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El cambio en la energía libre (ΔG), definido por Gibbs, corresponde a la parte del cambio en la
energía total de un sistema disponible para realizar trabajo, es decir, constituye la energía útil,
conocida también como potencial químico.
La segunda ley de la termodinámica establece que la entropía total de un sistema completo debe
aumentar cuando un proceso ocurre espontáneamente. Por entropía sse entiende el grado de
desorden o aleatoriedad del sistema; dicha entropía alcanza su máximo nivel cuando se aproxima
al equilibrio. En condiciones de temperatura y presión constantes, la relación entre el cambio en la
energía libre (ΔG) de un sistema que reacciona y el cambio en la entropía (ΔS) se expresa
mediante la ecuación siguiente, la cual combina las dos leyes de la termodinámica:
ΔG = ΔH – TΔS
End donde:
ΔH: corresponde al cambio en la entalpia (calor)
T: es la temperatura absoluta
En las reacciones bioquímicas, debido a que ΔH es aproximadamente igual a ΔE, el cambio total
de energía interna de la reacción, la relación anterior puede expresarse de la siguiente manera:
ΔG= ΔE – TΔS
Cuando el (ΔG) es negativo, la reacción se realiza de manera espontanea con perdida de
energía libre; es decir es exergonica. Cuando, además, el (ΔG) es de gran magnitud, la reacción
prácticamente se completa y resulta en esencia irreversible. Por otra parte, cuando el (ΔG) es
positivo, la reacción procede solo si es posible adquirir energía libre, es decir, es una reacción
endergonica. Asimismo, si el (ΔG) es de gran magnitud, el sistema esestable, con poca o ninguna
tendencia para que la reacción tenga lugar. Con un (ΔG) de cero, el sistema esta en equilibrio y no
ocurrirá ningún cambio neto. Cuando los reactantes se presentan en concentraciones de 1 mol/L,
(ΔG)0 corresponden al cambio de la energía libre estándar. Para las reacciones bioquímicas, un
estado estándar se define como el que tiene un pH de 7.0. El cambio de energía libre estándar en
este estado estándar (bioquímico) se designa como (ΔG)0. El cambio de la energía libre estándar
puede calcularse a partir de la constante de equilibrio Keq:
(ΔG)0 = RT ln k´eq
Dónde :
T: temperatura absoluta
Es importante notar que la ΔG real puede ser mayor o menor que ΔG0ʹ, según las
concentraciones de los diversos reactivos, incluso el solvente, diversos iones y proteínas.
En un sistema bioquímico, una enzima sólo acelera el logro del equilibrio; nunca altera las
concentraciones finales de los reactivos en equilibrio.