CARBOHIDRATOS O GLUCIDOS

Constituyen las moléculas mas abundantes de la naturaleza debido a los vegetales

(almidón y celulosa)

 Carbono hidratado o hidrato de carbono posee este nombre a su composiscion

química empírica general (CH2O)n donde n es mayor o igual a 3.

FUNCIONES

Fuente de energía: el carbón va a ser necesario para nuestro organismo para sintetizar
proteínas, ácidos nucleicos y carbohidratos producidos en nuestras células.

Los polímeros de los carbohidratos cumplen funciones mas especificas:

 Formación de estructuras en vegetales: celulosa

 Reserva de energía: almidón (vegetales) y glucógeno (animales).
 Enzimas, proteínas de transporte, receptores, hormonas: glucorpoteinas

Las proteínas son carbohidratos unidos a otras moléculas. Defienden nuestro organismo,
sistema inmunológico.

Se pueden clasificar según su tamaño:

 MONOSACÁRIDOS O AZUCARES SIMPLES: son monómeros de los

carbohidratos.
 OLIGOSACÁRIDOS: formados por 2 a 20 monosacáridos.
 POLISACÁRIDOS: son polímeros de los carbohidratos y convierten miles de
monómeros.

MONOSACARIDOS
Características

 Unidades básicas de los carbohidratos

Las moléculas de 3 a 7 átomos de carbono y agua

Ejemplo – estructura

 Cada carbono, excepto uno, esta unido a un grupo funcional hidroxilo (OH).
 Un carbono esta unido a un oxigeno, formando el grupo funcional carbonilo (CO).

 Son muy solubles en agua e insolubles en soluciones orgánicas

 La mayoría tienen un sabor dulce.
 Algunos se sintetizan en las gluconeogénesis (a partir de compuestos que no son
carbohidratos).
 Otros se sintetizan durante la fotosíntesis

Clasificación según su grupo carbonilo

 Derivado aldehído

(aidosa)

 Derivado cetónico

(Cetosa)
Triosas

Monosacáridos de 3 carbonos, son los monosacáridos mas simples

 Gliceraldehido

(aidosa)

 Se produce en la fotosíntesis y mas adelante forma la glucosa.

 Dihidroxicetona

(cetosa)

 Se usa en productos para el bronceado y disminuir grasa corporal y se extrae de la

caña o la remolacha.
Tetrosa

(aidosa)

Eritrosa
  Intermediario en la vida de las pentosas fosfato y la fijación de CO2 (ciclo de
calvin) precursor de la biosíntesis de algunos aminoácidos

(cetosa)

Extrulosa

 En la industria cosmética, junto con la DHA, reacciona con la queratina de la piel,

dando un color marrón temporal (auto bronceador).
Pentosa

(aidos)

Ribosa

 Se forman a partir de la enitrosa y es el componente del ARN y del ATP

Arabinosa
  Forma parte de la pared celular vegetal (pectina y hemicelulosa)

Xilosa

 Esencial en la nutrición humana, fácilmente absorbida en el intestino.

(Cetosas)

Ribulosa

 Esta es la molécula sobre la cual se fija el CO2 durante el ciclo de calvin

(fotosíntesis).

Xilulosa

 Intermediario en la parte de las pentosas fosfato (se genera la ribosa)

Hexosa

(aidosa)

Glucosa
  Principal fuente de energía de las células. Se encuentra en la sangre.

Manosa

 Forma parte de algunos polisacáridos vegetales y de glucoproteinas animales.

Galactosa

 Se encuentra en glucolipidos y glucoproteinas en la membrana celular de las

neuronas. Se sintetiza en las glándulas mamarias para formar lactosa.

(Cetosa)

Fructuosa

 Es el mas dulce de los carbohidratos (miel, frutas maduras…). Junto a la glucosa

forman la sacarosa.

Algunos Derivados de los Monosacáridos

Azucares sustituidos
  Glucosomina: se sustituye un grupo OH por uno NH2 en exoesqueleto de
crustáceos; en los hongos: en el tratamiento de artritis y artrosis.

 Glucosa – 6 – Fosfato: Se ha fosfatado un carbono (se añade el grupo fosfato).

Participa en la glucólisis y en la ruta de pentosa fosfato.

Azucares reducidos o desoxiribosa

 se reducela ribosa. Pierde un átomo de oxígeno en un oxihidrilo (OH)

Azucares oxidados

 Glucoronato o ácido glucatónico: se oxida el carbono 6 de la glucosa (presente

grupo carboxilo). En el hígado se combina con drogas; toxina sus hormonas para
llevar a otras zonas del cuerpo o eliminarla.

AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos constituyen la estructura fundamental de una proteína. De los 20
aminoácidos que se consideran fisiológicamente importantes, 8 son esenciales para el
adulto. Los otros son, dietéticamente, no esenciales.
El nitrógeno amínico comprende aproximadamente el 16% del peso de las proteínas y su
valor biológico se basa en los aminoácidos.

Estructura de los Aminoácidos Proteínicos

Las características de los aminoácidos proteínicos son las siguientes: a) poseen una
estructura de alfa-L-aminoácido, b) tienen isomería óptica, a excepción de la glicina, c) los
20 alfa-L-aminoácidos se diferencian entre si por su grupo R.

El carbono alfa posee cuatro enlaces covalentes unidos a los grupos amino (NH2),
carboxilo (COOH), hidrógeno (H) y a una estructura variable (R).

La letra L de los L-aminoácidos guarda relación con su posición en la estructura posicional,

que contiene el OH a la izquierda, la letra D de los D-aminoácidos, corresponde a que el
OH se encuentra orientado hacia la derecha.
Los alfa-L-aminoácidos son las unidades que participan en la biosíntesis de las proteínas.
No lo hacen los alfa-D-aminoácidos. Estos últimos se absorben por difusión pasiva en el
intestino delgado y se conoce muy poco de sus funciones metabólicas.

Grupo R
El grupo R de los aminoácidos confiere la polaridad y la conformación espacial de las
proteínas en donde se encuentran. Con arreglo a la polaridad del grupo R, los L-
aminoácidos son: I) alfa-L-aminoácidos con grupo R no polar, II) alfa-L-aminoácidos con
grupo R polar, y éstos pueden ser: a) grupo polar R sin carga, b) grupo R polar con carga
negativa a pH 7.0, c) grupo R polar con carga positiva a pH (6.0-7.0)

Clasificación química de los aminoácidos

Según sus características químicas los aminoácidos pueden ser:
– Mono-amino, monocarboxílicos: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
isoleucina (Ileu)
– Hidroxi-amino: treonina (Thr), serina (Ser)
– Básicos: lisina (Lys), arginina (Arg), histidina (His)
– Aminoácidos y amidas :ácido aspártico (Asp), ácido glutámico (Glu) , asparagina (Asn),
glutamina (Gln)
– Azufrados: cisteína (Cys), metionina (Met)
– Aromáticos: fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) y triptófano (Trp)
– Iminoácido: prolina (Pro)

Clasificación de los aminoácidos según esencialidad

Pueden ser:
– Esenciales o indispensables. Deben ser proporcionados por la dieta, son : fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina.
– No-esenciales o dispensables. No es necesario que sean suministrados por la dieta, son :
ácido aspártico, ácido glutámico, alanina, asparagina, cistina, glicina, glutamina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, histidina, prolina, serina, tirosina.
– Semi-esenciales o semi-dispensables. Cuando están presentes en la dieta reducen las
necesidades de un aminoácido esencial (cisteína, la de metionina, tirosina, la de
fenilalanina).
-Limitantes. Los aminoácidos más deficientes en una proteína, en comparación con los de
una proteína estándar (lisina, en el arroz y otros cereales, triptófano, en el maíz, metionina y
cistina en las alubias).

Enlace peptídico
Se trata de un enlace covalente que se forma entre el grupo alfa-COOH de un aminoácido y
el grupo alfa-NH de otro aminoácido. En este proceso se genera una molécula de agua.
Cada péptido resultante puede participar en la construcción de un nuevo enlace peptídico.
Según el número de residuos que entran a formar parte de un péptido, se conocen a los
compuestos como dipéptidos, tripéptidos, etc., oligopéptidos cuando contienen de 2 a 50
resíduos de aminoácidos y polipéptidos si poseen más de 50.

PROTEINAS

Las proteínas son grandes polimeros, cuyo peso molecular abarca el rango entre 5 mil y
millones, que adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones.
Clasificación de las Proteínas

Debido a la diversidad estructural y funcional de las proteínas y a las propiedades fisico-

químicas que presentan, existen diversos criterios para clasificarlas. Pueden clasificarse en
globulares y fibrosas. Las globulares son proteínas cuya estructura tridimensional es
esferoidal. La razón de sus ejes axiales es menor que 10 y generalmente no exceden de 3 a
4. Son proteínas globulares la mioglobina, la hemoglobina, las proteínas plasmáticas, las
enzimas y las historias. Las fibrosas son proteínas cuya estuctura tridimensional es
alargada, se conoce que la razón entre sus ejes axiales es mayor que 10. Pueden clasificarse
en insolubles, solubles y poco solubles. Las insolubles presentan una estructura muy
“empaquetada”, que le permite formar los diferentes tipos de fibras, aquí se encuentran
todas las proteínas fibrosas; tambien induye las proteínas globulares,que forman parte de
las membranas celulares en las cuales su grado de insolubilidad se corresponde con la
profundidad de inmersión en la bicapa Lipídica. Esto es consecuencia de la cantidad de
cadenas laterales de residuos de aminoácidos apolares que se proyectan desde su superficie,
e interaccionan con la poirión apolar de los Lípidos mediante el establecimiento de uniones
hidrofóbicas. Las solubles presentan una estructura espacial globular, donde se proyectan
emergiendo de su superficie las cadenas laterales de residuos de aminoácidos polares, que
establecen interacciones no covalentes con las moléculas de agua (polar&, que permiten
mantenerse en solución, aquíse encuentran casi todas las proteínas globulares.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Proteínas Simples
Están formadas únicamente por la cadena polipéptidica. Son:
a) Albúminas. Proteínas globulares, solubles en agua y se diluyen en soluciones salinas ,
precipitan por saturación en solución de sulfato amónico, coagulan por el calor. Se
encuentran en plantas y en tejidos animales: sangre (albúmina sérica), leche (lactalbúmina),
clara de huevo (ovalbúmina), lentejas (legumelina), alubias (faseolina), trigo (leucosina).
b) Globulinas. Son proteínas globulares, ligeramente solubles en agua, solubles en
soluciones neutras diluídas, precipitan por sulfato amónico diluído y coagulan por el calor.
Se encuentran en plantas y tejidos animales : sangre (globulinas séricas), músculo
(miosina), patata (tuberina), nueces del Brasil (excelsina), lentejas (legumina).
c) Glutelinas. Insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones salinas, solubles en
acidos diluídos. Se encuentran en granos y cereales , trigo (glutenina), arroz (orzeína).
d) Prolaminas. Insolubles en agua y en alcohol absoluto, solubles en alcohol 70%, ricas en
nitrógeno amida y prolina. Se encuentran en semillas de granos: trigo y centeno (gliacina),
maíz (zeína), centeno (secalina), cebada (hordeína).
e) Protaminas. Solubles en agua, no coagulan por el calor, fuertemente básicas, ricas en
arginina, asociadas con ADN y se hallan en células de esperma.Se encuentran en esturión
(esturina), caballa (escombrina), salmón (salmina), arenque (clupeína).
f) Histonas. Solubles en agua , en soluciones salinas y en ácidos diluídos, insolubles en
hidróxido de amonio, proporcionan grandes cantidades de lisina y arginina, se combinan
con los ácidos nucléicos en el interior de las células. Se encuentran en timo, páncreas,
núcleoproteínas (núcleohistonas).
g) Escleroproteínas. Proteínas fibrosas, insolubles en todos solventes y resistentes a la
digestión.Se encuentran en tejido conectivo y tejidos duros.
h) Colágeno. Resistente a los enzimas digestivos, pero puede convertirse en gelatina por
agua en ebullición, ácidos o álcalis, rico en hidroxiprolina. Se encuentra en tejido
conectivo, huesos, cartílago y gelatina.
i) Elastina. Semejante al colágeno, pero no puede convertirse en gelatina. Se encuentra en
ligamentos, tendones y arterias.
j ) Queratina. Parcialmente resistente a los enzimas digestivos, contiene grandes cantidades
de azufre, como cistina. Se encuentra en pelo, uñas, pezuñas, cuernos y plumas.

Proteínas Complejas

a) Nucleoproteínas. Contenidas en ácidos nucléicos, nitrógeno o fósforo, presentes en

cromosomas y en todas las formas vivientes como combinación de proteínas con ARN o
ADN. Se encuentran en citoplasmas de células (ribonucleoproteínas), núcleo de
cromosomas (deoxiribonucleoproteínas), virus y bacteriófagos.
b) Mucoproteínas. Proteínas combinadas con amino-azúcares, azúcares-ácidos, y sulfatos.
Se encuentran en saliva (mucina), clara de huevo (ovomucoide).
c) Glucoproteínas. Las mucoproteínas contienen más del 4% de hexosamina y las
glucoproteínas, menos del 4%. Se encuentran en el hueso (oseomucoide), tendones
(tendomucoide), cartílago (condromucoide).
d) Fosfoproteínas. Acido fosfórico unido a proteínas. Se encuentran en leche (caseína),
yema de huevo (ovovitelina).
e) Cromoproteínas. Compuestos de proteínas, como pigmentos no-proteicos, tales como
heme, proteínas coloreadas. Se encuentran en hemoglobina, mioglobina, flavoproteínas,
pigmentos respiratorios, citrocromos.
f) Lipoproteínas. Proteínas conjugadas con lípidos solubles en agua, dispersas ampliamente
en todas las células y formas vivientes. Se encuentran en lipoproteínas séricas, tejido
nervioso, leche y huevos.
g) Metaloproteínas. Proteínas combinadas con átomos metálicos que no forman parte de un
grupo prostético no-proteico. Se encuentran en ferritina, anhidrasa carbónica,
ceruloplasmina.

Proteínas Derivadas

Obtenidas tras acciones de procesos enzimáticos. Se conocen:

a) Proteanos. Resultado de una breve acción de ácidos o enzimas, insolubles en agua. Son
edestan (elastina) y miosan (miosina).
b) Proteosas. Solubles en agua, no coagulan por el calor y precipitan por sulfato amónico
saturado, resultado de la digestión parcial de proteínas por pepsina o tripsina. Son
productos intermediarios de la digestión proteica.
c) Peptonas. Tienen las mismas propiedades que las proteosas, pero son de menor peso
molecular.Son productos intermediarios de la digestión proteica.
d) Péptidos. Constituídos por dos o más aminoácidos, unidos por una unión peptídica, se
hidrolizan a aminoácidos simples. Son productos intermediarios de la digestión proteica.
CLASE – GRUPO PROSTÉTICO – EJEMPLO

Lipoproteínas – Lípidos – BPLipoproteína

Glucoproteínas – Carbohidratos – Ig G
Fosfoproteínas – Fosfato – Caseína leche
Hemoproteínas – Hemo – Hemoglobina
Flavoproteínas – Nucleótidos flavina – Succinato DH
Metaloproteínas – Hierro – Ferritina
– Zinc – Alcohol DH
– Calcio – Calmodulina
– Molibdeno – Dinitrogenasa

LÍPIDOS

Denominamos lípidos a un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuyacaracterística

distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua, siendopor el contrario,
solubles en disolventes orgánicos (benceno, cloroformo, éter, hexano,etc.).

En muchos lípidos, esta definición se aplica únicamente a una parte de la

molécula, y en otros casos, la definición no es del todo satisfactoria, ya que pueden existir
lípidos soluble en agua (como los gangliósidos, por ejemplo), y a la vez existen otras
biomoléculas insolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como la quitina y la
celulosa, o las escleroproteínas).

Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el
caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas), las proteínas aciladas
(unidas a algún ácido graso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo
isoprenoide). También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con
otras biomoléculas, como en el caso de las lipoproteínas y de las
estructuras de membrana.
Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades
biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su
estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática),
con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente
y su momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran
facilidad para formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas
moléculas.

En presencia de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy
ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la
molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la
movilidad del lípido. Todo ello supone una configuración de baja entropía, que resulta
energéticamente desfavorable. Esta disminución de entropía es
mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí, e interaccionan mediante fuerzas
de corto alcance, como las fuerzas de Van der Waals. Este fenómeno recibe el nombre
de efecto hidrofóbico.
FUNCIONES

 Energética: Los lípidos (generalmente en forma de triacilgiceroles) constituyen

la reserva energética de uso tardío o diferido del organismo. Su contenido calórico
es muy alto (10 Kcal/gramo), y representan una forma compacta y anhidra de
almacenamiento de energía.
 Reserva de agua: Aunque parezca paradójico, los lípidos representan una importante
reserva de agua. Al poseer un grado de reducción mucho mayor el de los hidratos de
carbono, la combustión aerobia de los lípidos produce una gran cantidad de agua
(agua metabólica).
 Producción de calor: En algunos animales (particularmente en aquellos
que hibernan), hay un tejido adiposo especializado que se llama grasa parda o
grasa marrón. En este tejido, la combustión de los lípidos está desacoplada de la
fosforilación oxidativa, por lo que no se produce ATP en el proceso, y la mayor
parte de la energía derivada de la combustión de los triacilgliceroles se destina a la
producción calórica
necesaria para los períodos largos de hibernación.
 Estructural: El medio biológico es un medio acuoso. Las células, a su vez,
están rodeadas por otro medio acuoso. Por lo tanto, para poder delimitar bien el
espacio celular, la interfase célula-medio debe ser necesariamente hidrofóbica.
 Informativa: Los organismos pluricelulares han desarrollado distintos sistemas
de comunicación entre sus órganos y tejidos. Así, el sistema endocrino genera
señales químicas para la adaptación del organismo a circunstancias
medioambientales diversas.
 Catalítica: Hay una serie de sustancias que son vitales para el
correcto funcionamiento del organismo, y que no pueden ser sintetizadas por
éste. Por lo tanto deben ser necesariamente suminsitradas en su dieta. Estas
sustancias reciben el nombre de vitaminas.