Estructuras de las protenas

Con el objeto de estudiar los diferentes factores responsables de que las protenas tengan una
estructura tridimensional o conformacin precisa en solucin, y en consecuencia que puedan
realizar sus funciones vitales, es necesario determinar cules son las fuerzas que mantienen su
conformacin.

La organizacin de las protenas y las fuerzas que contribuyen a mantenerla se considera segn
diferentes niveles de complejidad.

Estructura primaria

Est constituido tanto por el nmero y la variedad de aminocidos que entran en su

composicin, como por el orden en que se disponen a lo largo de la cadena polipeptdica.

Los aminocidos que forman las cadenas polipeptdicas se mantienen unidos principalmente
por la unin peptdica, que es la que se forma al reaccionar el grupo amino alfa de un
aminocido con el grupo carboxilo alfa de otro. La formacin de una unin peptdica entre dos
aminocidos da lugar a la prdida de una molcula de agua.

Representa prcticamente toda la informacin que sta posee y determina que la protena
pueda realizar las funciones vitales que le son caractersticas.

Estructura secundaria

Se refiere a la relacin espacial que guarda un aminocido con respecto al que le sigue y le
antecede en la cadena polipeptdica; en algunos casos el polipptido, o algunas zonas de ste
se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si
formaran un resorte.

Hlice alfa

En esta forma de arreglo, la cadena de aminocidos se tuerce en espiral, como un resorte que
podra compararse con una escalera de caracol. Este arreglo helicoidal de la cadena es el ms
favorecido, porque se permite as la mxima interaccin con puentes de hidrgeno, entre el
grupo carbonilo como aceptor del puente de una unin peptdica situada en la siguiente vuelta
helicoidal.

Hoja plegada o conformacin beta

La cadena polipeptdica se mantiene relativamente extendida en forma de zig-zag y las

cadenas laterales de los aminocidos que compone a las cadenas polipeptdicas se disponen
arriba y debajo de stas en forma alterna. Se unen a la otra por medio de puentes de
hidrgeno. Es estable slo cuando los aminocidos que la componen tienen cadenas laterales
pequeas y sin carga

Tambin se puede lograr de una manera artificial. Por ejemplo, se estira por medio del calor
una fibra de queratina, se pierde el arreglo de hlice alfa que normalmente se encuentra
presente en ella, porque el calor rompe los puentes de hidrgenos que la estabilizan. Pero el
arreglo logrado resulta inestable y regresa a su forma natural espontneamente por que las
cadenas laterales de los aminocidos que forman las cadenas polipeptdicas son muy
voluminosas.
Estructura terciaria

Se refiere a la relacin espacial que guardan entre s las diferentes zonas o reas de cada
cadena polipeptdica que forma a una protena. Corresponde a sta estructura el nivel mximo
de estructuracin en una protena compuesta de una sola cadena polipeptdica. Protenas de
forma globular, cada una de ellas posee una estructura terciaria caracterstica, ntimamente
relacionada con su funcin biolgica especfica.

Enlaces que mantienen la estructura terciaria:

Enlace covalente: consiste en una comparticin de electrones, enlace fuerte que da

lugar a una gran estabilidad de la cadena proteica
Enlace inico: Puente salino, se debe a dos grupos polares de las cadenas de
aminocidos, que segn el pH poseern carga positiva o negativa
Enlace puente de hidrgeno: de gran importancia en la estabilizacin de la molcula
Fuerzas de Van der Waals: se forman entre las cadenas laterales que poseen radicales
Enlaces hidrofbicos: ocurren ante la incapacidad de las cadenas laterales no polares
de interaccionar con el agua, ya sea inicamente o a travs de enlaces hidrofbicos
Enlace coordinado: enlaces de importancia en todas las interacciones entre metales
de transicin y biomolculas

Estructura cuaternaria

Se refiere a la manera en que cada cadena polipeptdica en la protena se arregla en el espacio

en relacin con las otras cadenas polipeptdicas que la constituyen.

La forma ms simple de estructura cuaternaria es un dmero, que consta de dos subunidades

idnticas.

Cuando las protenas cuentan con subunidades idnticas se les llama oligmeros, y las
subunidades que no son idnticas se les llama protmeros

Una caracterstica de la estructura cuaternaria, viene dada por los enlaces covalentes o no
covalentes entre las subunidades