

LECITINAS
CEFALINAS
FOSFATIDILSERINA
FOSFATILINOSITOL
CARDIOLIPINA
PLASMALÓGENOS

2.- ESFINGOLIPIDOS: El alcohol presente es la esfingosina

ESFINGOMIELINA
CEREBRÓSIDOS
SULFÁTIDOS
GANGLIÓSIDOS

III.- SUSTANCIAS ASOCIADAS O DERIVADAS DE LÍPIDOS.-

1.- EICOSANOIDES
PROSTAGLANDINAS
LEUCOTRIENOS
TROMBOXANOS
2.- ESTEROLES
COLESTEROL y DERIVADOS
3.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES
VITAMINAS A, D, E, K.

Ac. GRASO.- Es una cadena de hidrocarburo con grupo carboxilo (-COOH) al extremo.

Los ac. Grasos que existen en las grasas naturales generalmente contienen un # par de átomos
de carbonos y son de cadena lineal.

Los átomos de carbono se enumeran a partir del carbono CARBOXILO.

El carbono adyacente al carboxilo es el # 2 y se le conoce también como carbono , el # 3 es el
y así sucesivamente hasta el carbono metílico terminal, que se le conoce como carbono .

Para la nomenclatura de los ac. grasos se toma en cuenta el número de carbonos y se añade la
terminación:

ANOICO - - - - - Ac. grasos saturados

ENOICO - - - - - Ac. grasos insaturados

ÁCIDOS GRASOS SATURADOS

Los ac. grasos saturados (carecen de dobles enlaces) más importantes son:

Ac. PALMÍTICO (Hexadecanoico) 16 C

Ac. ESTEÁRICO (Octadecanoico) 18 C
Ac. ARAQUIDÓNICO (Eicosanoico) 20 C
AC. LIGNOCÉRICO 24 C

ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS

Los ac. grasos insaturados (contienen 1 o más dobles enlaces) más importantes son:

Ac. PALMITOLEICO (9 Hexadecenoico)

Ac. OLEICO (9 Octadecenoico)
Ac. LINOLEICO (9,12 Octacadienoico)
Ac. ARAQUIDÓNICO (5,8,11,14 Eicosatetraenoico) ó 20:4;5,8.11,14. ó

Los ácidos grasos que no pueden ser sintetizados en el organismo de animales superiores se
llaman ácidos grasos ESENCIALES y son:
 Ac. LINOLEICO
 Ac. LINOLENICO
 Ac. ARAQUIDÓNICO

Los ac. grasos precursores de PROSTAGLANDINAS son:

 Ac. LINOLEICO
 Ac. LINOLENICO
 Ac. ARAQUIDÓNICO

LÍPIDOS SIMPLES
ACILGLICÉRIDOS.- Son lípidos simples que contienen GLICEROL como alcohol y pueden ser:

MONOACILGLICÉRIDOS
DIACILGLICÉRIDOS
TRIACIGLICÉRIDOS

La unión del grupo -COOH del ac. graso al -OH del glicerol previa salida de una molécula de
agua da origen a un enlace tipo ÉSTER.

El enlace ÉSTER se rompe por hidrólisis

Generalmente el ácido graso esterificado en el carbono es saturado.

Generalmente el ácido graso esterificado en el carbono es insaturado.

En posición ' puede ser indistintamente saturado o insaturado.

Los TRIACILGLICÉRIDOS son llamados grasas neutras.

Estos lípidos (acilglicéridos) líquidos a temperatura ambiente debido a su contenido

relativamente elevado de ácidos grasos insaturados, se conocen como aceites (generalmente de
origen vegetal).
Cuando son sólidos a temperatura ambiente se conocen como grasas o mantecas, contienen
una gran proporción de ácidos grasos saturados (generalmente de origen animal).

CERAS.- Son ésteres formados por ácidos grasos de cadena larga y alcoholes monohídricos
también de cadena larga.

Son la cubierta protectora de hojas, tallos y las frutas de los vegetales y la piel y el plumaje de
algunos animales.

LÍPIDOS COMPUESTOS

GLICEROFOSFÁTIDOS (fosfolípidos o fosfoacilglicéridos).- Contienen una estructura básica

común llamada ac. fosfatídico (excepto los plasmalógenos)

El ácido fosfatídico esta formado por glicerol más 2 ac grasos y fósforo en el carbono 3, al cual
se une una base nitrogenada que da la identidad al fosfoacilglicérido.

FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA) Ac. fosfatídico + etanolamina

FOSFATIDILCOLINA (LECITINA) Ac. fosfatídico + colina
FOSFATIDILSERINA Ac. fosfatídico + serina
FOSFATIDILINOSITOL Ac. fosfatídico + inositol
CARDIOLIPINA 2 ac, fosfatídicos + glicerol

Los plasmalógenos contienen un radical alkilo en el carbono 1 del glicerol, estos pueden ser:
PLASMALÓGENOS de etanolamina
PLASMALÓGENOS de serina
PLASMALÓGENOS de colina
PLASMALÓGENOS de inositol

ESFINGOLÍPIDOS.- Son lípidos compuestos que contienen un alcohol aminado de 18 carbonos

llamado esfingosina en vez del glicerol.

Todos los esfingolípidos contienen una estructura en común llamada CERAMIDA.

La ceramida está formada por esfingosina más un ac. graso (enlace amida).

ESFINGOMIELINA Ceramida + fosforilcolina

Los esfingolípidos que contienen por lo menos un monosacáridos se llama también

GLICOESFINGOLÍPIDOS y son:

 CEREBRÓSIDOS
GLUCOCEROBRÓSIDOS Ceramida + glucosa
GALACTOCEREBRÓSIDOS Ceramida + galactosa
 SULFÁTIDOS Ceramida + galactosa
Ceramida + una cadena oligosacárida entre ellos ac
 GANGLIÓSIDOS
siálico (NANA)

PROTEÍNAS

Las proteínas son polímeros de L-a-aminoácidos unidos mediante enlace peptídicos.

Las proteínas desempeñan multiples funciones:

 ENZIMÁTICA
 TRANSPORTE
 ESTRUCTURAL
 HORMONAL
 INMUNOLÓGICAS
 RESPIRATORIA
 CONTRÁCTIL
 SANGUÍNEA
 VISIÓN
 RECEPTORES
 REPRESORES

-Aminoácido.- Es un compuesto orgánico que contiene un grupo AMINO (-NH2) y un grupo

CARBOXILO (-COOH) unidos al carbono .

La formas D y L de los aminoácidos esta condicionada a la existencia de carbonos asimétricos

en la molécula

Las formas D y L de los aminoácidos son ESTEROISÓMEROS.

Las proteínas están formadas únicamente por aminoácidos de la serie L.

Todos los aminoácidos excepto la glicina (por carecer de carbono asimétrico) existen en forma D
y L.
En la naturaleza existen aproximadamente 200 aminoácidos diferentes, pero solo 20 forman
parte de las proteínas.

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos formadores de proteínas se clasifican por la estructura de su radical en:

 ALIFATICOS (contienen un radical hidrocarburo)
GLI, ALA, VAL, LEU, ILE
 HIDROXILADOS (contienen -OH )
SER y TRE
 AZUFRADOS o SULFURADOS (contienen azufre)
CIS y MET
 AROMÁTICOS (contienen un anillo aromático)
FEN, TIR y TRP
 ACIDOS (contienen un -COOH extra)
ASP y GLU
 BÁSICOS (contienen un grupo -NH2 extra)
LIS, ARG e HIS
 AMIDAS de los aminoácidos ácidos y básicos
ASN y GLN
 IMINOÁCIDO (contienen anillo pirrolidina)
PRO
Los aminoácidos HIDROXILINA e HIDROXIPROLINA, resultan de la hidroxilación de la LIS y
PRO respectivamente, estos AAs no están codificados en el código genético
Existen otros aminoácidos que no forman parte de las proteínas, sin embargo tienen actividad
metabólica activa por lo que desempeñan diversas funciones en el organismo humano, como:

CITRULINA Ciclo de la urea

ORNITINA Ciclo de la Urea
TAURINA Conjugación de sales biliares
GABA Neurotrasmisor cerebral
DOPA Metabolismo de las catecolaminas

Los 20 aminoácidos formadores de proteínas se clasifican también en:

ESENCIALES NO ESENCIALES
FENILALANINA GLICINA
LEUCINA ALANINA
TRIPTOFANO SERINA
VALINA CISTEÍNA
LISINA PROLINA
ISOLEUCINA TIROSINA
METIONINA AC. ASPÁRTICO
TREONINA AC. GLUTÁMICO
HISTIDINA* ASPARAGINA
ARGININA* GLUTAMINA
 *Solo en los niños
Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a su capacidad para interaccionar con el agua en
POLARES y NO POLARES

Los aminoácidos NO POLARES o HIDROFÓBICOS (contienen un radical no polar) son:

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Fenilalanina
Triptófano

Los AAs POLARES (tienen radical polar) pueden ser polares "sin carga" como:
Glicina
Serina
Treonina
Tirosina
Cisteína
Asparagina
Glutamina

POLARES con carga negativa (-):

Ac Aspártico
Ac Glutámico

POLARES con carga positiva (+):

Lisina
Arginina
Histidina

A un pH 7, el grupo carboxilo de un aminoácido se encuentra en su forma de base conjugada ( -

COO- ) y el grupo amino en su forma de ácido conjugado( -NH3+ ). Por lo que cada aminoácido
puede comportarse como un ácido o como una base debíl.
Los aminoácidos se pueden comportar como iones dipolares (ANFOTÉRICOS O ZWITERIONS).
Dependiendo del pH en que se encuentren, pueden neutralizar el medio, por lo que se dice que
tienen poder BUFFER, AMORTIGUADOR o TAMPÓN.

PUNTO ISOELÉCTRICO (PI).- Es el pH al cual el aminoácido no tiene carga neta, es decir no se

mueve en un campo eléctrico, no por falta de cargas, sino por igual número de ellas.

PI de los aminoácidos neutros (monoaminomonocarboxilados) será aprox. 6

PI de los aminoácidos dibásicos será aprox. 9
PI de los aminoácidos dicarboxílicos (ácidos) será de aprox. 3

ENLACE PEPTÍDICO.- Es la unión covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo (-
COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro, con pérdida de una molécula de H2O
(químicamente este enlace corresponde a una amida).

DIPÉPTIDO.- Es el compuesto resultante de la unión de 2 aminoácidos

PROTEÍNAS.- Los polipétidos por arriba 10000 D de peso molecular, se consideran proteínas.

Los Bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas:
Estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA .- Se refiere al número y secuencia de los aminoácidos de una

proteínas está especificada genéticamente. Estabilizada solo por enlaces peptídicos (covalente).

ESTRUTURA SECUNDARIA.- Relación que guardan los aminoácidos en la cadena

polipeptídica. Puede ser a-helice, hoja plegada o configuración beta y también al azar.
Estabilizada por puentes de hidrógeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relación que guardan segmentos de una cadena polipeptídica con
otros segmentos de la misma cadena (generalmente alejados por estructura primaria), es decir,
la configuración tridimensional que adoptan las cadenas polipeptídicas al plegarse sobre sí
misma. Esta estructura es estabilizada por:

 Puentes de Hidrógeno
 Puentes salino o iónicos (electrostáticos)
 Enlace disulfuro (covalente)
 Interacciones hidrofóbicas
 Fuerzas de Van der Waals.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Relación que guardan 2 o más cadenas polipeptídicas de una

proteína. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA.- Cambio en el estado nativo de las proteínas. Pérdida de

la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservándose la estructura primaria.
Dependiendo del grado de desnaturalización, la proteína puede perder parcial o totalmente su
actividad biológica
Agentes desnaturalizantes. Ácidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrópicos
(urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgánicos (etanol).

RENATURALIZACIÓN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la proteína por la eliminación

de los agentes desnaturalizantes.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su forma las proteínas pueden ser:

FIBROSAS.- Son moléculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como helice y lamina
plegada .
Su función es estructural. Ej. -queratina, el colágeno y la fibroína de la seda.

GLOBULARES.- Son moléculas esféricas compactas, generalmente hidosolubles.

Su función es metabólicamente muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.

Por su composición las proteínas pueden ser:

PROTEINAS SIMPLES.- Aquellas proteínas formadas sólo por aminoácidos.

PROTEÍNAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que además de aminoácidos otros

grupos.

Las Proteínas Simples se clasifican de acuerdo a su solubilidadn en.

 Albuminas Solubles en agua destilada

  Globulinas Solubles en sol. salinas diluidas
 Glutelinas Solubles en sol. ácidas, básicas y salinas.
 Prolaminas Solubles en alcohol 70º, ácidos y álcalis.
 Histonas Solubles en sol. ácidas diluidas.
 Protaminas Solubles en agua, ácidos, bases, sol, salinas.
 Escleroproteínas Insolubles en todos los solventes comunes.

PROTEÍNAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que además de aminoácidos

contienen. otros grupos

Las Proteínas Compuestas o Conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prostético

(compuesto de naturaleza no proteica unido a las proteínas) en:

 Glucoproteínas Mucina, FSH, LH, Inmunoglobinas etc.

 Fosfoproteínas Caseína, vitelina.

Anhidrasa carbónica, ferritina, ceruloplasmina.
Metaloproteínas
Porfirinoproteínas, cromoproteínas, Hb, mioglobina, citocromos, catalasas,
 Hemoproteínas
peroxidasas.
 Virus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoproteínas,
Nucleoproteínas desoxirribonucleopreoteínas.

Desde el punto de vista nutricional las proteínas pueden ser:

PROTEÍNAS COMPLETAS.- Aquellas que contienen cantidades suficientes de aminoácidos

esenciales.
Son de origen animal (carne, leche huevos)

PROTEÍNAS INCOMPLETAS.- Aquellas que carecen de uno o varios de los aminoácidos

esenciales.
Gliadina.- Proteína del trigo (cantidades disminuidas de lisina)
Zeína.- Proteína del maíz (cantidades disminuidas de lisina y triptófano)

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