Ramrez Aparicio Susana Guadalupe

Grupo: 2453

Cuando las protenas se agregan, te causan una

enfermedad

El devastador padecimiento de la enfermedad de Amiloidosis que es

caracterstico por el depsito de sustancia amorfa (amiloide), en los
espacios extracelulares de diversos rganos y tejidos condicionando
alteraciones funcionales y estructurales segn la localizacin y la
intensidad del depsito. Una vez que esta enfermedad es diagnosticada
la esperanza de vida en pacientes es de unos meses o algunos pocos
aos, por ello esta investigacin sin duda contribuye al esclarecimiento y
que puedan disear estrategias y conocer ms acerca de esta
enfermedad y prevenir sus efectos mortales.
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida,
prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o
actividad de este tipo de molculas por ello son las molculas ms
verstiles y diversas. Por ello deben mantener una estructura funcional,
aun en condiciones adversas a las que se puedan enfrentar tanto en el
interior como en el exterior de la clulas, la caracterstica propia de cada
protena, depende del orden y del tipo de aminocidos que la
conforman, la posicin y propiedad de los aminocidos, as como el
ambiente local son los determinantes de la manera como se pliega la
protena y con ello su funcionalidad, el plegamiento incorrecto de
algunas protenas causan algunas enfermedades en los seres humanos y
animales, como el Alzheimer y el Parkinson entre otras y estas
enfermedades reciben el nombre genrico de Amiloidosis.
Existen muchos factores y ciertas condiciones muy variadas y diversas
en secuencia y estructura que hacen que se desencadene la amiloidosis,
por lo tanto una protena con una determinada funcin al presentar
cambios en su secuencia de aminocidos como mutaciones, puede
experimentar cambios estructurales que podran dar como resultado la
formacin de fibras amiloides, y todos estos cambios hacen que se
desestabilice la protena y deje de cumplir su funcin original como lo
haca en un principio
y comience a acumularse en el espacio
extracelular como fibras amiloides, esta acumulacin no es buena ya
que causa la disfuncin de algn rgano en particular o de varios
rganos a la vez. Pero el sistema inmunitario reacciona ante estos
eventos para identificar y neutralizar elementos extraos y lo hace a
tevs de los plasmocitos que son generados por la medula sea, los

anticuerpos estn conformados por dos tipos de cadenas de

aminocidos, unas llamadas cadenas pesadas H y cadenas ligeras L
y en cada cadena se encuentra un segmento propio de
inmunoglobulinas, las cadenas ligeras dependiendo de su secuencia
pueden catalogarse como tipo Kappa k o Lambda .
En el laboratorio de IBT de la UNAM estudian especficamente el dominio
variable de las cadenas ligeras de tipo Lambda cuya informacin de
secuencia de ADN se encuentra en los genes denominados 6a y 3r.
El objetivo fundamental de este grupo de investigacin se centra en
comparar mediante distintas tcnicas de anlisis bioqumico
la
capacidad de formacin de fibras entre una cadena ligera que presenta
una estructural normal y otra que presenta una estructura alterada
causada por mutaciones en la secuencia original de sus aminocidos.
Por lo tanto 6a y 3r son las lneas germinales ms implicados en la
amiloidosis de cadena ligera, los experimentos realizados son de gran
importancia ya que nos muestran caracterizacin de lneas germinales
de cadena ligera ayuda a identificar las principales regiones implicadas
en la amiloidosis.
Los resultados indican que se requiere un menor nmero de mutaciones
en el gen 6a para desestabilizar la estructura y as favorecer la
formacin de fibras amiloides que en el gen 3r, los datos correlacionaron
bien con el nmero de enfermos de amiloidosis de cadena ligera, es
decir que existe con ms frecuencia y es probable encontrar enfermos
con variantes de protena derivadas del gen 6a que del gen 3r.
Este artculo es de gran importancia ya que la evolucin de la
amiloidosis es difcil de comprobar debido a que casi nunca se conoce
con precisin el inicio de la misma. La amiloidosis sistmica tiene una
supervivencia media de 20 meses, siendo la causa principal de muerte
la insuficiencia renal y cardiaca. La amiloidosis que debuta con Mieloma
o que presenta inicialmente insuficiencia cardiaca, la sobrevida trmino
medio, es de 7 a 8 meses y en la que presenta inicialmente neuropatas
o claudicacin mandibular es de alrededor de 40 meses. El 5% de los
pacientes desarrollan leucemia aguda o sndromes mielodisplsicos.
Dentro de las complicaciones ms frecuentes se destacan; insuficiencia
cardaca, insuficiencia renal e insuficiencia respiratoria; todas pueden
ser mortales. Actualmente no se cuenta con un protocolo establecido de
aceptacin universal para trasplante con rganos en amiloidosis, esto
depende de cada caso, extensin y estadio evolutivo de la enfermedad.

Ramrez Aparicio Susana Guadalupe

Grupo: 2453

Todas las protenas normales de nuestro cuerpo son biodegradables y

reciclables. La amiloidosis es una enfermedad en la que las protenas
anormales (amiloides) son resistentes a la degradacin. Como
consecuencia, las protenas amiloides se depositan y acumulan en los
tejidos del cuerpo. Si los amiloides se acumulan en el rin, el corazn,
el hgado, el tubo digestivo o los nervios, esto causa que los rganos no
funcionen bien. Por lo tanto, los sntomas de amiloidosis se relacionan
con el funcionamiento anormal de los rganos afectados. Generalmente,
los pacientes presentan algunos de los siguientes sntomas: prdida de
peso sin explicacin, cansancio, falta de aire, orina con espuma,
hinchazn de tobillos y piernas, e insensibilidad y hormigueo en manos y
pies. Estas son manifestaciones de dao en los rganos subyacentes a
partir de la protena amiloide insoluble. Los tratamientos estn
diseados para disolver los depsitos de amiloides o para interrumpir su
produccin. Si no se trata, la enfermedad puede ser potencialmente
mortal. Por lo tanto, el diagnstico temprano y preciso es clave para
alcanzar resultados positivos.