Agua . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

0.1 Prólogo. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

0.2 Estructura. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

0.2.1 WaterMolecule. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 1

0.2.2 Agua Líquida e Hielo. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 2

0.3 Efecto en la vida de almacenamiento. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3

0.3.1 Actividad de agua. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 3

0.3.2 Actividad de agua como indicador. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 5

0.3.3 Transición de fase de alimentos que contienen agua. . . . . . . . . . . . . . . . . 5

0.3.4 Ecuación de WLF. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6

0.3.5 Conclusión. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7

0.4 Referencias. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 7

1 Aminoácidos, Péptidos, Proteínas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

1.1 Prólogo. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

1.2 Aminoácidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

1.2.1 Observaciones generales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 8

1.2.2 Clasificación, descubrimiento y ocurrencia. . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9

1.2.2.1 Clasificación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9

1.2.2.2 Descubrimiento y ocurrencia. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 9

1.2.3 Propiedades físicas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12

1.2.3.1 Disociación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12

1.2.3.2 Configuración y actividad óptica. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 13

1.2.3.3 Solubilidad. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 14

1.2.3.4 Absorción UV. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 15

1.2.4 Reacciones químicas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . dieciséis

1.2.4.1 Esterificación de grupos carboxilo. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . dieciséis

1.2.4.2 Reacciones de grupos amino. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . dieciséis

1.2.4.2.1 Acilación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . dieciséis

1.2.4.2.2 Alquilación y Arilación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 18

1.2.4.2.3 Derivados de carbamoilo y tiocarbamoilo. . . . . . . . . . . . . . . . . . 20

1.2.4.2.4 Reacciones con compuestos de carbonilo. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 21

1.2.4.3 Reacciones que involucran a otros grupos funcionales. . . . . . . . . . . . . . . . 22

1.2.4.3.1 Lisina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23

1.2.4.3.2 Arginina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23

1.2.4.3.3 Ácido aspártico y glutámico. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 23

1.2.4.3.4 Serina y treonina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24

1.2.4.3.5 Cisteína y cistina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24

1.2.4.3.6 Metionina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24

1.2.4.3.7 Tirosina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 24

viii Contenido

1.2.4.4 Reacciones de aminoácidos a temperaturas más altas. . . . . . . . . . . 25

1.2.4.4.1 Acrilamida. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 25

1.2.4.4.2 Compuestos heterocíclicos mutagénicos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 26

1.2.5 Aminoácidos sintéticos utilizados para aumentar

el valor biológico de los alimentos (fortificación de los alimentos). . . . . . . . . . . . . 29

1.2.5.1 Ácido glutámico. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 32

1.2.5.2 Ácido aspártico. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 32

1.2.5.3 Lisina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 32

1.2.5.4 Metionina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 33

1.2.5.5 Fenilalanina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

1.2.5.6 Treonina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 33

1.2.5.7 Triptófano. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 33

1.2.6 Propiedades sensoriales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 34

1.3 Péptidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 34

1.3.1 Observaciones generales, nomenclatura. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 34

1.3.2 Propiedades físicas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36

1.3.2.1 Disociación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36

1.3.3 Propiedades sensoriales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 36

1.3.4 Péptidos individuales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38

1.3.4.1 Glutathione. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 38

1.3.4.2 Carnosina, Anserina y Balenina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39

1.3.4.3 Nisina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 39

1.3.4.4 Péptidos de Lisina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40

1.3.4.5 Otros péptidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40

1.4 Proteínas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 40

1.4.1 Secuencia de aminoácidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41

1.4.1.1 Composición de aminoácidos, subunidades. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 41

1.4.1.2 Grupos de terminales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 42

1.4.1.3 Hidrólisis parcial. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 43

1.4.1.4 Análisis de secuencia. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 44

1.4.1.5 Derivación de la secuencia de aminoácidos

de la secuencia de nucleótidos del gen codificador. . . . . . . . . . . 46

1.4.2 Conformación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48

1.4.2.1 Cadenas de péptidos extendidos. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 48

1.4.2.2 Estructura secundaria (elementos estructurales regulares). . . . . . . . . . . 49

1.4.2.2.1 β-Hoja. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 50

1.4.2.2.2 Estructuras helicoidales. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 51

1.4.2.2.3 Vueltas inversas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52

1.4.2.2.4 Estructuras Super-Secundarias. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 52

1.4.2.3 Estructuras terciarias y cuaternarias. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53

1.4.2.3.1 Proteínas fibrosas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53

1.4.2.3.2 Proteínas globulares. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 53

1.4.2.3.3 BSE. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 55

1.4.2.3.4 Estructuras cuaternarias. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56

1.4.2.4 Desnaturalización. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 56

1.4.3 Propiedades físicas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58

1.4.3.1 Disociación. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58
1.4.3.2 Actividad óptica. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60

1.4.3.3 Solubilidad, Hidratación y Potencia de hinchamiento. . . . . . . . . . . . . . . . . . . 60

1.4.3.4 Formación de espuma y estabilización de espuma. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 62

1.4.3.5 Formación de gel. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 62

Contenido ix

1.4.3.6 Efecto emulsionante. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 63

1.4.4 Reacciones químicas. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 64

1.4.4.1 Residuo de Lisina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 64

1.4.4.1.1 Reacciones que conservan la carga positiva. . . . . . . . . . . . . . . . . 64

1.4.4.1.2 Reacciones que resultan en una pérdida de carga positiva. . . . . . . . . . . . . sesenta y cinco

1.4.4.1.3 Reacciones que resultan en una carga negativa. . . . . . . . . . . . . . . . . . . sesenta y cinco

1.4.4.1.4 Reacciones reversibles. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 66

1.4.4.2 Residuo de arginina. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .

20.2.5.2 Tratamiento de azufre

Las uvas trituradas (puré) o mosto se tratan con

azufre inmediatamente después de la trituración de la uva para preservar

los constituyentes que son sensibles a la oxidación,

prevenir el pardeamiento enzimático a través de la oxidación con fenol

y suprimir el crecimiento de indeseables

microorganismos (bacterias de ácido acético, levadura silvestre,

moldes). Tratamiento con azufre de vinos antes de la primera

trasiego sirve para el mismo propósito: estabilización del vino

(ver 8.12.6). Futhermore, un efecto muy importante

es la supresión de notas de aroma indeseables

(Notas de "aire", "oxidación", "envejecimiento", "jerez") por

la unión de compuestos de carbonilo, especialmente de

etanal, como ácidos hidroxisulfónicos. Tratamiento de azufre

se logra mediante la adición de sulfitos, un

solución acuosa de ácido sulfuroso o mediante la adición

líquido SO2. Las cantidades máximas están estipuladas

por ley. Solo una parte del azufre agregado

el ácido permanece como ácido libre. Una porción está oxidada

sulfato, mientras que otro se une a azúcares y carbonilo

compuestos. La oxidación rápida de sulfuro

el ácido puede invertirse parcialmente mediante la adición

de ácido L-ascórbico. Uso de la cantidad correcta

de SO2 es importante para la fermentación, el envejecimiento y

918 20 Bebidas alcohólicas

estabilidad y, por tanto, para la calidad del vino. Esfuerzos

están hechos para alcanzar 30-50 mg de SO2 libre / l

de vino terminado.

20.2.5.3 Aclaración y estabilización

Las medidas adecuadas no solo deberían eliminar cualquier

turbiedad presente, pero también previene su formación

durante el almacenamiento (multa).

Los sólidos que causan turbidez son en su mayoría proteínas como

así como polifenoles oxidados y condensados. Además,

iones metálicos multivalentes pueden causar decoloración

y sedimentos. La aclaración del vino es

generalmente se logra mediante reacciones de precipitación, filtración

o centrifugación. En azul-fining el exceso

iones metálicos que son responsables del metal inducido

la nubosidad (hierro, cobre y zinc) son

precipitado por cantidades calculadas con precisión de

ferrocianuro de potasio. En este proceso, soluble

El azul de Berlín se forma primero,

KFe (CN) 6 + FePO4 → KFe4 ·

Fe (CN) 6 + K3PO4

(20.8)

que luego se convierte en azul Berlín insoluble.

3KFe4 (CN) 6 + 3FePO4 → Fe4 ·

Fe (CN) 6 + K3PO4

(20.9)

La turbidez azul formada ayuda a eliminar el

turbidez persistente de proteínas (grisáceo y negro)

casse). El vino tratado se prueba por exceso

cyanoferrate y de forma gratuita cianuro para estar en el

lado seguro. En otros procedimientos de clarificación, comestibles

gelatina, isinglass (gelatina de vejiga seca beluga)

combinado con caseína, albúmina de huevo, tanino, libre de hierro

bentonita, kaoline, agar-agar y purificado o

los carbones activados se agregan al vino. Esta

resultados en adsorción o precipitación de las sustancias

causando nubosidad y sabor desagradable,

los productos de interacción son todos de rápida resolución

coágulos. Los compuestos fenólicos se eliminan

del vino por polivinilpirrolidona (destaninizante)

y compuestos de azufre indeseables por cúprico

sulfato.

La clarificación por filtrado implica almohadillas de asbesto,

celulosa, tierra de infusorios y ayudas de filtro

como Hyflo Super Cel y Filter Cel. Los filtros

se construyen como filtros de hoja o como lavable

prensas de filtro La filtración estéril ha logrado grandes

importancia para la estabilidad del vino y dulce

debe. Filtros de esterilización de amianto o membrana

las hojas no solo retienen las células de levadura, sino también

las esporas mucho más pequeñas de hongos e incluso bacterias.

Los filtros de esterilización también son adecuados para detener

fermentación y así retener el nivel deseado de

azúcar sin fermentar (dulzura residual) en un

etapa de fermentación.

Medidas adecuadas para evitar los sedimentos cristalinos

en la botella, e. g., refrescando el vino para

unos días a 0-4 ◦C, adición de metatartárico

ácido (véase 20.2.4) y reduciendo las concentraciones

de potasio, calcio y ácido tartárico por

electrodiálisis. Concentraciones excesivas de

calcio producido por medidas de desacidificación

(ver 20.2.5.4) también puede resultar en cristal adicional

sedimentación (tartrato de calcio, mucato de calcio,

y oxalato de calcio). La eliminación del exceso

el calcio con ácido D-tartárico se recomienda como

una contramedida

20.2.5.4 Mejora

Se requiere mejorar el vino y el vino cuando es desfavorable

el clima en algunos años resulta en uvas

con un exceso de ácidos y un bajo contenido de azúcar.

Tales uvas proporcionarían un mosto que podría

no ser procesado directamente en un potable, apetecible

vino. El vino mejorado debe contener

ni más alcohol ni menos ácido que el vino

del mismo tipo y origen de una buena cosecha

año. Los procedimientos usuales involucrados son la adición

de azúcar, desacidificación y mezcla de vino.

La adición de azúcar (enriquecimiento), para lo cual

las regulaciones existen en la mayoría de los países, se pueden llevar

fuera antes o durante la fermentación. Sacarosa

(edulcorante seco) o concentrados de mosto de uva

adicional. Para mejorar la calidad, las reservas de dulzura

del vino puede elevarse mediante la adición

de mosto de uva. La fermentación de este mosto es

prevenido por almacenamiento en frío estéril, calefacción a corto plazo

(87 ◦C) o impregnación con CO2 (15 g / l,

tanque de presión). El ramo (aroma) no se mejora.

Victoria pobre o inferior