Aminocidos

MSc. Cristina Caldern Tapia

En la mayora de los
seres vivos solamente
20 aa son
codificados por el
DNA para formar las
protenas
(proteinognicos).

Adems existen
selenocistena y
pirrolisina
(arqueobacterias).

En microorganismos,

Muchas protenas
contienen aa
modificados y partes
no proteicas (grupos
prostticos).

plantas y animales se
encuentran unos 300
aa.

Aminocidos

IMPORTANCIA HISTRICA
Para cada uno
de los
aminocidos
existe uno o
ms codones
especficos que
los codifican

Han ido
descubrindose
desde 1806,
cuando se
descubri la
Asparagina (Asn
~ N)

en la
traduccin
gentica,
siguiendo el
camino
universal de:

hasta 1938,
cuando se
descubri la
treonina (Thr ~ T)

ADN-ARNmprotena

La estructura de
los aminocidos
proteicos es muy
similar

ya que todos
tienen el C al que
estn unidos 4
sustituyentes
como el NH2, el
COOH, el H y el
grupo radical R.

Aminocidos: estructura
Grupo amino
(protonado)

Grupo carboxilo
(disociado)

COO
H3N

C H
R

Cadena
lateral

Carbono a

Propiedades de los aminocidos:

Son solubles en agua.

Son insolubles en solventes orgnicos.

Sus puntos de fusin son muy altos y generalmente se funden con

descomposicin
No concuerda con las propiedades de los cidos carboxlicos o de las
aminas orgnicas, ya que los cidos carboxlicos alifticos y
aromticos, as como las aminas, son solubles en solventes orgnicos.
Los puntos de fusin (de ambos) son relativamente bajos y definidos.

Cmo se los diferencia?

Radica en la cadena lateral R,

dentro de la cual en el caso de
que existiesen carbonos se
continuaran numerando segn
el alfabeto griego: ,

ionizados a pH fisiolgico de
7.4,
Podemos encontrar a los aa
de 2 maneras
no ionizados.

CLASIFICACIN

Aminocidos proteicos y no proteicos.

Aa derivados
de los
proteicos.

Aa no
proteicos

No existe un codn
especfico en la
traduccin que
codifique para estos
aminocidos.

Existen alrededor de
200: precursores en
intermediarios.

Son producidos por

modificaciones
enzimticas de
aminocidos que ya
forman parte de las
protenas.

No tienen un codn
especfico y nunca
estn formando parte
de las protenas.

POLARIDAD

Aminocidos
apolares.

Aminocidos
polares:

Sin carga o
con carga
neutra 0

Aminocidos
bsicos

Con carga:
Aminocidos
cidos.

Aminocidos proteicos

Alanina (Ala) [A]: metil.

Este es el aminocido apolar ms polar.
Valina (Val) [V]: isopropil.
Leucina (Leu) [L]: isobutil (ramificado ).
Isoleucina (Ile)[I]: isobutil (ramificado ).
Prolina (Pro) [P]: Iminocido amina
secundaria.
Fenilalanina (Phe) [F]: metilbenceno.
Triptfano (Trp) [W]: metil indol
(benceno ms pirrol).
Metionina (Met) [M]: metil etil tioter.

Aminocidos neutros

AminocidosCisteina
proteicos
(Cys) [C]: metil
mercapto
polares:
Glicocola / Glicina
(Gly) [G]: hidrgeno

Asparagina (Asn) [N]:

metilamida
Glutamida (Gln) [Q]:
etilamida
Serina (Ser) [S]:
hidroximetil
Treonina (Thr) [T]:
hidroxietil
Tirosina (Tyr) [Y]: Hidroxi
fenil metil

Junto con la tirosina es el

aminocido ms polar.
Dentro de los polares es el
menos polar.
Es el nico aa que no tiene un
carbono asimtrico.

Su forma cida es el aspartato.

Su forma cida es el glutamato.

Aminocidos alifticos
Su caracterstica fundamental es la
hidrofobicidad de la cadena lateral (con
excepcin de Glicina)

Suelen ocupar el interior de las protenas

globulares, donde contribuyen a la
estructura global de la protena debido
al efecto hidrofbico (micela proteica)

Reactividad qumica muy escasa

Glicina tiene un destacado papel

estructural: suele ser invariante en series
filogenticas

Aminocidos alifticos o neutros, 1

COO

COO
H3N

C H
H

Glicina
Gly, G

COO-

H3N

C H
CH3

Alanina
Ala, A

H 3N +

C H

CH
H 3C
CH3

Valina
Val, V

Aminocidos alifticos o neutros, 2

COOH 3N +

C H
CH2

Leucina
Leu, L

CH
H 3C
CH3

COOH 3N +

C H

CH
H 3C
CH2
CH3

Isoleucina
Ile, I

COO-

COOH 3N

C H

H 3N +

COO-

C H

H3N+

CH2

CH2

C H
CH2

Tirosina
Tyr, Y

Fenilalanina
Phe, F

NH
OH

Aminocidos aromticos

Triptfano
Trp, W

Aminocidos aromticos

La presencia de
sistemas aromticos
hace que absorban luz
UV en torno a 280 nm;

la absorcin UV de las
protenas se debe a su
contenido en estos
aminocidos

Hidroxiaminocidos
COO+

H3N

C H

Serina
Ser, S

CH2OH

COOH3N+

C H

H C OH
CH3

Treonina
Thr, T

Hidroxiaminocidos

El grupo -OH de la
serina es
fundamental en el
centro activo de
muchas enzimas
(serin proteinasas)

Forma enlaces
glicosdicos con
oligosacridos en
ciertas
glicoprotenas

El grupo -OH
tanto de S como
de T es
susceptible de
fosforilacin:

importante
modificacin
postraduccional
que regula la
actividad de
muchas protenas

Tioaminocidos
COOH 3N +

C H
CH2

Cistena
Cys, C

SH

COOH 3N +

C H
CH2
CH2
S
CH3

Metionina
Met, M

Tioaminocidos
Importante papel
estructural de la cistena
por la posibilidad de
formar enlaces disulfuro
con otro residuo de
cistena

La metionina es el
aminocido
iniciador de la
sntesis de protenas
(codon AUG)

La cistena
participa en el
centro activo de
muchas enzimas

Aminas secundarias (Iminocidos)

COO
NH2

Prolina
Pro, P

Prolina

Importante papel estructural:

su presencia dificulta la
formacin de estructura
secundaria

Por esa misma razn suele ser

invariante en series
filogenticas

Como tal o modificado por

hidroxilacin (4-hidroxi-prolina)
es muy abundante en el
colgeno

Aminocidos dicarboxlicos y amidas

COO-

COOH 3N +

H 3N +

H 3N +

COOC H

COOH 3N +

C H

C H

CH2

CH2

CH2

CH2

COO-

CH2

CH2

CONH2

COO-

CONH2

C H

c.Asprtico
Asp, P

Asparragina
Asn, N

c.Glutmico
Glu, E

Glutamina
Gln, Q

Aminocidos dicarboxlicos y sus amidas

Todos ellos son
intermediarios en
el metabolismo
nitrogenado

Proveen a la
protena de
superficies
aninicas que
sirven para fijar
cationes (Ca++)

Forman parte
del centro
activo de las
glicosidasas y
de las serin
enzimas

COOH 3N +

COOH 3N +

C H
CH2
CH2
CH2

CH2
CH2

CH2
NH3+

C H
CH2

Lisina
Lys, K

NH
+

COO-

H 2N C
NH2

Aminocidos dibsicos

H3 N+

C H

Arginina
Arg, R

CH2
NH+
HN

Histidina
His, H

Aminocidos dibsicos
Lisina sirve para formar
intermediarios
covalentes en catlisis
enzimtica (bases de
Schiff).
Es el aminocido que
une determinadas
coenzimas a la
estructura de la
protena

Arginina es un
importante
intermediario en el
ciclo de la urea

Histidina forma parte

del centro activo de
muchas enzimas,

debido al carcter
nuclefilo del imidazol.

Y contribuye al
tamponamiento de los
medios biolgicos por
tener un pKa cercano
al pH intracelular

Aminocidos proteicos
polares:

Aminocidos
bsicos

Lisina (Lys) [K]: e amino

Arginina (Arg) [R]:

Guanidopropil
(Grupo guanidino)

Histidina (His) [H]:

Imidazodio (Grupo
imidazol)

Aminocidos proteicos
polares:

Aminocidos
cidos
Aspartato
(Asp) [D]:
acetil

Glutamato
(Glu) [E]:
propionil

Clasificacin de aminocidos segn polaridad

Aminocidos
apolares o
hidrofbicos:

A, V, L, I, F, W, M, P

Aminocidos
polares sin
carga
elctrica:

G, Y, S, T, C, N, Q

Aminocidos
polares con
carga
elctrica:

Aninicos (-): D, E
Catinicos (+): K, R, H

Cadenas laterales con carga elctrica

Arginina
Asprtico (c.)
Cistena
Glutmico (c.)
Histidina
Lisina
Tirosina

12.48
3.86
10.78
4.25
6.00
10.53
10.57

+
+
+
-

Aminocidos no proteicos: intermediarios metablicos

COO-

COO+

H 3N C H

H 3N C H

COO+

H3 N C H

COO+

H3N C H

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2

CH2OH

CH2

CH2

SH

NH3+

NH

Homocistena

O C
NH2

Ornitina

Citrulina

Homoserina

Aminocidos no proteicos: DOPA

COO+

H 3N C H

Catecolaminas

CH2

Hormonas
tiroideas
HO
OH

L-DOPA
(dihidroxifenilalanina)

Melanina