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Introducción
El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo
primero". Este nombre está bastante bien elegido ya que las proteínas son uno de los
compuestos químicos esenciales para la vida.
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de
los seres vivos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o
actividad de este tipo de sustancias.
1 Las proteínas
Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de
unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.
Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, son por tanto
macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros
proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos,
glúcidos, etc.). Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células. Están
constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre y
algunas, además, otros elementos químicos (P, Fe, Zn o Cu). El elemento más característico
de las proteínas es el nitrógeno.
Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo
(debido al COMPLEJO MAYOR DE HISTOCOMPATIBILIDAD o CMH que veremos en el
tema de Inmunología).
Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la
información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice:
DNA────>RNAm────>Proteína
Se transcribe a Se traduce a
Los aminoácidos son las unidades estructurales que constituyen las proteínas, y como indica
su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y el grupo
carboxilo o grupo ácido (-COOH).
Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes (por lo que
habrá únicamente 20 restos distintos). Es de destacar el hecho de que en todos los seres
vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos pueden
sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no
pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales
son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos
esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.
2.1 Clasificación de los aminoácidos
En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:
Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee
cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si
están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.
Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que
tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos
se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros
grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están
cargados positivamente
2.2 La unión de los aminoácidos: La formación del enlace peptídico
Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos
aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de
condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que
resulta de la unión es un dipéptido.
Formación de un dipéptido
α -hélice
b) Conformación ß o de lámina plegada. Se origina cuando la molécula proteica, o una
parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. Se establecen puentes de
hidrógeno entre grupos C=O y -N-H y los restos van quedando alternativamente hacia
arriba y hacia debajo de la lámina. Es menos estable que la hélice a, ya que si la molécula
presenta restos próximos entre sí muy voluminosos, o con las mismas cargas eléctricas se
desestabilizará.
Esta conformación es mucho menos estable que alfa-hélice.
Lámina-ß
El tejido conectivo de los vertebrados está compuesto por unas células especializadas y una
matriz extracelular con numerosas proteínas e hidratos de carbono. El componente
mayoritario de este tejido conectivo es la familia de proteínas fibrosas denominadas
colectivamente como colágeno.
Hélice de colágeno
Hélices que a diferencia de las alfa-hélices se enrollan de forma levógira y con menos ar
Los planos peptídicos aparecen perpendiculares al eje de la hélice, de manera que el O del
grupo carbonilo puede formar puentes de H con aminoácidos de otras cadenas (puentes
intercatenarios).
Los puentes disulfuro se forman entre grupos -SH (pertenecientes a dos moléculas de
cisteína) que reaccionan entre sí (para dar cistina).
Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular
(aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que
carecen de estructura terciaria).
En general, las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de
protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas, tienen esta
conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.
Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones
salinas. Son globulares, las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con
función transportadora (hemoglobina).
Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o
radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar
mediante enlaces covalentes, o no covalentes, con otras moléculas. A continuación veremos
las propiedades más importantes:
Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas
disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de
moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas semejantes, con lo que no puede
producirse la precipitación.
Especificidad. La especificidad de las proteínas depende del plegamiento particular de cada
proteína y por tanto de la secuencia de aminoácidos. Cada proteína consta de una superficie
activa y el resto de la cadena polipeptídica mantiene la forma y la rigidez de la proteína.
Esta superficie activa permite adaptarse a moléculas de geometría complementaria y
realiza una acción precisa (transporte, reconocimiento…)
Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en
los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:
La unión de la enzima al sustrato o ligando, a través del centro activo, recibe el nombre de
acoplamiento.
1-.Tienen una alta especificidad: Se refiere a que en general, una enzima cataliza un tipo
de reacción química, es decir, transforma los sustratos tengan la misma estructura básica.
La especificidad del enzima puede darse en varios grados:
2-.Son fáciles de inhibir por competidores: Esto quiere decir que si se añade al medio de
reacción, una enzima igual al sustrato la enzima se une a ella impidiéndose la reacción.
3-.Tienen la propiedad de disminuir la energía de activación de las reacciones
químicas que tienen lugar en, prácticamente, todos los procesos biológicos.
1 La temperatura y el pH
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta
temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 40-450 C se comienza a producir
la desnaturalización térmica, como le sucede a cualquier otra proteína.
El pH puede alterar el estado de ionización de los aminoácidos con carga, como al ácido
aspártico o la lisina, que son aminoácidos que pueden tener un papel esencial en la unión de
la enzima con el sustrato. También el pH puede modificar el estado iónico del sustrato, con
lo que este hace perder afinidad a la unión.
2 La concentración de sustrato
La reacción química se desarrolla a una velocidad que en principio es directamente
proporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta determinado límite (ver cinética
enzimatica*).
V= Vmax*[S]/Km+[S]
En donde v= es la velocidad de reacción observada a una concentración de substrato
determinada [S]
Km= constante de Michaelis en moles/litro
LA CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
• el sustrato preferente
• el tipo de reacción realizado
• terminación "asa"
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles, por tanto no hay una manera única para
fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato
isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del
nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa, como
hemos dicho anteriormente.
TIPOS DE VITAMINAS
Liposolubles
Hidrosolubles