UNIVERSIDAD TCNICA DE MANAB

FACULTAD DE IDIOMAS Y LINGUISTICA

ESCUELA DE LABORATORIO CLNICO
PORTOVIEJO - MANAB - ECUADOR

BIOQUMICA

TEMA:

PROTENAS PLASMTICAS ESPECFICAS

INTEGRANTES:

JALIL LOOR ARIANA NICOLE

LOPEZ GARCIA DAYANA GABRIELA

DOCENTE:
LICDA. JORGE ZAMBRANO

PARALELO
A

PERIODO:
ABRIL SEPTIEMBRE 2017
 PROTENAS PLASMTICAS ESPECFICAS

Componentes principales

Las principales protenas sricas son los componentes que rpidamente se separan y se
detectan en geles de electroforesis teidos mediante tcnicas convencionales del
laboratorio clnico.

Prealbumina.

La prealbumina se define electroforticamenle como la fraccin que se desplaza hacia el

nodo de forma ms rpida que la albmina Tiene una estructura tetramnca. Con un
peso molecular total de 62.000 Da, que la hace una de las protenas ms pequeas del
suero. Cada monmero puede fijar una molcula de tiroxina. Como tal. Tambin se
conoce como prealbmina fijadora de tiroxina (TBPA) o transtiretina (TTR). Si bien
slo una pequea fraccin de la hormona se encuentra realmente lijada a la TBPA en
individuos normales, dado que la globulina fijadora de tiroxina tiene una afinidad cien
veces superior (Oppenheimer. 1968). No obstante, existe al menos una variante
molecular de la prealbmina de transmisin hereditaria que presenta una afinidad muy
aumentada por la tiroxina, originando un contenido srico elevado de la hormona,
aunque esos individuos tienen concentraciones normales de tiroxina libre, siendo as
eutiroideos (Moses. 1982).

La prealbmina tiene un papel significativo en el metabolismo de la vitamina A,

formando complejos con la proteina fijadora del retinol (RBP), que a su vez forma
complejos con la vitamina A, para transportarla por el organismo (Peterson, 1971). La
RBP es una protena pequea de slo 182 aminocidos, y sera asi rpidamente
eliminada de la circulacin por filtracin renal si no estuviese retenida en el plasma por
una protena ms grande como la prealbmina. Que no se elimina mediante la filtracin
glomerular. La prealbmina es rica en triptfano (denominada algunas veces como
prealbmina rica en triptfano); tambin presenta una conformacin en hoja plegada (.
Una porcin de la prealbmina es la fuente del componente de fibrillas B del amiloide
en la polineuropala amiloidtica familiar tipo I (Glenner. 1980). Esta amiloidosis
hereditaria se debe a una mutacin en el gen de la prealbmina que produce una
proteina (como la variante TTR Met 30) susceptible de ser degradada proteoliticamente,
creando fragmentos de estructuras (3 que son los bloques de formacin de amiloide en
las fibras nerviosas (Li, 1991; Saraiva. 1989). Esta variante patognica de prealbmina
no se puede distinguir de la normal por electroforesis estndar de protenas.
Actualmente, el diagnstico se basa en el anlisis de ADN. La prealbmina tiene una
vida media relativamente corta en la circulacin (dos das) comparado con otras
protenas sricas. Su velocidad de sntesis es muy sensible a una nutricin adecuada y a
alteraciones de la funcin heptica, donde se produce.

Por tanto, los niveles de prealbmina en suero fluctan ms rpidamente en respuesta a

alteraciones de la velocidad de sntesis que los de otras protenas como la albmina. Por
esta razn la cuantificacin de la prealbmina en suero tiene su principal aplicacin
clnica como un marcador del estado nutricional (Goflerje. 1978). Debido a esta
dinmica rpida de sntesis y eliminacin, se considera a la prealbmina un buen
indicador precoz de cambio en el estado nutricional mejor que otros marcadores usados
comnmente como la albmina y la transferrina, que son ms abundantes pero cuyos
niveles responden tambin a otros factores y de modo ms lento. Debido a su naturaleza
compacta, la prealbmina pasa al lquido cefalorraqudeo ms fcilmente que otras
protenas sricas. Por lo tanto, concentrando el lquido cefalorraqudeo antes de la
electroforesis se consigue visualizar una banda distinta de prealbmina en el mismo. El
lquido cefalorraqudeo contiene normalmente un pico importante de albmina ms
prealbmina.

Albmina.

La proteina ms abundante en el plasma normal es la albmina, que habitualmente

constituye hasta dos tercios de las protenas totales del plasma (Peters. 1975). Por esta
razn, las disminuciones del nivel de albmina debidas a una alteracin de su sntesis
(p. ej.. malnutricin. malabsorcin, disfuncin heptica) (Rothschild. 1972) o prdidas
(p. ej.. ascitis. nelropalia o enteropatia con prdida de protenas) dan por resultado un
grave desequilibrio de la presin onctica intravascular. Esta prdida se manifiesta
clnicamente por el desarrollo de edemas perifricos (Slater, 1975). Sin embargo, la
ausencia congnita de albmina (analbuminemia) no conduce a estos problemas,
posiblemente a causa de mecanismos compensadores que duran toda la vida y controlan
las presiones hidrostticas (Waldman. 1964). La alb- mina sirve adems como depsito
mvil de aminocidos para su incorporacin a otras protenas. Una tercera funcin
atribuida a la albmina es la de transporte general o de proteina transportadora.
Numerosas sustancias org- nicas e inorgnicas susceptibles de ser ligadas (p. ej.,
tiroxina, bilirrubina, penicilina, cortisol, estrgeno, cidos grasos libres, warfarina
[Coumadin], calcio, magnesio y hemo) forman complejos con diferentes regiones de la
mol- cula de albmina de forma covalente (p. ej.. 6-bilirrubina) o disociaba. Estas
interacciones de unin con muchas sustancias diferentes, susceptibles de ser ligadas, son
posibles debido a una amplia variedad de lugares de fijacin en la molcula de
albmina, que consta de 585 aminocidos dispuestos en nueve giros mantenidos juntos
mediante enlaces disulfuro entre restos de cistena. La secuencia primana de albmina
contiene tres regiones principales con tres giros peptidicos cada una, lo que sugiere que
proceden de la duplicacin gnica de algn gen ancestral en un proceso de
reagrupamiento en tndem. Tambin se observa que la i/.-fetoprotena tiene regiones
homologas con la albmina srica, lo que puede indicar un origen gentico ancestral
comn de las dos protenas. Adems de la anormalidad gentica de la analbuminemia.
hay muchas vanantes hereditarias de la albmina que difieren del alotipo ms frecuente,
la albmina A, por sustituciones de un solo aminocido.

Estas variantes pueden ser rpidas o lentas en su migracin en comparacin con la

albmina A, conduciendo a dos picos distintos de albmina (dialbummemia) en el
estado heterocigtico. Ninguna de las albminas variantes parece afectar la salud, no
obstante una variante recientemente descrita no presenta elevada afinidad por la
tiroxina, lo que conduce a un elevado contenido de tiroxina en el suero de estas personas
que. An asi se mantienen eutiroideas. Hasta el 8% de la albmina circulante en
personas normales llega a estar glucosilada de modo no enzimlico, mientras que hasta
el 25% se glucosila durante la hiperglucemia de modo anlogo a la hemoglobina
glucosilada. La vida media de la albmina circulante es alrededor de 17 das, de modo
que las mediciones de la forma glucosilada pueden ser tiles en la monitorizacin del
control diabtico durante un intervalo de unas pocas semanas. Las determinaciones de
albmina glucosilada (tambin denominada fructosamina) pueden ser muy tiles para la
valoracin del control diabtico en pacientes con anemias hemolticas (p. ej.,
enfermedad de clulas falciformes, talasemia. hemolisis autommune). Cuya
supervivencia de glbulos rojos est muy disminuida y en los que la medicin de
hemoglobina glucosilada no es fiable. Las determinaciones de albmina glucosilada
pueden no ser fiables para la valoracin del control diabtico en pacientes que tienen
nefropalias con prdida de protenas, en los cuales la eliminacin de albmina est
acelerada. El anlisis de la sntesis intracelular de albmina ha revelado la existencia de
una proalbmina precursora, que presenta un hexapplido adicional en su extremo
aminoterminal. La estructura primaria de la albmina tiene 35 restos de cisteinas, de los
cuales 34 forman puentes disulfuro intramoleculares y uno permanece libre. Si se
almacena durante muchos das, sta forma dmeros unidos de forma covalente mediante
las cisteinas libres, dando como resultado, de forma ocasional, una banda exlra de
albmina en la elecfroforesis. Las mediciones clnicas de albmina son muy frecuentes,
con determinaciones de protenas totales y albmina incluidas a menudo en los perfiles
de paneles qumicos. Los paneles de pruebas qumicas, orientados en base a rganos o
enfermedades, fueron establecidos durante el ao 2000 por la Health Care Finance
Administration, incluyendo estas mediciones del siguiente modo: el panel metablico
completo presenta albmina y protenas totales, el panel de funcin renal presenta
albmina y el panel de funcin heptica presenta albmina y protenas totales.

Los aumentos de la concentracin de albmina srica son poco frecuentes, aunque

ocurren durante la deshidrataron, debido a la disminucin de la fase acuosa del plasma.
Tras la rehidratacin. Los niveles de albmina deben de situarse en el intervalo de
normalidad. Tambin puede ocurrir un aumento de albmina srica de manera
artefactada por la aplicacin prolongada de un torniquete durante la puncin venosa. En
ese caso, el aumento de la presin hidrodinmica de la reserva venosa obliga al agua y
solutos pequeos a salir del espacio intravascular, concentrndose por ello los
elementos celulares, las formas micelares de lipoproteinas y protenas como la
albmina.

La disminucin de la concentracin de albmina es frecuente en individuos enfermos;

una revisin de pacientes hospitalizados ha revelado una gran proporcin de mediciones
de albmina que estn por debajo de los intervalos de normalidad. Aunque algunas de
estas determinaciones se deben probablemente a un efecto de dilucin por la
administracin de lquidos intravenosos, otras esln causadas por la prdida de
albmina en la orina, liquido asctico, en el tracto gastrointestinal en enteropatias: por
disminucin de su sntesis en el higado debido a cualquier enfermedad heptica como
cirrosis: al efecto secundario en su sntesis debido a una nutricin deficiente o a la
desviacin de la capacidad sinttica hacia otras protenas. Las mediciones de las
concentraciones de albmina son vitales para comprender e interpretar los niveles de
calcio y magnesio, ya que estos iones se fijan a la albmina y. por tanto, las
disminuciones de albmina tambin provocan una depletion de sus concentraciones. En
algunas enfermedades, las disminuciones de albmina se compensan, al menos
parcialmente, mediante incrementos de otras protenas sricas, estabilizando as la
presin onctica intravascular.

En particular, en la cirrosis se produce el principal aumento policlonal en la fraccin y

de las inmunoglobulinas y en el sndrome nefrtico aparecen niveles elevados de .,-
macroglobulina (AMG). Los lquidos biolgicos normales como el lquido
cefalorraqudeo o los patolgicos como los filtrados plasmticos (p. ej.. el liquido
asctico), contienen albmina como principal componente, con muy poca aportacin de
otras protenas plasmticas. La presencia de albmina en la orina se considera anormal
incluso en cantidades muy pequeas, aunque algunos sujetos sanos presentan
albuminuria despus de un ejercicio intenso. Se puede valorar la progresin de la
nefropata diabtica mediante la determinacin cuantitativa de la albuminuria, ya que
tiende a aparecer por delante de otras protenas sricas en la orina durante el transcurso
de un dao en los glomerulus renales. La determinacin inmunolgica de
microalbmina en orina se considera en la actualidad un estndar en el cuidado y
tratamiento de la diabetes mellitus y en la deteccin precoz de complicaciones
diabticas. El sndrome nefr- tico, que se caracteriza por una gran hipoalbuminemia, se
debe a menudo a una nefropata diabtica o a cualquier otra enfermedad glomerular
primaria.

-Antitripsina.:

El componente principal de las u,-globulinas es el inhibidor de la proteasa c/..-

antitripsina (AAT). Que tiene la capacidad de combinarse con la tripsina e inactivarla.
La primera pista de esta funcin lleg con el descubrimiento de que el suero de algunos
adultos jvenes con enfisema pulmonar era deficiente en (/.-globulina. Nuevas
investigaciones revelaron una deficiencia similar de AAT en los nios con cirrosis.
Habitualmenle no hay ningn nivel circulante apreciable de tripsina en sangre, pero
otras proteasas relacionadas, como la elastasa, son liberadas de los leucocitos en
respuesta a agentes irritantes o a una inflamacin. La AAT tambin es capaz de
neutralizar la actividad de estas proteasas. De ahi que sea un factor intrnseco en el
mecanismo homeosltico que regula la proteinlisis endgena y previene una repuesta
bioqumica inapropiadamente severa a la inflamacin. La mayora de personas son
homocigotas para el alelo normal M de la AAT plenamente activo o fenotipo MM.
Alrededor del 10b de los suietos blancos (menor para otras razas) son heterocigotos
para M y algn ofro alelo del inhibidor de la proteasa o sistema Pi. Ms del 2% llevan el
alelo PiZ y presentan el fenotipo MZ. Aunque estos individuos tienen algo reducidos los
niveles de capacidad inhibitoria de la tripsina, son asintomticos; sin embargo, sus
descendientes homocigotos ZZ son susceptibles de enfermedades pulmonares o
hepticas.

El fenotipo ZZ se presenta en 1 de cada 4.000 individuos. Se puede utilizar la

electroforesis de protenas sricas para el cribado de la deficiencia de AAT, pero la
confirmacin debe hacerse con pruebas auxiliares, como la capacidad inhibidora de
tripsina (TIC) y la determinacin del fenotipo mediante electroforesis cruzada o
isoelectroenfoque, a fin de excluir la presencia de algunos otros alelos como PiS o PiF,
que migran de forma diferente. Estos alelos dan como resultado una TIC ms baja, pero
probablemente son suficientes para prevenir las anormalidades observadas en el
fenolipo ZZ, que tiene una TIC muy baja correspondiendo a la baja concentracin de
AAT antignica. La deteccin precoz se puede realizar, en casos sospechosos, mediante
nefelometra para cuantificar los niveles sricos de AAT. Slo el fenotipo ZZ produce
niveles marcadamente bajos de AAT. El tipado definitivo puede requerir el anlisis de
la secuencia de ADN del gen AAT. Existen al menos 75 alelos del gen AAT. Alrededor
de 17 producen niveles suficientemente bajos de protena como para originar
enfermedad pulmonar y slo unos pocos son responsables de enfermedad heptica
(Cox, 1986).

r / 2 -Macroglobulina .

La AMG es la principal protena no inmunoglobulina ms grande del plasma, con un

peso molecular de 725.000 daltons. Su concentracin srica en individuos normales es
comparable a la otra inhibidora de proteasas principal, la AAT, si bien las moeres
presentan niveles superiores a los registrados en hombres debido a los estrgenos. La
concentracin de AMG aumenta diez veces o ms en el sndrome nefrtico cuando se
pierden otras protenas de peso molecular inferior. No se produce prdida de AMG en la
orina debido a su gran tamao. Por esta razn, la AMG alcanza niveles sricos
equivalentes o superiores a la albmina (aproximadamente 2 g/dl a 3g di) en el
sndrome nelrtico, lo cual tiene como consecuencia el mantenimiento de la presin
onctica. Puede haber tambin un aumento de la sntesis de AMG en el sndrome
nefrtico, lo que explica el aumento absoluto de su concentracin. La AMG inactiva las
proteasas formando enlaces covalentes y complejos con ellas. Su propia conformacin
queda alterada de este modo, lo cual aumenta la eliminacin por el sistema
reticuloendoteNal Existen al menos cuatro formas moleculares de la AMG que difieren
en su contenido en cido silico, maosa y galactosa y que pueden separarse mediante
enfoque isoelctrico. Otras variaciones moleculares tal vez sean consecuencia de la
fijacin de las proteasas a la AMG con anterioridad a su eliminacin de la circulacin.
El espectro de inhibicin debido a la AMG vara ampliamente, incluyendo casi todos
los tipos de proteasas portadores de serina, grupos carboxilo, tiol y metales. Aunque la
funcin de la AMG es importante para el mantenimiento del equilibrio en el flujo y
reflujo de la protemlisis, no se ha reconocido ninguna deficiencia especfica asociada
con enfermedad, no existiendo ningn estado patolgico atribuible a concentraciones
baias de AMG. Se han observado elevaciones leves, pero claras, de AMG en la
electroforesis de protenas sricas durante el inicio de la nefropata diabtica.
Haptoglobina.

La otra protena importante que migra en la regin a es la haptoglobina, la cual tiene la

funcin de combinarse con la hemoglobina liberada por la lisis de los eritrocitos para
mantener los depsitos de hierro corporal y de protenas. La vida media de la
haptoglobina circulante, libre de hemoglobina, es de cuatro dias. Los complejos
hemoglobina-haptoglobina son eliminados de la circulacin en unos minulos por el
sistema reticuloendotelial, donde la hemoglobina es degradada a globina y hemo. El
cual posteriormente se transforma en hierro y bilirrubma. Cuando se supera la capacidad
de la haptoglobina de fijacin de hemoglobina, la hemoglobina libre pasa al filtrado
glomerular como dmeros de cadenas a y . que son posteriormente reabsorbidos en los
tbulos proximales del rion y convertidos en hemosiderina. La haptoglobina presenta
dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras unidas por puentes disulfuro, de forma
anloga a la estructura bsica de las inmunoglobulinas. Algunas personas tienen un gen
de cadena ligera que aparece duplicado en disposicin de cabeza a cola (lipo 2). La
haptoglobina normal (tipo 1-1) da lugar a una especie molecular nica de peso
molecular 100.000. Los individuos heterocigotos (1-2) presentan, adems de la
haptoglobina tipo 1-1. Una sene de multmeros (dmeros, trmeros) por medio de
enlaces disulfuro intermoleculares a travs de la cadena ligera duplicada. La
haptoglobina tipo 2-2 es una serie de distintos multmeros, dado que la cadena ligera
tipo 2 tiene un peso molecular diferente de la cadena ligera tipo 1. La haptoglobina
puede cuantificarse en trminos de su capacidad de fijacin de hemoglobina o por
mtodos inmunolgicos. Especialmente la nefelometra. Debido al impedimento
estrico que se produce entre distintas zonas moleculares de los multmeros. Los
diferentes fenotipos de haptoglobina dan lugar a mediciones de la capacidad de fijacin
de antgeno o hemoglobina que pueden ser discrepantes con la cantidad absoluta de la
protena haptoglobina presente en la muestra. En consecuencia, el intervalo de
referencia para la haptoglobina es ms amplio para una poblacin entera de distintos
fenotipos que dentro de fenotipos individuales. Por esta razn, la interpretacin de las
concentraciones de haptoglobina es ms slida si se basa en mediciones seriadas en el
mismo individuo. Sin embargo, pueden distinguirse rpidamente los niveles muy altos
de los muy baios, lo cual es muy importante en la primera evaluacin de un paciente
con hemolisis. La haptoglobina srica aumenta en respuesta al estrs, a la infeccin, a la
inflamacin aguda o a la necrosis histica, probablemente debido a la estimulacin de su
sntesis (vase ms adelante reactivos de fase aguda). Tras un episodio hemoltico. Las
concentraciones de haptoglobina disminuyen a medida que los complejos de
hemoglobina son eliminados de la circulacin. Este efecto se incrementa tras la
hemolisis masiva en situaciones de reaccin transfusional hemoltica. Quemaduras
trmicas o anemia hemoltica autoinmune. Asimismo, constituye una determinacin til
para la monitorizacin seriada de los pacientes que presentan una tasa lenta, pero
uniforme, de hemolisis como los pacientes portadores de prtesis valvulares.

Transferrina.
La principal 13-globulina es la transferrina (siderofilina). Que transporta iones frricos
desde los depsitos de hierro de la ferritina intracelular o mucosa hasta la mdula sea,
donde los precursores de eritrocitos y linfocitos presentan receptores para la transferrina
sobre su superficie. La transferrina consta de 687 aminocidos, con un peso molecular
calculado de 79.550 daltons. El anlisis de la secuencia de aminocidos muestra que la
transferrina tiene dos dominios homlogos que pueden haberse originado por
duplicacin continua de un gen ancestral de transferrina. Cada dominio tiene un lugar de
fijacin con elevada afinidad para el hierro. La transcripcin del ARNm para la sntesis
de la transferrina en el hgado est regulada por la concentracin de hierro en la
circulacin y alrededor de los hepatocitos. En el suero normal, el intervalo de
concentracin de la transferrina es de 200 mg/dl a 400 mg'dl y se determina como
capacidad de fijacin del hierro (IBC). En respuesta a un dficit frrico a corto plazo,
los niveles de transferrina aumentan marcadamente al doble del nivel normal o a niveles
superiores. Dado que la transferrina es una especie molecular nica, con movilidad
electrofortica fija, un nivel elevado puede presentar la apariencia de una paraprotena
(seudoparaproteinemia) en casos de dficit intenso de hierro. Debe esperarse cierto
dficit de hierro y elevacin de la transferrina en la gestacin. La administracin de
hierro a pacientes deficitarios aumenta la saturacin, producindose a continuacin una
normalizacin de los niveles de transferrina. La saturacin crnica de la transferrina
aparece en la hemocromalosis.

La transferrina tambin puede tener un efecto antibacteriano mediante la formacin de

complejos con el hierro, con lo que deja de estar disponible para las bacterias que lo
requieren para su crecimiento. En las nefropatias con prdida grave de protenas, se
pierde transferrina en la orina, eliminndose hierro con ella. Esta prdida puede originar
una anemia hipocrmica. Las variantes eleclroforticas de la transferrina aparecen de
forma ocasional en el suero debido a variaciones alotipicas en la secuencia de
aminocidos y por tanto, tienen cargas diferentes. En ese caso, el estado heterocigoto
muestra una doble, en lugar de una sola, banda electrofortica para la transferrina. La
transferrina es una glucoprotena que se forma mediante la adicin de varias molculas
de azcar a las molculas de protena recin sintetizadas en el hgado. Las personas
alcohlicas presentan en su suero una transferrina anormal deficiente en hidratos de
carbono. Esta molcula aberrante de transferrina se puede deber a cualquier fallo de las
glucosiltransferasas de los hepatocitos, a un aumento en la actividad sialidasa del suero
o a una combinacin de ambos. La transferrina deficiente en hidratos de carbono se
puede detectar mediante isoelectroenfoque de las isoformas en suero, seguido por
inmunotransferencia. Idioptica y en la hemosiderosis transfusional. Dado que en estos
sndromes apenas existe IBC no saturada, el hierro no puede desplazarse con
normalidad.

Complemento. Una fraccin independiente de la B-globulina est formada por el

componente C3 del complemento. Si bien esta protena puede separarse fcilmente en
una muestra de suero fresca o en muestras almacenadas. La concentracin de C3 es un
marcador prctico para valorar la actividad patolgica en trastornos reumticos como el
lupus eritematoso y la artritis reumatoidea. Tanto C3 como C4 se cuantifican en la
actualidad fcilmente mediante nefelometra para la monitorizacin de la actividad de la
enfermedad reumtica.
Fibrngeno. El plasma contiene entre 100 mg/dl y 400 mg/dl de fibringeno, que
constituye el ms abundante de los factores de la coagulacin y forma el cogulo de
fibrina. Se han Identificado numerosas variantes hereditarias del fibringeno, en las
cuales una molcula de fibringeno funcionalmente anormal se sintetiza con una
secuencia de aminocidos alterada debido a mutaciones gnicas. Algunas
disfibrinogenemias dan lugar a trastornos de la coagulacin y ditesis hemorrgica.
Mientras que otras presentan una tendencia marcada a la trombosis. La afibrinogenemia
congnita, en la cual no se sintetiza fibringeno, produce un trastorno hemorrgico. Los
niveles de fibringeno aumentan con el resto de los reactantes de fase aguda, en
ocasiones ms de 1,0 g/dl.
El fibringeno est ausente del suero normal, pero deberla aparecer en la electroforesis
plasmtica como una banda distinta entre las B y y-globulinas.

Componentes menores
El grupo siguiente de protenas individuales representa aquellas que no suelen ser
detectadas mediante la electroforesis estndar de las protenas debido a sus bajos niveles
en suero. Su cuantificacin se realiza, de modo caracterstico, por mtodos
inmunolgicos.
Ceruloplasmina. Migra con las globulinas y es una protena fijadora de cobre, cuya
funcin fisiolgica precisa es desconocida. Sintetizada en el hgado. Aunque ms baja al
nacimiento, los niveles en suero son de 20 mg/dl a 40 mg/dl en los adultos normales.
Cada molcula de ceruloplasmina puede fijar seis tomos de cobre, lo que le da un color
azul a la protena.
Globulina Ge. La vitamina D se fija al componente globulinico especfico de grupo
(Ge) (protena transportadora de vitamina D). La concentracin normal en suero es de
20 mg/dl a 55 mg/dl. Puede estar disminuida en las hepatopatas graves. La ausencia
congnita de esta protena puede estar causada por una mutacin letal que origina un
transporte deteriorado de la vitamina D. Esta prdida de vitamina D puede contribuir a
posteriores problemas en el metabolismo del calcio, la globulina Ge debe cuantificarse
por radioinmunoanlisis, radioinmunodifusin o inmunoelectroforesis tipo Rocket.
Hemopexina. Es una globulina de migracin 13 que fija el hemo liberado en la
degradacin de la hemoglobina. Su concentracin srica normal est comprendida entre
50 mg/dl y 120 mg/dl, de modo que debe cuantificarse mediante mtodos
inmunolgicos. Los complejos hemo-hemopexina son eliminados de la circulacin por
los hepatocitos, lo que hace que se reduzca notablemente la concentracin srica de
hemopexina. El exceso de hemo se fija entonces a la albmina, formndose
metahemalbumina.
a,-Glucoprotena cida. Esta protena, tambin conocida como orosomucoide. Presenta
un contenido muy elevado de hidratos de carbono, que minimizan su visualizacin
mediante tinciones proteicas estndar, se elimina por filtracin glomerular en una
importante proporcin, Sus niveles sricos suelen oscilar entre 40 mg/dl y 105 mg/dl,
las mediciones de esta protena tienen utilidad clnica en la Interpretacin de los niveles
de frmacos, como la lidocana, que pueden conseguir concentraciones altas en suero
sin efecto teraputico esperado.
Protena C reactiva. La CRP se encuentra en el suero de los pacientes que sufren otros
trastornos distintos de las infecciones neumoccicas, pero que aumenta notablemente
siempre que existe necrosis hstica. Muchas otras sustancias reaccionan con la CRP,
como el ADN. Los nucletidos, diversos lpidos y otros polisacridos. Su concentracin
srica normal suele ser de 100 ng/ml en el momento del nacimiento, de 170 ng/ml
durante la infancia y de 470 ng/ml a 1.340 ng/ml en sujetos adultos. Generalmente se
determina por mtodos inmunolgicos que incluyen nefelometra, precipitacin. RIA y
enzimoinmunoanlisis. Los niveles de CRP se utilizan en ocasiones como una prueba
rpida para el diagnstico de presuncin de infeccin bacteriana (CRP alta) contra
infeccin vrica (CRP baja). La CRP es utilizada a menudo por los reumatlogos para
monitorizar la progresin o remisin de una enfermedad autoinmune. Las personas con
concentraciones normales altas de CRP presentan mayor riesgo de ictus o infarto de
miocardio que las que tienen valores normales bajos.