PROTEINAS

DEFINICIN Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S

Por su naturaleza qumica

SIMPLES CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

Por la forma que adopta

FIBROSA GLOBULAR

ENZIMAS PROTENAS

Por su funcin Biolgica

DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS NUTRIENTES HORMONAS

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PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico. SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

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PPTIDOS

Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50 aa) Extremo N-terminal: comienzo de la Dipptido: 2 aa cadena Tripptido: 3 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena Tetrapptido: 4 aa Pentapptido: 5 aa
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NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo Nterminal al C-terminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanilcystena
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PEPTIDOS

EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero. GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. ANTIBITICOS GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS

Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interaccines entre aa que se encuentran prximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

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HELICE ALFA

Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NHde otro que se encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta.

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HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.
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ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: 15 tiene aspecto

ESTRUCTURA TERCIARIA

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ESTRUCTURA CUATERNARIA

Surge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.
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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgica Agentes:
Fsicos:
Calor orgnicos Radiaciones urea conc. Grandes presiones

Qumicos
solventes soluc. de sales
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MIOGLOBINA

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Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:

Fraccin proteica: globina Fraccin no proteica (grupo prosttico)

Porcin orgnica: grupo HEM Porcin inorgnica: tomo de Fe+2.

Funcin: transporte de O en el msculo

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HEMOGLOBINA

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Es una protena conjugada al igual que la mioglobina. Est formada por 4 subunidades (estructura 4)

2 cadenas y 2 cadenas (adulto) 2 cadenas y 2 cadenas (feto)

Presenta fenmeno de cooperativismo positivo. Formas:

Oxihemoglobina Carboxihemoglobina

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INMUNOGLOBULINAS

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PROTEINAS DEL PLASMA

ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINGENO: prot. que interviene en la coagulacin. GLOBULINAS: 1, 2, 1, 2 y IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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L: cadenas livianas H: cadenas pesadas

Existen 5 tipos: , , , ,

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Fc: con actividad biolgica, define la clase de cadena pesada. Fab: unin al Ag. Dominios ctes: (oscuros)

CH CL

Dominios variables: (claros) Responsables de la unin al Ag.

VH: definen los 5 tipos de cadenas H.

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FIN

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