Liceo Manuel Barros Borgoño.

Departamento de Ciencias.
Trabajo Investigación
Prof. Ana Frías.

ALUMNO: Diego Reyes

CURSO: 4°A

FECHA: 10/08/2017

1
 Aminoácidos 3
 Clasificación de Aminoácidos 4-6
 Péptidos y Enlace peptídico. 7-8
 Proteínas y su Clasificación. 9-10
 Propiedades y funciones biológicas
de las proteínas. 11-15
 Enzimas. 16-17

2
 Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas.

 La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono

central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde),
un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

 “R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el

carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra
ionizado.
 Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se
comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido), los
aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga
positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con
carga negativa).

3
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se presentan a
continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

 Neutros polares, polares o hidrófilos: Serina (Ser, S).
Treonina (Thr, T.
Glutamina (Gln, Q).
Asparagina (Asn, N).
Tirosina (Tyr, Y) AROMÁTICO.
Cisteína (Cys, C).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Alanina (Ala, A).

Valina (Val, V).
Leucina (Leu, L).
Isoleucina (Ile, I).
Metionina (Met, M).
Prolina (Pro, P) AROMÁTICO.
Fenilalanina (Phe, F) AROMÁTICO.
Triptófano (Trp, W) AROMÁTICO.
Glicina (Gly, G).

 Con carga negativa o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D).

Ácido glutámico (Glu, E).

 Con carga positiva o básicos: Lisina (Lys, K).

Arginina (Arg, R).
Histidina (His, H).

4
Según su obtención.
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo se los llama esenciales. La carencia de estos aminoácidos en
la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.

Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

 Valina (Val, V)
 Leucina (Leu, L)
 Treonina (Thr, T)
 Lisina (Lys, K)
 Triptófano (Trp, W)
 Histidina (His, H) *
 Fenilalanina (Phe, F)
 Isoleucina (Ile, I)
 Arginina (Arg, R) *
 Metionina (Met, M)

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como
no esenciales y son:

 Alanina (Ala, A)
 Prolina (Pro, P)
 Glicina (Gly, G)
 Serina (Ser, S)
 Cisteína (Cys, C) **
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)
 Tirosina (Tyr, Y) **
 Ácido aspártico (Asp, D)
 Ácido glutámico (Glu, E)
 Selenocisteína (Sec, U)
 Pirrolisina (Pyl, O)

5
Según la ubicación del grupo amino.
 Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena,
es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este
carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas
por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces
peptídicos).

 Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena,

es decir en el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

 Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la

cadena, es decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

6
 Los péptidos, son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de
tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos
los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia
variable.
 Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

Etc...

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

7
  Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a
derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis
átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a
otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el
orden o secuencia de sus aminoácidos.
 El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-
COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los
átomos que lo forman.

8
Una proteína, es una sustancia química que forma parte de la estructura de las membranas
celulares y es el constituyente esencial de las células vivas; sus funciones biológicas
principales son la de actuar como biocatalizador del metabolismo y la de actuar como
anticuerpo. Existen distintos tipos de proteínas y se clasifican de formas distintas según
distintos criterios. Los criterios de clasificación de proteínas son su forma y su solubilidad.
Las proteínas también se clasifican según su estructura secundaria.

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su

solubilidad.
Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos
filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de
proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a
su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son
muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas
globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas
lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen
grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa
interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de
proteína de membrana es la rodopsina.

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que

tengan.
Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro
ejemplo de proteína de hélice alfa.

Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una
configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja
plegada beta.

9
Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y
la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta
estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja
plegada beta forman una estructura de barril cerrado.

Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en
regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa +
beta.

10
  Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de más de cien aminoácidos,
compuestos en su mayoría por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno
(N) y trazas o residuos de otros elementos. Son polímeros que tienen un peso
molecular muy alto. Son fundamentales para la vida, ya que llevan a cabo funciones
específicas necesarias para el perfecto funcionamiento de los organismos.

Funciones
Enzimáticas:
Existen unas mil proteínas que son enzimas. Este tipo de proteína se conoce como
biocatalizadores, ya que ayudan y favorecen las reacciones biológicas del organismo.

Ejemplos: Catalasa, Ribonucleasa, Peroxidasa.

11
Transporte:
Su función es transportar moléculas, gases y sustancias a través del organismo.

Ejemplos: Hemoglobina - transporta los gases respiratorios a través del torrente sanguíneo

Lipoproteínas - transporta lípidos en los medios líquidos del organismo

Permeasas - regula el paso de moléculas a través de la membrana

Reserva:
Sirven para el almacenaje de elementos nutritivos o energéticos.

Ejemplos:

Ferritina - es una reserva de hierro (Fe)

Ovoalbúmina - es una reserva de albúmina en el huevo

Caseína - es una reserva de fosfoproteína en la leche

12
Movimiento:
Proteínas encargadas de crear los movimientos musculares.

Ejemplos:

Miosina y actina - intervienen en la contracción de las fibras musculares.

Flagelina y dineína - encargadas del movimiento de los flagelos y los cilios.

Acción inmunológica:
Proveen protección contra los antígenos (sustancias extrañas que entran al organismo). Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos que se asocian a los antígenos, los aglutina y los
precipita para eliminarlos del organismo.

13
Función hormonal:
Las hormonas estimulan actividades bioquímicas o fisiológicas y son transportadas por la
sangre. Sirven como mensajeros químicos para provocar alguna acción en el organismo.

Ejemplos:

Somatotrofina - estimula el crecimiento

Leptina - disminuye el apetito y aumenta el metabolismo

Gastrina - interviene en la secreción de ácidos gástricos

Soporte mecánico:
Soporta las tensiones y fuerzas ejercidas en las estructuras del organismo.

Ejemplos:

Queratina - es una proteína fibrosa encontrada en las uñas, pelos, cuernos, plumas, etc.

Colágeno - es un proteína fibrosa que provee resistencia. Contenida en la piel y los huesos.

Elastina - provee elasticidad a los tejidos del cuerpo.

14
Función estructural
Interviene en formaciones epidérmicas como pelos, uñas, caparazones, mediante la
queratina. Además ayuda en la formación de tejido conjuntivo y óseo con el colágeno.

Generación y trasmisión de impulsos nerviosos.

A partir de un estímulo, genera un impulso nervioso.

Ejemplo:

Neuroligin 1 - crea una sinapsis (unión) entre las células nerviosas.

Rodopsina - desencadena un proceso nervioso de la visión ante un estímulo visual.

Crecimiento y diferenciación
Controlan la expresión de la información genética, mediante proteínas represoras o
inductoras. Estas proteínas ayudan en el crecimiento y diferenciación celular.

Muchas proteínas son capaces de ejercer más de una función en el organismo. Si el

funcionamiento de estas proteínas no es el adecuado, el organismo puede verse afectado.

15
 Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras
que se puedan encontrar en el medio de reacción.

CATÁLISIS QUÍMICA.

 La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren

molécula a molécula de modo que una reacción tal como

R (reactivos) —› P (productos)
 tiene lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R, en un
instante dado, posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado
llamado estado de transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o
más enlaces químicos para formar los productos P. Es frecuente confundir el estado
de transición con un intermediario de reacción; sin embargo este estado no es
ninguna especie química concreta, sino que podría definirse con más exactitud como
un "momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o más enlaces
químicos están muy próximos a romperse o a formarse.

16
TIPOS DE ENZIMAS.-
 Óxido-reductasas: estas enzimas están vinculadas con las reducciones y
oxidaciones biológicas que intervienen en los procesos de fermentación y de
respiración. Estas son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como por ejemplo la
escisión enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.

 Transferasas: estas enzimas son las encargadas de catalizar la transferencia de una

porción de molécula a otra. Además, estas enzimas son las que actúan sobre distintos
sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfató, amina, aldehído, entre otros grupos.

 Hidrolasas: estas enzimas actúan sobre las moléculas de protoplasma, tales como
las de grasas, de glicógeno y de proteínas. El acto de catalizar es realizado en la
escisión de los enlaces de los átomos de nitrógeno y carbono o bien, de carbono y
oxígeno. Al mismo tiempo se adquiere la hidrólisis de las moléculas de agua de la
que devienen las moléculas de hidrógeno y oxidrilo, que se unen a las moléculas
resultantes de la ruptura de enlaces de las moléculas mencionadas. Dentro de estas
enzimas se encuentran proteínas como la quimiotripsina, la tripsina y la pepsina que
son esenciales en la digestión ya que son las que hidrolizan enlaces estéricos,
glucosídicos y pépticos.

 Isomerasas: estas son las que actúan sobre ciertas sustancias a las que transforman
en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma fórmula empírica pero un
desarrollo diferente.

 Liasas: estas enzimas son las que actúan sobre los enlaces entre los átomos de
carbono, carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno, escindiéndolos.

 Ligasas: estas enzimas en cambio, son las que permiten que dos moléculas se unan.
Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera energías que son las
necesarias para que dichas moléculas puedan unirse.

17