Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Tratamientos mecnicos. Pueden provocar cambios en las uniones de las protenas, por ejemplo durante la
formacin del gluten en el amasado, cuando se producen reacciones de intercambio SH S-S. La ruptura y
formacin de puentes disulfuro durante el estiramiento de la masa puede resultar en un aumento de la
extensibilidad en la direccin del estiramiento. La trituracin en seco de preparaciones proteicas (concentrados
o aislados) produce polvos, mejorando la capacidad de absorcin de agua. Generalmente aumenta la
solubilidad, y se modifican las propiedades espumantes y la absorcin de aceite. Si se aplican fuerzas de
cizallamiento importantes, como en la extrusin o en el hilado, puede haber modificaciones en la estructura
cuaternaria.
Altas presiones. Las altas presiones (100-1000 MPa) afectan diversos componentes de los alimentos, as como
tambin sistemas biolgicos, como microorganismos. Segn el principio de Le Chatelier, los fenmenos
acompaados de una disminucin de volumen (algunas reacciones qumicas, modificaciones de la
conformacin de protenas, etc.) son favorecidos por un aumento de presin, y viceversa. En principio, en una
macromolcula proteica, la formacin de puentes hidrgeno, la ruptura de interacciones hidrofbicas y la
ruptura de puentes salinos van acompaados de una disminucin de volumen, es decir que estn favorecidos por
un aumento de presin. Esto puede provocar la desnaturalizacin de protenas, la disociacin de subunidades de
estructuras polimricas, y la gelificacin de protenas como las de msculo, huevo y soja. Las uniones
covalentes se modifican poco.
Deshidratacin. La deshidratacin provoca un aumento en la concentracin de las protenas, lo que puede
producir agregacin, y favorece las interacciones de las protenas con otros componentes del alimento, que se
describirn ms adelante. El tamao y la porosidad del polvo van a determinar la humectabilidad, la absorcin
de agua o de aceite, y la capacidad de dispersin.
Consecuencias Nutricionales:
Inactivacin de enzimas que producen compuestos txicos u organolpticamente desagradables (lipasas,
polifenoloxidasas, etc.). Con este fin se realizan tratamientos como el escaldado, la coccin en agua o en
microondas.
Inactivacin de protenas txicas (toxinas bacterianas y toxinas vegetales, como la ricina D) o factores
antinutricionales (inhibidores de proteasas, como el inhibidor de tripsina de la soja, o hemaglutininas). Se
inactivan por tratamientos trmicos en medio acuoso como la coccin y la esterilizacin.
Facilita la digestin de muchas protenas, como la glicinina de soja, el colgeno y la ovoalbmina.
Modificaciones en la solubilidad.
Variacin en la capacidad de retencin de agua (puede haber produccin de exudado).
Variacin de las propiedades emulsificantes y espumantes.
Gelificacin.
Modificaciones de color (mioglobina)
Mejora de la apetencia y la textura.
la grasa contenida en la leche de manera gradual, con la generacin de compuestos de aroma y sabor como el cido
butrico, los cuales, a su vez, pueden ser transformados qumicamente a otras molculas llamadas aldehdos y cetonas que
tambin aportan aromas caractersticos de los quesos. Por su parte, las proteasas hidrolizan parcialmente a las protenas de
la leche, con lo que se produce un cambio de textura en el producto, hacindolo ms suave. En algunos quesos fuertes,
como el roquefort, es posible percibir un aroma a amoniaco, el que se produce por una posterior descomposicin de los
aminocidos que se obtuvieron por la hidrlisis de las protenas.
Estabilidad de las protenas en los alimentos:
La estabilidad de las estructuras nativas de las protenas se define como la diferencia de energa libre entre el estado nativo
y el desnaturalizado o desplegado de la molcula proteica.
Las protenas son slo marginalmente estables la ruptura de unas pocas interacciones no covalentes son suficientes para
desestabilizar la estructura nativa. Sin embargo las protenas no estn diseadas como molculas rgidas. Son muy
flexibles. Su estado nativo es meta-estable y la ruptura de uno a tres enlaces de hidrgeno o unas pocas interacciones
hidrofbicas puede modificar fcilmente la conformacin de las protenas. La adaptabilidad conformacional al cambiar las
condiciones de la disolucin en que se encuentran les permite llevar a cabo funciones biolgicas crticas. Por ejemplo la
fijacin de sustratos o ligandos prostticos a las enzimas implica la reorganizacin de segmentos polipeptdicos en los
puntos de fijacin.
Principales anlisis de laboratorio relacionados:
Mtodo de Kjeldahl. Es un mtodo oficial descrito en mltiples normativas: AOAC, ISO, Farmacopeas y distintas
Directivas Comunitarias. Se basa en los siguientes supuestos: la proporcin de nitrgeno no proteico en un producto
alimenticio es demasiado pequea para ser significativa, una determinacin del contenido de nitrgeno total (refleja
con suficiente precisin el contenido de protena del alimento, la proporcin que representa el nitrgeno en la mayor
parte de las protenas alimenticias es de 16%.
Mtodo de absorbancia a 280 nm. El mtodo se basa en la medicin de absorbancia a 280 nm. La mayora de las
protenas muestran una absorcin a 280 nm., la cual se atribuye al grupo fenlico de la tirosina y al grupo indlico del
triptofano. Es un mtodo simple, rpido y no destructivo. Es un mtodo directo para la determinacin de protenas que
puede aplicarse en algunos sistemas alimenticios.
Mtodo de Biuret. Comprende un ensayo colorimtrico de un paso donde se cuantifica la formacin de un complejo
estable entre protenas y cobre (II ) de configuracin desconocida. El complejo presenta un color violeta
caracterstico, que se puede observar a 310nm o 540-560nm, el cual se da por la coordinacin de un tomo de cobre
con cuatro tomos de nitrgeno. El complejo se basa en la desprotonacin de los grupos amida para formar el enlace
con el cobre (II) o por el establecimiento de un enlace coordinado entre el metal y los pares de electrones libres de los
tomos de oxgeno y de nitrgeno del pptido.
Bibliografa:
http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art94/#
https://www.biol.unlp.edu.ar/nutricionybromatologiaF/ModificacionesComponentes.pdf
http://www.fbioyf.unr.edu.ar/evirtual/pluginfile.php/124179/mod_resource/content/1/QA-2015-PROTEINASMETODOS.pdf