1.

Podra decirse que son las unidades qumicas y/o elementos constitutivos de las protenas que a diferencia de los dems nutrientes contienen nitrgeno.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa -L-aminocidos.

Grupo amino H H O Grupo carboxilo H H

Cadena lateral

Estructura de un aminocido

2. a) Aminocidos con grupos R no polares o hidrofbicos: este grupo contiene aminocidos con residuos tanto alifticos (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina) como aromticos (Fenilalanina y Triptfano) que son hidrofbicos. Uno de estos compuestos, la Prolina, resulta nica, ya que su tomo de nitrgeno aparece en forma de una amina secundaria en vez de la amina primaria usual. b) Aminocidos con grupos R polares pero sin carga elctrica: La mayora de estos aminocidos contienen residuos R polares que pueden participar en una enlace por puente de hidrogeno. Algunos de ellos poseen un grupo Hidroxlico (Serina, Treonina y Tirosina) o bien grupos sulfhdrico (Cistena), mientras que otros dos; la Asparragina y la Glutamina poseen grupos amida. Se incluye en esta agrupacin a la Glicina ya que aun cuando carece de grupo R, presenta una naturaleza definitivamente polar. Tambin se incluye en esta divisin a los compuestos alifticos y aromticos (Tirosina).

c) Aminocidos con grupo R cargados positivamente: Aqu se incluyen tres aminocidos: la Lisina, cuyo segundo grupo amino tiene un pK= 10.5 lo cual determina que mas del 50% corresponda al estado de carga positiva). La Arginina, que contiene una funcin guanidino fuertemente bsica (pK= 12.5). La Histidina de carcter dbilmente bsica (pK=6.0) debido a su grupo imidazol. d) Aminocidos con grupo R cargados negativamente: Esta divisin comprende a los dos cidos discarboxlicos: el acido asprtico y el acido glutmico. Sus segundos grupos carboxlicos, con Pka2 de 3.9 y 4.3 respectivamente, se disocian a pH neutro, proporcionando a estos compuestos una carga neta igual a 1.

3. Glicina: Uno de los aminocidos mas sencillos. Aminocido no esencial. Presente en una de las protenas abundantes de los mamferos, el colgeno. Precursor de creatina, porfirinas, glutatin y nucletidos.

Prolina:

nico aminocido que tiene el grupo amino como secundario y no como primario. Su principal funcin es la produccin de colgeno en el organismo. Aminocido no esencial. Aminocido azufrado. Polar. Puede oxidarse y formar cistina. Junto a la cistina acta como antagonista de radicales libres. Aminocido no esencial. Sintetizado por la degradacin de la fenilalanina. Acta como neurotransmisor. Aminocido esencial. Directamente relacionado con la liberacin y sntesis de la serotonina en el cerebro.

Cistena:

Tirosina:

Triptfano:

La ansiedad, el insomnio y el estrs se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptfano.

4. La unin entre dos aminocidos se da por el enlace peptdico. La formacin del enlace peptdico comprende la eliminacin de un mo1 de agua entre el grupo alfaamino de un aminocido y el grupo alfa carboxilo de un segundo aminocido. 5.

La curva de titulacin es en dos fases. El punto medio en la primera inflexin, el punto B, es donde el aminocido esta en forma cida y en forma de zwintterion, en el punto C el aminocido original esta en forma de zwintterion. Llega al punto isoelctrico cuando el grupo R pierde su carga y por ultimo, en la media del punto D la mitad del aminocido se vuelve a la forma de zwintterion y la otra mitad en forma bsica.

Los valores de pK pueden ser extrapolados de los puntos medios a cada inflexin. El pK del grupo carboxilo es el punto B donde la mitad del grupo cido ha sido titulado, aqu la ecuacin se vuelve: pH=pKa 6. Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia lineal de aminocidos. Indica que aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte. Estructura Secundaria: Es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. A medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable

a) Alfa hlice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. b) Conformacin beta: En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. Estructura Terciaria: Disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Estructura Cuaternaria: Este arreglo estructural esta dado mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. 7. Gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: a) el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tienen azufre. b) los puentes de hidrgeno. c) los puentes elctricos. d) las interacciones hidrfobas. 8. La identidad esta dada por la secuencia de aminocidos que contiene una protena, la similitud nos indica que estas dos protenas con la misma funcin son miembros de una familia de protenas que comparten un ancestro en comn. Los miembros de las familias de protenas son protenas homologas u homlogos, si dos protenas de una misma familia se encuentran en la misma especie, nos referimos a ellos como parlogos. Los homlogos de especies diferentes se denominan ortlogos. En este caso se dice que estas 2 protenas son parlogos ya que son de la misma especie y tienen misma funcin. La homologa se identifica utilizando programas de ordenador cada vez mas potentes que son capaces de comprara directamente dos o ms secuencias seleccionadas o de buscar en voluminosas bases de datos para encontrar parientes evolutivos de una secuencia seleccionada.

9.

10. Por electroforesis; es un mtodo de purificacin de protenas que se basa en la carga neta que cada protena posee, esta carga esta dada por el contenido de diversos aminocidos y del grado de ionizacin que esta tenga. Este mtodo bsicamente se lleva acabo por dos polos, uno con carga positiva y otro con carga negativa. Las protenas, segn su carga, migran al lado positivo o al lado negativo, segn sea el caso. Puede ser de forma puntual o longitudinal. En la primera se pueden analizar varias muestras(protenas) pero en pequeas cantidades, y la segunda en la que se puede analizar una sola muestra pero en grandes cantidades. 11. A medida que aumentamos la concentracin del sustrato en una reaccin enzimtica, la velocidad de la reaccin se va haciendo cada vez mayor, por que mientras mas sustrato se favorece el encuentro de la enzima con su sustrato especifico. Cuando ya no quedan mas enzimas disponibles para trabajar, la velocidad queda constante (llega a la velocidad mxima) es decir, se produce la saturacin de la enzima, se produce cuando todos las enzimas estn en la forma enzima-sustrato, cada enzima est unida a un sustrato. La velocidad esta dada por la capacidad de saturacin. Las enzimas no trabajan al 100% . Las enzimas trabajan siempre a su velocidad media y mantienen siempre esa velocidad con el nico fin de que siempre haya enzimas libres. Km se refiere a la concentracin de sustrato que permite a las enzimas trabajar a la mitad de su velocidad mxima. 12. Disminuyen la energa de activacin (G) de una reaccin. Aumentan la velocidad de reaccin. Trabajan a temperatura ambiente o temperatura corporal de los seres vivos. No modifican el equilibrio de la reaccin

13. Sitio activo: Zona de la enzima donde se une el sustrato para ser catalizado. Sitio alostrico: Sitio de una enzima que al unirse a un modulador, provoca que la protena sufra un cambio conformacional que puede alterar sus propiedades catalticas o de unin. Sitio prosttico: Componente no aminoacdico que forma parte de la estructura de algunas protenas y que se halla fuertemente unido al resto de la molcula. Las protenas con grupo prosttico reciben el nombre de heteroprotenas o protenas conjugadas.

14. No, no es lo mismo ya que tienen diferentes significados ya que el grupo prosttico es un componente que forma parte de la protena que esta unido a la molcula, mientras que el efector alostrico es la molcula que se une al centro activo de una protena y as modifica la funcin de dicha protena, mientras que la coenzima es orgnico y el cofactor es inorgnico estos 2 ltimos son los que se parecen de los 4 pero la diferencia es esa que uno es orgnico y el otro inorgnico. 15. Zimogeno: es un precursor enzimtico inactivo, es decir, no cataliza ninguna reaccin como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde poder realizar la catlisis. Isoenzima: son enzimas que difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Prion: Protena que tiene un incorrecto plegamiento debido a una alteracin en su estructura terciaria volvindola una protena patgena. 16. a) Si puesto que al encontrarse saturada la velocidad de la reaccin disminuye. b) La velocidad de reaccin seria la misma o mejor dicho, se mantendra constante al incrementar la cantidad de enzima. La afinidad hacia el sustrato se ve afectada pues la enzima estara saturada por su sustrato.

Inhibicin competitiva
En presencia de un inhibidor el valor de Km es mas grande y por tanto la actividad enzimtica es menor. Cuando no existe un inhibidor la actividad enzimtica es mayor por pues el valor de km es menor.

Inhibicin NO competitiva
Valores de Km iguales en presencia o no del inhibidor pero con diferentes velocidades mximas. En presencia del inhibidor la velocidad mxima es mayor y sin el inhibidor es menor, observndose una pendiente mas pronunciada cuando la velocidad de reaccin es mayor.