AMINOCIDOS

Y PROTEINAS


carbono

Amino

cido

PPTIDOS

Peptide
bond

Side chains
Peptide
bond

Backbone

Amino acid
(N-terminus)

Carboxyl end
(C-terminus)

Cantidad de aminocido

2
3
4
5 a 50
> 50

Nombre
Dipptido
Tripptido
Tetrapptido
Polipptido
Protena

Glutation

2H+ + 2e-

Glucagn

NH

-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-SerAsp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-ArgArg-Ala-Gln-Asp-Phe-Val-Gln-Trp-LeuMet-Asn-Thr-COOH
2

Oxitocina

Hormona antidiurtica (ADH) o vasopresina

NH
2

-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-ProCOOH
Arg-Gly-

Hormona producida por el hipotlamo, pero

almacenadas y secretadas por la glndula hipfisis
(pituitaria), presente en la mayora de mamferos,
incluyendo a los humanos. Controla la reabsorcin
de molculas de agua mediante la concentracin de
orina y la reduccin de su volumen, en los tbulos
renales, afectando as la permeabilidad tubular.

Estructura Primaria
(secuencia de aminocidos)
Estructura
Secundaria
Estructura
Terciaria
Estructura
Cuaternaria

FORMA

FUNCIN

Amino end

Amino
acid
subunits

Carboxyl end

Estructura Primaria
(secuencia de aminocidos)
Estructura
Secundaria
Estructura
Terciaria
Estructura
Cuaternaria

FORMA

FUNCIN

 Hoja plegada

Hlice

4DT5

Estructura Primaria
(secuencia de aminocidos)
Estructura
Secundaria
Estructura
Terciaria
Estructura
Cuaternaria

FORMA

FUNCIN

Hydrophobic
interactions and
van der Waals
interactions
Polypeptide
backbone
Hydrogen
bond

Disulfide
bridge

Ionic bond

Estructura Primaria
(secuencia de aminocidos)
Estructura
Secundaria
Estructura
Terciaria
Estructura
Cuaternaria

FORMA

FUNCIN

PIBX

PIBX

Sickle-cell hemoglobin

Normal hemoglobin
Primary
structure

Val

His

Leu

Thr

Pro

Glu

Glu

Secondary
and tertiary
structures

subunit

Secondary
and tertiary
structures

Val

His

Leu

Thr

Pro

Val

Glu

Exposed
hydrophobic
region

Quaternary
structure

Quaternary Normal
hemoglobin
structure
(top view)

Molecules do
not associate
with one
another; each
carries oxygen.

subunit

Function

Primary
structure

Sickle-cell
hemoglobin

Function

Molecules
interact with
one another to
crystallize into
a fiber; capacity
to carry oxygen
is greatly reduced.

Desnaturalizaci
n

Proteina
normal

Proteina
desnaturalizada
Renaturalizacn

OH

OH
COOH

COOH
NH2

NH3+

pH

NH3+

NH2
COOH

SH

COOH

SH

OH

OH

COOH

COO-

NH2
NH2
COOH

NH2
pH

NH2

SH

COO-

SH

OCOONH2
NH2
COO-

S-

pH

ELECTROFORESIS
Electroforesis de zona: la carga neta de la protena pH del medio.
Normalmente, se realiza a pH alcalino, en el que la mayora de las protenas
presentan una carga global negativa. Cada protena migrar ms o menos en
funcin de su carga (que tambin determina hacia qu polo se dirigir la
protena, nodo (-) o ctodo (+) y su tamao. A mayor carga y menor tamao,
ms velocidad de migracin.

Isoelectroenfoque: se separan en funcin de su punto isoelctrico (pI). Se

crea un gradiente de pH dnde cada protena migrar hasta alcanzar su pI.

Separacin por tamao: permite separar protenas tratadas con SDS (sodio
dodecil sulfato) mediante un tamiz molecular (matriz), que hace que las
protenas ms pequeas corran ms que las ms grandes.