UNIVERSIDAD AUTONOMA BENITO

JUAREZ DE OAXACA
FACULTAD DE ENFERMERIA Y
OBSTETRICIA
LICENCIATURA EN ENFERMERIA
MATERIA:
Bioqumica
PROFESOR:
Dr. Carlos Ral Ramrez Guzmn
ALUMNA:
Brenda Araceli Hernndez Lpez
GRADO:
Segundo Semestre
GRUPO:
203
TEMA: Enzimas

Enzimas

 Son las molculas proteicas ms

abundantes. Se encuentran en todo
tipo de clulas y catalizan las
reacciones qumicas de los seres
vivos (biocatalizadores).

 Un catalizador es una sustancia que

aumenta la rapidez o velocidad de
una reaccin qumica, sin verse
alterada ella misma en el proceso
global. Son por tanto, las
responsables del metabolismo
celular. Son especficas de las
reacciones que catalizan y de los
sustratos que intervienen.

 Los enzimas son catalizadores muy

potentes y eficaces (aumentan la
velocidad de las reacciones entre
103 y 109 veces). No llevan a cabo
reacciones que sean
energticamente desfavorables, no
modifican el sentido de los equilibrios
qumicos, sino que aceleran su
consecucin. Simplemente se
alcanza ms rpido el estado de
equilibrio.

las enzimas son protenas de accin

cataltica con un elevado grado de
especificidad.
La primera enzima aislada en forma
cristalina fue la "ureasa "en el ao
1926, los cristales se hallaban
constituidos por protenas.

Clasificacin enzimtica

Oxido- reductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

Oxido- reductasas
Catalizan reacciones de
oxidorreduccines decir,
transferencia de hidrgeno (H) o
electrones (e-) deun sustrato a otro,
segn la reaccin general:

Ejemplos:
Deshidrogenasa alcohlica.
Deshidrogenasa del glicerol.
Oxidadas de la glucosa.

Transferasas
Catalizan la transferencia de un
grupo qumico (distinto del
hidrgeno)de un sustrato a otro.

ejemplos
Transaminasas
transacetilasas

hidrolasas
Capturan la ruptura de enlaces por la
adicin de una molcula de agua
(reacciones de hidrlisis).

ejemplos
Esterasa
Fosfatasa
Glicosidasas

liasas
Catalizan la adicin o eliminacin de
un grupo qumico a una doble
ligadura.

ejemplos
Descarboxilasas
Aldehdo- liasas
Cetoacido- liasa

isomerasas
Catalizan cambios geomtricos o
estructurales dentro de la misma
molcula (ismeros).

ejemplos

Racemasas
Epimerasas
Isomerasas cis- trans
Oxidoreductasas intramoleculares
Transferasas intramoleculares.

ligasas
Permiten la unin de dos molculas
simultneamente a la degradacin
del ATP u otro enlace qumico.

ejemplos
acetilCoA sintetasa
Enzimas activadores de aminocidos

Componentes de una
enzima

Sitio activo:
Sitio de la enzima al cual se unen el
o los sustratos y ocurre la reaccin.
Tamao, forma, unin, interaccin,
especificidad,
Sitio alostrico: sitio distinto al sitio
activo, a este se une una sustancia
llamada regulador alostrico.
Sitio
Alostric
o

Sitio
activo

Partes de un sistema
enzimtico
Sustrato: molcula sobe la que acta la enzima
y cuya transformacin est condicionada por
ella.
Producto: es la molcula resultante de la accin
de la enzima sobre los sustratos.
Coenzima: reciben o ceden un fragmento
qumicamente activado.
Grupo prosttico: parte del sistema enzimtico
con peso molecular bajo, termostable y no
proteica, adherida de manea mas o menos laxa
a la apoenzima.

 Activadores: son iones que aceleran

la velocidad de una reaccin y a
menudo son indispensables para
realizar la accin enzimtica.
Moduladores: molculas que actan
sobre enzimas oligomricas con
caractersticas de operatividad
funcional, que influye sobre la
velocidad de las reacciones
enzimticas.

 Inhibidores: son sustancias que impiden la

actividad de las enzimas por combinarse
con radicales indispensables para el
funcionamiento enzimtico o por agentes
desnaturalizantes.
Proenzimas: ciertas enzimas son
sintetizadas como precursores no
funcionales, suelen activarse a travs de
la eliminacin de un enlace peptdica de
su molcula.

 Isoenzima: diversas y mltiples

formas de una enzima
Holoenzima = apoenzima +
coenzima

Inhibidor isoterico pueden

ser:
Inhibidores reversible: establece un
equilibrio con la enzima libre, con el
complejo enzima- Sustrato o con
ambos:
E+I
EI
ES + I
ESI
Inhibidor irreversible: modifica
qumicamente a la enzima:
E+ I
E

Inhibicin reversible
El inhibidor se fija al centro activo de la enzima
libre, impidiendo la fijacin del sustrato: inhibicin
competitiva.
Se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el sustrato ; el inhibidor, por tanto, no
impide la fijacin del substrato a la enzima, pero s
impide la accin catalca: inhibicin no competitiva
Se fija nicamente al complejo enzima- substrato
una vez formado, impidiendo la accin cataltica ;
este tipo se conoce como inhibicin
anticompetitiva,

Inhibicin competitiva
El inhibidor compite con el sustrato
por el mismo centro activo de la
enzima.
Inhibicin no competitiva
El inhibidor se une a la enzima en un
centro de unin diferente al centro
activa de la enzima.

Cintica enzimtica:
Estudia la velocidad de las reacciones
qumicas que son catalizadas por las
enzimas, as como, los factores que
afectan dichas velocidades.
Factores:
Tiempo
PH
Temperatura
Relacin enzima.- sustrato