BIOQUMICA I

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

1.
2.
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5.

Son los catalizadores de las reacciones qumicas de los sistemas

biolgicos.
Tienen gran poder cataltico.
Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato.
Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y
temperatura.
La mayora de las enzimas son protenas:
La funcin depende de la integridad de la conformacin proteica nativa.
Existen enzimas que son protenas simples y otras que requieren componentes

qumicos adicionales:
Cofactores:
iones inorgnicos.
complejos orgnicos : coenzimas, grupos prostticos.
Holoenzima/ Apoenzima + Cofactor.

6. Las enzimas se clasifican segn la reaccin catalizada.

COFACTORES ENZIMTICOS

En las enzimas el cofactor puede actuar como centro cataltico

primario, grupo puente para reunir el sustrato y la enzima
agente estabilizante de la actividad enzimtica (conformacin).

IONES METLICOS COMO COFACTORES

(Algunos de los elementos inorgnicos que actan como cofactores para las enzimas)

ION
Cu2+
Fe2+ or Fe3+

K+

ENZIMA
Citocromo oxidasa
Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa

Piruvato quinasa

Mg 2+

Hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa, piruvato quinasa

Mn2+

Arginasa, ribonucleotido reductasa

Mo

Dinitrigenasa

Ni2+

Ureasa

Se
Zn2+

Glutatin peroxidasa
Anhidrasa carbnica, alcohol deshidrogenasa , carboxipeptidasas A y
B

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

NUMERO DE
CLASIFICACIN

CLASE DE
ENZIMA

TIPO DE REACCIN CATALIZADA

Oxidoreductasas

Transferencia de electrones, casi siempre en forma de iones hidruro

o tomos de hidrgeno.

Transferasas

Hidrolasas

Liasas

Formacin de dobles enlaces por eliminacin de grupos o adicin

de grupos o un doble enlace.

Isomerasas

Transferencia de grupos dentro de una molcula para dar formas

isomricas.

Ligasas

Transferencia de grupos funcionales de una molcula a otra.

Ruptura de enlaces por hidrlisis.

Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por condensacin

acoplada con la ruptura de ATP.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

1.

Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido reduccin o redox.

Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxido reduccin (NAD+,
NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras
la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de
oxidacin, por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar
la reaccin cataltica.
Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

2.

Transferasas: Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de

ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos
de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc.
Ejemplos: transaminasas, quinasas.

3.

Hidrolasas: Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente

obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de
los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra
hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'.
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

4.

Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y

NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace, capaces
de catalizar la reduccin en un sustrato. El sustrato es una molcula, la
cual, se une al sitio activo de la enzima para la formacin del complejo
enzima-sustrato. El mismo, por accin de la enzima, es transformado en
producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro
sustrato.
Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

5.

Isomerasas: Actan sobre determinadas molculas obteniendo de ellas

sus ismeros de funcin o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin
y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo
formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin.
Ejemplo: epimerasas (mutasa).

6.

Ligasas: Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados

"fuertes" mediante el acoplamiento a sustancias de alto valor energtico
(como el ATP).
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se nombran segn las reaccines que catalizan:
Nmero clasificatorio de 4 dgitos

Nombre sistemtico (oficial internacional) terminado en -asa

Nombre trivial
Ejemplo:
ATP + D Glucosa ADP + D Glucosa - fosfato

Nmero clasificatorio: E.C. 2.7.1.1

2 Clase : Transferasa.
7 Subclase : Fosfotransferasa.
1 Fosfotransferasas con OH como aceptor
1 D-glucosa como aceptor del fosfato

Nombre sistemtico: ATP: glucosafosfotransferasa

Nombre trivial: hexoquinasa

ESPECIFICIDAD
MODELOS DE ACTUACIN DE LAS ENZIMAS

MODELOS DE ACTUACIN DE LAS ENZIMAS

Modelos de accin enzimtica. Modelo llave-cerradura de Fischer

Modelos de accin enzimtica. Modelo de ajuste inducido de Koshland.

Modelo de ajuste inducido de Koshland. Hexoquinasa

 cmo funcionan las enzimas ?

En condiciones fisiolgicas las

reacciones sin catalizar

tienden a ser lentas
(estabilidad de biomolculas)
Muchas reacciones
bioqumicas suponen
situaciones poco probables
Una enzima soluciona estos
problemas proporcionando
un ambiente tridimensional
favorable a la reaccin (sitio
activo)

LAS ENZIMAS ALTERAN LAS VELOCIDADES DE

REACCIN PERO NO LOS EQUILIBRIOS

EN EL ESTADO DE TRANSICIN LAS

INTERACCIONES ENTRE LA ENZIMA Y EL
SUSTRATO SON PTIMAS

EN EL ESTADO DE TRANSICIN LAS

INTERACCIONES ENTRE LA ENZIMA Y EL
SUSTRATO SON PTIMAS

GRUPOS CATALTICOS ESPECFICOS

CONTRIBUYEN A LA CATLISIS

CAMBIO CONFORMACIONAL DE LA HEXOQUINASA

CINTICA ENZIMTICA
La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones
qumicas que son catalizadas por las enzimas.

La velocidad de la reaccin va aumentando a medida que

aumenta la concentracin de sustrato hasta que la enzima se
satura.

FACTORES FSICO-QUMICOS QUE PUEDEN

MODIFICAR LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse
modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos
pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras.
Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima ver
incrementada su actividad hasta el momento en que comience la
desnaturalizacin de la misma, que dar lugar a una reduccin progresiva de
dicha actividad.
pH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes
enzimas. Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver
modificada su carga elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar
la estructura de los aminocidos y por tanto la actividad enzimtica.
Concentracin salina: al igual que en los casos anteriormente
mencionados, la concentracin de sales del medio es crucial para una
ptima actividad enzimtica. Una elevada concentracin o una ausencia de
sales en el medio pueden impedir la actividad enzimtica, ya que las
enzimas precisan de una adecuada concentracin de iones para mantener su
carga y su estructura.

EL MODELO DE MICHAELIS-MENTEN (1913)

Como las reacciones catalizadas por enzimas son saturables, la
velocidad de catlisis no muestra un comportamiento lineal en
una grfica al aumentar la concentracin de sustrato.
Mecanismo de unin de nico sustrato para una
reaccin enzimtica. k1, k-1 y k2 son las constantes
cinticas para cada una de las etapas de la
reaccin.

LEONOR MICHAELIS

MAUD MENTEN

CONCENTRACIN DE SUSTRATO VERSUS

VELOCIDAD DE REACCIN

Representacin grfica de la curva de saturacin de una enzima donde se puede

observar como evoluciona la relacin entre la concentracin de sustrato y la
velocidad de la reaccin.

INHIBICIN ENZIMTICA
Los inhibidores enzimticos son molculas que reducen o
anulan la actividad enzimtica. Estos inhibidores pueden unirse
a las enzimas de forma reversible o irreversible.

Esquema de una reaccin enzimtica en presencia de un

inhibidor enzimtico de unin reversible.

INHIBIDOR IRREVERSIBLE
Modifica qumicamente a la enzima.
E+I

Inactivan una enzima de forma irreversible.

Unin irreversible por medio de enlaces covalentes.
Modificaciones qumicas de los grupos catalticos.
Modificada la enzima, y est siempre inhibida.

Estas reacciones decaen de forma exponencial y suelen ser saturables.

Mantienen una cintica de primer orden con respecto al inhibidor.

INHIBIDOR REVERSIBLE
Establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo
enzima-substrato o con ambos
E+I

EI

ES + I

ESI

La unin del inhibidor y la enzima es reversible.

Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad.
Hay 3 tipos:
1. Competitiva.
2. No Competitiva.
3. Acompetitiva (Alostrica)

INHIBICIN COMPETITIVA

INHIBICIN NO COMPETITIVA

INHIBICIN ACOMPETITIVA

ENZIMAS REGULADORAS
1.Enzimas alostricas:
Son reguladas por unin no-covalente de moduladores
Constituyen excepciones a muchas reglas generales:
- Efecto homotrpico [positivo (activacin) o negativo (inhibicin)]: varias
molculas (sustrato)
idnticas se unen a la enzima.
- Efecto heterotrpico (positivo o negativo): Diferentes sustancias (inhibidor
y sustrato) se unen a la enzima.
Hay dos modelos que explican el comportamiento cintico de las enzimas
alostricas:
- Modelo simtrico (Monod): Conformacin T (tensa) y R
(relajada)
- Modelo secuencial (Koshland): Cambio conformacional

ENZIMAS REGULADORAS
2.Modulacin covalente reversible:
Fosforilacin
Adenilacin
Uridililacin
ADP- ribosilacin
Metilacin