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1.- Transfiera 1 ml. del jugo diluido a un matraz volumétrico aforado de 100ml.
y añada 5 ml. de reactivo de ferricianuro.
2.- Coloque los matraces en un baño de agua hirviendo por 10 minutos.
3.- Enfríe los matraces inmediatamente bajo el chorro de agua fría.
4.- Neutralice el contenido de los matraces con 10 ml. de solución de ácido
sulfúrico 2N.
5.- Mezcle los contenidos de los matraces suavemente hasta que no emanen
más gases.
6.- Añada 4 ml. de arsenomolibdato.
7.- Mezcle una vez más el contenido de los matraces.
8.- Afore a 100 ml. con agua destilada.
9.- Tome una celda del espectrofotómetro y transfiera ahí el contenido de cada
matraz (uno por celda).
10.- Efectúe la lectura en el espectrofotómetro a 520 nm. El blanco constará de
todos los reactivos antes mencionados, excepto la muestra de jugo de fruta bajo
estudio. No olvide ajustar el espectrofotómetro con agua destilada al principio.
(lyanez(2013)).
Disponible en:
sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/lyanez/ANALISIS_DE.../azucares.doc.
https://es.scribd.com/document/281329006/determinacion-de-azucares-
reductores-y-azucar-total-en-muestra-de-Vino
omega 6.
http://www.botanical-online.com/medicinalesomega6.htm 1999.
4) RECONOCIMIENTO DE PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: COAGULACIÓN,
XANTOPROTEICA, BIURET Y AMINOACIDOS AZUFRADOS. 4 Puntos)
. Reacción de la Ninhidrina
La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar entre
carbohidratos y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-aminoácidos
contenidos en la proteína dando lugar a la formación de un complejo color purpura cuyo
pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a
complejos de color amarillo. Este complejo colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se
estabiliza por resonancia, el cual es independiente de la coloración original del aminoácido
y/o proteína.
Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por ejemplo, en
aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de Ninhidrina, indica
que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres (2).
Aplicación: Ésta prueba es comúnmente usada en química forense para detectar huellas
dactilares, debida a que en dichas huellas quedan restos de aminoácidos de proteínas que
pueden reaccionar dando el color característico (2); además de las pruebas cualitativas
para la identificación de proteínas en algunos productos naturales y procesados.
METODO:
Solución de muestra (1 ml) + reactivo de Ninhidrina (2-3 gotas).
Observar el color en frío o de lo contrario, hervir en un baño de agua por 5 min y
enfriarlo.
Se forma un color púrpura.
Todos los aminoácidos y proteínas que contienen -NH2, a excepción de la prolina
e hidroxiprolina.
Prueba de Sakaguchi
Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es positiva para el
aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El grupo guanidina presente en
el aminoácido reacciona con α-naftol e hipobromito alcalino para dar un complejo de color
rojo .
METODO:
METODO:
http://blog.pucp.edu.pe/blog/quimicaalimentos/2017/10/31/reacciones-de-reconocimiento-
de-proteinas/