Introduccin

Las protenas son compuestos que sirven para la formacin de msculos, pero
adems cumplen otras funciones como el transporte de grasas a travs de la sangre y
a elevar las defensas del cuerpo. Conocer la estructura de una protena primaria,
secundaria, terciaria o cuaternaria es importante para entender el funcionamiento
adecuado en el organismo; sin embargo al ser sometidas a calor, radiaciones, agentes
fsicos o qumicos, altas presiones y entre otros; causa la ruptura de uniones y fuerzas
que las mantienen las estructuras, proceso llamado desnaturalizacin que causa
perdida de funciones y propiedades que repercute en el organismo; o el origen de una
enfermedad gentica radique en una secuencia anormal.

OBJETIVOS

1. Conocer la importancia de protenas y sus estructuras primarias, secundarias,

terciarias y cuaternarias.
2. Describir la estructura, componentes y funcin de la hemoglobina.
3. Identificar como la estructura de la hemoglobina interviene en la anemia
falciforme.
4. Describir los signos, sntomas, diagnstico de la anemia falciforme.

1. A qu se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria de una protena?

Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre

80 y 300.

Estructura primaria

La secuencia de aminocidos determina la estructura primaria y a la vez

explicar la funcin de las protenas. Las posibilidades de estructuracin a nivel
primario son prcticamente ilimitadas y participan enlaces covalentes como
son los enlaces peptdicos.

Estructura secundaria

Es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta en una parte del

polipptido por la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que
forman el enlace peptdico.
La estructura secundaria de las protenas Los puentes de hidrgeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como
aceptor de H, y el segundocomo donador de H). De esta manera, la cadena
polipeptdica puede adoptar conformaciones de menor energa libre, y por
tanto, ms estables.

Estructura terciaria

Es la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena

y es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, ya que la
disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que constan de una
sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura
terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener.

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: de tipo fibroso en las que una de
las dimensiones es mucho mayor que las otras dos como el colgeno, la
queratina del cabello o la fibrona de la seda; y del ipo globular, ms frecuentes,
en las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su
forma es aproximadamente esfrica.

Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:

covalentes y no covalentes.

Estructura cuaternaria

Slo est presente en protenas que constan de ms de una cadena de

aminocidos que forman la protena, dando lugar a una estructura
tridimensional, conformando un multmero que posee propiedades distintas a la
de sus monmeros componentes. Estas subunidades se asocian entre s
mediante interacciones no covalentes como puentes de hidrgeno,
interacciones hidrofbicas o puentes salinos.

Esta modula la actividad biolgica de la protena, y las fuerzas que mantienen

unidas las distintas cadenas polipeptdicas son las mismas que estabilizan la
estructura terciaria.
2. En qu tipo de enlaces se basan estas estructuras?

Estructura primaria: enlace covalente; el peptdico

Estructura secundaria: enlace no covalente; puentes de hidrgeno
Estructura terciaria: interacciones hidrofbicas: Fuerzas de Van der Waals,
Puentes de disulfuro.
Estructura cuaternaria: no covalente

3.- Cul es la caractersticas estructural de la hemoglobina

La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se

une un grupo hemo(prosttico), cuyo tomo de hierro es capaz de unir de
forma reversible una molcula de oxgeno.
Tiene forma esfrica , por lo cual se clasifica como protenas globulares
La hemoglobina es una protena cuaternaria, tetrmera, que consiste de cuatro
cadenas polipeptdicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina
presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas y dos cadenas . La cadena
consiste de 141 aminocidos y una secuencia especfica, mientras que la
cadena consiste de 146 aminocidos con una estructura primaria diferente.
Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras
primarias diferentes. En el caso de las cadenas y de otros tipos de
hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la
cadena . La estructura tetrmera de los tipos comunes de hemoglobina
humana son las siguientes: HbA1 tiene 22, HbFtiene 22

4. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina

La hemoglobina tiene en su estructura una parte proteica compuesta por cuatro
cadenas polipeptdicas que poseen en su interior un grupo prosttico (uno en
cada cadena) que corresponde a la porcin no proteica de esta, denominado
Hem. Adems del Hem. tambin encontramos al Fe, que se localiza en el centro
de cada grupo prosttico y que tambin forma parte de las estructuras no
proteicas.

5. Cul es la funcin de la hemoglobina

La hemoglobina tiene como funcin el transporte de gases respiratorios en la
sangre.
 La fraccin globina de la hemoglobina libera CO2, y en lugares donde la
concentracin de oxigeno es alta (Ej. Pulmones), el O2 se une con el Fe de cada
Hem. convirtiendo as a la molcula de hemoglobina a un estado de relajacin
que le permitir liberar con facilidad el O2. Cuando se libera el oxgeno, su lugar
es ocupado por el 2,3-difosfoglicerato y la hemoglobina cambia a un estado
tenso.
Sin embargo, en regiones donde hay baja concentracin de O2 (Ej. Tejidos) la
hemoglobina libera O2 y une CO2.
A la hemoglobina que transporta el O2 se le denomina oxihemoglobina, y a la
que lleva CO2 carbaminohemoglobina.

6. Por qu se produce la enfermedad?

La anemia a hemates falciformes o anemia drepanoctica es causada por una
mutacin en el gen que codifica a la cadena beta de la hemoglobina, la cual
cambia el aminocido G en la cadena beta, cido glutmico a valina.

Tipo de Hemoglobina Codones 5-6-7 Aminocidos 5-6-7

Hemoglobina A (Normal) CCU-GAG-GAG PRO-GLU-GLU
Hemoglobina S (Anemia CCU-CUG-GAG PRO-VAL-GLU
Falciforme)

Este cambio en la estructura primaria coloca a un aminocido hidrofbico en el

exterior de la molcula. Esta rea hidrofbica causa la adhesin de molculas
adyacentes de hemoglobina cuando cambia su conformacin despus de la
liberacin de oxgeno. Las molculas de hemoglobina adheridas forman
entonces cadenas de polmeros que producen bastones que se pegan a las
membranas del eritrocito, aumentando la viscosidad y causando
deshidratacin. Como consecuencia de estos cambios los eritrocitos adoptan la
forma de hoz caracterstica de esta enfermedad.
Las clulas drepanocticas pierden la flexibilidad necesaria para continuar a
travs de pequeos capilares y esto provoca episodios de oclusin micro
vascular y ruptura prematura de eritrocitos.

CONCLUSIONES

- Las protenas son macromolculas que ayudan a la sobrevivencia del ser

humano y esto se debe a uno de los factores como es su estructura
- La hemoglobina es una protena globular, se compone por la protena globina y
un grupo hemo y transporta el oxgeno a las distintas partes de nuestro
organismo.
- La hemoglobina est formada por 4 cadenas de polipptidos Hemoglobina A1 y
Hemoglobina A2. En la anemia falciforme difiere de la HbA1 solo en un
aminocido de la cadena B
 - Los signos de anemia falciforme son principalmente: vaso oclusin e isquemia
tisular.

BIBLIOGRAFIA
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