CUESTIONARIO INDIVIDUAL

1. Qu importancia tienen las enzimas?

La importancia de las enzimas es que sin ellas las reacciones metablicas serian
sumamente lentas ya que estas reducen el tiempo en los procesos metablicos
y contribuyen en el ahorro de energa, pues ellas no necesitan de energa para
activarse.
2. Existen enzimas con importancia clnica?
Si, tales como son la amilasa (carbohidratos), lipasa (lpidos), proteasa
(protenas), las cuales van a ayudar en el metabolismo de las molculas
mencionadas y en el caso de la farmacologa tenemos a medicamento que
inhiben a las enzimas COX las cuales activaran la ciclooxigenasa la que a su vez
sintetizan prostaglandinas encargadas de producir la inflamacin y tambin
tenemos al captopril el primer inhibidor de la enzima ECA la cual se encarga de
convertir la angiotensina un vasoconstrictor cardiaco el cual est implicado en
la hipertensin arterial.

CUESTIONARIO GRUPAL
1. Qu entiende por bioenergtica y diga cules son las leyes de la termodinmica?
Bioenergtica es el estudio de los diversos tipos de transformaciones
energticas que ocurren en los organismos vivos.
Las leyes de la termodinmica son:
o 1era La energa no se crea ni se destruye, solo se transforma, esto
quiere decir que existe una conversin (transduccin) de la energa, por
ejemplo de energa lumnica a energa qumica.
o 2da Los fenmenos tienen una direccin cuesta abajo, esto refiere que
la energa inicial nunca es la misma que la del final, es decir inicia con
una gran cantidad y al culminar es reducida.
2. Qu es una enzima y explique sus propiedades?
Las enzimas son los mediadores del metabolismo, encargados de todas las
reacciones que ocurren en la clula.
Propiedades:
o 1. Slo es necesario pequeas cantidades: Esto quiere decir que para
realizar su funcin no es necesario el uso de grandes cantidades de la
enzima.
o 2. No sufren cambios irreversibles durante la reaccin: Al no alterar su
estructura las enzimas, pueden participar de manera repetida en reacciones
individuales.
o 3. No aportan energa para una reaccin: No necesitan emplear energa
para realizar una accin.
o 4. Son catalizadores muy eficientes: Refiere a que por su alta especificidad
las enzimas pueden realizar su funcin de una manera adecuada.
o 5. Incrementan la velocidad de una reaccin 10 a 10: Una enzima puede
hacer la reaccin en 1 segundo lo que en realidad podra llevar 300 aos.
o 6. Son muy especficas con los reactivos y reaccin que realiza: Una enzima
slo puede actuar con un sustrato especfico para poder cumplir su funcin.
o 7. Trabajan con un pH especfico: Una enzima, necesita de las condiciones
adecuadas para poder activarse.
3. A qu se denomina inhibidores enzimticos?
Son molculas que pueden unirse con una enzima y disminuir su actividad.
Existen 3 tipos:
o Irreversibles: Se unen con gran firmeza a una enzima, a menudo
mediante la formacin de un enlace covalente con alguno de sus
residuos aminocidos.
o Competitivos: Inhibidores reversibles que compiten con un sustrato por
el acceso al sitio activo de una enzima. Es la base de la actividad de
mltiples frmacos de uso frecuente.
o No competitivos: El sustrato y el inhibidor no compiten por el mismo
sitio de unin; por lo general, el inhibidor acta en un sitio distinto al
punto activo de la enzima.
4. Cules son los mecanismos de catlisis enzimtica?
Orientacin de sustrato: Las enzimas reducen la entropa de sus sustratos, es
decir estn aproximados de manera correcta con el sustrato para producir la
reaccin.
Cambio de la reactividad del sustrato: Modifican la distribucin de electrones
de la molcula de sustrato, gracias a las cadenas colaterales (grupos R) que
tienen los aminocidos que conforman una enzima.
Induccin de tensin en el sustrato: Es un cambio en las posiciones relativas de
ciertos tomos de la enzima una vez que se une con el sustrato.
5. Cul es la nomenclatura de las enzimas?
Tiene 3 tipos:
o Nombres particulares: Asignados por su descubridor, por lo general
tienen relacin con sustrato que van a actuar, Ej. Amilasa (Almidn)
o Nombres Sistemticos: Se basan en el sustrato preferente y el tipo de
reaccin que van a realizar, acompaados de la terminacin asa, Ej.
glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6-
fosfato en fructosa-6-fosfato.
o Nomenclatura de la Comisin Enzimtica: El nombre de cada enzima
puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las
letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados
por puntos. El primer nmero indica a cul de las seis clases pertenece
el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada
grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos
especficos que intervienen en la reaccin. Ej. ATP: glucosa
fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2
indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1
indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH
de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
6. A qu se denomina energa de activacin en las reacciones enzimticas?
Es la energa mnima necesaria para que se produzca una reaccin qumica
7. Conoce frmacos que actan como inhibidores enzimticos?
Si, el captoprilo que es in inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina
(ECA) la cual es una enzima proteoltica que acta sobre un pptido de 10
residuos (Angiotensina 1) para producir un ptido de 8 residuos (Angiotensina
2) la cual es un vasoconstrictor.
8. Conoce las enzimas plasmticas? Cul es su relacin con las enfermedades en el
hombre?

Son las enzimas asociadas al plasma sanguneo, son de dos tipos:

o Especficas: Las de mayor concentracin circulante, especficas del
plasma y con un papel funcional en ste.
o Inespecficas: Presentes normalmente a niveles muy bajos sin funcin
alguna conocida en la sangre.
Su relacin con el hombre es que las especficas ayudan en la reparacin de la
membrana actuando as las enzimas asociadas con la coagulacin de la sangre
(trombinas) y por otro lado existen enzimas que van a diluir el coagulo de
fibrina (plasmina), tambin podemos tener las que modifican quilomicrones
(lipoprotena, lipasaa).