I.

INTRODUCCION

Las enzimas son macromoléculas proteínicas que catalizan reacciones

químicas. Esta actividad catalizadora puede verse afectada por diversos
factores estos pueden ser las concentraciones (sustrato y enzima), la
ausencia o presencia de cofactores, inhibidores y efectores, el cambio de
temperatura y de pH. A su vez para determinar como estos factores
influencian la actividad catalítica de la enzima es necesario medir la
velocidad inicial de la reacción en función de los factores que pueden afectar
esta o también determinando la presencia o ausencia de un sustrato o de un
producto de la reacción, a medida que se varia uno de los factores. En esta
práctica se pretendió evaluar como afectan los distintos factores la reacción
enzimática. Para conseguir resultados, fue necesario la preparación de una
solución de saliva y la evaluación de cómo el cambio en el pH y la
temperatura influían en la reacción enzimática de la amilasa. A su vez de
cómo el cambio de concentración de la enzima influía sobre la reacción de
hidrólisis de la amilosa.

II. OBJETIVOS
 Determina, conoce e identifica la Acción de la amilasa salival sobre el
almidón.

III. FUNDAMENTO TEORICO

Las enzimas son macromoléculas proteínicas cuya función es catalizar
reacciones químicas, realizando un cambio químico específico sobre el sustrato
sobre el que actúan. La actividad catalítica de una enzima puede verse afectada
por diversos factores, uno de ellos es la variación de pH, ya que un cambio en
este transforma la forma y la estructura de la misma enzima, y debido a que el
pH al cual las enzimas adquieren su máxima actividad es diferente para cada
una de ellas y depende de la secuencia de aminoácidos que las conforman, por
lo que si se ve afectada su conformación también se vera afectada su actividad
catalítica. A su vez pH extremos se puede ocasionar la desnaturalización de las
enzimas, debido a que se modifican las interacciones iónicas que intervienen en
la estabilidad de la enzima en su estado nativo. Otro factor que puede afectar la
actividad catalítica es la concentración del sustrato básicamente existe una
 relación lineal es decir al aumentar el sustrato la velocidad aumenta, esto se da
debido a que existía una cierta cantidad de enzima libre, pero al saturar esta se
llega a la velocidad máxima y a altas concentraciones del sustrato, la velocidad
de la reacción es independiente de su concentración.

3.1. ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que actúan una acción de catálitica, es decir,
favorecen el que se reproduzca una reacción determinada.
La presencia de las enzimas dentro del cuerpo, permite que muchas
reacciones puedan llevarse a cabo bajo condiciones de temperatura
constante, y un ph con poca variación.
Existiendo en el cuerpo una gran cantidad de enzimas y de acorde a la
práctica detallamos lo siguiente:

a. LA AMILASA

Es una enzima que actúa en los procesos de digestión de carbohidratos,

específicamente actúa sobre el almidón, es una enzima

I. MATERIALES Y METODOS

1.1. Materiales

 02 vasos de precipitado 100ml

 10 tubos de ensayo
 01 gradilla
 03 pipetas de 10ml
 02 peras de goma
 02 buretas

1.2. Equipos

 2 soportes universales

1.3. Reactivos

 Yodado de Potasio al 0.02 molar

 Bisulfito de Sodio al 0.01 molar
  Almidón
 Agua destilada

1.4. Procedimiento Experimental

a) Preparar una disolución al 0.02 molar de yodato de potasio y una

disolución al 0.01 molar de bisulfito de sodio + almidón.
m = 0.02 *0.1 *214.00 = 0.428 g de yodato de potasio
m= 0.01 * 0.1 * 190.13 = 0.19013 g de bisulfito de sodio

b) Se traza una bureta con yodato de potasio, se agrega a cada tubo

progresivamente, empezando con 01ml en el tubo1 y 10ml en el tubo10.
c) Se añade agua destilada con ayuda de la otra bureta, hasta completar en
su totalidad 10ml en cada tubo, y se agita hasta homogenizar la
disolución.
d) Para realizar el siguiente paso de recomienda que después de añadir la
disolución de yodato de potasio, paralelamente se activa el cronometro y
se procede a mezclar manualmente todos los reactivos.
Con ayuda de una pipeta se extrae 10ml de la disolución de bisulfito de
sodio y se agrega al tubo de ensayo N°10 que tiene mayor concentración
de yoduro de potasio (será el que tarde menos en reaccionar). Después
a cada tubo agregar 1 ml de solución de almidón.
e) Cuando la reacción a finalizado, aparece una coloración violeta
característica, debido a la presencia del yodo obtenido a partir del yodato
que a quedado sin reaccionar y del almidón presente en el medio de
reacción, en este proceso se para el cronometro y se apunta el tiempo.

II. RESULTADOS Y DISCUSIONES

Después de hacer los cálculos correspondientes y aforar las soluciones a

100 ml se muestra en la tabla su contenido:
TUBO 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10
VKIO3(ml) 1 ml 2 ml 3 ml 4 ml 5 ml 6 ml 7 ml 8 ml 9 ml 10 ml
VH2O(ml) 9 ml 8 ml 7 ml 6 ml 5 ml 4 ml 3 ml 2 ml 1 ml 0 ml
NaHSO3 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml 10 ml
s. Alm. 1 ml 1 ml 1 ml 1ml 1ml 1 ml 1 ml 1 ml 1 ml 1 ml
T(min) 33.56 16.78 10.84 5.26 3.40 1.53 1.21 1.07 1.02 0.97

𝟏 𝟐
𝟏𝟐 ∗ 𝟏𝟎−𝟐 ∗ 𝟎. 𝟎𝟏 ∗ ∗ = 𝟒 ∗ 𝟏𝟎−𝟒
𝟐 𝟑

𝟕 ∗ 𝟏𝟎−𝟒
[𝑵𝒂𝑯𝑶𝟑] = = 𝟖 ∗ 𝟏𝟎−𝟑
𝟓 ∗ 𝟏𝟎−𝟐

Tiempo Solución (NaHSO3)

(min) “B” ml +KIO3
33.56 12.00 𝟖 ∗ 𝟏𝟎−𝟑
16.78 13.00 𝟖. 𝟔𝟔 ∗ 𝟏𝟎−𝟑
10.84 14.00 𝟗. 𝟑𝟐 ∗ 𝟏𝟎−𝟑
5.26 15.00 0.01
3.40 16.00 0.0106
1.53 17.00 0.01132
1.21 18.00 0.012
1.07 19.00 0.0126
1.02 20.00 0.0133
0.97 21.00 0.014

0.016
0.014
0.012
0.01
sustrato

0.008
0.006
0.004
0.002
0
0 5 10 15 20 25 30 35 40
Axis Title
III. BIBLOIOGRAFIA

 Guilleme, J; Casanueva, J; Díez, E; Herrasti, P; Juan, J; López, R;

Ocón, P; Poyato, J.M.L; San Fabián, J; Sánchez, A; de la Vega,
J.M.G; Zuluaga J. Experimentación en Química Física. Capítulo
Cinética Química. Ed. Universidad Autónoma de Madrid, 2003.

 Arencibia, A; Arsuaga, J.M; Coto, B; Suárez, I. Laboratorio de

Química Física. Práctica 3. Ed. Universidad Rey Juan Carlos, 2005.

 , A; Esteban, S; Navarro, R; Coruago, P; Barthelemy, C. Técnicas

Experimentales en Química. 3ª ed. Experiencia 15. Ed. Universidad
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