INDICE

i. ndice
ii. Introduccin
iii. Objetivos
I . Definicin de las protenas
I I . Estructura de las protenas
I I I . Clasificacin de las protenas
I V. Funcin de las protenas
V. Propiedades de las protenas
VI . Sntesis de las protenas
VI I . Importancia de las protenas en la alimentacin
VI I I . Importancia en la nutricin
I X. Conclusiones
X. Anexos
XI . Bibliografa






















INTRODUCCION

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por C, H, O, N. Pueden adems
contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre
otros elementos.
Las protenas proporcionan estructuras, catalizan reacciones celulares y llevan a cabo
multitud de tareas. Su papel central en la clula queda reflejado en el hecho que la
informacin gentica se expresa en forma de protenas. Existe para cada protena un
segmento de ADN que codifica la informacin que especifica su secuencia de aminocidos.




























OBJETIVOS

Estudiar la importancia que tienen las protenas y los aminocidos en el correcto
funcionamiento fisiolgicos de los seres vivos.
Conocer ms a fondo las protenas y sus clasificaciones, las consecuencias de sus
deficiencias y excesos
Definir qu es una protena y destacar su multifuncionalidad.
Describir la estructura de las protenas. Reconocer que la secuencia de aminocidos
y la conformacin espacial de las protenas determinan sus propiedades biolgicas.
Describir las funciones ms relevantes de las protenas: catlisis, transporte,
movimiento y contraccin, reconocimiento molecular y celular, estructural,
nutricin y reserva, y hormonal.















I. DEFINICIN







Figura N1
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno
y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de
aminocidos y seran, por tanto, las monmeras unidades. Los aminocidos estn
unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da
lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de
10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el nmero es
superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las protenas
estn codificadas en el material gentico de cada organismo, donde se especifica su
secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora.














II. ESTRUCTURA








Figura N2. Estructura Primaria
Para analizar la estructura de una protena, por su elevado tamao, podemos distinguir
varios niveles: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

2.1.ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia lineal de los aminocidos que forman una protena, es decir, la relacin
de los aminocidos que ocupan las diferentes posiciones dentro de la cadena. El orden
de colocacin de los aminocidos viene determinado por la informacin gentica que
dispone la clula de cada protena. La secuencia primaria es una caracterstica
especfica de cada protena y determina los dems niveles de su estructura y, por tanto,
su forma espacial, que condiciona su funcin biolgica.
La variacin de la estructura primaria, por pequea que sea, puede alterar o destruir la
forma espacial habitual de la protena y, por consiguiente, su funcin. Comparando la
estructura primaria de protenas homlogas de diferentes organismos podemos
establecer distancias evolutivas en funcin del nmero de aminocidos que varan.
Al unirse los aminocidos, queda un eje de la molcula donde se repiten
montonamente un grupo carbonilo (derivado del carboxilo), un grupo amino y un
carbono que lleva unidos un tomo de hidrgeno y un grupo lateral. A medida que se
forma una protena y se van uniendo los aminocidos, comienzan a interaccionar entre
ellos y con el medio que los rodea por enlaces dbiles, lo que determina que el eje de
molcula se pliegue y aparezcan estructuras de orden superior.


















Figura N3. Estructura Secundaria hlice
2.2.ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de protenas se refiere a ciertos patrones de plegamiento del
eje de la molcula que se repiten en algunas zonas de muchas protenas. Estas
estructuras son consecuencia de la formacin de puentes de hidrgeno entre los
tomos que participan en los enlaces peptdicos, sin que intervengan los grupos laterales
de los aminocidos. Por esta razn, muchas protenas diferentes pueden formar estas
estructuras. Hay dos tipos principales de estructuras secundarias:
La hlice , conformacin en que el eje de la molcula adopta una estructura ordenada
en forma de espiral o hlice que se mantiene por puentes de hidrogeno entre el oxgeno
del grupo carbonilo de un aminocido y el hidrgeno del grupo amino del cuarto
aminocido consecutivo. De esta forma, los grupos CO y NH del eje quedan unidos por
puentes de hidrgeno. Los grupos laterales quedan extendidos perpendicularmente
hacia fuera de la hlice. Estas estructuras estn hechas principalmente de aminocidos
hidrofbicos. Como los puentes de hidrgeno se pueden romper y volver a formarse, las
protenas helicoidales o las partes helicoidales de las protenas tienen cierta elasticidad
y se suelen disponer en zonas que no estn en contacto con el agua, por ejemplo, en las
membranas, ya que las molculas de agua distorsionan la estructura de la hlice. Por
convenio se suele representar esquemticamente mediante cintas helicoidales.





















Figura N3. Estructura secundaria Hoja b Plegada
La lmina u hoja b plegada es una conformacin en la que dos o ms segmentos de la
cadena polipeptdica se mantienen paralelos, extendidos, mediante puentes de
hidrgeno entre los tomos de los enlaces peptdicos. Los pliegues de cada uno de los
segmentos son debidos a la ordenacin en zig-zag de los tomos del eje de la molcula.
Los grupos laterales de los aminocidos quedan saliendo alternativamente hacia arriba y
hacia abajo de los pliegues de la lmina. Los segmentos que interaccionan pueden estar
orientados en la misma direccin (cadenas paralelas) o en direcciones contrarias
(cadenas antiparalelas). Esta estructura determina que la molcula quede lisa y
deformable, aunque no elstica. Por convenio se suele representar esquemticamente
mediante flechas anchas.












Cuando el eje no toma una disposicin regular fcilmente definible hablamos de
cadena estadstica o de enrollamiento al azar. Por convenio se suele representar
esquemticamente mediante una lnea delgada.
Generalmente, en una misma cadena polipeptdica hay regiones de hlice , de hoja b y
de enrollamiento al azar.
Un dominio proteico es una parte de una cadena polipeptdica que puede plegarse
independientemente del resto, dando lugar a una estructura espacial caracterstica.
Muchas protenas grandes constan de varios dominios unidos por segmentos
desestructurados de cadena polipeptdica. Cada dominio suele estar asociado a una
funcin de la protena. Muchas protenas pueden agruparse en familias proteicas que
comparten dominios estructurales asociados a una funcin determinada.







Figura N 4.Estructura del
cable del colgeno
Figura N 5. Relaciones entre dominios y otros niveles de estructura
Normalmente, una hlice aislada no es estable por s sola en un medio acuoso. El
carcter hidrofbico de las hlices favorece que puedan interaccionar entre s dos de
estas estructuras, enrollndose una sobre otra, con lo que se forma una superhlice o
hlice sobre enrollada. Los grupos laterales hidrfobos quedan hacia el interior de la
superhlice. Esta estructura se encuentra en la protena queratina.
Un caso especial es el de la molcula de colgeno, la protena tpica de los tejidos
conectivos, formada por tres cadenas polipeptdicas ricas en el aminocido prolina y
con el aminocido glicina cada tres residuos. Las tres cadenas se enrollan entre s
generando una triple hlice muy empaquetada, con aspecto de cable, gracias al
pequeo tamao de los grupos laterales de la glicina. Estas molculas se ordenan luego
formando grupos de fibrillas largas y finas, resistentes, que mantienen los tejidos
unidos.


























Figura N 6 Tipos de enlaces dbiles y covalentes de la estructura terciaria
2.3.ESTRUCTURA TERCIARIA.

La estructura terciaria de protenas se refiere al aspecto tridimensional global de la
macromolcula. Es consecuencia de las interacciones entre aminocidos que pueden
quedar muy alejados en la estructura primaria y de los dobleces que introduce algn
aminocido, como la prolina, por su rigidez, en el eje de la molcula. Por regla general,
los grupos laterales polares de los aminocidos tienden a colocarse en la superficie de la
molcula formando puentes de hidrgeno con el agua, mientras que los aminocidos no
polares permanecen en el interior. Las interacciones tienen lugar entre los grupos
laterales de los aminocidos y pueden ser de varios tipos:
a) Atracciones o repulsiones entre los aminocidos con grupos laterales polares, que se
manifiestan en la formacin de puentes de hidrgeno.
b) Atracciones o repulsiones entre los aminocidos con grupos laterales inicos (cidos
y bases), que forman enlaces inicos, llamados a veces puentes salinos.
c) Repulsiones entre los grupos laterales apolares y el agua, que se manifiestan en las
interacciones hidrofbicas y en las fuerzas de Van der Waals.
d) Los grupos laterales que contienen el grupo -SH del aminocido cistena pueden
formar enlaces covalentes entre s, cuando se oxidan, dando lugar a un enlace covalente
(-S-S-): es el llamado puente disulfuro.

- SH + SH - D - S S - + H
2

Mientras que los puentes de hidrgeno y los salinos se inestabilizan a altas
temperaturas, las interacciones hidrofbicas son ms estables.










Figura N 7 Niveles de organizacin de la hemoglobina
Hay dos tipos principales de estructuras terciarias:
Las protenas que, en toda su longitud, tienen estructura secundaria de hlice a,
de hoja b, o que tienen estructura de cable, como el colgeno, se conocen como
protenas fibrosas. En general, estn formadas por un nmero poco variado de
aminocidos, en una secuencia repetitiva. Tienen funciones estructurales.

Las protenas que tienen formas compactas, no necesariamente esfricas, son las
protenas globulares. Suelen mostrar secuencias complicadas de aminocidos sin
ningn esquema de repeticin. Son formas tpicas de las enzimas, protenas que
catalizan las reacciones del metabolismo, de los anticuerpos y de los receptores.

2.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Este nivel de estructura slo est presente en protenas formadas por ms de una cadena
polipeptdica. Cada una de las cadenas se llama subunidad de la protena o protmero.
Las subunidades pueden ser iguales o distintas. La estructura cuaternaria se refiere a la
estructura espacial global de toda la protena, consecuencia de las interacciones y
organizacin en el espacio de las diferentes subunidades. El tipo de interacciones que se
producen son anlogas a las descritas en la estructura terciaria.








Algunas protenas pueden formar enormes ensamblajes con muchas subunidades, como
es el caso de los filamentos de actina o de tubulina, o las cpsidas de los virus.








III. CLASIFICACION

3.1.Basada en la forma de las protenas:

a) Protenas globulares (esferoproteinas):


Estas protenas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto
peptdico incluyen la hlice, las lminas y los giros. Estas protenas tienen funcin
metablica: catlisis, transporte, regulacin, proteccinEstas funciones requieren
solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de clulas y tejidos. Todas las
protenas globulares estn constituidas con un interior y un exterior definidos. En
soluciones acuosas, los aminocidos hidrofbicos estn usualmente en el interior de
la protena globular, mientras que los hidrofilacios estn en el exterior,
interactuando con el agua. Ejemplos de estas protenas son la Hemoglobina, las
enzimas, etc.

Globulares simples: albminas, se encuentran en la clara de huevo, plasma
sanguneo y en algunos cereales y leguminosas; protaminas en clulas
espermticas del salmn, histonas en ncleo celular; protaminas se
encuentran en el maz (zena) y gliadina (endospermo del trigo); glutelinas
se hayan en el maz y el trigo.

Globulares conjugadas: Se clasifican con base a la otra porcin no proteica
como las cromoprotenas que dan color al compuesto formado, como en la
hemoglobina y la clorofila, generalmente la unin se da a travs de los
ligando que posee un catin por ejemplo Mg2+ y Fe2+; glucoprotenas
(mucina salival), generalmente el azcar es la glucosa o la galactosa;
lipoprotena (lipoprotena sangunea); fosfoprotena con cido fosfrico
(caseina de la leche); nucleoprotenas con cidos nucleicos; metaloprotenas
con metales (ceruloplasmina sangunea).


b) Protenas fibrosas (escleroproteinas):


Estas protenas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.

Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempean un
papel estructural y/o mecnico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo
cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son







ricas en aminocidos modificados. Ejemplos de estas protenas son la queratina y el
colgeno.
3.2.Basada en la composicin:


a) Protenas Simples:
Formadas solamente por aminocidos que forman cadenas peptdicas.

b) Protenas conjugadas:
Formadas por aminocidos y por un compuesto no peptdico. En estas protenas, la
porcin polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina
grupo prosttico.

De acuerdo al tipo de grupo prosttico, las protenas conjugadas pueden clasificarse
a su vez en:

Nucleoprotenas
Glicoprotenas
Flavoprotenas
Hemoprotenas, etc.

3.3.De acuerdo a su valor nutricional :


a) Completas:
Protenas que contienen todos los aminocidos esenciales. Generalmente provienen
de fuentes animales.

b) Incompletas:
Protenas que carecen de uno o ms de los amino cidos esenciales. Generalmente
son de origen vegetal.

Un error comn es suponer que una protena completa debe tener todos los
aminocidos: la falta de un amino acido no esencial no es significativa desde el
punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los aminocidos no
esenciales).











3.4. Por su estructura:

a) Primaria:
Est determinada por el orden o secuencia como aparecen los a.as en la
molcula del polmero.

b) Secundaria:
Como resultado de la formacin de puentes de hidrgeno entre los diferentes
a.as que forman el pptido o protena, la molcula se pliega formando una
hlice alfa, es decir gira en el sentido de las manecillas del rejoj.

c) Terciaria:
Son los dobleces o enrollamientos extensos que puede sufrir la hlice de la
estructura secundaria.

d) Cuaternaria:
Son varias unidades proticas, se conocen como protmeros, su estructura es
amorfa y al total de los protmeros se les denomina oligmeros, si la
conforman dos protenas se conoce como dmero, si son tres trmero, cuatro
tetrmero y as sucesivamente.


3.5. Por su solubilidad:

Albminas: Solubles en agua en soluciones salinas
Globulinas: Poco solubles en agua pero solubles en soluciones salinas; -
protaminas, solubles en etanol al 70% 80%, no solubles en agua, en su estructura
presentan alto contenido de arginina
Histonas: Solubles en soluciones salinas
Escleroprotenas: Insolubles en agua o soluciones salinas, en su estructura
presentan alto contenido de glicina.


3.6.Por funcin:

De transporte: Hb, lipoprotenas, transferrinas, albminas
Cataltica: Enzimas
Proteccin: Inmunoglobulinas, fibrinas, interfern
Hormonal: Insulina, tiroxina







Regulacin: Histonas
Contraccin: Actina, miosina
Estructural: Colgeno, elastina, queratina, fibroina

3.7. Por su origen

a) Protenas de origen animal:

Las protenas de origen animal, tambin llamadas "protenas completas", contienen los
nueve aminocidos esenciales en la cantidad y proporcin adecuados para cubrir las
necesidades del organismo que varan con la edad y las diferentes etapas de desarrollo.
Se encuentran:

En los huevos.

En las carnes: res, cerdo, cordero, conejo, ternera, pollo y pavo.

Lcteos: quesos frescos y maduros; leche, crema de leche y yogurt.

Alimentos marinos: Pescados grasos y blancos y todo tipo de mariscos.

El factor ms importante para determinar el valor nutricional de un alimento fuente de
protenas es su contenido y disponibilidad de los aminocidos esenciales.
Para obtener este valor, el alimento se compara con la leche materna, que por su riqueza
se toma como referencia. De esta manera, las protenas presentes en la leche materna y
el huevo, por ejemplo, tienen un puntaje de 100; las presentes en carnes, pescado o
leche de vaca, obtienen una calificacin de 75 puntos y as sucesivamente.

a.1) El pollo: la carne blanca por excelencia

Por su accesibilidad, versatilidad y exquisito sabor, la carne de pollo es prcticamente
imprescindible en nuestra dieta diaria. Es una excelente fuente de protenas de alto valor







biolgico, fcil de digerir y dependiendo de la pieza, aporta cantidades variables de
grasa y en consecuencia, de colesterol.

La pechuga se considera la pieza menos grasa del pollo, mientras que los muslos y la
piel son las de mayor contenido graso.

La carne de pollo es adems fuente de diversas vitaminas (B1, B2, B3, B6 y cido
flico); fsforo, hierro y potasio.

Aunque lo conocemos de toda la vida, no por esto podemos fiarnos. La carne de pollo
se estropea fcilmente, mxime en tiempos de suministro escaso de energa elctrica y
altas temperaturas ambientales. Una vez descongelado, el pollo debe cocinarse a ms
tardar al da siguiente y consumirse de inmediato, tomando la precaucin de que la
carne est perfectamente cocida.

a.2) Carne de res: la reina "roja"

La carne de res es un alimento muy nutritivo, aunque su valor nutricional especfico
vara de acuerdo con la alimentacin, la edad del animal y el corte de la carne. Su
consumo resulta en una excelente fuente de protenas de alto valor biolgico, cantidades
moderadas de vitaminas y riqueza en hierro de fcil absorcin.

Aunque depende mucho del corte que se trate, es una carne que en general aporta grasa
y colesterol por lo que se recomienda no excederse en su consumo.

La carne de res pierde nutrientes durante su preparacin: ms cantidad cuando se hierve
que cuando se asa o fre. Los cortes blandos son ideales para preparar a la plancha, a la
parrilla o al horno, pero es igualmente importante controlar la temperatura y tiempo
para evitar perder la jugosidad, la terneza y su valor nutritivo.

a.3) El Huevo: un alimento casi perfecto:








Figura N 7. Pescado carne huevos, leches, fuente de protenas
El huevo aporta 15 gramos de protena por cada 100, conteniendo una proporcin
ptima de todos los aminocidos esenciales por lo que se considera como protena
patrn o de referencia para evaluar la calidad proteica de otros productos.

Es completo, saludable y asequible y no merece la mala fama que por aos tuvo al
atribursele una capacidad sobresaliente para aumentar el colesterol. En lo que se refiere
a otros nutrientes, en el huevo destacan las vitaminas A, D, E y del grupo B y minerales
como el fsforo, hierro, sodio, zinc y selenio.

Una persona saludable en cualquier edad debe consumir huevos con regularidad.












b) Protenas de origen vegetal:

En general, la calidad de los alimentos de protenas de origen animal es mucho ms
superior al de origen vegetal, debido a que contienen todos los aminocidos esenciales
en diversas proporciones. La inferior calidad de la protena vegetal se debe a una
escasez de uno o ms aminocidos esenciales. Este aminocido, se le llama el
aminocido limitante.
Dentro del sector de los cereales , por lo general, les falta la lisina y el triptfano. dicha
carencia puede dar lugar a una deficiencia de vitamina B3 (niacina).







Figura N 8 Vegetales que nos brindan protenas








Sus beneficios:
El consumo adecuado de legumbres, cereales y frutos secos permite obtener protenas
de calidad, con menos grasa saturada y menos colesterol que los alimentos de origen
animal
Las protenas vegetales presentan notables ventajas frente a las de origen animal. Existe
una amplia gama de alimentos de origen vegetal que contienen protenas.
La palabra protena proviene de una palabra griega que significa "el primero", "de
primera importancia". Son molculas muy abundantes en los organismos vivos,
constituyendo aproximadamente el 50% del peso seco de las clulas.
La OMS (Organizacin Mundial de la Salud) afirma en sus estudios que el mundo
desarrollado consume ms del doble de los requerimientos diarios necesarios en
protenas. Mientras, el Tercer Mundo sufre una carencia alarmante de protenas. Por
otro lado, incluso la OMS recomienda una proporcin de slo el 25% de protena
animal y un 75% de protena vegetal en nuestra dieta.

IV. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:

As como los polisacridos se reducen a ser sustancias de reserva o molculas
estructurales, las protenas asumen funciones muy variadas gracias a su gran
heterogeneidad estructural. Describir las funciones de las protenas equivale a describir
en trminos moleculares todos los fenmenos biolgicos. Podemos destacar las
siguientes:

4.1.Funcin Enzimtica:







Figura N 9 Representacin de la accin de una enzima
Figura N 10 Representacin de la funcin de una clula
La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la presencia de un
catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores
reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas son enzimas.
















4.2.Funcin Hormonal:
Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas
ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Algunas
hormonas son de naturaleza proteica, como lainsulina y el glucagn (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la
hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).




















Figura N 11 Reconocimiento de microorganismos




4.3.Funcin de reconocimiento de seales:
La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del
reconocimiento de seales qumicas de muy diverso tipo. Existen receptores
hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En
muchos casos, los ligando que reconoce el receptor (hormonas y neurotransmisores)
son, a su vez, de naturaleza proteica.

















4.4.Funcin de transporte:
En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para llevar una
molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o lpidos a
travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares a travs de barreras
hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica). Los transportadores
biolgicos son siempre protenas.

4.5.Funcin estructuctural:
Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazn
alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenmenos tan
importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn







(conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colgeno forman parte
importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia
mecnica tanto a la traccin como a la compresin.

4.6.Funcin de defensa:
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio
de lo extrao. En bacterias, una serie de protenas llamadas endonucleasas de restriccin
se encargan de identificar y destruir aquellas molculas de DNA que no identifica como
propias.

4.7.Funcin de movimiento:
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas.
As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y
la miosina.

4.8.Funcin de reserva:
La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la gliadina del grano
de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos para el
futuro desarrollo del embrin.



4.9.Funcin reguladora:
Muchas protenas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripcin gnica
(Figura de la izquierda). De esta forma el organismo se asegura de que la clula, en todo
momento, tenga todas las protenas necesarias para desempear normalmente sus
funciones.
Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de
regulacin desempeado por protenas como la ciclina.


V. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Las protenas tienen una serie de propiedades que dependen principalmente de los
restos de los aminocidos que las forman, de su capacidad para reaccionar con otros
radicales y con el medio que les rodea. Las principales propiedades son:










5.1.Comportamiento qumico:
Las protenas al igual que los aminocidos son anfteras, es decir se pueden comportar
como cidos y como bases dependiendo del pH del medio, esto es debido a la presencia
de aminocidos con grupos ionizables, que pueden captar y ceder H+, como
consecuencia pueden amortiguar las variaciones de pH.

5.2.Solubilidad

La solubilidad depende de diversos factores como: pH, conformacin, disposicin de
los restos, etc. Las protenas que tienen conformacin filamentosa son insolubles
mientras, que las que tienen conformacin globular son solubles en agua. Debido al
elevado peso molecular que suelen tener forman dispersiones coloidales.
La solubilidad se debe a los restos de los aminocidos superficiales que forman la
molcula de la protena, que tienen grupos polares y grupos que se pueden ionizar, estos
grupos establecen puentes de hidrgeno con el agua, formndose alrededor de la
molcula de protena una capa de molculas de agua llamada capa de solvatacin, que
impide su unin con otras molculas de protenas. Si esta capa de solvatacin se rompe,
las molculas de protenas se unen entre s formando un agregado insoluble y
precipitan. Esto ocurre cuando se aaden iones (sales en disolucin) que compiten con
las cargas de los restos de los aminocidos por unirse a las molculas de agua de la capa
de solvatacin.

5.3.Especificidad

Las protenas que tienen los seres vivos son, en muchos casos, caractersticas de cada
especie y diferentes a las de las dems especies, y an dentro de una especie pueden
variar de unos individuos a otros. Esto no ocurre con los lpidos y los glcidos que son
iguales en todos los seres vivos.
La especificidad se debe a la ordenacin de los aminocidos. Las diferencias entre
protenas que realizan una misma funcin (homlogas) en individuos diferentes sern
tanto mayores cuanto ms alejados se encuentren esos individuos en la escala
filogentica. Por lo tanto podemos decir que las protenas son los compuestos que nos
caracterizan a cada uno y nos diferencian de los dems.







La especificidad es importante, pues cuando una protena de un organismo se introduce
en otro, sin que haya existido digestin previa, acta como un cuerpo extrao y el
organismo que la recibe se defiende reaccionando contra ella. Esto es lo que ocurre en
los rechazos de rganos.

5.4.Desnaturalizacin:

Es el proceso mediante el cual las protenas pierden su configuracin espacial
caracterstica (conformacin nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y
dejan de realizar su funcin.
Esto ocurre cuando la protena se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables
tales como: variaciones de T, variaciones de pH, radiaciones U.V, etc. ya que estos
cambios producen la rotura de los enlaces: por puentes de hidrgeno, atracciones
electrostticas, puentes disulfuro etc., que mantienen las estructuras 2,3 y 4 mientras
que los enlaces peptdicos no se ven afectados por consiguiente no se destruye la
estructura 1.
La desnaturalizacin provoca por lo general una disminucin de la solubilidad y las
protenas precipitan, esto se debe a la perdida de la conformacin globular que pasa a
ser filamentosa.
La desnaturalizacin puede ser: reversible o irreversible.
Reversible cuando las condiciones que la provocan son poco intensas o duran poco
tiempo, en este caso cuando cesan, la protena adopta de nuevo la configuracin
original. A este proceso se le denomina renaturalizacin.
Irreversible cuando los cambios que la producen son intensos y persistentes, en este
caso cuando cesan, la protena no recupera ya la configuracin original.

VI. SINTESIS DE LAS PROTEINAS








DNA
RNA
PROTEINA
ENZIMA
PROTEINA
ESTRUCTURAL
Figura N 12 . Diagrama de flujo de la sntesis de la proteina
Tiene lugar en los ribosomas del citoplasma y luego de la replicacin del DNA que se
lleva a cabo en el periodo S de la interface celular .La informacin gentica del ADN
debe descodificarse para poder ser utilizada por la clula, ya que el ADN como tal tiene
una escasa accin sobre el funcionamiento de los organismos: los genes no transportan
oxgeno, no catalizan reacciones para obtener energa, ni destruyen a los grmenes
invasores. Lo hacen las protenas que se sintetizan a partir de dichos genes.
Los genes que formarn protenas se denominan genes estructurales, se transcriben y se
traducen, produciendo ARNm. No obstante, no todos los genes almacenan informacin
para sintetizar protenas, algunos se transcriben pero no se traducen dando lugar a
molculas de ARNr y ARNt, colaboradores del proceso de biosntesis proteica.
Adems, existen secuencias gnicas reguladoras, que ni se transcriben ni se traducen,
pero son de gran importancia ya que actan como signos de puntuacin, indicando
donde se debe comenzar a transcribir el gen y dnde debe finalizar la lectura.
Fuente: Francis Crick el DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGA
MOLECULAR1970.
El ncleo cumple funciones vitales para la clula las cuales esta ntimamente
relacionadas con la actividad de cidos nucleicos las funciones fundamentales del
DNA son replicacin y traduccin , la traduccin est a cargo del RNA (fig; )
Fuente:Ayala , F. Y KIGER, J, A GENETICA MODERNA ,1994













TRANSCRIPCIN
TRADUCCIN







Figura N 13 Fases de la sntesis de la protena


El complejo mecanismo en el que se realiza la sntesis de protenas puede ser dividido
para su estudio en cuatro fases:
1. Activacin de los aminocidos. Fijacin especfica de cada uno de ellos al RNAt
correspondiente mediante la actividad selectiva, dependiente de ATP, de una
enzima Aminoacil-RNAt-sintetasa (aaRS) especfica para cada aminocido
2. Iniciacin. Formacin sobre el ribosoma del complejo de inicio. Factores de inicio y
principio del reconocimiento de la informacin transcrita en el RNA mensajero
3. Elongacin de la cadena polipeptdica. Actividad enzimtica del Ribosoma
4. Terminacin del proceso de sntesis y liberacin de la cadena peptdica recin
sintetizada
A la sntesis de la cadena polipeptdica deber seguir el plegamiento de la protena y la
adquisicin de una conformacin plenamente funcional en un lugar de destino adecuado
dentro de la compleja estructura de la clula
Fuente: Albert col Biologa Molecular de la Clula. (2004)










1. Activacin.
Esta etapa ocurre en el citosol y consiste en la unin del aminocido con su
correspondiente RNAt.







Cada uno de los 20 aminocidos codificados tiene una aminoacil- RNAt Sintetasa
especfica pero, de acuerdo a la hiptesis del bamboleo, cada aminoacil-RNAt sintetasa
reconoce uno o varios RNAt que poseen anticodones afines para un aminocido
especfico.
La sintetasa posee un sitio especfico para el aminocido y un sitio para el RNAt.
Existe un tercer sitio comn para el ATP

Figura N 14 Fase de Activacion

2. Iniciacin
La primera etapa de la sntesis proteica comienza cuando el extremo 5' del RNAm se
inserta en la unidad ms pequea del ribosoma, exponiendo el primer codn o codn
iniciador.
El codn iniciador, que es siempre AUG (5' a 3'), se une al primer anticodn UAC en el
ARNt, por lo cual el primer aminocido es metionina modificada, la N - formilmetionina
que despus se elimina.
A continuacin la unidad mayor del ribosoma se inserta en la ms pequea y el primer
ARNt unido con su N-formilmetionina se fija en un sitio P (pptido) de la subunidad
ms grande.
Se ha finalizado as la etapa de iniciacin.
















Figura N 15 Fase de Iniciacin
3. Alargamiento
Al comenzar la etapa de alargamiento, el segundo codn del ARNm se coloca frente al
sitio A (aminocido).
Un ARNtaa con un anticodn para ese segundo codn se fija a la molcula de ARNm y,
junto con el aminocido, pasa a ocupar el sitio A del ribosoma.
Cuando ambos sitios estn ocupados, una enzima que forma parte de la estructura de la
unidad ribosomal mayor establece el enlace peptdico entre los dos aminocidos,
insertando el primero en el segundo.
El primer ARNt se libera y el segundo ARNt, que ahora est unido a la N-
formilmetionina y al segundo aminocido, pasa a la posicin P.
Un tercer ARNtaa pasa a la posicin A frente al tercer codn del ARNm y la operacin
vuelve a repetirse.



4. Terminacin
La cuarta y ltima fase de la biosntesis de protenas es la de terminacin, la cual es
sealada por uno de los tres codones de terminacin, sin sentido, del RNAm, UAA,
UAG o UGA, situados inmediatamente despus de la codificacin del ltimo
aminocido.
En las bacterias estos codones de terminacin son reconocidos por factores de
terminacin llamados RF (Release Factors); RF-1 reconoce UAA y UAG, RF-2 UAA y
UGA. Un tercer factor, RF-3, no tiene ninguna funcin especfica de reconocimiento
conocida.
Los tres factores de terminacin participan en la hidrlisis del peptidil-RNAt final lo
cual produce la liberacin de la cadena polipeptdica sintetizada, del RNAm, del ltimo
RNAt radicado en el Sitio P y, consecuentemente, la disociacin del ribosoma 70S en







sus subunidades 30S y 50S. Todos estos factores pueden ahora participar en un nuevo
ciclo de sntesis.
En los eucariotas existe un solo factor de terminacin, eRF-1 que reconoce los tres
codones sin sentido.




VII. IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS EN LA ALIMENTACION

Las protenas son los ladrillos del cuerpo. Forman parte de la estructura de todas las
clulas y tejidos. Representan un 20% del peso corporal total y cumplen diferentes
funciones tales como transporte de sustancias a travs de la sangre, formacin de
hormonas y anticuerpos, regulacin del pH y de la coagulacin de la sangre,
contraccin muscular, entre otras. Tambin cumplen, secundariamente, una funcin
energtica que explicaremos ms adelante: aportan 4 kcal por gramo.

Cmo estn formadas las protenas?

Sus componentes son los aminocidos. Por ejemplo, si una protena fuera una palabra
cada una de las letras sera un aminocido.

Nueve de ellos no pueden ser fabricados por el organismo y deben ser obtenidos a
travs de la ingesta: se denominan aminocidos esenciales. Los que pueden ser
producidos por el cuerpo se llaman aminocidos no esenciales. Los aminocidos
necesarios para la formacin de protenas en el organismo son 20 y deben estar
presentes simultneamente (es decir, haber consumido alimentos que provean todos
ellos) para poder mantener el crecimiento, el recambio celular y las funciones de
nuestro cuerpo. Si solo un aminocido esencial se encuentra en cantidad inferior, no se
pueden formar protenas y se desaprovechan los dems.

Las protenas que contienen una adecuada cantidad de todos los aminocidos esenciales
se conocen como protenas completas o protenas de alto valor biolgico y se







encuentran en los alimentos de origen animal, mientras que las que carecen de uno o
ms aminocidos esenciales se conocen como protenas incompletas o de bajo valor
biolgico (con ellas solas, no podemos formar todas las protenas de nuestro cuerpo).
Estas ltimas las hallamos en los alimentos de origen vegetal aunque hay excepciones
como la soja, quinoa y amaranto que aportan protenas de similar calidad a las de origen
animal.

Las protenas corporales estn en constante recambio y su balance est determinado por
la relacin entre la ingesta y la excrecin. Si la ingesta es mayor que la degradacin se
habla de balance positivo (anabolismo) y si se produce lo opuesto, balance negativo
(catabolismo). En condiciones naturales, la ingesta iguala las prdidas. Si bien el
catabolismo proteico puede producirse durante el ejercicio, la formacin de protenas
predomina durante el perodo de recuperacin.

El destino ms importante de los aminocidos es la formacin de protenas especficas
(estructurales como las de los msculos y resto de tejidos, y funcionales como las
enzimas). Las clulas del organismo slo emplean la cantidad de aminocidos justa para
satisfacer sus necesidades proteicas, de hecho no pueden almacenar un exceso de
aminocidos. Por eso, es sumamente importante cubrir sus requerimientos a diario y a
lo largo del da. Muchos deportistas consumen cantidades muy elevadas de protenas
que superan el requerimiento pero el exceso del consumo es oxidado para obtener
energa, eliminado por los riones a travs de la orina o utilizado para formar grasa
(debido a un balance positivo de energa), con lo cual no tiene fundamento ingerir de
ms para mejorar el rendimiento o aumentar la masa muscular. Por otro lado, la ingesta
exagerada de alimentos fuente de protenas genera mucha saciedad lo cual, por defecto,
suele impedir que se alcance la ingesta ptima de carbohidratos, cuyo rol energtico s
determina la performance y recuperacin inmediata.

Si consumimos menos carbohidratos o menos energa de la que necesitamos, o bien
cuando estamos en actividad y las reservas de glucgeno ya fueron agotadas y no hay
suministro de glucosa exgena (a travs de bebidas, geles o gomitas energticas),
aumenta la degradacin proteica y en el hgado se produce un proceso metablico
llamado gluconeognesis en el cual los aminocidos provenientes de las protenas
musculares se transforman en glucosa para utilizarla como fuente energtica, como
adelantamos al principio del post. As, las protenas pueden ser empleadas durante el
ejercicio para proporcionar energa directamente en el msculo a travs de la glucosa
producida en el hgado. Una inadecuada ingesta de carbohidratos sacrifica protenas







estructurales para obtener energa, al tiempo que la grasa corporal no puede ser
aprovechada como combustible energtico.

VIII. IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS EN LA NUTRICION

1. Fuentes alimenticias
Es necesario consumir aminocidos en cantidades suficientes y grandes para una salud
ptima.
Cuando el organismo digiere protenas, se quedan aminocidos; es ah donde el cuerpo
capta muchos aminocidos para descomponer el alimento.

1.1.Tipos de fuente alimenticia segn su origen

Animal Vegetal
Huevos, leches,
derivados lcteos:
excelente calidad
Semilla de soya : Buena
calidad
Carnes contienen
protenas : buena
calidad
Cereales y harinas:
Mediana calidad
Frutas y verduras :
Baja calidad
Fuente de minerales
esenciales(Fe, Zn, Ca)
Aportan hidratos de
carbono y fibra diettica

2. Cantidad diaria recomendada

La regla general es 1 gramo diario por kilo de peso corporal. Es decir, un hombre
que pese 80 kilos tendra suficiente con 80 gramos de protena al da para cubrir sus
necesidades bsicas.
Sin embargo, estudios recientes sealan que un consumo mayor de protena es
beneficioso para los deportistas y tambin para las personas con sobrepeso que
quieren adelgazar.
Hasta hace pocos aos los expertos en nutricin crean que ingerir una gran cantidad
de protenas poda ser perjudicial para los riones porque dificultara a los rganos
excretores la tarea de expulsar los productos de desecho de los aminocidos con la
orina.


















3. Protenas en los vegetarianos

Todos los alimentos vegetales contienen aminocidos que son utilizados por
nuestros cuerpos para crear las protenas, de modo que si comes suficientes caloras
y una gran variedad de alimentos vegetales, deberas tener una ingesta adecuada de
protenas.

Alimentos vegetales ricos en protenas son: las legumbres los frutos secos los
granos de soja hortalizas son alimentos ricos en protena de origen vegetal.

4. Dietas Hiperproteicas

La dieta hiperproteica, a veces llamada simplemente dieta proteica o dieta de
protenas consiste en consumir principalmente alimentos ricos en protenas,
reduciendo la ingesta de azcares y grasas.

4.1.Efecto de las dietas hiperproteicas

Mayor carga renal de nitrgeno
Riesgo de insuficiencia renal crnicas en personas suceptibles.
Es bien manejdas en personas sin enfermedad renal previa
Incremento de la grasa corporal
Exceso de caloras
Deshidratacin
Mayor excrecin de agua asociada a la perdida de nitrgeno
Deportistas pierden agua por el sudor
Deshidratacin puede afectar el rendimiento deportivo







Mega dosis de aminocidos
Sin efectos beneficiosos documentado







CONCLUSIONES



































IX. BIBLIOGRAFIA

Francis Crick el DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGA MOLECULAR 1970
. Actulizado:2002. Editado en universidad mayor de san marcos .lima-peru.
Fuente: Ayala , F. Y KIGER, J, A ,1994 .GENETICA MODERNA FONDO
EDUCATIVO INTERAMERICANO. MEXICO. D.F.Mexico
Biologa Molecular de la Clula. Albert y col. Edit. Omega. Espaa (2004)
Imgenes. http//aportes.educ.ar/biologa/dogma.2.jpg
https://www.nestle.es/nutricion/asp/arview.asp?doc_id=220&section_order=001_00
6_004
http://proteinas.org.es/dieta-hiperproteica
http://www.saludalia.com/vivir-sano/
http://www.medigraphic.com/pdfs/revsalpubnut/spn-2007/spn072g.pdf
http://www.scielo.org.ve/pdf/avn/v22n2/art07.pdf
http://doctorjuanmadrid.com/las-dietas-hiperproteicas-como-la-dieta-dukan-
aumentan-el-riesgo-de-enfermedades-renales/