1) Son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que

tiene lugar en una célula: los enzimas

2) Esta establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de

modo que una reacción como reactiva y productos: teoría cinética química

3) Es en el que uno o más enlaces químicos están muy próximos a romperse o a

formarse: momento molecular fugas

4) La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición recibe

el nombre de: energía libre de activación

5) Existen dos métodos generales mediante los cuales pueden acelerarse la

velocidad de una reacción química: elevación de temperatura y catalizador.

6) Es una sustancia que sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una

reacción química rebajando la barrera de energía de activación: catalizador

7) La existencia de catalizadores biológicos fue descrita por primera vez a

comienzos del siglo XIX

8) La primer teoría general de la catálisis química fue descrita en : 1835 publicada

por J.JBERZELIOS incluía un ejemplo de enzimas

9) La fermentación de azúcar para transformación en alcohol fue propuesta por:

Louis Pasteur en 1860 en donde incluía ciertos catalizadores biológicos,
razón donde fue llamado fermentación.

10) En qué año se utiliza la denominación enzima (etimológicamente en la levadura)

1877

11) En qué año E.buchner consiguió extraer las células de la levadura los enzimas
que catalizan la fermentación alcohólica: 1897

12) En qué año J.B sumner aisló un enzima, la ureasa, en forma cristalina quedando
establecida de modo definitivos la naturaleza proteica: 1930 y 1936 se ha
identificado varios miles de enzimas diferentes.

13) Quien expuso la idea de que los enzimas establecen interacciones débiles con el
sustrato para distorsionarlo y cataliza así su trasformación:JBS HALDANE
14) En que año se descubrió que tipo de RNA puede catalisar su propia síntesis:
1981

15) Los pesos moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan desde unos 12.000
daltons hasta un millón
16) Como se le llama al compuesto químico adicional de naturaleza no proteica:
cofactor

17) Centro activo: es una actividad existente en la superficie del enzima que está
formado interiormente por una serie de aminoácidos.
18) Categorías de aminoácidos: catalítico y de unión

19) Aminoácido catalítico: son uno o más aminoácidos cuya cadena laterales R
posee unas particularidades químicas.

20) Aminoácido de unión: son una serie de aminoácido cuya cadena lateral R
posee grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles con
grupos complementarios de moléculas.

21) Tienen la impórtate misión de mantener la conformación tridimensional

catalíticamente activa del enzima sin ella no existiría centro activo y el enzima no
podría interactuar con el sustrato: aminoácido de la cadena polipetidica

22) Actividad molecular: número de molécula de sustrato trasformada por una

sola molécula de enzima-

23) Cuál es la velocidad de reacción de aumento que se produce en los enzimas:

𝟏𝟎𝟕 𝒚 𝟏𝟎𝟏𝟒

24) Cinética enzimática: consiste en analizar como varía la velocidad de las

reacciones catalizadas enzimáticamente en función de algunos parámetros
experimentales como la concentración del sustrato o del enzima.

25) Que desarrollo los métodos más utilizados en la enzimología: Leonor Michaelis
y Maud Menten

26) Velocidad máxima: es cuando la velocidad de reacción deja de ser

proporcionada de la concentración del sustrato y se aproxima a un valor
máximo que es caracterizado por enzimas.

27) Km( constante de Michaelis- Menten): es la concentración del sustrato a la

cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad máxima.
28) Km: valor característico de cada enzima y constituye una medida de la
afinidad del enzima.

29) Es cuando el enzima y el sustrato se combina de modo transitorio para forma un :

complejo enzima- sustrato
30) Una vez alcanzada el estado de complejo enzima-sustrato se descompone para
dar lugar a los: productos

31) CICLO CATALITICO: ENZIMA+SUSTRATO. COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO.

ENZIMA+ PRODUCTO
32) ENERGIA DE FIJACION: es la suma de todas estas pequñas cantidades de
energía liberadas por la totalidad de las interacciones débiles

33) Modalidades según actúan estos grupos catalíticos, diferentes modalidades:

Catálisis covalente y catálisis acido-base

34) Catálisis covalente: es cuando algunos enzimas se puede combinar con el

sustrato a través de un grupo catalítico, para formar un intermediario
covalente.

35) Catálisis acido-base: es cuando la velocidad de algunas reacciones químicas

se ve incrementada por la presencia de ácido o ases en el medio de
reacción.

36) Factores que afectan la actividad enzimática: efecto del pH, la temperatura.

37) PH: los enzimas presentan un pH optimo por el cual su actividad es máxima
38) Temperatura: la velocidad catalizada por encima, barrera de energía de
activación de la acción catalizada.

39) Procesos contrapuestos en la temperatura: desnaturalización térmica,

incremento habitual de la velocidad de reacción con temperatura.
40) Cataliza la hidrolisis de la urea para rendir co2 y agua: ureasa

41) Cataliza la hidrolisis del aminoácido arginina: arginasa

42) Cataliza la síntesis del DNA: DNA polimeras

43) Quien elaboro la clasificación de enzima: comisión internacional de enzima

44) Como se divide la nomenclatura de la enzima: nombre recomendado, nombre

sistemático, numero de clasificación.
45) Ejemplo: ATP+CREATINA= ADP+FOSFOCREATINA
NOMBRE RECOMENDADO= CREATINA-KINASA
NOMBRE SISTEMATICO= ATP: CREATIN FOSFOTRANSFERASA
NUMERO CLASIFICACION= EC.2.7.3.2
QUE SIGNIFICA EC: es la abreviatura de la comisión de enzima.
El numero 2: índice de clase que le pertenece el enzima.
El numero 7: indica a la subclase
El numero 3 : la subsubclase
El numero 2: identifica inequívocadamente al enzima en cuestión
46) Inhibición enzimática: es una sustancia, que inhiben o anulan la acción de los
enzimas sin ser trasformados por ellos.

47) Tipos de inhibición enzimática: inhibición irreversible y reversible.

48) Inhibición irreversible; se combina de modo permanente con el enzima
uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis
con lo que el enzima queda inactivo. También se conoce como
envenenamiento del enzima.

49) Inhibición reversible: se cambian transitoriamente con el ensima, de manera

precisa a como lo hacen los propios sustratos.
50) Tipos de inhibición reversible: competitiva, incompetitiva, no competitiva.

51) Inhibidor competitivo: es una molécula que presenta parecido estructural al

sustrato, de manera que pueda competir con el acceder al centro activo,
pero no posee enlace susceptible de ser atacado por el enzima. E+I= EI
52) Inhibición incopetitiva: no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión
al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a
un complejo inactivo enzima-sustr-inhibidor.

53) Inhibición no competitiva: puede combinarse con el ensima libre o bien con el
complejo enzima –sustrato interferiendo en la acción de ambos.

54) La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas: complejos EI Y ESI
55) Enzima reguladores: es una maquina química que debe ser capaz de auto
ajustarse o regular su propio funcionamiento para no desperdiciar energía
ni tiempo en realizar el proceso,

56) Existen dos tipos de enzima reguladores; enzima alostericos y modulados

covalente
57) Enzima alosterico: son aquellos que además del centro activo mediante el
cual interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado
centro alosterico.

58) Moduladores alostericos pueden ser de dos tipos: modulador positivo o

activadores, modulador negativo o inhibidores.
59) Enzimas aloestericos se presentan en dos tipos: activa e inactiva.
60) Control alostericos: control heterotropico que se da cuando el modulador es
una molécula diferente del sustrato.

61) Control homotropico, se da cuando el modulador es propio al sustrato.

62) Aloestericos monovalentes; presenta o responde a un solo modulador, la
mayoría son enzimas polivalentes.

63) Enzima modulados covalentemente: presenta una activa e inactiva que son
interconvertibles por modificaciones covalentes de su estructura cataliza.
64) Enzimas sintetizadas dentro de la célula de forma inactivas a esta se le
denomina: zimógenos.

65) Enzimas digestivos: pepsina, tripsina y quimotripsina.

66) Cuando un enzima lleva acabo su actividad catalítica de la concurrencia de una o

más sustancia de la naturaleza no proteica se le llama: cofactores

67) En ausencia de cofactor el enzima resulta catalíticamente inactivo y recibe el

nombre de: apoenzima

68) La combinación del apoenzima y cofactor se le llama: holoenzima.

69) Tipos de cofactores enzimáticos: iones metálicos y las coenzimas

70) Actúan como cofactores enzimáticos son generalmente cationes mono o

divalentes: iones metálicos

71) Cuando el cofactor es una sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el

nombre de: coenzima.

72) Coenzimas: son trasportadores intermediarios de grupos funcionales de

átomos y electrones.

73) Vitaminas: son una serie de sustancia de naturaleza química variada

74) Las vitaminas pueden ser: hidrosolubles y liposolubles.

75) NAD Y NADP: actúan con el metabolismo como trasporte de electrones.El

hombre necesita 14 vitaminas de procedencia exogena