Introducción

Las proteínas son moléculas que pueden llegar a tener un enorme grado de
complejidad estructural. Pensando en la variedad casi ilimitada de funciones
que las proteínas desempeñan, no es de extrañar dicha complejidad
estructural. Sin embargo, por lo que ahora sabemos, la estructura de las
proteínas presenta una serie de regularidades que facilitan el estudio
sistemático de la misma. En esta introducción veremos algunos aspectos
generales de la estructura de las proteínas, para pasar a continuación a temas
más específicos de la misma.

El concepto más sencillo que podemos tener de una proteína es que se trata
de un polímero lineal de aminoácidos. Por lineal entendemos que los
aminoácidos están unidos a lo largo de una sola línea, con un principio (que
convencionalmente asignamos al N-término y un final (que es el C-término). Es
decir, la cadena no presenta ramificaciones, y la unión entre aminoácidos se
hace mediante enlaces peptídicos establecidos entre el grupo a-carboxilo de un
aminoácido con el a-amino.
Actividad a Desarrollar:

Problema Planteado:

Para cada uno de los siguientes péptidos prediga e identifique:

Estructura
N-terminal, C-terminal.
Punto Isoeléctrico (pI).
Presentar la secuencia de pasos para hallar la pI de cada péptido con una
pequeña
Explicación (presentar el desarrollo).
Péptido 1: Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly
Péptido 2: Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly

Objetivo:

Identificar la estructura el N- terminal, C-terminal, el punto isoeléctrico de los

diferentes péptidos Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly Phe-Lys-Leu-Trp-Try-Gly

Aminoácidos con extremos de cadenas no polares

Nombre abreviación estructura N-terminal Punto

C- terminal isoeléctrico
Alanina Ala
A 6.00

Glicina Gly O

G 5.97
H2N
OH
Leucina Leu
L 5.98

fenilalanina
Phe F
5.48

Triptófano Trp
W 5.89

valina Val
V 5.96
Aminoácidos con extremos de cadena básicos

Nombre abreviación estructura N-terminal Punto

C- isoeléctrico
terminal
lisina Lys
K 9.74

Histidina His
H 7.59

Aminoácidos con extremos de cadenas ácidos

Nombre abreviación estructura N-terminal C- Punto

terminal isoeléctrico
Ácido Glu
glutámico E 5.65

Tirosina Try
Y 5.66

Presentar la secuencia de pasos para hallar la pI de cada péptido con una

pequeña

Alanina: a pH neutro, la alanina existe predominantemente en la forma dipolar II en la cual

los grupos amino y carboxilo están ionizados, pero la carga neta es cero Acido Glutámico: El
ácido apartico y el ácido glutámico son donadores de protones. A pH neutro las
cadenas laterales de estos aminoácidos están completamente ionizados, conteniendo un
grupo carboxilo cargado negativamente (-COO). Es por eso que se les denomina aspartato
o glutamato para enfatizar que están cargados negativamente a pH fisiológico. Lisina: A pH
neutro, forma iónica de un aminoácido dibásico, el alfa-carboxilodisociado (-COO-) y los
dos aminos protonados -NH3+). El aminoácido tiene una carga positiva neta

Punto Isoeléctrico de His (Histidina) pH=pI=1/2 (1.81 + 6.05) pI=3.93

Son Isoleucina con pI 6, Leucina con pI 6, Valina con pI 6, Prolina con pI 6.3, el Histidina con
pI 7.6.El pH de los medios biológicos es una constante fundamental para el mantenimiento
de los procesos vitales. La acción enzimática y las transformaciones químicas de las células
se realizan dentro de unos estrictos márgenes de pH. En humanos los valores extremos
compatibles con la vida y con el mantenimiento de funciones vitales oscilan entre 6.8 y 7.8;
siendo el estrecho margen de 7,35 a 7,45 el de normalidad. También en el trabajo de
laboratorio, es imprescindible el mantenimiento de un pH para la realización de muchas
reacciones químico-biológicas. Los sistemas encargados de evitar grandes variaciones del
valor de pH son los denominados amortiguadores, buffer, o tampones
´
. Son por lo general soluciones de ácidos débiles y de sus bases conjugadas o de
bases débiles y sus ácidos conjugados. Los amortiguadores resisten tanto a la adición de
ácidos como de bases.

ACTIVIDAD No. 3. Estructuración de proteínas.

Cada tipo de molécula proteica que se encuentra en su ambiente natural se

pliega en una estructura tridimensional única denominada conformación nativa
que está definida por los niveles de organización secundario, terciarios y
quizás, cuaternario. La mayoría de las proteínas no son biológicamente
funcionales hasta cuando adoptan su conformación nativa.

Problema Planteado:

Abajo se muestra la estructura de una proteína hipotética. Identifique sobre la

gráfica:

• Niveles de estructuración (primaria, secundaria, terciaria, etc.).

• Si existe estructura secundaria, explicar si es alfa-hélice o beta-lámina.
• Describir las fuerzas de enlaces que mantienen las estructuras identificadas
(Interacciones covalentes (cuales) y no covalentes (cuales).
Estrucura secundaria
Es la disposicion general
Espacial local del esqueleto
Proteinico.
La estructura secundaria es
Lamina beta, porque su forma
Es paralela, dentro de la
Misma proteina, en el que
El grupo amino de una de las
Cadenas forman enlaces
De hidrogeno con los grupos estructura primaria
Carboxilo de la opuesta. Es la combinacion
Lineal de los aminoacidos
Mediante un tipo de enlace
Covalente, enlace peptidico

Estructura terciaria es el
Modo en que la cadena
Polipeptidica se pliega en
En el espacio, es decir se
Enrolla una determinada
Proteína ya sea globular
O fibrosa
La estructura cuaternaria

Deriva de la conjunción de varias

Cadenas peptidicas que asociadas

Conforman un ente, un multimero

Que posee propiedades distintas

A la de sus monómeros componentes.

CONCLUSIONES

Las proteínas son biomoleculas que están constituidas por aminoácidos, los
aminoácidos son las unidades de todas las proteínas, constan de un C central
llamado carbono Alfa unido a un grupo amino o nitrogenado (NH2) y a un grupo
Carboxílico o ácido (CO.OH) en el otro extremo, y a R llamado resto, residuo o
cadena lateral. Los componentes principales de todos los aminoácidos son
Carbono, Hidrogeno, Oxigeno, Nitrógeno, y en otros, Azufre, Fosforo. Las
proteínas están formadas por largas cadenas de aminoácidos unidos por
enlace peptídico. Los aminoácidos tienen una estructura muy diversa pero en
general se componen de Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Azufre y Nitrógeno.

Estas biomoleculas participan en diversos procesos biológicos. Las proteínas

determinan el tipo de transformaciones químicas en las células. Son
mediadoras en un gran conjunto de funciones, tales como transporte,
almacenamiento, movimiento coordinado, la integración del metabolismo, y el
control de diferenciación y el crecimiento. Son la única familia que es capaz de
reconocer y relacionarse con otras moléculas
 BIBLIOGRAFIA

http://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido
http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot44.htm
http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/protein-structure-sp.htm