Repblica Bolivariana de Venezuela

Ministerio del poder popular para la Educacin

Unidad Educativa Nacional Turen
Turen Estado Portuguesa






AMINOCIDOS



Integrantes:
Misleydys Cedeo
Gnesis Figueroha
Mara Torrez
Jess Alvarado
Jos Rubio
5to G
Prof.: Danny Ramos
Turen, Marzo de 2014
NDICE
Pg.
Introduccin..
Aminocidos.
Estructura..
Caractersticas
Clasificacin..
Propiedades
Importancia de los Aminocidos en la vida diaria
Conclusin.
Bibliografa.
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INTRODUCCION
Los aminocidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen
carcter cido como propiedad bsica y actividad ptica; qumicamente son cidos
carbnicos con, por lo menos, un grupo amino por molcula, 20 aminocidos
diferentes son los componentes esenciales de las protenas. Aparte de stos, se
conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden
sintetizar todos los aminocidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminocidos, stos,
que el cuerpo sintetiza reciclando las clulas muertas a partir del conducto intestinal y
catabolizando las protenas dentro del propio cuerpo.
Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas
denominadas protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas
consumidas por la sola accin de vivir.













AMINOCIDO
Es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman
parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de
condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una
molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico;
estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer
aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido.
Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos.
Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn
unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable,
que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de
aminocidos diferentes, pero slo 22 (los dos ltimos fueron descubiertos en el ao
2002) forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo
gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o
polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera una
cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la
masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una
estructura tridimensional estable definida.
Estructura general de un aminocido
La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino
(verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tanto el
carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacin
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningn aminocido en disolucin se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.

A pH bajo (cido), los aminocidos se encuentran mayoritariamente en su
forma catinica (con carga positiva), mientras que a pH alto (bsico) se encuentran en
su forma aninica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los
propios de los medios biolgicos, los aminocidos se encuentran habitualmente en
una forma de ion dipolar o zwitterin (con un grupo catinico y otro aninico).
Caractersticas
Los aminocidos son compuestos slidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusin (habitualmente por encima de los 200 C); solubles en agua; con
actividad ptica y con un comportamiento anftero.
La actividad ptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolucin de aminocidos, y es debida a la asimetra del
carbono Aminocidos y protenas, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a
cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminocidos en
Dextrogiros (+) si desvan el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levgiros (-)
si lo desvan hacia la izquierda.
El comportamiento anftero se refiere a que, en disolucin acuosa, los
aminocidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un cido (cuando
el pH es bsico), como una base (cuando el pH es cido) o como un cido y una base
a la vez (cuando el pH es neutro). En este ltimo caso adoptan un estado dipolar
inico conocido como zwitterin.
El pH en el cual un aminocido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
nmero de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoelctrico. La
solubilidad en agua de un aminocido es mnima en su punto isoelctrico.
Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos que se presentan a
continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena
Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su
cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T),
cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y) y
glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina
(Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W).
Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido
glutmico (Glu, E).
Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e
histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Segn su obtencin
A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los
llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos
esenciales son:
Valina (Val, V)
Leucina (Leu, L)
Treonina (Thr, T)
Lisina (Lys, K)
Triptfano (Trp, W)
Histidina (His, H) *
Fenilalanina (Phe, F)
Isoleucina (Ile, I)
Arginina (Arg, R) *
Metionina (Met, M)
A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los
conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cistena (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
cido asprtico (Asp, D)
cido glutmico (Glu, E)
Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos
aminocidos, segn los autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos
diferenciales de cada tipo de aminocido.
Segn la ubicacin del grupo amino
Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de
la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo
(histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las
protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante
enlaces amida (enlaces peptdicos).
Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de
la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4
de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.
Aminocidos codificados en el genoma
Los aminocidos proteicos, cannicos o naturales son aquellos que estn
codificados en el genoma; para la mayora de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cistena, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina,
triptfano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el cdigo gentico tiene
pequeas modificaciones y puede codificar otros aminocidos. El aminocido nmero
21 es la selenocistena, que aparece tanto en eucariotas como procariotas y arqueas, y
el nmero 22 es la pirrolisina que aparece slo en arqueas.
1

2

3

Aminocidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminocidos codificados
genticamente conducen a la formacin de 100 o ms derivados de los aminocidos.
Las modificaciones de los aminocidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la correcta funcionalidad de una protena.
Son numerosos los ejemplos de modificacin postraduccional de aminocidos.
La formacin de puentes disulfuro, claves en la estabilizacin de la estructura
terciaria de las protenas, est catalizada por una disulfuro isomerasa. En
las histonas tiene lugar la metilacin de las lisinas. En el colgeno abunda el
aminocido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilacin de la prolina. La
metionina inicial de todos los polipptidos (codificada por el codn de inicio AUG)
casi siempre se elimina por protelisis.
Propiedades
cido-bsicas
Se refiere al comportamiento de cualquier aminocido cuando se ioniza.
Cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, por lo que se
denominan sustancias anfteras.
Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si
un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6,1 su carga neta ser cero cuando el pH
sea 6,1.
Los aminocidos y las protenas se comportan como sustancias tampn.


pticas
Todos los aminocidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre
su carbono alfa (carbono asimtrico o quiral), lo que les confiere actividad ptica;
esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz
polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha
(en sentido horario), el compuesto se denominadextrgiro, mientras que si se desva
a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levgiro. Un aminocido puede en
principio existir en sus dos formas enantiomricas (una dextrgira y otra levgira),
pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantiomricas de cada aminocido
se denominan configuracin D o L dependiendo de la orientacin relativa en el
espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminocidos
proteicos son L-aminocidos, pero ello no significa que sean levgiros.
Se consideran L-aminocidos los que estructuralmente derivan de L-
gliceraldehdo y D-aminocidos los derivados del D-gliceraldehdo.
Qumicas
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilacin.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminacin.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
Solubilidad
No todos los aminocidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza
de su cadena lateral, por ejemplo si sta es ionizable el aminocido ser ms soluble.
Importancia de los Aminocidos en la Vida Diaria
Los aminocidos son una serie de sustancias que se producen tras la ingesta de
las protenas. Es decir, primero el cuerpo toma las protenas de un alimento y las
divide en bloques para cada parte que necesite esta sustancia, cada pequeo bloque es
un aminocido.
Si las protenas sirven para reparar el tejido muscular y reforzar las conexiones
de las articulaciones los aminocidos son ms que vitales en nuestra dieta. De ah que
los culturistas, para ganar masa muscular, ingieran tanto protenas como aminocidos.
As consiguen ese volumen.
El cuerpo necesita una serie de aminocidos esenciales para funcionar, es decir,
una serie de alimentos con protenas que al ser digeridas se conviertan en
aminocidos. Esta sustancia se encuentra en el pescado, la carne, los productos
lcteos, los huevos y la soja.
Tambin los cereales o los frijoles tienen protenas pero siempre les falta uno de
los esenciales. De ah que combinar por ejemplo un pan de pita con humus sea una de
las mejores formas de tomar nuestra racin diaria de aminocidos.
Por lo tanto los alimentos con aminocidos extra no existen. Como siempre
decimos, acudid a la dieta y ah tenis la solucin.
Sin embargo, cuando el cuerpo necesita aminocidos para producir protenas,
que obtiene a partir de la sangre o la linfa reservas, ya que siempre estn fluyendo. El
sistema circulatorio es como una casa de bolsa, donde las clulas del hgado son
siempre los retiros y depsitos de este valioso material necesario para construir
protenas. Si hay sangre que fluye en una gran cantidad de aminocidos, el hgado",
har su jubilacin" para equilibrar esta altura, y absorber los aminocidos sobrantes
para el almacenamiento cuando sea necesario.
Algunos alimentos orgnicos ricos en aminocidos son:
Amaranto, levadura de cerveza, aceite de oliva, coco, germen de trigo y
salvado, cactus, polen, hongos, lentejas, avellanas, piones, pistachos, semillas de
ssamo, almendras y nueces, algas, brotes de todas las verduras frescas, frutas, etc.



CONCLUSIN
Los aminocidos son esenciales para mantener la salud. Aunque normalmente
se obtienen a travs de la dieta, algunas dolencias pueden tratarse con suplementos
especficos de aminocidos. Su eficacia es superior a la de los frmacos habituales
para combatir el insomnio, la falta de concentracin y la depresin, entre otros
trastornos.
Los aminocidos de los compuestos qumicos ms importantes pues son la base
de la vida, adems de su interesante actividad qumica. Por lo mismo es que se debe
continuar su estudio en el futuro prximo para comprender ms profundamente su
comportamiento qumico; lo que nos llevara no solo a adelantar en la investigacin
qumica sino tambin en el rea de la bioqumica y por qu no soar algn da con
poder sintetizar la vida en un laboratorio.













BIBLIOGRAFA
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://www.biomanantial.com/importancia-los-aminoacidos-a-979-es.html
http://www.blogalimentos.com/los-aminoacidos/