qwertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwertyui opasdfghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfgh jklzxcvbnmqwertyuiopasdfghjklzxcvb UNIVERSIDAD NACIONAL nmqwertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwer AUTNOMA DE MXICO. tyuiopasdfghjklzxcvbnmqwertyuiopas COLEGIO AGUSTN DE HIPONA.

dfghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfghjklzx cvbnmqwertyuiopasdfghjklzxcvbnmq wertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwertyuio IDENTIFICACIN DE PROTENAS pasdfghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfghj klzxcvbnmqwertyuiopasdfghjklzxcvbn mqwertyuiopasdfghjklzxcvbnmqwerty uiopasdfghjklzxcvbnmqwertyuiopasdf ghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfghjklzxc vbnmqwertyuiopasdfghjklzxcvbnmrty uiopasdfghjklzxcvbnmqwertyuiopasdf ghjklzxcvbnmqwertyuiopasdfghjklzxc
MATERIA. BIOLOGIA V
LABORATORIO PRACTICA No.4 INTEGRANTES ALEJANDRO RAZO MENDOZA ALEJANDRA SNCHEZ BRUNO JUAN PABLO COLN PREZ GERARDO ROBLES CRUZ PROFESOR. ELEAZAR BASULTO TREJO. FECHA DE ENTREGA. 28-noviembre-2011 II

IDENTIFICACIN DE PROTENAS.
DATOS GENERALES. CICLO ESCOLAR. 2011-2012 HIPONA CLAVE. 6877 ASIGNATURA. BIOLOGA V ELEAZAR BASULTO TREJO INSTITUCIN. COLEGIO AGUSTN DE

CLAVE. 1613

PROFESOR TITULAR.

LABORATORISTA. ELEAZAR BASULTO TREJO. SECCIN. NICA HORARIO DE LABORATORIO. 7.00-7.50 DIDCTICA. 1

GRUPO.

REA II

PRACTICA No. 4

UNIDAD

NOMBRE DE LA PRCTICA. IDENTIFICACIN FECHA DE REGISTRO DE AVANCE. 7-noviembre-2011

DE

PROTENAS

PLANTEAMIENTO DEL PROBLEMA.

El alumno sea capaz de demostrar la presencia de ciertos grupos especficos en las protenas por medio de reacciones qumicas que generalmente darn coloraciones caractersticas.

MARCO TERICO.
La estructura primaria de las protenas es la secuencia de aminocidos enlazados por enlaces peptdico en una cadena, formando el esqueleto covalente de las protenas. La secuencia de aminocidos se lee desde el aminocido N-terminal (el aminocido con el grupo alpha amino libre) hasta el aminocido C-terminal (el aminocido con el grupo alpha-carboxilo libre). Es importante percatarse de que dos protenas que pueden tener la misma composicin de aminocidos, pueden tener una estructura primaria muy diferente; por ejemplo, los dos pptidos que aparecen a continuacin estn formados por los mismos aminocidos, pero su estructura primaria es diferente ya que tienen una secuencia diferente de aminocidos. H2N-Glu-Ala-Val-Ser-Leu-Ala-Lys-Cys-COOH H2N-Ala-Glu-Val-Ser-Ala-Leu-Lys-Cys-COOH La estructura primaria determina la estructura tridimensional de las protenas, la cual a su vez, determina su funcin biolgica. Alteraciones en la estructura primaria de las protenas pueden producir resultados catastrficos.

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

El enlace peptdico: El enlace peptdico, que caracteriza a la estructura primaria de las protenas, es un enlace de tipo carbamida. Un enlace de tipo amida es un enlace entre un acido y un grupo amino. Existen enlaces forfamidas, si el acido es acido fosfrico, enlaces sulfamida, si el acido es acido sulfrico, etc. Un enlace carbamida es un enlace amida en el cual el acido que participa es un acido carboxlico.

Formacin de un enlace carbamida Un enlace peptdico es un tipo de enlace carbamida en el cual el grupo carboxilo pertenece a un aminocido y el grupo amino pertenece a otro aminocido Caractersticas del enlace peptdico 1.- Debido a estructuras de resonancia entre el oxigeno y el nitrgeno, tiene caracterstica parcial de doble enlace entre el carbono del grupo carbonilo y el N del grupo amino, por lo que el orden del enlace es 1.5; esto significa que no es un enlace de rotacin libre, como el simple enlace, sino que es un enlace rgido.

Resonancia en el enlace peptdico Se dice que el orden de enlace es 1.5 para contrastarlo con el orden de enlace de 1, para un enlace simple, y un orden de enlace de 2 para un doble enlace. Debido a que los seis tomos que forman el enlace peptdico estn en el mismo plano, y este enlace es rgido, parecera que es posible tener en el enlace configuracin cis y trans, pero en la prctica, debido a consideraciones termodinmicas, la conformacin del enlace peptdico es siempre trans. Las alteraciones en la estructura primaria de las protenas pueden pasar inadvertidas o pueden producir resultados catastrficos. En algunos casos, una mutacin cambia a un aminocido por otro muy similar, sin afectar a las estructuras superiores o funciones de las protenas. Este tipo de mutacin se denomina Mutacin Conservativa. Una mutacin conservativa puede presentarse cuando un amino acido apolar es cambiado por otro aminocido no polar, o cuando un aminocido acido como el apartico es cambiado por otro aminocido acido como el galotnico.

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

En otros casos, el cambio de un aminocido por otro, como consecuencia de una mutacin, afecta a las estructuras superiores y/o las funciones de una protena. Por ejemplo, el cambio de un aminocido apolar por un aminocido polar, o de un aminocido cargado negativamente por un aminocido con carga positiva, puede traer ese tipo de alteraciones. Este tipo de mutaciones se denomina Mutacin No Conservativa. Se han descrito cientos de mutaciones que afectan a la hemoglobina. En algunos casos, la deteccin de un cambio de aminocido en la estructura primaria ha sido fortuita, ya que la mutacin no tiene significacin clnica. En otros casos las mutaciones producen importantes signos clnicos. El ejemplo ms notable es la Sicklemia o Anemia a Hematies Falciformes. La estructura secundaria o nivel secundario de organizacin estructural de las protenas ha sido definida como la conformacin presente en regiones locales del poli pptido o protena, que est estabilizada a travs de enlaces de hidrogeno entre los elementos del enlace peptdico. Las estructuras secundarias estn mantenidas por enlaces de Hidrogeno entre diferentes grupos peptdico, especficamente entre el grupo N-H de un enlace peptdico y el grupo carbonilo (C=O) de otro enlace peptdico. Pauling y Corey, al estudiar las posibles estructuras secundarias de las protenas, describieron que las principales estructuras que forman parte de este nivel de organizacin, deben tener las siguientes caractersticas (Postulados de Pauling and Corey): Los amino cidos son de la serie L Los tomos del enlace peptdico estn en un mismo plano y la configuracin del enlace es trans Cada oxigeno carbonilico y cada nitrgeno amidico estn formando puentes de Hidrogeno La rotacin solo es posible alrededor del carbono alfa. Los hidrgenos que forman parte de los puentes de hidrogeno se encuentran cercanos a la lnea hipottica que une a los tomos de oxigeno y nitrgeno involucrados en el enlace peptdico La cadena lateral R de los aminocidos no estn involucradas en la estructura secundaria El nivel secundario de organizacin de las protenas incluye a las siguientes estructuras: Alfa-hlice Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada Paralela Antiparalela Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas. Estructura secundaria no repetitiva Alfa hlice Es el segundo nivel de organizacin proteica en el cual el esqueleto peptdico esta enrollado, como una estructura en espiral, alrededor de un eje imaginario (organizacin helicoidal de la cadena peptdico)

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Caractersticas estructurales del alfa-hlice: - Hay 3.6 amino cidos en cada vuelta de la hlice. - Todos los enlaces peptdico son planeares y trans. - Los grupos N-H de todos los enlaces peptdico apuntan en la misma direccin, la cual es aproximadamente paralela al eje de la hlice - Los grupos C=O de todos los enlaces peptdico apuntan en la direccin opuesta a la de los grupos NH, tambin casi paralela al eje de la hlice. - El grupo C=O de cada enlace peptdico esta unido por enlace de hidrogeno al grupo N-H del enlace peptdico que se encuentra separado de el por cuatro amino cidos - Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia afuera de la hlice. La estabilidad del alfa-hlice est afectada por diversos factores que incluyen, entre los ms importantes:

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

1. la interaccin electrosttica entre aminocidos sucesivos con cadenas R que contienen grupos cargados. 2. los tamaos de los grupos R adyacentes. 3. las interacciones entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos. 4. la presencia de residuos de Prolina (recurdese que la prolina es un aminocido con una configuracin diferente a la de los otros aminocidos). Casi de todos los residuos de aminocidos que forman un poli pptido forman parte de alfa-hlices, aunque este nmero es variable y puede variar grandemente de protena a protena. En el siguiente ejemplo puede verse el contenido en alfahlice de la calmodulina:

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Hola plegada Beta (beta lmina)

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS. Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organizacin de las protenas en el cual el esqueleto de la cadena peptdico (Beta hebras) se extiende en un arreglo en zigzag similar a una serie de pliegues, con los enlaces peptdico organizados en planos de inclinacin alterna (alternando planos descendentes y planos ascendentes). La ola plegada beta puede formarse entre dos cadenas peptidicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena peptdico. Caractersticas de la Hoja plegada (beta-lamina): 1. cada enlace peptdico es planar y tiene configuracin trans. 2.- Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptdico de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) estn en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. 3.- Los puentes de hidrogeno son ms o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. 3.- Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lmina, despus abajo del mismo, y as sucesivamente. Hay dos clases de estructura beta en hoja plegada: Anti paralela: se forma cuando las dos cadenas polipeptidicas corren en direccin opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino)

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Beta lamina, anti paralela Paralela: Si las cadenas polipeptidicas adyacentes corren en la misma direccin

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Beta-lamina, paralela Usualmente los segmentos de poli pptidos que muestran conformacin Beta se denominan, individualmente, Beta-hebras, y se representan por una flecha que apunta en la direccin en la cual la hebra corre (del grupo amino al grupo carboxilo). En las protenas pueden encontrarse ambos tipos de hojas plegadas, pero la estructura antiparelela es ms estable. El contenido de conformacin beta en las protenas es muy variable: la mioglobina, por ejemplo, no presenta este tipo de estructura secundaria, mientras que el 45 % de los amino acidos de la quimotripsina forman parte de una conformacion beta. Debe indicarse que no toda la cadena polipeptidica es parte de una conformacion de alfa-hlice o de hoja plegada. Existen porciones asociadas a giros, segmentos

IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

irregularmente enrollados y otros con formas extendidas: la Carboxipeptidasa, por ejemplo, tiene a un 38 % de los aminocidos contenidos en alfa-hlices y un 27 % formando estructuras beta. Por consiguiente, alrededor del la tercera parte de sus residuos de aminocidos no estn incluidos en estas estructuras secundarias. Beta giro, giro inverso, vueltas inversas o beta-vueltas Este es el nivel secundario de la organizacin proteica que permite el cambio de direccin de la cadena peptdico, necesario para que la protena adopte una estructura ms compacta.

Giro Beta Estas estructuras incluyen generalmente 5 residuos de aminocidos o menos, y se asocian a la superficie proteica, ya que son estructuras hidrofilicas. Debido a consideracin termodinmicas, en el medio acuoso celular o sanguneo los aminocidos hidrofobicos tienden a esconderse en el interior de la protena, exponindose en los pliegues los aminocidos mas hidrofilicos, los cuales interactan con el ambiente acuoso. Como resultado, estos giros beta permiten la compactacin de la protena. Observe en la siguiente imagen como las estructuras en alfa-hlice y conformaciones beta( las hebras beta estn representadas como flechas), estn conectadas a travs de dobleces y giros beta que compactan a la protena:

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Diferentes aminocidos favorecen diferentes clases de estructuras secundarias: mientras la alanina, el glutamato, y la leucina tienen una propensin a aparecer en alfa-hlice, la valina y la isoleucina aparentemente favorecen a las estructuras beta, y la glicina, la asparagina y la prolina tienden a estar presentes en los giros beta. Una cierta cantidad de los aminocidos de las protenas no se encuentran formando parte de ninguna de las estructuras anteriores, sino que se encuentran en estructuras menos organizadas que estas, que se han descrito como conformaciones enrolladas con cierto grado de organizacin y que han sido denominadas estructuras secundarias no repetitivas.

Estructura Terciaria De Las Protenas Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena. Esta estructura es la responsable

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

directa de las propiedades biolgicas de una protena, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con los diversos enlaces que se forman. Para las protenas que constan de una sola cadena polipeptdica, la estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener. La estructura terciaria es una disposicin precisa y nica en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la protena. En otras palabras, la estructura terciaria est determinada por la secuencia de Aminocidos (provenientes de una estructura primaria). Esta es una molcula de hexoquinasa, una protena del metabolismo que se encuentra en la mayora de los seres vivos. Est compuesta por aproximadamente 6000 tomos y pesa 40 kiloDaltons, esta es una estructura tridimensional completa.

Se

distinguen

dos

tipos

de

estructura

terciaria:

Estructura terciaria de tipo fibroso: Son en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras. Son ejemplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hlices a[alfa] u hojas b[beta]) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Estructura terciaria de tipo globular: Son las ms frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. Ejemplo: mioglobina

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes Enlaces covalentes: pueden deberse a (1) la formacin de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un enlace amida (-CONH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxlico (Glu o Asp). Enlaces no covalentes: pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares (3) interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria globular ocurre lo siguiente:

Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo compacto con carcter hidrofbico.

Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la protena permanezca en disolucin.

El enlace que aporta ms estabilidad a la estructura es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms importantes son las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los AA, pero cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una protena se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional caracterstica de manera que pierde su funcin y, a menudo precipita. Este fenmeno se conoce con el nombre de desnaturalizacin

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria, reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria. La Figura de abajo corresponde a la protena piruvato quinasa, que consta de 4 dominios, cada uno representado de un color.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTENAS. Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que integran el oligmero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero. La figura de la derecha corresponde a la hemoglobina.

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en una fibra levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela. Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa. Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con actividad reguladora. aspartato transcarbamilasa

hemoglobina

La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

puentes de hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de energa libre con respecto a los monmeros.

OBJETIVOS.
GENERAL. Demostrar experimentalmente la presencia de ciertos grupos especficos. PARTICULARES. Comprobar mediante reacciones qumicas especificas la presencia del enlace peptdico Identificar cualitativamente protenas en algunos alimentos. Identificacin de algunos aminocidos con pruebas especificas como son el triptfano, tirosina y fenilalanina. Efectuar algunos tipos de precipitaciones de protenas (desnaturalizacin) Identificar el aminocido cistena mediante una prueba de identificacin de azufre. Aplicar el mtodo cientfico a este diseo experimental.

HIPTESIS.
Si conocemos las pruebas especficas para la identificacin de aminocidos y las aplicamos entonces podremos demostrar la presencia de protenas en algunos alimentos. VARIABLE DEPENDIENTE. Las protenas presentes en los alimentos. VARIABLE INDEPENDIENTE. Cantidad de protenas, temperatura, presin atmosfrica, tcnicas de identificacin, tiempo de reaccin, material.

Plan de investigacin:
Bibliografa: Bibliogrfico Electrnico. Lugar: Casa

Instrumentos de investigacin. Libros, Computadora y Cuaderno de Biologa. Actividad: Terico Practico. Fecha: 7 de noviembre de 2011

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

Tcnica experimental.
REACCIN XANTOPROTEICA En un tubo de ensayo colocar 2 ml de albmina, agregar 1 ml de HNO3 concentrado. Observar la formacin de 1 precipitado blanco; calentar el tubo con cuidado, observar cmo se vuelve amarillo y poco a poco se disuelve. Enfriar el tubo en el chorro de la llave y agregar con mucho cuidado NaOH concentrado, gota a gota hasta que la coloracin se vuelva anaranjada. Esta reaccin se basa en la nitracin del benceno con HNO3, concentrado, por lo que darn reaccin positiva la tirosina y el triptfano, ya que la fenilalanina es ms fcil de nitrar.

REACCIN DE BIURET
Poner en un tubo de ensayo 2 ml de albmina, agregar dos ml de NaOH y mezclar perfectamente. Agregar CuSO4, gota a gota hasta que aparezca la coloracin de azul muy intenso, violeta o purpura. Si se tiene el reactivo preparado entonces agregue 2 ml. Es una reaccin comn para todas aquellas sustancias que poseen enlaces

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

peptidicos. La coloracin azul se cree es debida a la formacin de un complejo de coordinacin entre el CU++ y 4 tomos de N.

DEMOSTRAR LA PRESENCIA DE AZUFRE

Colocar en un tubo de ensayo 3 ml de albumina; poner sobre el tubo una tira de papel filtro impregnada de acetato de plomo, (seca) calentar hasta quemar la albumina. El papel filtro se oscurecer por la presencia de PbS (sulfuro de plomo).

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

PRECIPITACIN POR ALCOHOL (Protenas)

Tubo 1 2ml de de alcohol de 96 y 2 ml de agua destilada. Tubo 2. 2 ml de albmina de huevo al 1%; 5 ml de alcohol de 96, mezclar y observar el fenmeno, y explicar en su reporte.

MATERIAL A UTILIZAR.
Papel tornasol 4 Pipetas Papel filtro Gradilla Etiquetas 8 Tubos de ensayo Pirex Lmpara de alcohol HCl Frasco gotero Arribar Embudo Solucin de Albumina de Huevo. Mechero Rejilla Tripie Pinzas Moss Agitador

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

SUSTANCIAS.
HNO3 concentrado. NaOH al 10 % Solucin de acetato de plomo NaOH concentrado. Solucin CuSO4 al 5% Albumina de Huevo

TRATAMIENTO DE DESECHOS.
Las reacciones acidas y bsicas se neutralizan y se vierten en el contenedor de residuos. Los slidos se colocan en una bolsa y se tiran a la basura. Las reacciones con biuret vierte en el contenedor de residuos qumicos orgnicos.

Bibliografa.
Cuaderno Biologa, Biologa V Proteinas. Calude A. Ville. Biologa, 1 Edicin, Mc Grow Hill, 1977, Mxico pg. 13 Pilar Granillo. Biologa General, Los seres vivos primera edicin 2011. Pag 70

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

OBSERVACIONES Y RESULTADO

REACCIN XANTOPROTEICA

Se obtuvo un color amarillo muy distintivo.

REACCIN DE BIURET
Se formo un color violeta muy hermoso y se formaron dos fases

DEMOSTRAR LA PRESENCIA DE AZUFRE El papel filtro, se oscureci de manera regular.

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

PRECIPITACIN POR ALCOHOL

Se distingua la formacin de dos fases, en la parte de arriba se vea la albumina y en la de debajo se perciba el alcohol. ANLISIS DE RESULTADOS. REACCIN XANTOPROTEICA
Las protenas , debido al gran tamao de sus molculas, forman con el agua soluciones coloidales esto quiere decir que forman dos fases ya que el agua es menos densa q la albumina. Estas soluciones pueden precipitar con formacin de cogulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70:C o al ser tratadas con soluciones salinas. La coagulacin de las protenas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar sobre la protena la desordenan por la destruccin de su estructura terciaria y cuaternaria . Esto es perceptible debido a la formacin de un compuesto aromtico nitrado de color amarillo

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

REACCIN DE BIURET
El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de protenas, pptidos cortos y otros compuestos con dos o ms enlaces peptdicos en sustancias de composicin desconocida. Est hecho de hidrxido potsico (KOH) y sulfato cprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4O64H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de protenas, y vira a rosa cuando se combina con polipptidos de cadena corta. El Hidrxido de Potasio no participa en la reaccin, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar. En este caso al utilizarlo en la albumina de huevo observamos un color violeta muy hermoso.

PRECIPITACIN POR ALCOHOL.

La coagulacin de las protenas tambin se lleva a cabo por la presencia de alcohol ya que este desdobla las protenas que estn en alguna estructura ordenada cuarta o terciaria. Es un ejemplo claro de que el huevo se cose sin calentarlo.

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.

CUESTIONARIO
1.- La casena de la leche y la gelatina darn positivo a la reaccin biuret?. Si ya que estos alimentos cuentan con enlace peptidico en sus estructuras proteicas. 2.- Formula general de un aminocido.

3.- A qu se debe el carcter bsico en un amino acido? Los aminocidos bsicos lo son porque tienen cadenas laterales con NH2 unidas al carbono alfa. 4.- Menciona dos aminocidos q presenten 5 en su estructura. Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina. 5.- Formulas de enlace peptidico.

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IDENTIFICACION DE PROTEINAS.