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FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA Concentracin del sustrato

Para muchos enzimas, la velocidad de catlisis vara con la concentracin del sustrato. A una concentracin de enzima constante, la velocidad de reaccin aumenta al aumentar la concentracin del sustrato hasta que se llega a una velocidad mxima. En cambio, las reacciones no catalizadas no presentan este efecto de saturacin. A una concentracin de enzima fija, la velocidad de reaccin es casi proporcionalmente lineal a la concentracin de sustrato, cuando la concentracin del sustrato es pequea. A una concentracin alta de sustrato, la velocidad es, prcticamente, independiente de la concentracin del sustrato. Michaelis-Mente, propusieron un sencillo modelo que explica estas caractersticas cinticas, se basa en la formacin del complejo especfico enzima-sustrato intermediario de la catlisis.

La velocidad mxima se obtiene cuando los centros del enzima estn saturados por el sustrato, es decir, cuando prcticamente todo el enzima se encuentra en forma de complejo enzima-sustrato. La km se define como la concentracin de sustrato al a cual la velocidad de la reaccin es la mitad de la velocidad mxima, hace referencia a la afinidad del enzima por el sustrato y, por tanto, a su eficacia cataltica, es decir, a la velocidad a la que se lleva a cabo el proceso cataltico. Temperatura Al igual que ocurre en la mayora de las reacciones qumicas la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa en general con la temperatura, dentro del intervalo en que el enzima es estable y permanece totalmente activo. La velocidad de muchas reacciones enzimticas se duplica aproximadamente por cada 10C que aumenta la temperatura. Como la funcin enzimtica depende de la estructura terciaria (o cuaternaria) la

actividad de la enzima puede llegar a desaparecer si se producen cambios notables de temperatura. La mayora de las enzimas se inactivan a T comprendidas entre 50 y 60C, excepto las que se encuentran en determinadas bacterias termfilas, capaces de resistir T de hasta 80C. El descenso de la T disminuye la actividad enzimtica pero no llega a desnaturalizar las enzimas, as los animales po2quilotermos, que carecen de mecanismos homeostticos para regular la T se ven obligados a hibernar en la estacin fra, pues la actividad de sus enzimas queda muy reducida en esa poca. Existe una temperatura ptima en que la actividad enzimtica es mxima; por encima de ella la actividad disminuye e incluso desaparece por desnaturalizacin del enzima (en general es un fenmeno que ocurre en todas las protenas).

pH Cuando todos los dems factores permanecen constantes, la velocidad de las reacciones enzimticas depende del ph del medio. Pequeas variaciones del pH del medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de las enzimas, pues se modifican las cargas superficiales y se altera la conformacin espacial de la estructura terciaria o cuaternaria. Todas las enzimas poseen una zona de pH, en la que alcanza su mxima velocidad, las enzimas como protenas responden a los cambios de pH, tienen grupos disociables y el grado de disociacin que presentan est relacionado con las propiedades catalticas. A medida que el pH cambia, las cargas de los diferentes aminocidos se modifican y lo mismo sucede con la forma de la enzima, hasta que se altera tanto que deja de funcionar; lo ms importante sera que las cargas del centro activo y del sustrato cambian de manera que afecta la capacidad de fijacin.

El pH ejerce una accin parecida a la de la T y existe, por tanto, tambin un ph ptimo tal que, ala alejarse de l, disminuye la actividad enzimtica. El pH es diferente para los distintos enzimas de un organismo y as la pepsina del estmago est adaptada aun pH cido, mientras que la tripsina o la quimotripsina del intestino estn adaptadas a un pH ligeramente alcalino.

Inhibidores Determinadas sustancias se comportan como inhibidores enzimticos, porque disminuyen e incluso anulan la velocidad de la reaccin catalizada. Estas sustancias pueden ser varios tipos: a) Inhibicin irreversible.Es este tipo de inhibicin la enzima se une con el inhibidor covalentemente de manera que se modifica el centro activo de la enzima necesario para la catlisis. Estos inhibidores son compuestos que se unen irreversiblemente a determinados grupos del centro activo de una enzima y anulan su capacidad cataltica. Ejemplo el cianuro (citocromo oxidasa), gases nerviosos e insecticidas organofosforados, inhiben la acetilcolinesterasa, enzima implicada en la transmisin del impulso nervioso ocasionando parlisis o muerte.

b) Inhibicin reversible.Cuando no se inutiliza el centro activo de la enzima, sino que se dificulta la accin de stos, disminuyendo su eficacia. Podemos diferenciar dos tipos atendiendo a su mecanismo de actuacin. b1. Inhibicin competitiva.La caracterstica es que el inhibidor puede combinarse con el enzima libre de tal modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro activo. Mientras el enzima tenga unido un inhibidor no puede formarse el complejo enzima-sustrato y, por tanto, la reaccin no se da. Como la unin no es irreversible, un descenso en la concentracin del inhibidor o un aumento en la del sustrato permiten el desplazamiento del inhibidor.

b2. Inhibicin no competitiva. El inhibidor puede unirse a la enzima en un lugar distinto al centro activo, provocando un descenso de la velocidad pero no impide la unin ES. Un inhibidor no competitivo puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo ES, interfiriendo en la accin de ambos. Los inhibidores no competitivos se unen al centro del enzima distinto del centro activo, a menudo para deformar al enzima, de modo que no puede formarse el complejo ES a su velocidad normal y que una vez formado no se descomponen a su velocidad habitual para liberar los productos de reaccin.

Activadores

Fuente: Editorial Bruo- Educastur