1.

-Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas,
siempre que sea termodinámicamente posible (si bien pueden hacer que el proceso sea
más termodinámicamente favorable).[2] [3] En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes
denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para
que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

2.- Sustrato: En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima.
Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El
sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El
sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio
activo, quedando libre para recibir otro sustrato.

3.- Nomenclatura: el nombre aplicado a las enzimas derivan del sustrato sobre el que
actúan, al que se añade la terminación “asa”. Así, las carbohidrasas actúa sobre los
carbohidratos; las fosfatasas sobre los fosfatos, etc. Se diferencian además diversos
nombres especiales instituidos por la tradición con la pepsina, tripsina, pancreatina, etc.
Reacciones enzimáticas: (6 grupos)

 las oxirreductasas (catalizadora)

 las transferasas (facilitan el transporte de grupos)

 las hidrolasas (catalizan la descomposición por la adición de los constituyentes

del agua)

 las lisasas (rompen enlaces químicos)

 las iosomerasas (favorecen las redistribuciones en el interior de las células)

 las ligasas (aceleran la unión de moléculas)

4.- Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan
como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características
hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.[20] Algunas de estas
enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son
aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen
eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la
ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso, para
comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.[21] Este proceso, que
tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente
baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas de
mamíferos.[22] Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados
en la ARN polimerasa,[23] en la ARNt aminoacil sintetasa[24] y en la actividad de
selección de los aminoacil-tRNAs.[25] Aquellas enzimas que producen metabolitos
secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran
variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato
podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas

5.- El efecto de un inhibidor es disminuir o bloquear la velocidad de una reacción

catalizada uniéndose al enzima. La mayor parte de los enzimas están afectados. Son
específicos, cualquier sustancia no sirve para unir cualquier enzima. Se alteran grupos
importantes para la función catalítica o se altera ligeramente la conformación (con lo
que la proteína ya no es activa) sin llegar a desnaturalizarlo. Los inhibidores sirven para
distinguir los grupos esenciales.

Inhibición permanente: unión del inhibidor irreversible por medio de enlaces

covalentes provocando una modificación química de los grupos catalíticos. Una vez
modificado el enzima está siempre inhibido. Para distinguirlo de los reversible se
someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor es permanente. Ejemplo: el
iodoacetato reconoce grupos SH y OH y envenena la cisteína.

Inhibición reversible: la unión del inhibidor y el enzima es reversible. Al quitar el

inhibidor del medio se recupera la actividad. Hay varios tipos:

- Competitiva: inhibidor y sustrato compiten por unirse al enzima en el mismo sitio de

manera que no se unen a la vez.

Para eliminar el inhibidor (y aumentar la velocidad) aumentamos la concentración de

sustrato y lo desplazamos. La V no se verá afectada porque V = K CAT [ET] aunque
necesitaremos concentración de sustrato más alta que en ausencia de inhibidor.
Cinéticamente se puede distinguir el tipo de inhibidor. K m determina la afinidad del
enzima por el sustrato (concentración de enzima y velocidad constantes). Un inhibidor
competitivo es como si bajara la afinidad y Km será mayor.

6.- Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que
regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a
cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la
salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la
homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de
manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis
hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir
enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea. La
incapacidad celular para convertir el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por
intoxicación con amoniaco y por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades
genéticas raras, pero con frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros
ejemplos dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al
deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima. Después del daño
tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un
miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma
prostatico), las enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la
determinacion de estas enzimas intracelulares en el suero sanguineo proporciona a los
medicos informacion valiosa para el diagnostico y el pronostico.