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Metabolismo
El metabolismo es el ensamble de las transformaciones moleculares
y de transferencia de energía que se desarrollan sin interrupciones
dentro de la célula o del organismo.
Los procesos son ordenados, interviniendo procesos de
degradación (catabolismo) y de síntesis orgánica (anabolismo).
Se puede distinguir el metabolismo basal (durante el sueño) y el
metabolismo en actividad (actividad cotidiana).
Proteínas
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno
(O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídico entre el grupo
carboxilo (-COOH) y los grupos amino (NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
Aminoácidos
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Primaria
Fibrina
Forma Enzimas
Globulares
Anticuerpos
Hormonas
Mixtas Proteínas de
Proteínas
Transporte
Albumina
Composición
Química Insulina
Simples u holoproteínas
Estructural
Colágeno
Enzimática
Hormonal
Conjugadas o heteroproteínas
Homeostática
Función
Biológica Reguladora
Defensiva
Globulares
Transporte
Reserva
Contráctil
Propiedades de las proteínas
• Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si
se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
• Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas
se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.
• Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampón) Actúan como amortiguadores de
pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (soltando
electrones (e-) o como bases (tomando electrones).
Metabolismo de las Proteínas
Transaminación
Desanimación
Descarboxilación
Transaminación
Esta reacción consiste en la transferencia de un grupo amino desde un aa hasta un
cetoácido y se obtiene de esta forma el cetoácido correspondiente al aa inicial y el aa
correspondiente al cetoácido inicial.
Este proceso que normalmente es irreversible, es catalizado por las transaminasas, capaz
de reaccionar con todos los aa.
Son empleadas la transaminasa glutámica y la alanita transaminasa, como coenzima de las
transaminasa.
1. El grupo amino de un aa es transferido a la enzima , produciendo el correspondiente
alfa – cetoácido y la enzima aminada