Las enzimas son importantes proteínas cuya función es acelerar la velocidad de

las reacciones químicas que se producen en el organismo y que son necesarias

para mantener su actividad biológica, lo cual realizan al disminuir la energía de
activación.
Una reacción química es cuando una cierta cantidad de sustratos se juntan
para dar como resultado un producto, para que esto pase es necesario una
cierta cantidad de energía, la cual se llama energía de activación. Solo
alcanzando esta energía es que puede formarse los productos. La forma mas
común de aplicar energía a una reacción es mediante la temperatura. Un
catalizador en una sustancia química, encuentra una forma alternativa de
llevar a cabo la reacción, de esta forma la energía de activación es mucho
menor y es posible que la reacción ocurra a una menor temperatura. Las
enzimas entonces son catalizadores biológicos, es decir, que están
encargados de bajar la energía necesaria para que se realicen reacciones
químicas al interior de los organismos biológicos.

En toda reacción química se produce la transformación de una sustancia inicial,

denominada sustrato (S), en una sustancia final o producto (P), según la siguiente
notación:

Esta transformación ocurre a través de varias etapas. En primer lugar, la enzima

“atrae” el sustrato hacia su superficie; después lo “fija” en una posición determinada,
y en este paso intermedio se forma un complejo enzima-sustrato (ES). Enseguida,
el sustrato se activa, de modo que sus enlaces se debilitan, dando paso a su
transformación. Una vez que la enzima ha realizado la transformación, libera
rápidamente el producto de reacción para seguir su labor con otras moléculas de
sustrato.

EJEMPLO:
Las reacciones catalizadas por enzimas ocurren a velocidades 1010 a 1014 veces
más rápidas que las no catalizadas. Por ejemplo, la ureasa acelera la hidrólisis de
la urea en la orina por un factor de 1014. Este factor significa que una reacción
catalizada que toma I segundo en producirse podría tomar un tiempo de 3 millones
de años sin estar catalizada.

Las enzimas actúan sobre sustancias determinadas, conocidas como sustratos ,

cuya transformación hacen posible. En muchos casos el sustrato es una sustancia
muy compleja que debe transformarse en otra u otras más simples; la enzima se
une al sustrato a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de
hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en un lugar específico, el sitio
activo o centro catalítico. Este centro es una pequeña porción del enzima
constituido por una serie de aminoácidos que interaccionan específicamente con el
sustrato debilitando los enlaces que mantienen unidos a los átomos que lo forman
y haciendo más sencilla su transformación. Normalmente el centro activo del enzima
es como una hendidura, que puede modificarse al unirse con el sustrato.
Las enzimas solo aceleran las reacciones, no se modifican ni se acaban en el
proceso de las mismas. Aceleran las reacciones reduciendo la cantidad de energía
necesaria para que se produzca una reacción. Las enzimas son específicas, es
decir, que una enzima solo puede catalizar un tipo de reacción. Se necesitan
distintas enzimas para reacciones diferentes, por ejemplo:
La amilasa es necesaria para descomponer el almidón, las proteasas para
descomponer las proteínas y las lipasas para descomponer los lípidos (grasas y
aceites).

Cada enzima presenta una forma específica, una de esas partes se denomina siio
activo, y es el lugar que está en contacto con la molécula de sustrato cuando se
forma el complejo temporal. Cualquier factor que influya en la frecuencia y facilidad
de choque y unión de la enzima y sustrato afecta la velocidad de la reacción.
La temperatura afecta la actividad enzimática.
El incremento de la temperatura aumenta la energía de las partículas de modo que
estas se mueven más rápido y por lo tanto chocan con mayor frecuencia y
energía, esto produce un mayor número de aciertos en los choques y por lo tanto
una mayor velocidad de reacción

Sin embargo existe un límite, las enzimas son moléculas de proteína y por lo tanto
su estructura resulta afectada a temperaturas elevadas, a temperaturas superiores
a las de la temperatura óptima de una enzima los vínculos que mantienen la forma
específica de las moléculas de proteína de las enzimas resultan alterados, la forma
de las moléculas cambia. La enzima resulta desnaturalizada, esto significa que el
punto activo cambia de forma y la molécula de sustrato deja de encajar en dicho
punto, por lo tanto no se forman complejos enzima-sustrato, y las enzimas no
pueden acelerar las reacciones químicas.
El pH afecta la actividad enzimática.
El pH afecta la formateza de los vinculos que mantienen la forma de la enzima y por
lo tanto la forma del punto activo. Al igual que altas temperatras, un pH inadecuado
puede cambiar la forma del sitio activo, si esto ocurre la enzima perdera su
capacidad de catalizar una reaccion. Cada enzima presenta un intervalo bastante
reducido de pH dentro del que puede actuar, por ejemplo; la pepsina (una enzima
proteasa de estomago) actua correctamente al rededor del pH 2, mientras que la
amilasa presenta su pH optimo al rededor de pH 8.
El pH óptimo para:
Enzimas intracelulares = 7
Enzimas digestivas = 1 – 6
Enzimas de cavidad oral = 8 - 12

La concentración afecta la actividad enzimática.

La velocidad de la reaccion catalizada por una enzima va a depender directamente
la concentracion de la misma enzima, si la concentracion de la enzima aumenta la
velocidad de la reaccion tambien va a aumentar directamente.
Por otro lado, la concentracion del sustrato tambien va en directa proporcion a la
velocidad de la reaccion hasta cierto punto, mientras aumenta la concentracion del
sustrato la velocidad de la reaccion tambien va a aumentar proporcionalmente hasta
llegar a un punto donde va a encontrarse mayor concentracion de sustrato que de
enzima a partir de ese punto cualquier aumento en la concetracion de sustrato no
va a producir un cambio significativo en la velocidad de la reaccion, y esto debido a
que los sitios activos de la enzimas van a estar cubiertos por los sutratos.

Así como los cofactores o grupos protesticos son necesarios para que las enzimas
puedan ser activas durante la reaccion quimica, existen sustancias que pueden
reducir o detener la actividad catalítica. Esas sustancias bloquean o distorcionan el
sitio activo de la enzima y por esa razon son denominados inhibidores ya que
inhiben la reaccion bioquimica.

Inhibicion competitiva.
En este tipo de inhibicion el inbidor tiene una estructura que es muy similar al
sustrato y va a competir con el por ocupar el sitio activo, es decir, el inhibidor se une
al sitio activo y no permite la union del sustrato a la enzima inhibiendose la activiad
enzimatica.

Inhibicion no competitiva.
El inhibidor se va a unir a una zona diferente del situo actuvo, lo que ocaciona que
el sitio activo en donde debe unirse el sustratos sufra una distorcion impidiendo que
pueda unirse finalmente a la enzima, por eso no es competitivo por que no estan
compitiendo por el sitio activo.
Enzimas alostéricos o reguladores.
Uno de los mecanismos de regulación de las reacciones químicas de las
células se basa en que los enzimas pueden presentar dos conformaciones distintas.
Estos enzimas se denominan alostéricos (del griego allo = otro, stereo = espacio)
o reguladores y poseen más de un centro (espacio) de actividad: el centro activo,
por el que se une al sustrato y el centro alostérico, por el que se une a un efector
o modulador.
El efector puede ser un inhibidor denominado modulador negativo o bien
un activador o modulador positivo, que provocan el cambio de conformación del
enzima. En un mismo enzima puede haber uno o varios centros reguladores que se
unen a moduladores diferentes.
Los enzimas alostéricos poseen dos características que los distinguen del
resto de los enzimas:
a) En general, los enzimas alostéricos poseen más de una cadena polipeptídica, por
tanto, presentan estructura cuaternaria con dos o más subunidades.
b) La cinética de estos enzimas no es hiperbólica, sino sigmoidea, es decir, que por
la interacción de otras moléculas, el aumento inicial de la concentración del sustrato
provoca un menor incremento en la velocidad de reacción.

BIBLIOGRAFIA
CONN E., STUMPF P., BRUENING G., DOI R.. (2011). BIOQUÍMICA
FUNDAMENTAL. MÉXICO, DF.: LIMUSA.