4 PROTENAS

I. CONCEPTO
- Biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y S. Tambin pueden aparecer otros elementos en menores proporcio-
nes. Son macromolculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerizacin de aminocidos.
- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.
- Son especficas de cada especie e incluso de cada organismo.
- Biolgicamente muy activas. Desempean una gran diversidad de funciones.
II. FUNCIONES BIOLGICAS
- Enzimtica, transporte, movimiento y contraccin, soporte mecnico y estructural, nutricin y reserva, inmunidad, regula-
cin hormonal, regulacin de la diferenciacin, regulacin homeosttica, recepcin y transmisin de seales, ...
III. AMINOCIDOS
A. Concepto ( -aminocidos)
- Parte comn: carbono , grupo -amino, grupo -carboxilo e H. Parte variable: radical. Existen veinte radicales dis-
tintos en los aminocidos que constituyen las protenas de los seres vivos.
- Otros aminocidos pueden desempear otras funciones: precursores de vitam inas (-alanina), intermediarios metab-
licos (citrulina, homoserina, ...), neurotransmisores (cido -aminobutrico), ...
B. Propiedades fsicas
- Actividad ptica: El C es asimtrico. Los aminocidos proteicos son ismeros L.
C. Propiedades qumicas
- Carcter anftero: Se comportan como cidos o como bases segn el pH del medio. Si el medio es cido se compor-
tan como bases y el grupo -COO- capta un hidrogenin. En medio bsico el grupo -NH3+ libera un hidrogenin.
- Punto isoelctrico: pH para el cual la carga neta del aminocido es nula.
D. Aminocidos esenciales
- No pueden ser sintetizados y deben ser ingeridos con los alimentos.
- Para el hombre son : lisina, triptfano, treonina, metionina, fenilalanina, leucina, valina e isoleucina)
E. Clasificacin
- Aminocidos con radicales no polares
Alifticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Prolina.
Aromticos: Fenilalanina y Triptfano.
Con azufre: Metionina.
- Aminocidos con radicales polares
Sin carga a pH 7
Serina, Treonina y Tirosina- Con un grupo -OH.
Asparagina y Glutamina - Con un grupo -NH2.
Cistena- Con un grupo -SH
Glicocola - Con un grupo -H.
cidos - Con carga negativa a pH 7
cido asprtico y Acido glutmico
Bsicos - Con carga positiva a pH 7
Lisina, Arginina e Histidina
IV. EL ENLACE PEPTDICO
- Enlace de tipo amida entre el grupo -carboxilo de un aminocido y el -amino de otro, liberndose una molcula de agua.
- El enlace peptdico tiene carcter parcial de doble enlace. Rgido.
- La unin de dos aminocidos mediante un enlace peptdico se denomina dipptido. Si el n de aminocidos es menor de
cien se denomina polipptido y con ms de cien es una protena. Algunos desempean funciones especficas: Hormonal
(vasopresina, oxitocina, insulina), Antibitica (gramicidina, penicilina) o Transportador de H (glutation).
V. ESTRUCTURA
La funcin de las protenas est relacionada con su estructura tridimensional.
A. Uniones intramoleculares
- De ellas depende la estructura tridimensional de la protena.
- Inicas o electrostticas.
- Puentes de hidrgeno entre aminocidos polares.
- Interacciones hidrofbicas : los grupos apolares se agrupan ya que el agua tiende a excluirlos.
- Fuerzas de Van der Waals : atraccin mutua entre tomos muy cercanos.
- Puentes disulfuro: unin covalente entre grupos -SH de dos Cistenas.
B. Niveles estructurales
1. Estructura primaria
- Cada protena se caracteriza por el nmero, tipo y orden de los aa que la componen.
- La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes.
2. Estructura secundaria
- Todos los enlaces de la cadena polipeptdica, excepto los enlaces peptdicos, permiten la rotacin de la molcula.
De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayora de las protenas presentan una es-
tructura conjunta.
- Hlice alfa
Hlice dextrgira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que si-
gue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera.

PROTENAS 1
 Algunos aminocidos como la Prolina desestabilizan esta estructura. Tambin la presencia de cadenas laterales
voluminosas o grupos con la misma carga prximos.
- Lmina plegada
Cadena plegada sobre s misma y en zig-zag. Se estabiliza tambin mediante puentes de H entre distintas zonas
de la cadena polipeptdica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.
- Hlice de colgeno
Predominan la Prolina y la hidroxiprolina. Hlice ms abierta. Tres hlices se unen para formar una superhlice de
colgeno.
3. Estructura terciaria (Globular)
- Replegamiento tridimensional. Determina la actividad de la protena. Las protenas con estructura terciaria son ms
activas, las fibrosas suelen ser estructurales. Se producen interacciones entre radicales de aa que se encuentran
separados en la cadena polipeptdica.
4. Estructura cuaternaria (Protenas oligomricas)
Protenas oligomricas. Asociacin de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces dbiles.
Un ejemplo de protena oligomrica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades iguales dos a dos.
C. Conformacin de las protenas
- Es la forma tridimensional caracterstica de una protena en sus estado nativo. Corresponde a la estructura combinada
secundaria, terciaria y cuaternaria. Las protenas pueden ser de dos clases principales:
Protenas fibrosas : constituidas por cadenas polipeptdicas ordenadas de modo paralelo a un eje, formando fibras o
lminas largas. Son fsicamente resistentes e insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Estructurales.
Protenas globulares : formadas por cadenas polipeptdicas plegadas estrechamente adoptando formas esfricas o
globulares compactas. La mayora son solubles en sistemas acuosos y son biolgicamente ms activas.
- La conformacin tridimensional es la que confiere a cada protena su actividad biolgica exclusiva. Esta conformacin,
por su parte, depende de la secuencia especfica de aminocidos de sus cadenas polipeptdicas.
VI. PROPIEDADES
A. Capacidad amortiguadora debido a su comportamiento anftero.
B. Especificidad. Son especficas de cada especie e incluso de cada organismo. La semejanza entre protenas es mayor
cuanto mayor sea el grado de parentesco evolutivo.
C. Desnaturalizacin. Pierden su actividad al perder su estructura terciaria por algn cambio en el medio (temperatura, pH,
salinidad, composicin, radiaciones, ...). Si el cambio no ha sido muy drstico se puede producir la renaturalizacin.
D. Solubilidad. Las protenas fibrosas son insolubles, pero las globulares suelen ser solubles.
E. Punto isoelctrico. Cada protena tiene un pH para el cual la carga neta de la molcula es nula. Esta propiedad se apro-
vecha para separar protenas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis .
VII. CLASIFICACIN
- Las protenas de se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:
Segn su conformacin podemos distinguir protenas fibrosas , como el colgeno o la -queratina, y protenas globulares ,
como la.
A. Segn su conformacin
1. Protenas fibrosas (colgeno, -queratina)
2. Protenas globulares (hemoglobina, enzimas)
B. Segn su composicin
1. Holoprotenas (protenas simples)
- Por hidrlisis slo producen aminocidos .
2. Heteroprotenas (protenas conjugadas)
- Por hidrlisis producen aminocidos y otro componente orgnico o inorgnico.
- La parte no aminocida de las heteroprotenas se denomina grupo prosttico.
- En funcin del grupo prosttico estas protenas se pueden clasificar en:
a. Cromoprotenas : el grupo prosttico es un pigmento.
En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el pigmento es una metalporfirina (anillo tetrapirrlico).
En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina A
b. Glucoprotenas : tienen un glcido como grupo prosttico. Si el porcentaje de glcidos es muy elevado reciben el
nombre de proteoglucanos , como las mucoprotenas (80% de glcidos).
Ejemplos: fibringeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina, ovoalbmina y glucoprotenas de la membrana..
c. Lipoprotenas : con un lpido como grupo prosttico.
Las lipoprotenas del plasma sanguneo (VLDL, LDL y HDL) son ejemplos de este grupo.
d. Nucleoprotenas : protenas unidas a cidos nucleicos.
Como las que constituyen los ribosomas o las partculas virales.
e. Fosfoprotenas : presentan grupos fosfato.
La casena de la leche o la vitelina del huevo son fosfoprotenas.
f. Metaloprotenas : poseen tomos metlicos .
La ferritina que se encuentra en el bazo tiene Fe(OH)3 como grupo prosttico.
C. Segn sus funciones
1. Enzimas (biocatalizadores)
- Aceleran las reacciones del metabolismo. Se conocen ms de dos mil, entre ellos la ADN-polimerasa (interviene en
la sntesis del ADN), la pepsina (enzima que digiere las protenas en el estmago) o el citocromo c (transfiere elec-
trones en la cadena respiratoria).
2. Protenas de reserva
- Almacenan aminocidos como elementos nutritivos o como sillares para el embrin en crecimiento. La casena de la
leche o la ovoalbmina de la clara del huevo son protenas de reserva.
3. Protenas transportadoras
- Son protenas capaces de unirse a diversos tipos de molculas para transportarlas. La hemoglobina y la hemociani-
na son responsables del transporte de oxgeno en los vertebrados y en algunos invertebrados respectivamente. La
PROTENAS 2
 mioglobina transporta oxgeno en los msculos. La seroalbmina de la sangre transporta cidos grasos desde el te-
jido adiposo a otros rganos. Las lipoprotenas del plasma sanguneo (VLDL, LDL y HDL) transportan lpidos entre
el intestino, el hgado y los tejidos adiposos.
4. Protenas contrctiles
- La actina y la miosina son las principales responsables de contraccin muscular.
5. Protenas protectoras o defensivas
- La trombina y el fibringeno son protenas plasmticas que participan en la coagulacin de la sangre. Los anticuer-
pos o inmunoglobulinas (-globulinas) son protenas especficas que se combinan con las molculas extraas que
penetran en el organismo y las neutralizan.
6. Toxinas
- Algunas protenas son sustancias extremadamente txicas para los animales en cantidades muy pequeas. Una
cienmilsima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium botulinum , responsable de algunas intoxicacio-
nes alimentarias, es suficiente para matar a una persona. La toxina diftrica y los venenos de serpiente son tam-
bin protenas.
7. Hormonas
- Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la glucosa), STH (hormona del crecimiento), ACTH (hormona
adrenocorticotrpica), FSH (hormona estimulante del folculo) y TSH (hormona estimulante del tiroides) son de na-
turaleza proteica.
8. Protenas estructurales
- El colgeno es la principal protena estructural en los tejidos conectivos y en el hueso. La -queratina es el principal
componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las plumas y las uas. Tambin podemos citar aqu las
glucoprotenas de las membranas celulares y las mucoprotenas o mucinas (protenas asociadas a mucopolisacri-
dos) de las secreciones mucosas.
VIII. ENZIMAS
A. Concepto
- Biocatalizadores. Protenas globulares que aceleran las reacciones bioqumicas (unas 10 7 veces). Cada reaccin que
se produce en el organismo es catalizada por un enzima.
- Pueden ser holo- o heteroprotenas . En este ltimo caso, la parte constituida por aminocidos se denomina Apoenzi-
ma (no activo), el grupo prosttico se denomina Cofactor y la unin de ambos es el Holoenzima (activo).
- Los reactivos sobre los cuales actan los enzimas se conocen como sustratos .
B. Propiedades
- Gran poder cataltico: son muy activas. Una pequea cantidad de enzima es capaz de catalizar la transformacin de
una gran cantidad de sustrato, Adems aceleran mucho las reacciones (del orden de 107 veces).
- No se gastan ni alteran durante la catlisis: son reutilizables.
- Altamente especficos: presentan especificidad de sustrato y de accin. Como el resto de las protenas son adems
caractersticos de cada especie.
C. Caractersticas de la actividad enzimtica
- Reducen la energa de activacin. Permiten que las reacciones bioqumicas transcurran rpidamente y a bajas tempe-
raturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas).
- No alteran los equilibrios de reaccin. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante de equilibrio no se
ve alterada (las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio).
- Poseen un centro activo. Zona estereoespecfica de la molcula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato
forman el complejo enzima-sustrato que luego se separar en enzima (listo para actuar otra vez) y producto(s).
E + S ES E + P
Dos modelos para explicar la unin entre enzima y sustrato: "la llave y la cerradura" (formas complementarias de cen-
tro activo y sustrato) y "encaje inducido" (la forma del centro activo se adapta a la del sustrato cuando se produce la
unin). No son incompatibles; pueden darse los dos modelos, dependiendo del grado de especificidad del enzima.
- Presentan saturacin con el sustrato. Alcanzan una vmx para una determinada [S] cuando el enzima est trabajando a
su mximo rendimiento (todos los centros activos estn ocupados en un instante determinado).
- Muchos enzimas requieren de cofactores : molculas no proteicas que se unen al centro activo del enzima y realizan o
colaboran en la realizacin de la reaccin. Los cofactores pueden ser:
Activadores inorgnicos : iones metlicos.
Coenzimas : molculas orgnicas complejas. Tienen como parte de su estructura alguna vitamina.
D. Factores que influyen en la actividad enzimtica
1. Temperatura
- La velocidad de las reacciones catalizadas enzimticamente aumenta al aumentar la temperatura hasta alcanzar
su mxima actividad para una temperatura conocida como temperatura ptima. Por encima de esa temperatura el
enzima se hace inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.
2. pH
- Cada enzima tiene un pH ptimo para el cual la actividad es mxima.
3. Inhibidores
- Los inhibidores son s ustancias que impiden o reducen la actividad de un enzima. Pueden ser:
Irreversibles . Unin covalente. Algunos venenos inhiben as a ciertos enzimas.
Reversibles . No se altera el enzima, slo se impide su accin. Tienen inters en la regulacin de la actividad enzi-
mtica.
Inhibicin competitiva. El inhibidor se une al centro activo. La inhibicin depender de las concentraciones relati-
vas de enzima e inhibidor: si [S]>[I] el enzima estar activo; si [I]>[S] estar inactivo)
Inhibicin no competitiva. El inhibidor se une a un lugar distinto del centro activo (enzimas alostricos). El que el
enzima est activo o no depende de la concentracin del inhibidor y es independiente de la concentracin del
sustrato.

PROTENAS 3
E. Regulacin de la actividad enzimtica
- Dada su gran poder cataltico es importante regular la actividad de los enzimas para evitar su accin cuando no son
necesarios los productos que generan. Adems, como las reacciones no catalizadas son muy lentas, la regulacin de
la actividad enzimtica es la mejor manera de regular el metabolismo.
- Existen diversos mecanismos que permiten regular la actividad enzimtica:
1. Disponibilidad de los cofactores . En ausencia de los cofactores que requieren los enzimas son inactivos, luego regu-
lando la disponibilidad de los cofactores se consigue regular la actividad de los enzimas.
2. Forma inactiva Forma activa. Muchos enzimas son sintetizados en forma inactiva y solo cuando son necesarios
son transformados a sus formas activas. Este es el caso de la pepsina (activa) que es sintetizada en forma de pepsi-
ngeno (inactivo).
3. Interacciones alostricas : adems del centro activo, los enzimas alostricos presentan un punto de unin para un
modulador alostrico. El modulador puede ser un inhibidor o un activador del enzima. Los enzimas alostricos suelen
localizarse en los primeros pasos o en las ramificaciones de las rutas metablicas (puntos clave para la regulacin).
4. Retroinhibicin: es el principal mecanismo de regulacin de la actividad enzimtica. Consiste en que el producto final
de una ruta metablica acta inhibiendo al primer enzima que interviene en la misma, bloqueando el proceso comple-
to cuando la concentracin del producto es elevada. En las rutas ramificadas el producto final de cada ramificacin
acta inhibiendo el primer enzima que interviene en dicha ramificacin.
5. Estimulacin por el precursor. Algunos enzimas se activan en presencia del sustrato sobre el cual actan. Slo con al-
tas concentraciones del sustrato el enzima se vuelve activo.
6. Cambios del pH. Como hemos visto, cada enzima tiene un pH para el cual su actividad es mxima. Manteniendo al
enzima fuera de ese margen permanecer inactivo.
7. Complejos multienzimticos . Estos complejos estn formados por varios enzimas que intervienen en un mismo pro-
ceso. La existencia de estas agrupaciones facilita la regulacin del conjunto y mejora la eficacia individual.
8. Compartimentacin celular. Cada proceso metablico tiene una ubicacin en el interior celular ya que los enzimas
que lo catalizan se encuentran slo en ese lugar. Esto facilita la regulacin independiente de cada proceso y mejora
su eficacia al requerirse menores cantidades de cada enzima.

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