Peroxidasa 1

Peroxidasa
Eosinofil peroxidasa (Precursor)

HUGO [1]
3423

Símbolo EPX

Datos genéticos

Locus [2]
Cr. 17 q23.1

Bases de datos

Número EC [3]
1.11.1.7

Entrez [4]
8288

OMIM [5]
131399

RefSeq [6]
NM_000502

UniProt [7]
P11678

Lactoperoxidasa (Precursor)

HUGO [8]
6678

Símbolo LPO

Datos genéticos

Locus [2]
Cr. 17 q23.1

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez [9]
4025

OMIM [10]
150205

RefSeq [11]
NM_006151

UniProt [12]
P22079

Mieloperoxidasa (Precursor)

HUGO [13]
7218

Símbolo MPO

Datos genéticos

Locus [14]
Cr. 17 q21.3-q23

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez [15]
4353

OMIM [16]
606989
Peroxidasa 2

PDB [17]
1CXP

RefSeq [18]
NM_000250

UniProt [19]
P05164

Peroxidasa Vascular 1

HUGO [20]
14966

Símbolo PXDN

Datos genéticos

Locus [21]
Cr. 2 p25.3

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez [22]
7837

RefSeq [23]
XM_056455

UniProt [24]
Q92626

Peroxidasa Vascular 2

HUGO [25]
26359

Símbolo PXDNL

Datos genéticos

Locus [26]
Cr. 8 q11.21-q11.22

Bases de datos

Número EC 1.11.1.7 [3]

Entrez [27]
137902

RefSeq [28]
NM_144651

UniProt [29]
A1KZ92

Las peroxidasas son un tipo de enzimas muy extendidas en toda la escala filogenética. Pertenecen a la categoría de
las oxidorreductasas y según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología
Molecular se clasifican con los números EC 1.11.

Grupo de las peroxidasas

Catalizan reacciones bisustrato de carácter redox, utilizando un peróxido como oxidante (a lo que deben su nombre)
y un segundo sustrato de características reductoras que es oxidado por el peróxido.
En vegetales, es de destacar a la peroxidasa del rábano (horseradish peroxidase o HRP), que tiene grandes
aplicaciones en técnicas inmunoquímicas y de diagnóstico clínico debido a su gran estabilidad, facilidad de
conjugación con las inmunoglobulinas y sencillez para detectarla por métodos colorimétricos utilizando un gran
número de reactivos. En animales, existen peroxidasas con una función predominantemente defensiva en la saliva, la
leche o los leucocitos, donde se aprovecha el carácter oxidante con fines germicidas y bactericidas del peróxido que
Peroxidasa 3

se genera de forma endógena mediante otras reacciones (glucosa oxidasa, amino ácido oxidasa etc.). No todas las
peroxidasas son defensivas, y por ejemplo una peroxidasa (yoduro peroxidasa) es también la responsable de la
síntesis de las hormonas tiroideas, oxidando en este caso el yoduro a yodo para que éste se adicione a algunos de los
anillos fenólicos de los residuos de tirosina de la tiroglobulina. Otras peroxidasas, como la glutationa peroxidasa,
está ampliamente distribuida en diversos tejidos con fines diferentes, pero relacionados con una función
antioxidante.
Prácticamente todas las peroxidasas son hemoproteínas (excepción notable es la glutationa peroxidasa, que es una
selenoproteína) y tienen como sustrato común el H2O2 o peróxido de hidrógeno. La gran afinidad por este sustrato
hace que se pueda unir al hierro del grupo hemo por los dos planos del centro activo, el superior y el inferior, dando
lugar a una inhibición por exceso de sustrato ya que cuando ambas posiciones están ocupadas por el peróxido de
hidrógeno no es posible la unión del otro sustrato.
Respecto a ese otro sustrato, su naturaleza y estructura química puede ser muy distinta, tanto si nos referimos a los
oxidados "in vivo" como si lo hacemos a los que se emplean "in vitro" con objeto de detectar esta actividad
enzimática. Entre ellos se incluyen fenoles, aminas aromáticas, moléculas orgánicas complejas como el ABTS (ver
práctica de Reflotrón para determinación de parámetros sanguíneos en tiras secas), o el ioduro y la glutationa antes
citados. Esta pobre especificidad para el sustrato reductor hace que la afinidad sea también pequeña.

Enzima peroxidasa
La peroxidasa, EC 1.11.1.7 [30], es una enzima que cataliza la oxidación de un amplio número de sustratos
orgánicos e inorgánicos, utilizando el poder oxidante del peróxido de hidrógeno.
Donante + H2O2 Donante oxidado + H2O
Esta enzima utiliza como cofactor el grupo hemo.
Es utilizada ampliamente en bioquímica clínica. Así, los ensayos para la determinación y cuantificación de
metabolitos como glucosa, ácido úrico, colesterol o triglicéridos en fluidos biológicos usan peroxidasa como enzima
acoplada. También se utiliza en inmunoensayos para la detección de virus tan conocidos como el virus de la
inmunodeficiencia humana (VIH) causante del sida o el herpesvirus. La peroxidasa también se utiliza como
biocatalizador para la generación de productos de interés biotecnológico e industrial como resinas fenólicas,
adhesivos, antioxidantes, antiestáticos y protectores de radiación magnética, colorantes alimentarios y componentes
bioactivos de detergentes.
Los genes de las peroxidasas humanas expresan una cadena ligera y una cadena larga. La enzimas activas son un
heterotetrámero de 2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas. Como cofactores necesitan un ion de calcio por cada
heterodímero formado de una cadana ligera y una cadena larga, y un grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) unido
covalentemente a través de enlaces tipo éster a grupos metilo hidroxilados. Estos enlaces se forman
autocatalíticamente con el peróxido de hidrógeno en las posiciones C-1 y C-5 del hemo.
Los tipos de enzima peroxidasa humanos son los siguientes:
• Eosinofil peroxidasa (EPX). Esta enzima se expresa en los gránulos citoplasmáticos de los eosinófilos. La
deficiencia de eosinofil peroxidasa (EPD) es un defecto autosomal recesivo en donde los eosinófilos anómalos
están caracterizados por hipersegmentación nuclear, hipogranulación y tinción negativa por peroxidasa y
fosfolípidos.
• Lactoperoxidasa (LPO). Esta enzima es secretada al exterior y se expresa en las glándulas mamarias y salivales.
• Mieloperoxidasa (MPO). Esta enzima es parte del sistema de defensa de los leucocitos polimorfonucleares
(PMN). Es responsable de la actividad microbicida contra un amplio espectro de organismos. En los PMN
estimulados, la MPO cataliza la producción ácidos hipohalogenosos, principalmente ácido hipocloroso, y otros
intermedios tóxicos que aumentan poderosamente la actividad microbicida.
Cl- + H2O2 HOCL + H2O
Peroxidasa 4

La MPO se encuentra en los lisosomas y se conocen 3 isoformas (isoforma A, B y C). La deficiencia de

mieloperoxidasa (MPD) es un defecto autosomal recesivo que produce candidiasis diseminada.
• Peroxidasa Vascular 1 (PXDN). Esta enzima es un homólogo de la peroxidasina de la drosophila. Se expresa en
altos niveles en el corazón, pulmones, ovarios, bazo, intestinos y placenta, y en bajos niveles en el hígado,
páncreas, riñones, timo, músculos y próstata. También se expresa en los tumores como el melanoma, cáncer de
mama, cáncer de ovarios y glioblastoma. En todos los casos esta enzima es secretada por las células. Se conocen
dos isoformas de esta enzima.
• Peroxidasa Vascular 2 (PXDNL). Esta enzima también es un homólo de la peroxidasina de la drosophila y
también es secretada por sus células productoras. Se conocen 2 isoformas.

Enzima peroxidasa versátil

La enzima peroxidasa versátil (VP) EC 1.11.1.16 [31] cataliza la reacción:
Donante + H2O2 Donante oxidado + H2O
Es producida por el hongo ligninolítico Pleurotus eryngii y tiene la misma especifidad que las otras dos enzimas
peroxidasas lignolíticas, la manganeso peroxidasa y la lignina peroxidasa. Para esta enzima son necesarios como
cofactores 1 grupo hemo B (hierro-protoporfirina IX) y 2 iones calcio por subunidad.
Existen tres tipos de esta proteína:
• Peroxidasa versátil de fase líquida 1 (VPL1). Q9UR19 [32].
• Peroxidasa versátil de fase líquida 2 (VPL2). O94753 [33].
• Peroxidasa versátil de fase sólida 1 (VPS1). Q9UVP6 [34].

Aplicaciones
La peroxidasa se emplea para el tratamiento industrial de aguas contaminadas: por ejemplo, los fenoles pueden
eliminarse mediante su polimerización catalizada mediante la peroxidasa de Armoracia rusticana.
En caballo, la actividad promedio de la enzima mieloperoxidasa en sinovia está relacionada con la presencia de
artritis séptica, por lo que puede emplearse como marcador.[35]
En investigación, es muy usada para el marcaje de anticuerpos en técnicas como el Western blot o ELISA. De esta
forma se detecta la presencia de la enzima (del anticuerpo y, en último término, del antígeno) mediante la detección
de la reacción química que cataliza.

Referencias
[1] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=3423
[2] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=17q23. 1
[3] http:/ / www. genome. jp/ dbget-bin/ www_bget?enzyme+ 1. 11. 1. 7
[4] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=8288& rn=1
[5] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ dispomim. cgi?id=131399& rn=1
[6] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_000502& rn=1
[7] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?P11678
[8] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=6678
[9] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=4025& rn=1
[10] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ dispomim. cgi?id=150205& rn=1
[11] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_006151& rn=1
[12] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?P22079
[13] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=7218
[14] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=17q21. 3
[15] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=4353& rn=1
[16] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ dispomim. cgi?id=606989& rn=1
Peroxidasa 5

[17] http:/ / www. pdb. org/ pdb/ cgi/ explore. cgi?pdbId=1CXP

[18] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_000250& rn=1
[19] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?P05164
[20] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=14966
[21] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=2p25. 3
[22] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=7837& rn=1
[23] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=XM_056455& rn=1
[24] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?Q92626
[25] http:/ / www. genenames. org/ data/ hgnc_data. php?hgnc_id=26359
[26] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ Omim/ getmap. cgi?cromosoma=8q11. 21
[27] http:/ / www. ncbi. nlm. nih. gov/ entrez/ query. fcgi?db=gene& amp;cmd=retrieve& amp;dopt=default& amp;list_uids=137902& rn=1
[28] http:/ / genome. cse. ucsc. edu/ cgi-bin/ hgGene?org=Human& amp;hgg_gene=NM_144651& rn=1
[29] http:/ / www. expasy. org/ cgi-bin/ niceprot. pl?A1KZ92
[30] http:/ / expasy. org/ enzyme/ 1. 11. 1. 7
[31] http:/ / expasy. org/ enzyme/ 1. 11. 1. 16
[32] http:/ / expasy. org/ uniprot/ Q9UR19
[33] http:/ / expasy. org/ uniprot/ O94753
[34] http:/ / expasy. org/ uniprot/ Q9UVP6
[35] Moschos, A. (2007) Analysis of synovial fluid in the horse - in particular de activity of the enzyme myeloperoxidase in synovia from
diseased joints and tendon sheats.Doctoral Thesis,FU-Berlin Germany

1 Moschos, A. (2007) Analysis of Synovial Fluid in the Horse - in particular the activity of the enzyme
myeloperoxidase in synovia from diseased joints and tendons sheaths. (http://www.diss.fu-berlin.de/diss/receive/
FUDISS_thesis_000000002947)

Enlaces externos
• Peroxidasa en NiceZyme (http://expasy.org/enzyme/1.11.1.7) (en inglés).
• Peroxidasa versátil en NiceZyme (http://expasy.org/enzyme/1.11.1.16) (en inglés).
Fuentes y contribuyentes del artículo 6

Fuentes y contribuyentes del artículo

Peroxidasa  Fuente: http://es.wikipedia.org/w/index.php?oldid=42252213  Contribuyentes: Airunp, Alexav8, Amaia7, Anastasios Moschos, EKhan, Jlosada, Ramon00, Retama, Smrolando,
Varano, 11 ediciones anónimas

Licencia
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