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Cmo influye la concentracin de sustrato en la velocidad de la

reaccin?

En toda reaccin catalizada por un enzima, si se mantiene constante

la concentracin del E, la velocidad de la reaccin aumenta
exponencialmente al incrementarse la concentracin del sustrato, ya
que al existir ms molculas de sustrato es ms probable el encuentro
con el enzima y la formacin del complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rpido para concentraciones bajas de
sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo ms lento
hasta que la concentracin del sustrato alcanza un cierto valor, a partir
del cual, aunque aumente la concentracin del mismo, no aumenta la
velocidad de la reaccin. Esto es debido a que el enzima esta
saturada por el sustrato; es decir, todas las molculas del enzima
estn unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre
esto, se dice que la reaccin ha alcanzado la velocidad mxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variacin de
la velocidad de una reaccin enzimtica en funcin de la
concentracin del sustrato y propusieron la siguiente ecuacin, que es
vlida para concentraciones de sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reaccin para una determinada concentracin
de sustrato.
Vmax es la velocidad mxima de la reaccin.

[S] es la concentracin del sustrato.

Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es
caracterstica de cada enzima.
Si en la ecuacin (1) hacemos V = Vmax

y despejamos Km

obtenemos que Km = [S]

Km. Se puede definir como la concentracin de sustrato necesario
para que la velocidad de la reaccin sea la mitad de la velocidad
mxima. Se mide en unidades de concentracin. La Km nos indica la
afinidad de un enzima por su sustrato:
Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato
ya que se necesita una concentracin de sustrato elevada para
alcanzar la mitad de la velocidad mxima.
Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el
sustrato ya que se necesita una concentracin de sustrato baja para
alcanzar la mitad de la velocidad mxima.
http://www.2bachillerato.es/biologia/tema5/p5.html
http://es.slideshare.net/fmedin1/enzimas-presentation-733557

Explica qu le sucede a la enzima del tubo que se hierve antes de

incubarlo a 40 C.

Puesto que la estructura proteica es la que determina la actividad enzimtica,

cualquier causa que perturbe esta estructura puede llevar a una prdida de
actividad. Aunque el rango general de temperaturas adecuadas para las
reacciones enzimticas es muy estrecho, los cambios ligeros suelen tener una
considerable influencia. La temperatura ptima para la mayora de las reacciones
enzimticas est, con pocas excepciones, entre 30C y 40C, en que la
actividad es mxima. Al aumentar la temperatura, la velocidad de reaccin
aumenta y, para casi todas las enzimas, un incremento de 10C duplica e incluso
triplica la velocidad de reaccin. Por otro lado, sin embargo, ese mismo aumento
de temperatura acelera tambin la inactivacin de la enzima por desnaturalizacin
trmica. Para muchas enzimas la regin de inactivacin trmica extensiva est
muy prxima de la temperatura ptima.

En pocas palabras podramos resumir que lo que ocurre al calentar una enzima en
su rango funcional es un aumento de su actividad, una disminucin de la actividad
enzimtica ocurre al enfriarse estas.

Esto puede ocurrir porque hay mas colisiones energticas, por que el numero de
colisiones por unidad de tiempo aumenta, de esta manera aumenta la velocidad
de encuentro del sustrato con la enzima, o porque el calor de las molculas en el
sistema aumenta.

http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/sc
hmidth02/parte02/02.html

http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/enz_act.htm

7 A qu temperatura la reaccin result ms rpida?

La reaccin que resulto ms rpido fue la que se someti a 50c.