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MORELOS
FACULTAD DE MEDICINA
1 B
PRCTICA No.9
DETERMINACIN DE HEMOGLOBINA EN SANGRE Y LOS
DIFERENTES GRADOS DE ANEMIAS.
OBJETIVOS
Al finalizar la prctica el alumno ser capaz:
1. Conocer la estructura de la hemoglobina como ejemplo de protena, la funcin
de la hemoglobina en el transporte de oxgeno en el organismo y los factores
que pueden alterar el transporte de oxgeno por la hemoglobina.
2. Definir la funcin de la hemoglobina como amortiguador y el concepto de
anemia y conocer la clasificacin general de las mismas.
3. Conocer algunas de las formas anormales de la hemoglobina y sus
implicaciones clnicas.
HIPTESIS
INTRODUCCIN
La hemoglobina es una ferroprotena presente en el interior de los eritrocitos en
donde ocupa de un 35 a 38% del volumen total de estas clulas, cuya funcin
principal es el transporte de oxgeno a los pulmones de los tejidos.
La hemoglobina de los mamferos es un tetrmero, constituido por 4 subunidades
pilopeptdicas cada una con un grupo prosttico, llamado HEMO por esta razn
se comprende que la hemoglobina es una protena conjugada o compuesta, a la
cual dividiremos para su estudio en su porcin proteica propiamente dicha y a la
no proteica o grupo prosttico HEMO.
PORCIN PROTEICA
Est formada por 4 cadenas o subunidades polipeptdicas, cada una puede tener
diferente composicin de aminocidos y en conjunto forman la protena llamada
globina, la cual contiene 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta en la hemoglobina A 1 y
puede tener otro tipo de cadenas de otros tipos de hemoglobina.
La hemoglobina tiene un peso molecular de 64,000 daltons 16,750 de cadena alfa
con 141 aminocidos y 16,500 de cadena beta con 146 aminocidos.
Para poderse imaginar la posicin en el espacio de la molcula se debe considerar
un tetraedro, con una cadena polipeptdica enrollada sobre s misma en forma
esfrica (ver esquema).
Oxihemoglobina
Cuando exista una presin del oxigeno alta (pulmones) la Hb capta el O2 cuando
esta disminuye (tejido) lo libera La presin parcial del oxgeno (pO2) en el aire
alveolar es de 100 mm de Hg, en los tejidos perifricos es de solo 40 mm de Hg.
Es importante mencionar su funcionamiento en la curva de disociacin de la
hemoglobina para entender mejor su funcionamiento. Esta curva, en forma de S
itlica representa la afinidad de la Hb por el O2 a diferentes presiones de este
ltimo.
transporte del 25% del CO2 gracias a los residuos del aminocido histidina
presente en sus cadenas polipeptdicas.
Es importante recordar que la hemoglobina a al contacto con el O2 no se oxida, o
sea que no entra en unin covalente con el oxgeno, sino que solo se oxigena.
FUNDAMENTO
La mayor parte de los derivados de la hemoglobina y la hemoglobina misma en
presencia de soluciones alcalinas diluidas se oxigena rpidamente con el oxgeno
del aire y reacciona con el lcali formando oxihemoglobina de color rojo brillante
que colorea a la solucin de manera proporcional, este compuesto tiene un
espectro de absorcin cuya longitud de onda es de 540 nm. Pos lo tanto es
directamente proporcional a la cantidad de hemoglobina presente.
La identificacin de las densidades de hemoglobina est basado sobre las
caractersticas de los espectros de absorcin.
MATERIAL
Material de vidriera con un micro pipeta de 25 microlitos
Lanceta estril para puncin
Torundas con alcohol
Espectrofotmetro digital con filtro verde, azul y rojo
Solucin patrn de Hb con 0.1
Solucin de carbonato de sodio al 0.1%
MTODO
1
0
5
0
2
1
4
0
3
2
3
0
4
3
2
0
5
4
1
0
6
5
0
0
7
0
5
20
RESULTADOS
El tubo 1 es el blanco y tiene un valor de 0 gramos por decilitro; los tubos de 2 al 6
establecen los puntos de la curva de calibracin y sus valores estarn dados en
base a la concentracin del patrn de Hb 20 g/dl. El tubo 6 contiene
exclusivamente la solucin patrn si diluir; Calcule la concentracin de
hemoglobina en cada uno de ellos.
[
]
D.O St
Hb = Factor x
D.O Problema.
REPORTE
Tubo
Cantidad
sangre (L)
de D.O.
Concentracin de
hemoglobina.
2
3
4
5
6
7
8 - PB
5
10
15
20
25
30
20
(mg/dL)
6.98
14.11
20.94
29.12
32.27
40.9077
19.85
0.186
0.376
0.558
0.776
0.860
1.090
0.529
Factor= 37.53
1.2
Densidad ptica
1
0.8
0.6
0.4
0.2
0
0
10
15
20
25
30
35
45
Concentracin de hemoglobina
40
35
30
25
20
15
10
5
0
0
0.2
0.4
0.6
0.8
1.2
Densidad ptica
DISCUSIN
De acuerdo con los resultados de la cantidad de sangre 20 L, el paciente
presenta una policitemia, sin embargo, para hacer un diagnstico se debe hacer
uso de otras herramientas como la biometra hemtica y el hematocrito.
En estos resultados se observ que todos obtuvieron un valor ms alto del normal,
lo cual posiblemente se deba al estndar; sin embargo, para hacer tal
aseveracin, debe compararse los resultados de todos los equipos.
De igual forma, la manera en la que se tom la muestra puede ser determinante,
aunque en este caso no interfiere mucho ya que lo que se buscaba era la
hemlisis de los eritrocitos para dejar libre toda la hemoglobina.
CONCLUSIN
La concentracin de hemoglobina es indicativo de ciertas enfermedades como es
la anemia y la policitemia, las cuales se pueden caracterizar gracias a ste y otros
parmetros como es el hematocrito y la biometra hemtica.
La hemoglobina es una protena muy importante, ya que gracias a ella se da el
transporte de gases en su forma de oxihemoglobina y carboxihemoglobina.
CUESTIONARIO
1.- Qu es la hemoglobina?
Pigmento que da color a la sangre, contenido en los hemates de todos los
vertebrados y disuelto en el plasma sanguneo de algunos invertebrados. Se oxida
fcilmente en contacto con el aire, ya atmosfrico, ya disuelto en agua, y se
reduce luego para proporcionar a las clulas el oxgeno que necesitan para su
respiracin.
2.- Cmo esta forma la molcula de HEMOGLOBINA?
Est formada por cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) que se unen a un grupo
hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molcula de
oxgeno.
3.- Cul es el peso molecular de la hemoglobina y como estn constituidas
sus cadenas?
Pesa 64 kDa.
Grupo Hemo: unin de protoporfirina unida a un ion ferroso.
Cuatro globinas.
4.- Qu es el grupo Prosttico (HEMO) y describe como est constituida
qumicamente?
Proviene de la unin del succinil-CoA a una glicina, formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX. Despus la
protoporfirina IX se une a un ion ferroso.
5.- Cul es la funcin de Hemoglobina?
- Transporta el O2 del aparato respiratorio a los tejidos perifricos.
- Transporta el CO2 y los protones desde los tejidos perifricos hasta los
pulmones para ser excretados.
6.- Cul es el origen de la Hemoglobina?
7.- Qu es la Oxihemoglobina y cual es causa?
Es la hemoglobina que se une al oxgeno, cuando es transportada por los
eritrocitos hasta los alvolos donde se lleva a cabo la hematosis.
8.- Qu ocurre cuando hay una disminucin de hemoglobina?
Se presentan anemias. Esto quiere decir que va a haber una pobre oxigenacin, lo
que va a dar como resultado una hipoxia de los tejidos.
9.- Qu ocurre cuando hay un aumento de hemoglobina?
BIBLIOGRAFA
http://es.wikipedia.org/wiki/Hemoglobina
http://es.wikipedia.org/wiki/Oxihemoglobina
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/000589.htm