BIOENERGETICA

ENERGIA
Es la capacidad de realizar un trabajo. A pesar que existen varias formas de energa: qumica, luminosa, mecnica, etc. ,
solo hay dos tipos bsicos:

Potencial: es la capacidad de realizar trabajo como resultado de su estado o posicin. Puede estar en los enlace
qumicos, en un gradiente de concentracin, en un potencial elctrico, etc.

Cintica: es la energa del movimiento, puede existir en forma de calor, luz, etc.

En trminos bioqumicos, representa la capacidad de cambio, ya que la vida depende de de que la energa pueda ser
transformada de una forma a otra, cuyo estudio es la base de la termodinmica. Sus leyes son aplicables a los sistemas
cerrados o aislados, es decir aquellos que no intercambian energa con el medio que los rodea; las clulas son sistemas
abiertos, o sea pequeas partes de un sistema cerrado mayor. Las leyes de la termodinmica expresan:

1 Ley: en un sistema aislado la energa no se crea ni se destruye, puede ser transformada de una forma en otra.

2 Ley: no toda la energa puede ser usada y el desorden tiende a aumentar, lo que se conoce como entropa.

Las leyes de la termodinmica

Primera ley: la energa puede convertirse de una forma a otra, pero no puede crearse ni destruirse. La energa puede
almacenarse en varias formas y luego transformarse en otras.
Cuando los organismos oxidan carbohidratos, convierten la energa almacenada en los enlaces qumicos en otras formas de
energa. En el caso de las reacciones qumicas, esto significa que la suma de la energa de los productos de la reaccin y la de
la energa liberada en la reaccin misma es igual a la energa inicial de las sustancias que reaccionan.
Segunda ley: en el curso de las conversiones energticas, el potencial termodinmico o energa potencial termodinmica- de
un sistema en el estado final siempre ser menor que el potencial termodinmico del mismo sistema en el estado inicial. La
diferencia entre los potenciales termodinmicos de los estados inicial y final se conoce como cambio en la energa libre (o de
Gibss) del sistema y se simboliza como G.
Las reacciones exergnicas (que liberan energa) tienen un G negativo y las reacciones endergnicas (que requieren de
energa) tienen un G positivo. Los factores que determinan el G incluyen H, el cambio en el contenido de calor, y DS, el
cambio en la entropa, que es una medida del comportamiento aleatorio o desorden del sistema. Estos factores se relacionan
segn la siguiente frmula: G=H TS.
La entropa de un sistema es una medida del grado de desorden o grado de aleatoriedad de ese sistema.
Otra manera de enunciar la segunda ley de la termodinmica es que todos los procesos naturales tienden a ocurrir en una
direccin tal que la entropa del Universo se incrementa. Para mantener la organizacin de la cual depende la vida, los
sistemas vivos deben tener un suministro constante de energa que les permita superar la tendencia hacia el desorden
creciente. El Sol es la fuente original de esta energa.

SISTEMA ABIERTO Y CERRADO

a) Sistemas cerrados: Son los sistemas que no presentan intercambio con el medio ambiente que los rodea,
pues son hermticos a cualquier influencia ambiental. As, los sistemas cerrados no reciben ninguna
influencia del ambiente, y por otro lado tampoco influencian al ambiente. No reciben ningn recurso
externo y nada producen la acepcin exacta del trmino. Los autores han dado el nombre de sistema
cerrado a aquellos sistemas cuyo comportamiento es totalmente determinstico y programado y que

operan

con

muy

pequeo

intercambio

de

materia

energa

con

el

medio

ambiente.

b) Sistemas abiertos: son los sistemas que presentan relaciones de intercambio con el ambiente, a travs
de entradas y salidas. Los sistemas abiertos intercambian materia y energa regularmente con el medio
ambiente. Son eminentemente adaptativos, esto es, para sobrevivir deben reajustarse constantemente a
las condiciones del medio.

ENTORNO

Es todo lo k esta a nuestro (nerga(( pro k este vivo, como las plantas, animales , humanos, microrganismos, etc.

ENTALPIA
es una magnitud termodinmica, simbolizada con la letra Hmayscula, cuya variacin expresa una medida de la
cantidad de energa absorbida o cedida por un sistema termodinmico, es decir, la cantidad de energa que un
sistema intercambia con su entorno.
Es una funcin de estado de la termodinmica donde la variacin permite expresar la cantidad de calor puesto en
juego durante una transformacin isobrica, es decir, a presin constante en un sistema termodinmico, teniendo
en cuenta que todo objeto conocido se puede entender como un sistema termodinmico. Se trata de una
transformacin en el curso de la cual se puede recibir o aportar energa (por ejemplo la utilizada para un trabajo
mecnico). En este sentido la entalpa es numricamente igual al calor intercambiado con el ambiente exterior al
sistema en cuestin.

ENTROPIA
el ndice de la cantidad de energa no disponible en un sistema termodinmico dado en un momento de su evolucin.

CONSTANTE DE EQUILIBRIO
Las reacciones qumicas que transcurren en un recipiente cerrado pueden alcanzar un estado de equilibrio que se caracteriza
porque las concentraciones de los reactivos y de los productos permanecen inalteradas a lo largo del tiempo. Es decir, bajo
determinadas condiciones de presin y temperatura la reaccin no progresa ms y se dice que ha alcanzado el estado de
equilibrio.

BIONERGETICA

La bionergtica es la parte de la biologa muy relacionada con la fsica, que se encarga del
estudio de los procesos de absorcin, transformacin y entrega de energa en los sistemas
biolgicos.
En general, la Bioenergtica se relaciona con la Termodinmica, en particular con el tema de la
Energa Libre, en especial la Energa Libre de Gibbs.
Los cambios en la energa libre de Gibbs
nos dan una cuantificacin de la factibilidad
energtica de una reaccin qumica y pueden proveer de una prediccin de si la reaccin podr
suceder o no. Como una caracterstica general de La Bioenergtica, esta solo se interesa por los
estados energticos inicial y final de los componentes de unareaccin qumica, los tiempos
necesarios para que el cambio qumico se lleve a cabo en general se desprecian. Un objetivo
general de la Bioenergtica, es predecir si ciertos procesos son posibles o no; en general, la
cintica cuantifica qu tan rpido ocurre la reaccin qumica.

REACCION ENDERGONICA Y EXERGONICA

Una Energa( Endergonica es aquella que necesita un aporte de (nerga para que se lleve a cabo
Una Energa( Exergonica es la que libera (nerga al llevarse a cabo
Reacciones endergnicas son aquellas que requieren un aporte neto de energa para tener lugar: los productos
resultantes tienen ms energa que los reactivos de partida (la variacin de entalpa, H<0). Esto se manifiesta con un

enfriamiento, ya que el sistema qumico toma energa calorfica del medio que lo rodea para que ocurra la transformacin
(de ah que se conozcan tambin como reacciones endotrmicas).
Reacciones exergnicas son, por el contrario, aquellas que tienen lugar con un desprendimiento neto de energa: los
productos tienen menos energa que los reactivos de partida (la variacin de entalpa, H>0). Esa energa desprendida
se manifiesta en este caso con un incremento de la tremperatura del medio (de ah que se conozcan tambin como
reacciones exotrmicas).

REACCIONES ACOPLADAS
Las reacciones acopladas son aquellas donde la energa libre de una reaccin (exergnica) es utilizada para
conducir/dirigir una segunda reaccin (endergnica). Por lo tanto las reacciones acopladas representan reacciones
liberadoras
de
energa
acopladas
a
reacciones
que
requieren
energa..
En la clula, la energa liberada o que se hace disponible en una reaccin exergnica ( que libera energa), es utilizada
para mover otras reacciones endergnicas ( que consumen energa), en otras palabras la energa es utilizada para
realizar trabajo.

ANABOLISMO Y CATABOLISMO
El catabolismo (fase destructiva)
Su funcin es reducir, es decir de una sustancia o molcula compleja hacer una ms simple.
Catabolismo es, entonces, el conjunto de reacciones metablicas mediante las cuales las
molculas orgnicas ms o menos complejas (glcidos, lpidos), que proceden del medio externo
o de reservas internas, se rompen o degradan total o parcialmente transformndose en otras
molculas ms sencillas (CO2, H2O, cido lctico, amoniaco, etctera) y liberndose energa en
mayor o menor cantidad que se almacena en forma de ATP (adenosn trifosfato). Esta energa
ser utilizada por la clula para realizar sus actividades vitales (transporte activo, contraccin
muscular,
sntesis
de
molculas)
Las reacciones catablicas se caracterizan por:
Son reacciones degradativas, mediante ellas compuestos complejos se transforman en otros
ms sencillos.
Son reacciones oxidativas, mediante las cuales se oxidan los compuestos orgnicos ms o
menos reducidos, liberndose electrones que son captados por coenzimas oxidadas que se
reducen.
Son reacciones exergnicas en las que se libera energa que se almacena en forma de ATP.
Son procesos convergentes mediante los cuales a partir de compuestos muy diferentes se
obtienen siempre los mismos compuestos (CO2, cido pirvico, etanol, etctera).
El
anabolismo
(fase
constructiva)
Reaccin qumica para que se forme una sustancia ms compleja a partir otras ms simples.
Anabolismo, entonces es el conjunto de reacciones metablicas mediante las cuales a partir de
compuestos sencillos (inorgnicos u orgnicos) se sintetizan molculas ms complejas.
Mediante estas reacciones se crean nuevos enlaces por lo que se requiere un aporte de energa
que provendr del ATP.
Las molculas sintetizadas son usadas por las clulas para formar sus componentes celulares y
as poder crecer y renovarse o sern almacenadas como reserva para su posterior utilizacin
como
fuente
de
energa.
Las reacciones anablicas se caracterizan por:
Son reacciones de sntesis, mediante ellas a partir de compuestos sencillos se sintetizan otros
ms complejos.
Son reacciones de reduccin, mediante las cuales compuestos ms oxidados se reducen, para
ello se necesitan los electrones que ceden las coenzimas reducidas (NADH, FADH2 etctera)
las cuales se oxidan.
3

 Son reacciones endergnicas que requieren un aporte de energa que procede de la hidrlisis
del ATP.
Son procesos divergentes debido a que, a partir de unos pocos compuestos se puede obtener
una gran variedad de productos.

CATALIZADORES (ENZIMAS Y RIBOZIMAS)

CATALISIS
La catlisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reaccin qumica, debido a la participacin
de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catlisis son denominados inhibidores. Un concepto
importante es que el catalizador no se modifica durante la reaccin qumica, lo que lo diferencia de un reactivo.

CATALIZADOR INORGANICO

Catalizador inorgnico: sustancias que durante la reaccin no sufren cambios y s favorecen una
reaccin que ocurre espontneamente para que esta se lleve a cabo en menos tiempo.
Algunas caractersticas son:
Van a ayudar que las reacciones se realicen espontneamente
Durante la reaccin no sufren cambios
Los catalizadores son sustancias que aceleran las reacciones qumicas, pero de acuerdo a que sustancias estn
reaccionando es el catalizador que las va a acelerar. Los catalizadores orgnicos son los que conocemos como enzimas
y los inorgnicos son el resto de sustancia de origen inorgnicos, por ejemplo en determinadas reaccin podr actuar por
ej. el aluminio como catalizador y en otras otros elementos.
Se debe considerar como catalizadores tambin a la temperatura y superficie de contacto de las sustancia ya que
tambin modifican la velocidad de las reacciones qumicas.
Por ultimo debes considerar que existen sustancias que retardan las reacciones qumicas que se llaman retardadores o
catalizadores negativos

Tipos de Catalizadores

Catlisis se refiere al cambio en la velocidad de reaccin de un proceso qumico en la presencia de una sustancia
denominada catalizador. En la reaccin qumica, un catalizador sigue siendo el mismo, a diferencia de otros reactivos
que se consumen. Un catalizador puede funcionar en una variedad de reacciones qumicas, ya sea acelerando o
retardando el proceso qumico. El primero, o el que aumenta la velocidad de reaccin, se llama catalizador positivo, y
el segundo, que se conoce como catalizador negativo o inhibidor. El promotor es una sustancia que aumenta la
actividad cataltica, mientras que un veneno cataltico desactiva un catalizador.
Los catalizadores pueden ser homogneos o heterogneos, que depende de si existe un catalizador en la misma fase
que el sustrato. Los biocatalizadores son a menudo considerados como un grupo aparte.

ENZIMAS

Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos. Los enzimas son
catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente
su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que slamente aceleran las que
espontneamente podran producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiolgicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o
pH.
Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las
partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos
para que el cuerpo los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las
enzimas.
Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada rgano y
clula del cuerpo, como en:
La sangre
Los lquidos intestinales
La boca (saliva)
El estmago (jugo gstrico)
4

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy
variables, desde 62 aminocidoscomo en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa,16 hasta los 2 500 presentes en la sintasa de cidos grasos.17

HOLOENZIMA

Una holoenzima es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y un cofactor,
que puede ser un ion o unamolcula orgnica compleja unida (grupo prosttico) o no
(una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa yactivada catalticamente.
Las apoenzimas son enzimas que carecen de los componentes qumicos apropiados para realizar
la actividad cataltica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas,
denominadas cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o dbiles, le
aportan a la enzima los grupos y funciones qumicas que necesita. En estos casos, la parte
proteica de la enzima de denomina apoenzima y la fraccin no proteica es el cofactor.
Por lo tanto una holoenzima est formada por:
Apoenzima.
Cofactor.

APOENZIMA

La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores o coenzimas que
puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa.
La apoenzima es catalticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor adecuados,
constituye la holoenzima.

COENZIMA

Las coenzimas son cofactores orgnicos

no proteicos, termoestables,
que
unidos
a
una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen
en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el
mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones ogrupos funcionales, que
transportan de una enzima a otra.
A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reaccin qumica; por
ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se
agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar
como coenzima.

RIBOZIMAS
Las ribozimas son algunas molculas de ARN que tienen la capacidad de actuar como catalizadores, es decir, de
acelerar reacciones de forma especfica. Al igual que las enzimas proteicas poseen un centro activo que se une
especficamente a un sustrato y que facilita su conversin en un producto. Las ribozimas son menos verstiles que
las enzimas proteicas.

ENZIMA ESTRUCTURA QUIMICA

La estructura qumica de una enzima activa u Holoenzima esta formada por una parte proteica ( Apoenzima) formada
por cadenas polipeptdicas ya que las enzimas son protenas qumicas y una parte o porcin no proteica( Coenzima).
Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental cataltica es una estructura tridimensional llamada sitio activo donde los
aminocidos realizan las diversas funciones catalticas( hidrogenacin, deshidrigenacin, catlisis, sntesis, etc), algunas
enzimas requieren para su buen funcionamiento un componente no proteico llamado Coenzima, dentro de el se
encuentran las coenzimas como el NAD, FAD, etc y ciertos iones inorgnicos como el Fe, Mg, etc llamados cofactores
enzimticos.
Las enzimas tienen como funcin primordial la de acelerar la velocidad de una reaccin enzimtica y adquieren la
nomenclatura del sustrato al cual modifican, por ej, la enzima amilsasa desdobla al almidn, las lipasas a los lpidos, las
proteasas
a
las
protenas.
Se las encuentra en cada clula y en cada organelo celular, algunas actan individualmente y otras forman sistemas o
complejos multienzimticos.

ENZIMA: LOCALIZACION EN LA CELULA

Muchas de las enzimas se encuentran en el citoplasma de la clula, otros estn unidas a otras clulas como las enzimas respiratorias
que catalizan el metabolismo del acido lctico y tambin las sustancias derivadas al cidos aminados y cidos grasos. Hay otros que
intervienen en la sntesis de la protena, son parte integrantes de partculas citoplasmticas llamadas: Ribosomas

ENZIMA: FUNCION

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. son
indispensables en la transduccin de seales y en procesos de regulacin, normalmente por
medio de quinasas y fosfatasas. Tambin son capaces de producir movimientos de vesculas por
medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasa, en la membrana celular son las bombas de iones
implicadas en procesos de transporte activo. Sin las enzimas, el metabolismo no se producira a
travs de los mismos pasos,ni sera lo suficiente rpido para atender las necesidades de la
clula.
La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede
fosforilada en uno o ms carbonos. En ausencia de enzimas, esta reaccin se producira tan
lentamente que sera insignificante. Sin embargo, si se aade hexoquinasa que fosforila el
carbono 6 de la glucosa y se mide la concentracin de la mezcla en un breve espacio de tiempo,
luego se podr encontrar nicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto, las
redes de rutas metablicas dentro de la clulas dependen del conjunto de enzimas funcionales
que presenten.

IMPORTANCIA DE LOS CATALIZADORES

Aceleran o retardan las reacciones, osea que son importantes porque permiten tener bien controlada una reaccion,
ademas que ayuda a responder con rapidez o con lentitud, segun se quiera apresiar la reaccion.

ENZIMA
SITIO ACTIVO

El sitio activo es el lugar de la enzima donde se acopla el (los) sustrato(s), y es aqu deonde
ocurre la reaccin enzimtica.
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado.
La reaccin especfica que una enzima controla depende de un rea de su estructura terciaria.
Dicha rea se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otrasmolculas. Debido a
esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas molculas. Las molculas del sustrato se
unen al sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de ste es lo que
determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo slo puede entrar un determinado
sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminocidos que intervienen en la unin del
sustrato a la enzima y se denominan residuos de unin, mientras que los que participan de
forma activa en la transformacin qumica del sustrato se conocen como residuos catalticos. El
acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunci: "el sustrato se adapta al centro activo o
cataltico de una enzima como una llave a una cerradura". Aunque actualmente esta idea es
obsoleta, y se utiliza un modelo de encaje inducido propuesto por Daniel E. Koshland en 1958.

SITIO ALOSTERICO

El sitio alostrico es un sitio diferente de la enzima que sirva para controlarla. Al estar ocupado el sitio alostrico por su
sustrato especfico (un producto, un reactivo, una hormona, una coenzima, etc) la enzima no funciona. Est como
"apagada". Al estar el sitio alostrico libre, la enzima funciona. Est como "prendida".

COFACTOR
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario
para la accin de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica,
denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.
6

Aquellos cofactores que estn covalentemente unidos a la apoenzima son denominados grupos
prostticos, ya sean orgnicos (coenzimas) o inorgnicos.
Los cofactores son bsicamente de dos tipos, iones metlicos y molculas orgnicas,
denominadas coenzimas.
Los cofactores pueden clasificarse en funcin de la fuerza con que se unen a una enzima, con
cofactores dbilmente ligados denominados coenzimas y cofactores fuertemente unidos
denominados grupos prostticos. Algunas fuentes tambin limitan el uso del trmino "cofactor"
para las sustancias inorgnicas. Una enzima inactiva, sin el cofactor se llama una apoenzima,
mientras que la enzima completa con cofactor es la holoenzima.
Algunas enzimas o complejos de enzimas requieren varios cofactores. Por ejemplo, la
multienzimtico complejo piruvato deshidrogenasa en la unin de la gluclisis y el ciclo del cido
ctrico requiere cinco cofactores orgnicos y un ion metlico: pirofosfato de tiamina dbilmente
unida, lipoamida unido covalentemente y dinucletido de flavina adenina, y el co-sustratos
dinucletido de nicotinamida y adenina y coenzima A, y un ion metlico.
Cofactores inorgnicos.
Cuando el cofactor es un ion metlico pueden presentarse dos situaciones:
que el metal se encuentre fuertemente retenido por la protena o coenzima y siempre se
encuentren
asociados
que el enlace metlico no sea fuerte, con un alto grado de disociacin, slo formndose el
enlace en el momento de cumplir la enzima con su funcin cataltica
Cofactores orgnicos.
Cofactores orgnicos son molculas orgnicas pequeas que pueden ser ya sea dbilmente o
fuertemente unidos a la enzima y participan directamente en la reaccin. En este ltimo caso,
cuando es difcil de retirar sin la desnaturalizacin de la enzima, que puede ser llamado un grupo
prosttico. Es importante destacar que no existe una divisin clara entre libremente y cofactores
fuertemente unidos. De hecho, muchos tales como NAD puede ser fijado fuertemente en algunas
enzimas, mientras se est dbilmente ligado en otros.

COENZIMA

Las coenzimas son cofactores orgnicos

no proteicos, termoestables,
que
unidos
a
una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalticamente activa de la enzima. Tienen
en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el
mecanismo de catlisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones ogrupos funcionales, que
transportan de una enzima a otra.
A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reaccin qumica; por
ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protn) y por tanto se
agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar
como coenzima.

GRUPO PROSTETICO

Un grupo prosttico es el componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de algunas protenas y que se
halla fuertemente unido al resto de la molcula. Las protenas con grupo prosttico reciben el nombre de heteroprotenas
o protenas conjugadas. Hay protenas que adems del componente aminoacdico incluyen en su estructura un
componente diferente, fuertemente unido, que recibe el nombre de GRUPO PROSTTICO. En pocas palabras, el Grupo
Prosttico es la porcin NO Proteica de la molcula de las heteroprotenas. Hay enzimas que son protenas conjugadas,
se trata de enzimas que requieren algn cofactor (metlico u orgnico) y ste se halla ligado con fuerza de manera
permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimtico (metlico u orgnico) slo se une a la enzima durante la
catlisis no debe ser considerado un grupo prosttico. El HEMO constituye un grupo prosttico esencial para la estructura
y la actividad de numerosas protenas. Aunque la estructura de las hemoprotenas mantiene este grupo en forma estable
como la Hemoglobina, los Citocromos, las Peroxidasas, estudios recientes han mostrado que juega un rol importante en
ciertas
protenas
(factores
transcripcionales,
canales
inicos).

Las ENZIMAS son catalizadores biolgicos. Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones qumicas sin
modificarse; esto significa que puede ser utilizado una y otra vez. Las enzimas son protenas que tienen uno o ms
lugares llamados SITIOS ACTIVOS a los cuales se une al SUSTRATO, es decir la sustancia sobre la que acta la
enzima.
El
sustrato
es
modificado
y
convertido
en
1
o
ms
PRODUCTOS.

FUNCIN: Las Enzimas presentan la funcin la ESPECIFICIDAD de SUSTRATO, de manera que una enzima particular
solo actuar sobre cierto sustrato y no aceptan molculas relacionadas o que tengan una forma ligeramente distinta. Se
asemejan al modelo de la Llave con la Cerradura. La enzima tiene un sitio activo complementario para el sustrato.
Presentan un Sitio Alostrico. Algunas enzimas requieren cofactores para su actividad, por ejemplo los Citocromos
contienen un grupo prosttico formado por un complejo metaloporfirnico. Otras enzimas emplean pequeas molculas
no proteicas llamadas Coenzimas que se unen durante la reaccin para activar a la enzima. El NAD y el NADP son
importantes coenzimas. El modelo de la LLAVE con la CERRADURA consiste en la especificidad del SITIO ACTIVO, que
depende no solo de la estructura primaria de la protena, sino tambin de sus estructuras secundarias y terciarias. La
enzima tiene un sitio activo complementario para el sustrato y no aceptan molculas relacionadas o que tengan una
forma ligeramente distinta y es por eso que la ENZIMA y el SUSTRATO tienen una interaccin semejante a la Llave con
la Cerradura.

ENZIMAS: CLASIFICACION

ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

Una de las principales caracteristicas de las enzimas es su alta especificidad.

Las enzimas son especificas para:
a) el substrato
b) la reaccion
Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformacion de apenas un substrato o una
familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles
reacciones que ese substrato puede experimentar.
Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima
muestra especificidad absoluta para el substrato. Ese es el caso de la deshidrogenasa succinica,
que es especifica para el succinato, o la L-glutamico deshidrogenasa, especifica para el
glutamato.
Si la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima
muestra especificidad relativa para el substrato.

ENERGIA DE ACTIVACION
es la energa mnima que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. La energa de
activacin suele utilizarse para denominar la energa mnima necesaria para que se produzca una reaccin
qumica dada. Para que ocurra una reaccin entre dos molculas, stas deben colisionar en la orientacin correcta
y poseer una cantidad de energa mnima. A medida que las molculas se aproximan, sus nubes de electrones se
repelen. Esto requiere energa (energa de activacin) y proviene de la energa trmica del sistema, es decir la
suma de la energa traslacional, vibracional, etctera de cada molcula. Si la energa es suficiente, se vence la
repulsin y las molculas se aproximan lo suficiente para que se produzca una reordenacin de los enlaces de las
molculas.

MECANISMO DE ACCION CATALITICA

Para que la enzima (E) realice su funcin, primero debe unirse a un sustrato (S) y formar un
complejo enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luego de la reaccin, la enzima
queda libre para actuar sobre otro sustrato (S).

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCION ENZIMATICA

Concentracin de sustrato
la velocidad de reaccin enzimtica es directamente proporcional a la concentracin del sustrato.
En pequea concentraciones la accin enzimtica no se produce.
pH:
ptimo: pH al cual la enzima alcanza su mxima actividad. Por encima de ste o debajo de ste
su actividad disminuye.
Temperatura:
la actividad enzimtica aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar a un mximo (T
ptima) luego decrece, temperatura altas desnaturalizan la enzima, temperaturas bajas las
inhiben.
Activadores:
como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K...), que incrementan la velocidad de reaccin
de la enzima
Inhibidores:
son sustancias generalmente pesadas y sus efectos puedes ser irreversibles; venenos o
reversibles: competitivos: se unen en el centro activo, no-competitivos: se unen en cualquier otro
lugar que no sea el centro activo.
9

REGULACION ENZIMATICA

Retroinhibicin
Inhibicin del enzima regulador por el producto final
Se impide: Utilizacin innecesaria del primer sustrato Acumulacin del producto final
Acumulacin de intermediarios
ALOSTERICA
es un modo de regulacin de las enzimas por el que la unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico)
modifica las condiciones de unin de otra molcula, en otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima.
Inhibicin
es un modo de regulacin de las enzimas por el que la unin de una molcula en una ubicacin (sitio alostrico)
modifica las condiciones de unin de otra molcula, en otra ubicacin distante (sitio cataltico) de la enzima.

GLUCOLISIS Y METABOLISMO ANAEROBICO (FERMENTACION)

GLUCOLISIS
es la va metablica encargada de oxidar la glucosa con la finalidad de obtener energa para la clula. Consiste en
10 reacciones enzimticas consecutivas que convierten a la glucosa en dos molculas de piruvato, el cual es capaz
de seguir otras vas metablicas y as continuar entregando energa al organismo.

DONDE OCURRE LA GLUCOLISIS

La gluclisis ocurre en el citoplasma. La respiracin, que incluye el ciclo de Krebs y el transporte de
electrones, tiene lugar en la membrana celular de las clulas procariontes y en las mitocondrias de las
clulas eucariontes.
2. En la gluclisis y en el ciclo de Krebs, las coenzimas NAD+ y FAD aceptan tomos de hidrgeno
provenientes de la glucosa y se reducen a NADH y FADH 2, respectivamente. En la etapa final de
la respiracin, estas coenzimas ceden sus electrones a la cadena respiratoria.

ATP
El trifosfato de adenosina, mejor conocido como ATP, acta como el transportador ms
importante de energa qumica en todas las clula. A medida que el ATP transfiere su energa a
otras molculas, pierde su grupo fosfato terminal y se transforma en difosfato de andenosina
(ADP), que es la forma descargada o pobre de energa, es decir, la contrapartida del ATP. Por su
parte, el ADP puede, a su vez, aceptar energa qumica y recuperar un grupo fosfato para
transformase de nuevo en ATP, ya sea a expensas de la energa solar o qumica. El ATP acta
como un intermediario comn entre dos grandes redes de reacciones catalizadas
enzimticamente en la clula

ESTRUCTURA DEL ATP

Est conformada por tres molculas de fosfato unidas entre s con un enlace relativamente dbil
y una molcula de adenosina, ambas unidas a una molcula de ribosa (azucar).

NAD+

DEFINICION

La nicotinamida adenina dinucletido(abreviado NAD+, y tambin llamada difosfopiridina

nucletido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las clulas vivas. El
compuesto es un dinucletido, ya que consta de dos nucletidos unidos a travs de sus grupos
fosfato con un nucletido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida.
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones redox (oxidorreduccin), llevando los
electrones de una reaccin a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en dos formas en las
clulas: NAD+ y NADH. El NAD+, que es un agente oxidante, acepta electrones de otras
molculas y pasa a ser reducido, formndose NADH, que puede ser utilizado entonces como
agente reductor para donar electrones. Estas reacciones de transferencia de electrones son la
principal funcin del NAD+. Sin embargo, tambin es utilizado en otros procesos celulares, en
especial como sustrato de las enzimas que aaden o eliminan grupos qumicos de las protenas,
en modificaciones post-traduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las enzimas
10

que intervienen en el metabolismo del NAD+ son objetivos para el descubrimiento de

medicamentos.

FAD

DEFINICION

El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder reductor) en
reacciones metablicasredox;
su
estado oxidado (FAD)
se
reduce
a
FADH2 al
aceptar
dos tomos de hidrgeno (cada uno formado por un electrn y un protn)
Son coenzimas cuya funcin principal, en el metabolismo (tanto catabolismo como anabolismo) es la funcin de poder
reductor en reacciones redox, es decir, dona o acepta electrones.

PROCESO DE LA GLUCOLISIS
La gluclisis es un proceso que permite obtener ATP a las clulas, esta es una va catablica a
travs de la cual tanto las clulas oxidan diferentes molculas de glcidos y obtienen energa. El
hecho de que esta va ocurra en organismos muy diversos, indica que es una va metablica
conservada,
es
decir
presente
en
organismos
filogenticamente
distantes.
La degradacin hasta priuvato es parte del proceso catablico o degradativo de los glcidos,
porque estas molculas pueden seguir oxidndose y continuar entregando energa a la clula. Se
representan los principales intermediarios, su nmero de carbonos C y las fases de consumo y
produccin de ATP.
Paso 1
La serie de reacciones glucolticas se inicia con la activacin de la glucosa
La reaccin del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergnica. Parte de
la energa liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molcula de glucosa que
entonces se energiza.
Paso 2
La glucosa 6-fosfato sufre una reaccin de reordenamiento catalizada por una isomerasa, con lo
que se forma fructosa 6-fosfato.
Paso 3
La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa 1,6difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.
La enzima que regula esta reaccin es la fosfofructocinasa.
Ntese que hasta ahora se han invertido dos molculas de ATP y no se ha recuperado energa.
La fosfofructocinasa es una enzima alostrica, el ATP es un efector alostrico que la inhibe. La
interaccin alostrica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la gluclisis. Si existe
ATP en cantidades suficientes para otros fines de la clula, el ATP inhibe la actividad de la enzima
y as cesa la produccin de ATP y se conserva glucosa. Al agotar la clula la provisin de ATP, la
enzima se desinhibe y se reanuda la degradacin de la glucosa. Este es uno de los puntos
principales del control de la produccin de ATP.
Paso 4
La fructosa 1,6 -difosfato se divide luego en dos azcares de 3 carbonos, gliceraldehdo 3-fosfato
y dihidroxiacetona fosfato. La dihidroxiacetona fosfato es convertida enzimticamente
(isomerasa) en gliceraldehdo fsfato. Todos los pasos siguientes deben contarse dos veces para
tener en cuenta el destino de una molcula de glucosa.
Debemos recordar que hasta el momento no se ha obtenido ninguna energa biolgicamente til.
En reacciones subsecuentes, la clula recupera parte de la energa contenida en el PGAL.
Paso 5
Las molculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan tomos de hidrgeno con sus electrones,
y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reaccin de la cual la clula cosecha energa. El
producto de esta reaccin es el fosfoglicerato. Este compuesto reacciona con un fosfato
inorgnico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo fosfato recin incorporado se encuentra
unido por medio de un enlace de alta energa.
11

Paso 6
El fosfato rico en energa reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos molculas de ATP
por molcula de glucosa). Esa transferencia de energa desde un compuesto con un fosfato, de
alta energa se conoce como fosforfiacin.
Paso 7
El grupo fosfato remanente se transfiere enzimticamente de la posicin 3 a la posicin 2 (cido
2-fosfoglicrico).
Paso 8
En este paso se elimina una molcula de agua del compuesto 3 carbono. Este reordenamiento
interno de la molcula concentra energa en la vecindad del grupo fosfato. El producto es el
cido fosfoenolpirvico (PEP).
Paso 9
El cido fosfoenolpirvico tiene la capacidad de transferir su grupo fosfato a una molcula de
ADP para formar ATP y cido pirvico. (dos molculas de ATP y cido pirvico por cada molcula
de glucosa).

12

PRODUCTOS DE LA GLUCOLISIS
De la Gluclisis se obtienen 4 molculas de ATP, 2 molculas de NADH y cido pirvico o piruvato, de las 4 molculas de
ATP, solo 2 constituyen la ganancia neta de energa pues las otras 2 compensan las 2 molculas de ATP utilizadas para
fosforilar la glucosa( reaccin 1) transformando a la glucosa en glucosa 6- fosfato, y el otro ATP para fosforilar a la
fructosa 6- fosfato, transformado a la fructosa en fructosa1, 6 di fosfato, la ganancia neta de energa en la gluclisis es de
8 ATP, puesto que cada NADH equivale a 3 ATP.

13

el destino del piruvato obtenido en la gluclisis es variable; depende de la presencia o ausencia

de oxgeno molecular, y del tipo de metabolismo del organismo de que se trate. Los caminos a
seguir son:
1- Fermentacin
2- Respiracin anaerobia
3- Respiracin aerbica

FERMENTACION
La fermentacin es un proceso catablico de obtencin de energa a partir de la degradacin
incompleta de compuestos orgnicos y que tiene como producto final compuestos ms sencillos.
Su importancia biolgica radica en que es una va metablica que permite a los organismos que
la realizan, obtener energa biolgicamente utilizable, en condiciones anaerobias, ya que en este
proceso, por cada molcula de glucosa que se degrada se obtienen de 2 a 4 molculas de ATP. La
realizan organismos unicelulares como los lactobacilos y las levaduras.
FERMENTACIN: Glucosa enzimas compuestos orgnicos simples + ATP
-En la fermentacin ocurre la gluclisis que se produce en el citoplasma con la presencia de
enzimas especficas.
-En este proceso ocurre la degradacin incompleta de la glucosa u otro compuesto orgnico en
ausencia de O2.
-Se obtienen como productos finales, compuestos orgnicos simples como: el alcohol etlico,
liberando CO2 en la fermentacin que realizan las levaduras (fermentacin alcohlica o etlica) o
el cido lctico en la fermentacin que realizan las bacterias del yogurt (fermentacin lctica).
-Su balance energtico es de 2 a 4 molculas de ATP por cada molcula de glucosa que se
degrada.
Estos productos finales son utilizados por el hombre en la industria alimenticia, por ejemplo: el
alcohol etlico de la fermentacin alcohlica se emplea en la fabricacin de bebidas y licores y el
cido lctico de la fermentacin lctica en la elaboracin de yogurt y quesos, lo que est
relacionado con la importancia econmica de este proceso metablico.

FERMENTACION ALCOHOLICA (ocurre en el citoplasma)

La fermentacin alcohlica, tambin conocida como, fermentacin etlica, o del etanol, es un
proceso de tipo biolgico, en el cual se lleva a cabo una fermentacin sin presencia de oxgeno. Este
tipo de fermentacin se debe a las actividades de ciertos microorganismos, los cuales se encargan de
procesar azcares, como la glucosa, la fructosa, etc. (hidratos de carbono), dando como resultado un
alcohol a modo de etanol, CO2 (gas) y ATP (adenosn trifosfato), molculas que son utilizadas por los
propios microorganismos en sus metabolismos energticos.
En este tipo de fermentaciones, el piruvato (anin del cido pirvico), es descarboxilado,
convirtindose en acetaldehdo, el cual a su vez, es reducido a etanol a travs de la enzima, alcohol
deshidrogenasa, utilizando como dador de electrones al NADH (nicotinamida adenina dinucletido).
Alcohlica : 2 cido pirvico + 2 NADH = 2 etanol + 2 CO2 + 2 NAD +

FERMENTACION LACTICA (ocurre en el citoplasma)

Es una ruta metablica anaerbica que ocurre en el citosol de las clula, en la cual se oxida
parcialmente la glucosa para obtener energa y donde el producto de desecho es el cido lctico.
Este proceso lo realizan muchas bacterias (llamadas bacterias lcticas), hongos, algunos
protozoos y muchos tejidos animales; en efecto, la fermentacin lctica tambin se verifica en el
tejido muscular cuando, a causa de una intensa actividad motora, no se produce una aportacin
adecuada de oxgeno que permita el desarrollo de la respiracin aerbica. Cuando el cido
lctico se acumula en las clulas musculares produce sntomas asociados con la fatiga muscular.
Algunas clulas, como los eritrocitos, carecen de mitocondrias de manera que se ven obligadas a
obtener energa por medio de la fermentacin lctica; por el contrario, el parnquima muere
rpidamente ya que no fermenta, y su nica fuente de energa es la respiracin aerbica.
14

En esta reaccin el NADH se oxida y el cido pirvico se reduce transformndose en cido

lctico.
Lctica : 2 cido pirvico + 2 NADH = 2 cido lctico + 2 NAD +

METABOLISMO AEROBICO Y MITOCONDRIA

MITOCONDRIA

Las mitocondrias son los orgnulos productores de energa. La clula necesita energa para
crecer y multiplicarse, y las mitocondrias aportan casi toda esta energa realizando las ltimas
etapas de la descomposicin de las molculas de los alimentos. Estas etapas finales consisten en
el consumo de oxgeno y la produccin de dixido de carbono, proceso llamado respiracin, por
su similitud con la respiracin pulmonar. Sin mitocondrias, los animales y hongos no seran
capaces de utilizar oxgeno para extraer toda la energa de los alimentos y mantener con ella el
crecimiento y la capacidad de reproducirse. Los organismos llamados anaerobios viven en
medios sin oxgeno, y todos ellos carecen de mitocondrias.
Las mitocondrias son orgnulos celulares encargados de suministrar la mayor parte de
la energa necesaria para la actividad celular (respiracin celular). Actan, por lo tanto, como
centrales energticas de la clula y sintetizan ATP a expensas de los carburantes metablicos
(glucosa, cidos grasos y aminocidos). La mitocondria presenta una membrana exterior
permeable
aiones, metabolitos y
muchos polipptidos.
Eso
es
debido
a
que
contiene protenas que forman poros llamados porinas o VDAC(canal aninico dependiente de
voltaje), que permiten el paso de molculas de hasta 10 kDa de masa y un dimetro aproximado
de 2 nm.
Funcin.
La principal funcin de la mitocondria en la oxidacin de metaboltos (cclo de Krebs, betaoxidacin y oxidacin de cidos grasos). A partir de esto ltimo la mitocondria puede ser el
principal productor de energia mediante la fosforilacin oxidativa, que es dependiente de la
cadena transportadora de electrones. tambin sirve como almacn de sustancias como iones,
agua y otros compuestos. Adems sta organela aporta en la transcripcin de informacin
gentica a partir del ARN mitocondrial (ARNm)

ESTRUCTURA: MITOCONDRIA

Membranas
La mitocondria estn rodeadas por dos membranas diferentes en lo que corresponde a funcin y
actividad enzimtica. stas separan tres espacios: el citosol, el espacio intermembrana y la
matriz mitocondrial.
-Membrana externa: bicapa lipdica exterior la cual es permeable a iones, metabolitos y otras
macromolculas. Esto ltimo se debe a que contiene unas protenas llamadas porinas, las cuales
forman poros. Esta membrana realiza relativamente pocas funciones enzimticas o de
transporte.
-Membrana interna: sta membrana contiene ms protenas, carece de poros y es ms
selectiva en comparacin con la membrana externa. Contiene muchos complejos enzimticos y
sistemas de transporte transmembrana; stos estn implicados en la traslocacin de molculas.
Espacio intermembranoso Es un liquido similar al hialoplasma, este se localiza entre las dos
membranas. posee una alta concentracion de protones debido al bombeo de los mismos por los
complejos enzimticos de la cadena respiratoria. En este espacio se encuentran diversas
enzimas que intervienen en la trasferencia del enlace de alta energia del ATP.
15

Matriz mitocondrial
Contiene menos molculas que el citosol, aunque tiene iones, metabolitos, ADN circular
bicatenario, ribosomas tipo 70S y contiene ARNm. Se podra decir que tiene todos los organelos
que tendra una clula procariota. En sta parte de la mitocondria hay diversas rutas metablicas
esenciales para la vida, cmo el cclo de Krebs y la beta-oxidacin de cidos grasos, adems de
la oxidacin de aminocidos y algnas reacciones de sntesis de urea y grupos hem.
El genoma mitocondrial
Es el material gentico de lasmitocondrias, los orgnulos que generan energa para la clula. El
ADN mitocondrial se reproduce por s mismo semi-autnomamente cuando la clula eucariota se
divide. El ADN mitocondrial fue descubierto en 1963, por Margit M. K. Nass y Sylvan Nass
utilizando microscopia electrnica y un marcador sensitivo al ADN mitocondrial.1 Evolutivamente
el ADN mitocondrial desciende de genomas circulares pertenecientes a bacterias, que fueron
englobadas por un antiguo ancestro de las clulas eucariticas.

BIOGENESIS MITOCONDRIAL

Biognesis mitocondrial es el proceso por el que las nuevas mitocondrias se forman en la

clula. Biognesis mitocondrial es activado por numerosos seales diferentes en momentos de
estrs celular o en respuesta a estmulos ambientales. La mitocondria es un regulador clave de la
actividad metablica de la clula, y es tambin un orgnulo importante tanto en la produccin y
degradacin de los radicales libres. Se calcula que un mayor nmero de copias mitochodrial (o
mayor masa mitocondrial) es protectora de la clula.
Las mitocondrias se producen a partir de la transcripcin y traduccin de genes tanto en el
genoma nuclear y en el genoma mitocondrial . La mayora de la protena mitocondrial proviene del
genoma nuclear, mientras que el genoma mitocondrial codifica la mayora de las partes de
la cadena de transporte de electrones mitocondrial junto con rRNA ytRNA . Una adaptacin importante a
los resultados de la biognesis mitocondrial en los tejidos ms mitocondriales que aumenta las
enzimas metablicas de la gluclisis, la fosforilacin oxidativa y en ltima instancia una mayor
capacidad metablica mitocondrial.

METABOLISMO AEROBICO
DESCARBOXILACION OXIDATIVA DEL PIRUVATO

El piruvato (que posee tres tomos de carbono) generado en la etapa de gluclisis sale
del citoplasma y atraviesa la membrana externa mitocondrial de forma pasiva debido a la alta
permeabilidad de la misma. Posteriormente, ingresa a la matriz mitocondrial mediante un
mecanismo de simporte con protones que le permite atravesar la membrana interna de la
mitocondria (utilizando la fuerza protonmotriz generada por la cadena respiratoria). Dentro de la
matriz mitocondrial, el piruvato sufre una descarboxilacin oxidativa en la que interviene el
complejo de tres enzimas que forman la piruvato deshidrogenasa. Este complejo enzimtico
posee varioscofactores (pirofosfato de tiamina, lipoato, coenzima A, FAD y NAD+) y es el
encargado de catalizar la conversin del piruvato a acetil-CoA. Durante el proceso el grupo
carboxilo del piruvato se libera como dixido de carbono (CO2). A este proceso de
descarboxilacin lo acompaa un proceso de deshidrogenacin (oxidacin), mediante el cual el
resto de la molcula de piruvato termina conformando el grupo acetilo (de dos tomos de
carbono) del acetil-CoA. El aceptor ltimo de electrones de esta secuencia de reacciones es el
NAD+, que se reduce generando NADH y H+. Cuando concluye esta etapa, el acetil-CoA ingresa
al ciclo de Krebs.

CICLO DE KREBS

es una ruta metablica, es decir, una sucesin de reacciones qumicas, que forma parte de
la respiracin celular en todas las clulasaerbicas. En clulas eucariotas se realiza en la
matriz mitocondrial. En las procariotas, el ciclo de Krebs se realiza en el citoplasma

16

En organismos aerbicos, el ciclo de Krebs es parte de la va catablica que realiza la oxidacin

de glcidos,cidos grasos y aminocidos hasta producir CO2, liberando energa en forma
utilizable (poder reductor yGTP).
El metabolismo oxidativo de glcidos, grasas y protenas frecuentemente se divide en tres
etapas, de las cuales el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera etapa, los carbonos de
estas macromolculas dan lugar a molculas de acetil-CoA de dos carbonos, e incluye las vas
catablicas de aminocidos (p. ej.desaminacin oxidativa), la beta oxidacin de cidos grasos y
la gluclisis. La tercera etapa es la fosforilacin oxidativa, en la cual el poder reductor
(NADH y FADH2) generado se emplea para la sntesis de ATP segn lateora del acomplamiento
quimiosmtico.
El ciclo de Krebs tambin proporciona precursores para muchas biomolculas, como ciertos
aminocidos. Por ello se considera una va anfiblica, es decir, catablica y anablica al mismo
tiempo.
Las reacciones del ciclo
Reaccin 1: condensacin del oxalacetato con la acetil CoA
La enzima citrato sintasa condensa a la acetil-CoA (2C) con el oxalacetato (4C) para dar una
molcula de citrato (6C). Como consecuencia de esta condensacin se libera la coenzima A
(HSCoA). La reaccin es fuertemente exergnica: es irreversible.
Reaccin 2: isomerizacin del citrato a isocitrato
La isomerizacin del citrato en isocitrato ocurre por dos reacciones, que se resumen en una.
Reaccin 3: oxidacin y decarboxilacin del isocitrato
El isocitrato es sustrato de la isocitrato deshidrogenasa, enzima que tiene como cofactor un NAD,
que forma parte de la cadena respiratoria. En la reaccin 3 se resumen dos reacciones a partir
de las cuales el isocitrato forma -cetoglutarato (5C). Para lograr ese producto ocurre una
decarboxilacin, es decir la liberacin de una molcula de CO2, y la reduccin de un NAD que
permite la formacin de 3 ATP.
Reaccin 4: el -cetoglutarato se transforma en succinil-CoA
Este paso implica la segunda decarboxilacin oxidativa, catalizada por la -cetoglutarato
deshidrogenasa, que lleva a la formacin de succinil-CoA (4C). El NAD es la coenzima de la
deshidrogenasa, de manera que se formarn 3 ATP como consecuencia de la actividad de
cadena respiratoria.
Reaccin 5: la succinil-CoA rinde succinato y GTP
La succinil-CoA, es un tioster de alta energa con un G de hidrlisis de -33.5 KJ.mol-1
aproximadamente. La energa liberada por la ruptura de ese enlace se utiliza para generar un
enlace fosfoanhidro entre un fosfato y un GDP para dar 1GTP por fosforilacin a nivel de sustrato.
En la reaccin se libera HSCoA.
Reaccin 6: el succinato se transforma en fumarato
El succinato es oxidado a fumarato por la succinado deshidrogenasa, enzima que tiene como
cofactor al FAD: se producen 2ATP en la cadena respiratoria. La enzima usa FAD porque la
energa asociada a la reaccin no es suficiente para reducir al NAD.
El complejo enzimtico de la succinato deshidrogenasa es el nico del ciclo que est
asociado a la membrana mitocondrial de eucariotas, y en la membrana plasmtica de
procariotas.
Reaccin 7: el fumarato se hidrata y genera malato
La fumarasa cataliza la adicin de agua, es decir la hidratacin del fumarato. El producto de la
reaccin es el malato.
Reaccin 8: el malato se oxida a oxalacetato
Dada la naturaleza cclica de la va, las reacciones en su conjunto conducen a la regeneracin del
oxalacetato. La malato deshidrogenasa cataliza la oxidacin del malato a oxalacetato, con la
reduccin de un NAD: se forman 3 ATP en la cadena respiratoria.

Las reacciones son:

17

Molcula

I. Citrato

Enzima

1. Aconitasa

II. cis-AconitatoNota 1 2. Aconitasa

Tipo de reaccin

Reactivos
Productos
/
/
Coenzima
Coenzima
s

Deshidratacin
Hidratacin

H2 O
H2 O
NAD+

NADH + H+

Descarboxilacin
oxidativa

NAD+ +
CoA-SH

NADH + H+
+ CO2

6. Succinil CoA sintetasa

Hidrlisis

GDP
+ Pi

GTP +
CoA-SH

VII. Succinato

7. Succinato
deshidrogenasa

Oxidacin

FAD

FADH2

VIII. Fumarato

8. Fumarato Hidratasa

Adicin (H2O)

H2 O

IX. L-Malato

9. Malato deshidrogenasa

Oxidacin

NAD+

X. Oxalacetato

10. Citrato sintasa

Condensacin

III. Isocitrato

3. Isocitrato deshidrogenasa Oxidacin

IV. Oxalosuccinato

4. Isocitrato deshidrogenasa Descarboxilacin

V. -cetoglutarato

5. -cetoglutarato
deshidrogenasa

VI. Succinil-CoA

NADH + H+

MOLECULAS QUE PUEDEN INGRESAR AL CICLO DE KREBS

ATP
NADH
FADH2
CO2
ACETIL CO-A

CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES

La cadena de transporte de electrones es una serie de mecanismos de electrones que se
encuentran en la membrana plasmtica de bacterias, en la membrana interna mitocondrial o en
las membranas tilacoidales, que mediante reacciones bioqumicas producen trifosfato de
adenosina (ATP), que es el compuesto energtico que utilizan los seres vivos. Slo dos fuentes de
energa son utilizadas por los organismos vivos: reacciones de xido-reduccin (redox) y la luz
solar (fotosntesis). Los organismos que utilizan las reacciones redox para producir ATP se les
conoce con el nombre de quimioauttrofos, mientras que los que utilizan la luz solar para tal
evento se les conoce por el nombre de fotoauttrofos. Ambos tipos de organismos utilizan sus
cadenas de transporte de electrones para convertir la energa en ATP.
En un proceso de combustin de glucosa (materia orgnica):
Es una combustin controlada que permite sacar energa de forma muy ptima en cada paso.
La cantidad de energa importante se obtiene en la oxidacin de NADH y FADH2 a expensas de
reducir el O2.
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Esta reaccin red-ox es la forma en la que los organismos aerbicos obtienen energa. Hay
excepciones: hay bacterias que, en vez de reducir O2, usan S y los reduce a sulfdrico(SH2).
Se transforma energa elctrica en qumica. Ese transformador es la cadena de transporte de
electrones de la membrana interna de la mitocondria. Requiere ser estanco. Son protenas.
La cadena de transporte de electrones es un mecanismo para pasar electrones de 1 molcula a
otra. Algunos saltos generan suficiente energa para bombear H+ del interior de la membrana
interna al exterior de la mitocondria.
La cadena de transporte de electrones se transforma en un gradiente de H+. Los gradientes
tienden a homogeneizarse y slo pueden volver a travs del tubo que hay (donde se aprovecha
la energa liberada por el gradiente de H+ para fabricar ATP a partir de ADP). Se conoce como
teora quimiosmtica de Michel.
Una molcula tiene un potencial red-ox negativo cuando tiene tendencia a ceder electrones a
otra molcula. Se le da a un par de H+/H2.
La tendencia a obtener electrones de H+/H2 es el potencia red-ox positivo.
Cuando hay una oxidacin y reduccin en una reaccin red-ox, hay un cambio. La diferencia de
potencial red-ox evala los cambios que se producen.

FOSFORILACION OXIDATIVA

es un proceso metablico que utiliza energa liberada por la oxidacin de nutrientes para
producir adenosina trifosfato (ATP). Se le llama as para distinguirla de otras rutas que producen
ATP con menor rendimiento, llamadas "a nivel de sustrato". Se calcula que hasta el 90% de la
energa celular en forma de ATP es producida de esta forma.1
Consta de dos etapas: en la primera, la energa libre generada mediante reacciones qumicas
redox en varios complejos multiproteicos -conocidos en su conjunto como cadena de transporte
de electrones- se emplea para producir, por diversos procedimientos como bombeo, ciclos
quinona/quinol o bucles redox, un gradiente electroqumico de protones a travs de
una membrana asociada en un proceso llamado quimiosmosis. La cadena respiratoria est
formada por tres complejos de protenas principales (complejo I, III, IV), y varios complejos
"auxiliares", utilizando una variedad de donantes y aceptores deelectrones. Los tres complejos se
asocian en supercomplejos para canalizar las molculas transportadoras de electrones,
lacoenzima Q y el citocromo c, haciendo ms eficiente el proceso.

BALANCE ENERGETICO DE LOS PRODUCTOS DEL METABOLISMO AEROBICO

El balance energtico es la diferencia de ATP (adenosn trifosfato) ganado menos el utilizado en ambos tipos de
respiracin.
En la aerobia es de 38 molculas de ATP; y en la anaerobia es de 2 molculas de ATP.

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