PROTENAS

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MACROMOLCULAS BIOLGICAS
CON INFORMACION:

PROTEINAS:

tienen informacin estructural y

funcional.

CIDOS NUCLEICOS:
a) Acido Desoxirribo Nuclico: acumula informacin
gentica.
b) Acido Ribo Nuclico: es un intermediario que
traduce la informacin gentica en secuencias
determinadas de Aa que constituyen protenas
especficas.

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Lo que la clula es y lo que

hace est determinado por la
clase y cantidad de
PROTEINAS que posee.
Cada tipo de clulas tiene una
diferente composicin proteica.
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Las PROTEINAS estn formadas por

AMINOACIDOS (monmeros)

Los aminocidos con

general de la serie:
serie:

actividad

son

en

-L
El grupo amino NH - est en posicin
TRANS con respecto al grupo oxhidrilo OH.
OH.

Sus propiedades qumicas dependen de la
cadena lateral.

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Las PROTEINAS
a) Son copias de la informacin
gentica de la clula (ADN).
a) Dirigen la maquinaria metablica
celular.

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Cadena lateral de los Aa

En general son mono amino - mono cidos.
Si son dicidos - mono aminos dan caracterstica
cida a la protena.
Si son di amino - mono cido dan caracterstica
bsica a la protena.
La cadena lateral puede ser hidroflica o
hidrofbica.
El aa Cistena tiene azufres (S) lo que permite
realizar uniones disulfuro (S---S-) intra e
intermoleculares.
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Biolgicamente hay 22 aa distintos que constituyen

las protenas.
protenas.
Aa esencial es aquel que no puede fabricar el
organismo (lo debe incorporar con los alimentos).
alimentos).
Se han determinado una 2.000 clases distintas de
protenas.
protenas. Tericamente el calculo es infinito (22)
22).
).
Los aa son ismeros pticos;
pticos; enantimeros.
enantimeros. Se
determina si son de la serie D o L segn la posicin
CIS o TRANS del grupo amino con el grupo
carboxilo.
carboxilo.
Las racemasas son las ENZIMAS que convierten al
aa en su enantimero opuesto.
opuesto.
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Unin Peptdica

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Estructura secundaria
Lamina plegada

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Aminocidos y Protenas

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Estructura secundaria
Hlice

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Estructura secundaria
Lamina plegada

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CARACTERSITICA DE LAS PROTEINAS

Estn formadas por la condensacin de un
nmero relativamente elevado de aa.
PM menor 6.000 se considera un pptido
PM mayor 6.000 se considera una protena
En proporcin tienen 16% de Nitrgeno (N),
por lo que un gramo de nitrgeno esta
contenido en 6,25 gramos de protena
PM medio de un aa= 138
PM medio de un resto de aa= 120
Protena mas pequea: 60 residuos de Aa
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Las PROTEINAS como ANFOLITOS

Como tienen grupos cidos y bsicos, en
soluciones cidas los grupos bsicos fijan un
protn y se cargan positivamente.
En soluciones alcalinas los grupos cido
ceden un protn y se cargan negativamente.
Punto isoelctrico: se da cuando a
determinado pH de la solucin, la protena
tiene carga neutra o cero.
Se utiliza como base de la electroforesis.
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AISLAMIENTO y SEPARACION
Los mtodos usados deben ser compatibles con las acciones fsicas y
Qumicas que pueden modificar su estructura.
Se debe tener en cuenta, en su aplicacin: Temperatura baja y PH
estable
Extraccin de protenas endocelulares: Ruptura de las membranas
celulares y estructuras celulares que las contienen por medio de:
Ultrasonido; Homogenizacin; Molienda, etc.
Mtodos de separacin:
Ultracentrifugacin
Electroforesis
Cromatografa ( por adsorcin; con resinas, Intercambiadores
de iones)
Concentracin de sales
Solventes miscibles en agua
Diferencial de pH
Diferencial de Temperatura
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ESTRUCTURA PROTEICA
PRIMARIA: es la secuencia de aminocidos de la cadena lineal unidos
por uniones peptdicas resultante de la reaccin entre el grupo amino de
un aa con el grupo carboxilo de otro, con prdida de agua y esta secuencia
va a dar origen a la futura protena terminada.
Es el nivel estructural ms fundamental, se denomina protena simple y
tiene origen gentico. Todas las estructuras superiores van a depender de la
estructura primaria, segn el tipo y el orden de aa en la cadena determinar
los otros niveles de organizacin para formar estructuras 2, 3 o ms
complejas y determinar sus funciones biolgicas.

SECUNDARIA: Son resistentes, estructurales o de sostn, insolubles. Es

el ordenamiento espacial de la cadena polipeptdica.
Puede tener 2 ordenamientos diferentes dependiendo de los grupos R
laterales:
hlice : en protenas globulares
lmina plegada: en protenas fibrosas.
Los R laterales que quedan afuera de la hlice son polares y los de adentro
no polares .
En la hlice, la cadena de aa se enrolla en un sentido y la hlice se
estabiliza por puentes H intramoleculares formados por el H del grupo NH2
de un aa con el O del grupo COOH del otro y se repite con una distancia de
5,4 A . Ejemplos: queratinas (uas, pelo, plumas, lana), colgeno,
elastinas.
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La estructura lmina plegada se forma por 2 cadenas polipptdicas con

una secuencia de aa determinada por la estructura 1 que se alinean en una
conformacin paralela, estabilizada por uniones puentes de H y dipolo-dipolo.
Los grupos R laterales quedan por debajo y por encima del plano formado por
las 2 cadenas polipeptdicas. Ejemplos: la seda que contiene gli, ala y ser.
Ambas estructuras secundarias pueden combinarse en una misma protena.

TERCIARIA: la hlice se pliega sobre s misma, o se asocia a otras

cadenas de protenas, se producen arrollamientos de estructuras 2 con
tramos de cadena lineal que le dan forma tridimensional. Toma una forma
esfrica. Son las protenas globulares, con actividad biolgica, se doblan
como un ovillo para incrementar la solubilidad en agua.
Ejemplos: hormonas, enzimas, albmina, anticuerpos, globulinas del suero.
Todas se desnaturalizan por accin del calor o cambios de PH

CUATERNARIA: Se forma por varias protenas asociadas o arrolladas que

forman 1 sola protena compleja la cual cumple funciones muy especficas y
muy activas.
Ejemplos: mioglobina, hemoglobina

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FORMA Y CARACTERISTICAS
1. FIBROSAS:
Asimtricas (un eje ms largo que otro)
Baja solubilidad en agua
Funcin estructural (sostn, proteccin)
Ejemplos queratina del pelo y la lana, colgeno
de tendones
2.




GLOBULARES:
Esfricas
Solubles
Funcionales (albminas, globulinas y hemoglobina
de la sangre
 Enzimas
 Hormonas proteicas (insulina, hormona del
crecimiento)

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DESNATURALIZACIN
Es toda modificacin no proteoltica de la estructura propia de una
protena natural, que determina cambios definitivos en sus propiedades
fsicas, qumicas y biolgicas
Es: la modificacin de las propiedades de la protena sin alterar las
uniones entre los aminocidos de la estructura 1.
CONSECUENCIAS:
Disminuye la solubilidad en agua y sales alcalinas
No cristalizan
Aumenta la actividad qumica pero se pierde la actividad biolgica
Se modifica la estructura secundaria y terciaria
AGENTES DESNATURALIZADORES:
Calor,
cidos y bases fuertes :
pH<3 y pH>10,
Solventes orgnicos, detergentes sintticos
Rayos ultravioleta
Rayos X ,sustancias radioactivas
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UTILIZACION DE LA
DESNATURALIZACIN
Preparacin de alimentos
Agentes
desinfectantes
superficies, heridas, etc.,

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de

PROTEINAS
SIMPLES
Albminas.
Albminas.
Globulinas.
Globulinas.
Histonas.
Histonas.
Protaminas.
Protaminas.
Escleroproteinas
Escleroproteinas
Prolaminas
Prolaminas
Glutelinas.
Glutelinas.
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PROTEINAS CONJUGADAS
Son
las
protenas
unidas
qumicamente
a
grupos
no
proteicos
Grupo proteico: es el
componente proteico
Grupo prosttico:
es el componente NO proteico
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PROTEINAS CONJUGADAS

Fosfoprotenas.

Cromoprotenas.

Nucleoprotenas.

Glicoprotenas

Lipoprotenas

Metaloprotenas.

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