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Se distinguen 4 niveles en la estructura de una protena. La secuencia de
aminocidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se
mantiene mediante enlaces peptdicos. Por convencin, se escribe desde el
extremo que tiene el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.
Estructura primaria: secuencia de aminocidos Los enlaces peptdicos forman
el esqueleto de la protena, del que emergen las cadenas laterales de los
aminocidos. Las protenas se diferencian en la secuencia y nmero de
aminocidos. Aunque un pptido puede adoptar diferentes conformaciones,
cada protena tiene una nica estructura tridimensional en condiciones
fisiolgicas, que resulta ser la ms estable de todas las posibles, es decir,
aqulla con mayor nmero de interacciones dbiles entre sus tomos. La
secuencia de aminocidos que forma una protena determina su estructura
tridimensional y su funcin. Las llamadas protenas polimrficas admiten
variaciones en su estructura primaria, conservando su funcin. Las variaciones
en algunas zonas de las protenas tienen muy poca o ninguna repercusin en
su funcin, pero hay zonas crticas, en las que cualquier variacin afecta a la
estructura, y por tanto a la funcin de la protena. Estructura secundaria El
trmino estructura secundaria se refiere a la estructura que adopta
espacialmente una parte del polipptido. Ocurre cuando los hidrgenos de la
secuencia interactan mediante puentes de hidrgeno. Puente de hidrgeno:
se comparte un protn entre dos molculas, formando un enlace dbil. Dos
tipos de estructuras son particularmente estables y frecuentes en las
protenas: la hlice y la lmina . Hlice : la cadena adopta una estructura
helicoidal, que se mantiene mediante puentes de hidrgeno, con los grupos R
orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo carboxilo de
cada aminocido (n) se une mediante un puente de hidrgeno al grupo amino
de otro aminocido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un
mximo nmero de interacciones. Hlice Conformacin : la cadena queda
estirada y la estructura se dispone espacialmente en zigzag formando lminas
(hojas plegadas ). La disposicin puede ser paralela o antiparalela. Puede
darse entre regiones prximas o distantes del polipptido. Los grupos R
sobresalen de la lmina en ambos sentidos, de forma alterna. La conformacin
se estabiliza mediante puentes de hidrgeno, como en el caso anterior.
Lminas : antiparalela y paralela En las lminas los giros se forman por la
unin mediante un puente de hidrgeno del aminocido n y el n+3. Estructura
del giro en una lmina Al representar la estructura de una protena, si se
desea resaltar su estructura secundaria, las hlices alfa se representan como
cintas en espiral, las lminas beta como cintas en flecha y las regiones con otro
tipo de estructura como lneas finas (random coil). Representacin de la
estructura secundaria de una protena. Estructura terciaria Es la estructura
plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones
estn presentes entre hlices alfa y hojas plegadas (conformacin ). Es

especfica de cada protena y determina su funcin. Las caractersticas fsicas y

qumicas de la molcula dependen de su estructura terciaria. Las regiones de
la protena con una estructura secundaria definida se llaman dominos. La
estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la
forman. El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan
conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para
formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento est facilitado por
uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los
tomos de azufre del aminocido cistena. Hay dos tipos de protenas, segn su
estructura terciaria: Protenas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lmina.
Insolubles en el agua. Las protenas que dan forma y proteccin a los
organismos suelen ser fibrosas. Las protenas fibrosas se forman por repeticin
de estructuras secundarias simples. Protenas globulares: estructuras
globulares. Solubles en el agua. Muchas enzimas y protenas reguladoras
tienen esta forma. Las protenas globulares tienen una estructura terciaria ms
compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes. En las
protenas globulares, los residuos apolares se orientan hacia el interior
(hidrfobos), y los polares hacia el exterior (hidrfilos). Ejemplo de protena
fibrosa: colgeno Ejemplo de protena globular: mioglobina Las protenas
mantienen su estructura y funcin dentro de la clula, pero un cambio en las
condiciones puede suponer la alteracin de su estructura terciaria, llegando
incluso a perder su funcin. La prdida de la estructura terciaria de una
protena supone la prdida de su funcin. Se habla de desnaturalizacin
cuando el cambio en la estructura de la protena es tan grande que sta no
puede mantener su funcin. La mayora de las protenas se pueden
desnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes, o detergentes. La
desnaturalizacin no supone la ruptura de los enlaces covalentes, pero s de las
interacciones dbiles que mantienen la estructura tridimensional. Estructura
cuaternaria Slo est presente en las protenas que constan de ms de una
cadena de aminocidos. La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre
las distintas cadenas polipeptdicas que forman la protena, dando lugar a una
estructura tridimensional. Ejemplo de estructura cuaternaria: la hemoglobina
Cada una de las cadenas de aminocidos que componen la protena se
denomina protmero. En la siguiente figura tenemos un resumen de los
distintos niveles de la estructura de una protena: L