Introducción:

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su
consecución.

Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los
organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática causan patologías.

Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la
energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez,
están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida
de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables
enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas
en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.

Definición:

Las enzimas son un tipo de proteínas sintetizadas por los seres vivos que catalizan (aceleran o retardan) una reacción química termodinámicamente posible.

Clasificación:

La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento de la velocidad de reacción, pero no hasta el grado que se observa en las reacciones sin inhibir.
La inhibición acompetitiva suele observarse en las reacciones en las que las enzimas unen más de un sustrato o en las que requiere un cofactor ya que el
inhibidor suele unirse a él:
Factores que afectan la actividad de enzimas
Las enzimas presentan un comportamiento diferente frente a los cambios de pH dependiendo del comportamiento ácido-base de la enzima y el sustrato.

Estos comportamientos pueden explicarse por:

1. Una alteración de la carga neta de la proteína que repercute en la solubilidad.

2. Alteración de la conformación de la proteína al afectar los niveles 3º y/o 4º lo cual repercute en una mayor o menor actividad.
3. Un efecto del pH sobre el sustrato
4. Una combinación de los efectos anteriores.

El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico al pH de su entorno intracelular normal. Esto probablemente sea una de las maneras de controlar la
actividad enzimática.
Presentan las siguientes características:

● Son proteínas.
 ● Son los catalizadores más eficientes que se conocen. La mayor parte de las reacciones celulares ocurren a una velocidad alrededor de un millón de
veces más alta de lo que serían en ausencia de enzimas.

● La mayoría de las enzimas se distinguen por su especificidad, lo que significa que cada conversión de un reactivo (llamado sustrato) en un producto
es catalizada por una enzima determinada.

● Quizá una de las más notables características es que las acciones de muchas enzimas están reguladas de modo que pueden cambiar de un estado de
baja actividad a uno de alta actividad, dependiendo de las condiciones celulares en las que se encuentren.

INACTIVACIÓN ENZIMÁTICA

La pérdida de actividad de una enzima se puede lograr por desnaturalización, ya que se trata de una proteína y por lo tanto le afectan pH, temperatura, agitación
vigorosa, por citar algunos agentes. Otra forma de hacer que la actividad de una enzima se pierda o disminuya es a través del uso de INHIBIDORES.

El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentando la concentración de sustrato. A [S] elevadas, todos los sitios activos están
llenos de sustrato y la velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin un inhibidor.
La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento del grado de inhibición. A [S] elevadas, todos los sitios activos están llenos de sustrato y
consecuentemente el inhibidor tiene más complejos a los que puede unirse.

La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento de la velocidad de reacción, pero no hasta el grado que se observa en las reacciones sin inhibir.
La inhibición acompetitiva suele observarse en las reacciones en las que las enzimas unen más de un sustrato o en las que requiere un cofactor ya que el
inhibidor suele unirse a él.